Активный центр ферментов гидролаз

В принятой международной классификации все ферменты разделены на 6 главных классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Каждый из классов разделяется на подклассы, которые, в свою очередь, делятся на подподклассы, и уже в последних дается список отдельных ферментов, входящих в данный подкласс. В основе классификации и номенклатуры ферментов положены тип катализируемой реакции, химическая структура, строение активного центра, специфичность по отношению к субстратам [3]. [c.208]

Механизм действия гидролаз. Рядом авторов было высказано предположение, что общая для всех этих ферментов способность гидролизовать сложные эфиры и реагировать с диизопропилфторфосфатом обусловлена общим или по меньшей мере сходным химическим строением их активных центров [c.237]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Поскольку индольная флуоресценция триптофана наиболее интенсивна среди природных аминокислот, она в основном ответственна за флуоресценцию большинства белков и находит различные применения в биологии и медицине, например в качестве пробы для выяснения структурных и конформационных изменений в белках, оценки совместимости антител в иммунологии и выяснения механизма действия ферментов [136, в, 15]. Примером, в частности, может служить гидролаза — лизоцим, содержащий шесть остатков триптофана, в том числе три, по-видимому, ассоциированы с активным участком. Присоединение субстрата приводит к голубому смещению в эмиссионном спектре на 10 нм, от 335 к 325 нм, сопровождающемуся повышением квантового выхода. Такое поведение интерпретируется как указание на взаимодействие между карбоксильными и индольными группами активного центра, которое исчезает при присоединении к субстрату [16]. [c.494]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

В зависимости от свойств фермента механизм действия гистидин-сериновой пары в активных центрах гидролаз может изменяться довольно сильно. Интересна в этом отношении ацетилхолинэстераза (КФ 3.1.1.7), в активном центре которой при катализе осуществляется обратимый перенос заряда с участием фенольной группы тирозина. [c.164]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

Ферменты, подобные химотрипсину, содержащие серин в АЦ и катализирующие реакции гидролиза, называют сериновыми гидролазами. Они сходны как по строению активных центров, так и по механизму их действия. В реакции обязательно участвует вода, а сама реакция, как правило, протекает в две стадии ацилирования и деацилирования. Другая особенность действия химотрипсина - наличие системы переноса заряда в его активном центре, что позволяет отнести механизм действия химотрипсина к кислотно-основному катализу. [c.32]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

В самой общей форме характер действия металлических ионов на ферментные системы можно разделить на следующие виды 1) образование специфической структуры активного центра 2) образование структуры в системе активный центр-субстрат 3) поляризация групп активного центра и субстрата. Благодаря этому могут осуществляться процессы 1) воздействия на определенные группы субстрата — атаки молекул воды и других у ферментов типа гидролаз и фосфорилаз 2) процессы переноса (электронов и групп атомов) 3) процессы фиксации и переноса без глубоких изменений в переносимой молекуле (перенос кислорода гемоглобином). [c.363]

Предполагают, что в эстеразном участке активного центра ацетилхолин—гидролазы нуклеофильной группой Т является гидроксил серина (активность фермента подавляется диизопропилфторфосфатом), активированный взаимодействием с имидазольным кольцом гистидина X (инактивация фермента при фотоокислении). Таким образом, по-видимому, в макроструктуре нативной молекулы ацетилхолин—гидролазы к серину [c.214]

ПЛАЗМ И Н (фибринолизин), фермент класса гидролаз ЙЗ группы сериновых протеаз. Гликопротеид белковая часть молекулы состоит из двух соединенных связью S — S полипептидных цепей — тяжелой (мол. м. ок, 60 ООО) и кгкой (ок. 25 ООО), в к-рой локализован активный центр. Обра.зус тся из неактивного предшественника — плазми-вогена. Катализирует расщепление фибрина, приводящее к растворению к])0вят 1.1х сгустков. [c.445]

С одной стороны, в таких исследованиях удобнее использовать реагенты обратимого действия (в том числе Н+-ионы),чем необратимо инактивирующие вещества, поскольку это позволяет кинетически изолировать реакцию, в которой принимает участие та или иная группировка фермента. С другой стороны, необратимые реагенты дают возможность с большей определенностью идентифицировать группировку, подвергающуюся воздействию, особенно в тех случаях, когда образовавшаяся связь ингибитора с ферментом устойчива к гидролизу, благодаря чему удается изолировать модифицированный остаток. Примером такой реакции служит высокоспецифическое взаимодействие фосфорорганических соединений с остатком серина в активном центре многих гидролаз. [c.212]

Гидролазы относятся к ферментам, у которых активная группа образована в результате особой конформации белковой молекулы. При изгибах полипептидной цепи белка некоторые аминокислотные остатки сближаются и их сочетание образует активный центр биологического катализатора. Высказывалось мнение, что строгая специфичность фермента (его узкая специальность — настроенность только на определенную реакцию) зависит от окружения активной группы. [c.98]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Мол. масса П, свиньи ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии) молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной к-ты, образующего фосфоJфиpнyю связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы ие сказывается на ферментативных св-вах пепсина). Размеры молекулы 5,5-4,5-3,2 нм она состоит из двух частей (доменов), между к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой к-ты (в положениях 32 и 215). [c.465]

Как уже упоминалось в 1 главы VI все гидролазы, значительная часть трансфераз, лиаз и изомераз относится к катализаторам с активными центрами кислотно-основного типа, однако во многих случаях непосредственное участие имидазола в активном центре не доказано, а для некоторых ферментов определенно известно, что в составе их активных центров нет имидазола. Именно такие ферменты будут рассмотрены в этой главе, хотя механизмы их действия изучены менее детально, за исключением лизоцима, для которого имеется почти исчерпывающая картина его каталитического действия. [c.179]

В химотрипсине (фермент группы гидролаз) каталитическое действие осуществляют три группы — имидазольная, гидроксильная и карбоксильная. Альдолаза катализирует конденсацию фосфорных эфиров диоксиацетона и глицеринового альдегида при участии двух групп — е-аминогруппы остатка лизина и имидазоль-ной группы. Специфичность действия ферментов зависит от строения белка в целом и от особенностей белковой молекулы вблизи активного центра. [c.301]

Дальнейшее превращение аминокислот обусловлено воздействием различных кислотно-основных групп активного центра [2]. В связи с этим название пиридоксалевые ферменты столь же условно, как и для сериновых гидролаз, и отражает скорее историю вопроса, поскольку в обоих случаях сначала была установлена природа вторичных групп и лишь значительно позднее осознана роль каталитических групп в комплексах активного центра [c.221]

Действие ацетилхоли н—г идролазы (ацет и л -холинэстеразы) . Активный центр ацетилхолин—гидролазы состоит из двух участков — эстеразного и анионного (см. стр. 213). При приближении ацетилхолина к ферменту происходит связывание триметил-аммониевой группы ацетилхолина с анионным участком. Это в свою очередь повышает вероятность и облегчает взаимодействие ацетильной группы ацетилхолина с гидроксилом серина эстеразного участка фермента, приводящее к разрыву связи ацетильной группы с холином и образованию ее связи с кислородом серина. В этом процессе принимают участие акцептор и донор протона. Акцептором протона является имидазольное кольцо гистидина. Роль донора предположительно отводится тирозину, находящемуся вблизи активного центра фермента (рис. 41). [c.238]

Из числа известных в настоящее время ферментов примерно 40%, проявляют свои каталитические функции в присутствии добавочных соединений небелковой природы—коферментов, или коэнзимов. К числу таких ферментов относятся большинство оксидоредуктаз и трансфераз, все лигазы, значительная часть лиаз и некоторые изомеразы. Лишь гидролазы не нуждаются в коферментах и осуществляют каталический процесс исключительно при посредстве активных центров, образованных аминокислотными радикалами полипептидной цепи фермента. В подавляющем большинстве случаев кофер-менты регенерируются в неизменном виде по завершении каталитического акта, и это отличает их от субстратов ферментативных реакций. Однако в многостадийных химических процессах, ускоряемых ферментами, на определенном этапе кофермент может выступать как субстрат и приходит в исходное состояние лишь по завершении всей цепи реакций или после химических преобразований, ведущих к восстановлению уровня его нормального содержания в клетке. Весьма существенно, что коферментами часто служат витамины. Поэтому обе эти группы биологически активных соединений рассматривают обычно совместно. [c.147]

КАЛЛИКРЕИНЫ, ферменты класса гидролаз, содержащиеся в плазме кровн, моче и тканях нек-рых железистых органов животных. Катализируют огранич. протеолнз ки-ннногена (неактивного предшественника белковой природы) с образованием книннов. К. плазмы крови человека состоят нэ тяжелой (мол. м. 52000) и легкой (мол. м 33000—42000) цепей, соединенных одной или иеск. связями S—S. Активный центр локализован в легкой цепи. К. стимулируют свертывание крови и фибринолиз. К. из поджелудочной железы свиньи — сосудорасширяющее ср-во. [c.235]

В настояще время изучаются модели следующих групп ферментов дегидрогеназ, оксидаз, некоторых гидролаз и, пожалуй, наиболее часто моделировавшегося фермента — каталазы. Все они (за исключением гидролаз) представляют собой комплексы (соединения) белка с определенной простетической группой изучение их шло по пути моделирования ее. Ряд ферментов содержит в своем активном центре атом металла, например каталаза — железо (в геме), полифенолоксидаза — медь. Естественно, что многие исследования были направлены на изучение каталитических свойств различных соединений металлов. Были получены модели каталазы — комплексные соединения кобальта, свинца, марганца, но наиболее эффективной при разрушении перекиси водорода оказалась медь. Известно, что некоторые комплексные соединения ее с азотистыми веществами, сравнительно простые по своему составу, типа, скажем, комплекса с диамином [c.329]

Третичная структура дрожжевой липазы выяснена. Ее полипептидная цепь (430 аминокислотных остатков) сложена в глобулу (7x7x5 нм), в центре которой находится активный центр, включающий остаток гистидина. Высказаны предположения и о структуре активного центра панкреатической липазы ведущую роль в нем играют радикалы гистидина, серина, дикарбоновых аминокислот и изолейцина. Как и в случае других гидролаз, радикал гистидина служит для переноса протонов, а радикал серина—для акцептирования ацильной группы, высвобождающейся в момент распада сложноэфирной связи в молекуле триглицерида. Радикал изолейцина взаимодействует с углеводородным радикалом остатка высшей жирной кислоты и способствует закреплению молекулы триглицерида в активном центре фермента (рис. 122). Выяснено, что активность липаз регулируется путем их фосфорилирования— дефосфорилирования [c.388]

АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ (АТФ-фосфогидролазы, АТФазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз АТФ с отщеплением от молекулы кош1евого остатка фосфорной к-ты и образованием аденозиндифосфата (АДФ). Мол. массы, субъединичиый состав, строение активных центров и механизм действия А. из разл. источников существенно различаются. Аденозинтрифосфатазной активностью обладают мн. индивидуальные ферменты, а таюке комплексы, состоящие из неск. ферментов. В большинстве случаев А. активируются ионами и Са , в нек-рых-К и Na . К А. относят также ферменты АТФ-синтетазы, катализирующие наравне с синтезом АТФ его гидролиз. [c.33]

И установлен химический состав активного центра. Пиридоксалевые ферменты получены в чистом виде сравнительно недавно и они изучены значительно хуже, чем гидролазы. В связи с этим природа каталитических групп пиридоксалевых ферментов во многих случаях еще не выяснена окончательно, а при обсуждении механизмов соответствующих реакций обычно делается излишний акцент на свойствах уже известной пиридоксалевой группы, а не на свойствах аминокислотных заместителей, входящих в состав кислотно-основных центров и осуществляющих необходимые превращения аминокислот. Изу- [c.221]

Гидроксильная группа серина. Установлено, что остаток серина входит в активный центр ряда важных ферментов химотрипсина, трипсина, тромбина, гидролазы эфиров карбоновых кислот (карбоксилэстеразы печени), ацилхолин — ацилгидролазы (холинэстеразы), панкреатопепти-дазы Е, субтилопептидазы А, фосфоглюкомутазы и других. [c.207]

Наличие сходной структуры в активном центре такого большого числа ферментов, обладающих гидролазной активностью, дает основание предполагать, что механизм ферментативного гидролиза слоншых эфиров под действием гидролаз является общим. [c.237]

Для того чтобы непосредственно оценить условия работы того или иного фермента in vivo, необходимо знать реальные концентрации субстратов в клетках организма. В физиологических условиях ферменты почти никогда не проявляют свою максимальную активность, поскольку концентрации субстратов очень малы, т. е. далеки от насыщающих. Исключение составляют лишь ферменты класса гидролаз, поскольку вода присутствует в клетках в насыщающих количествах (за исключением тех случаев, когда структурная локализация фермента в клетке ограничивает доступ воды к активному центру). [c.108]

Кроме того, значительные совпадения первичной структуры характерны для белков, выполняющих сходные биологические функции. Это показано, например, для семейства ферментов, ускоряющих реакции дегидрирования разнообразных субстрактов, а также для многих гидролаз, у которых последовательность аминокислотных остатков вблизи активного центра крайне близка и стандартна. Особенно высоким структурным подобием отличаются белки, выполняющие у разных видов одну и ту же функцию, что наглядно выявляется при сопоставлении первичных структур инсулина (табл. 8), а также цитохро-мов, гистонов, гипофизарных гормонов и других белков. У цитохромов, выделенных из синезеленых, красных и бурых водорослей, первичные структуры совпадают на 48—67%. Таким образом, видовая специфичность первичной структуры гомологичных белков сводится к ограниченному числу аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях. [c.64]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология