Альбумин высокой энергии

Метиленовый голубой, как и многие другие красители, при облучении без доступа воздуха в водном растворе, содержащем избыточное количество некоторых органических веществ, обесцвечивается с достаточно высоким выходом. Эта реакция подобна той, которая наблюдается при действии видимого света. К органическим веществам, оказывающим усиливающее действие на этот эффект в условиях действия излучений с высокой энергией, относятся альбумин [540], бензоат [037, 040, Н43, 594], этиловый спирт [040, Н43, 594], глюкоза [С78, 010, Р67], соли молочной [040, Н43] и муравьиной кислот, сИ-ала-нин, фенил-р-аланин [Н43] и окись углерода [С107]. Тот же эффект имеет место в геле, содержащем метиленовый голубой и бензоат. Эта система была предложена в качестве дозиметрической [037, 039]. После прекращения облучения происходит частичное восстановление окраски раствора, обусловленное, очевидно, обратным окислением продуктов радиолиза красителя перекисью водорода, входящей в состав молекулярных продуктов радиолиза воды [040]. Если открыть доступ кислороду в сосуд с облученным раствором, то произойдет почти полное возвращение первоначальной окраски последнего. Это показывает, что обесцвечивание является следствием обратимого восстановления красителя в лейкоформу [c.205]

Доказательством прочности связи первой порции воды с белками является высокая энергия этой связи и заметное сокращение объема, сопровождающее процесс связывания. Теоретический расчет показал, что связывание молекул воды белком на стадии, соответствующей первому участку кривой, сопровождается выделением значительного количества энергии — от 3 до б ккал на 1 моль связанной воды. Связывание воды на этом этапе сопровождается также заметным увеличением плотности так, плотность яичного альбумина после связывания 6,15% воды возрастает с 1,2655 до 1,2855. Удельный объем соответственно понижается с 0,792 до 0,777 мл/г. В среднем это уменьшение объема для различных белков составляет примерно 0,05— 0,08 мл на 1 г сухого белка. [c.175]

Теплота и свободная энергия активации. Одно из наиболее интересных приложений теории абсолютных скоростей реакций связано с проблемами денатурации протеинов и дезактивации некоторых энзимов. Температурные коэфициенты этих реакций часто весьма велики и соответствуют энергиям активации в 100 ккал и выше. Несмотря на такие исключительно высокие значения, реакции протекают с заметными скоростями при обычных температурах. Экспериментальные энергии активации часто заметно зависят от pH и в некоторых случаях, как, например, при денатура1щи яичного альбумина концентрированным раствором мочевины, энергия активации несомненно получается отрицательной. Многие из этих кажущихся трудностей могут быть устранены путем определения свободных энергий активации реакции. Это можно сделать при помощи экспериментальных значений удельной скорости реакции (К) в сочетании с уравнением (71) теории абсолютных скоростей реакций. [c.424]

При повышении упругости водяных паров от 20 до 60% относительной влажности происходит дополнительное связывание воды, близкое по величине количеству прочно связанной воды. Однако энергия, выделяющаяся при связывании этого слоя воды, значительно меньше и равна примерно 1,3—1,5 ккал/моль, а плотность белка и объем системы не меняются. Все это говорит о том, что второй сольватационный слой очень рыхлый и слабо связан с макромолекулой белка, причем эта связь, по-видимому, не обусловлена непосредственным взаимодействием с полярными группами белковой молекулы. Наконец, при еще более высоких давлениях водяного пара количество связанной белком воды резко увеличивается, достигая 40—60 г на 100 г белка. Плотность белка при этом уменьшается и достигает, например, для сывороточного альбумина после связывания 56,28% воды 1,1280. [c.175]

Как упоминалось ранее, при гидролизе сильными кислотами вначале обычно происходит разрыв пептидных связей, соседних с оксиаминокислотами, в несколько м еныпей степени — связей, соседних с аспарагиновой кислотой, и совсем в незначительной степени происходит разрыв пептидных связей, соседних с глутаминовой кислотой. Дальнейший кислотный гидролиз, скорость которого зависит,от природы аминокислотных остатков, протекает неизбирательно и приводит к накоплению дипептидов. Большая специфичность проявляется при низких температурах и малом времени гидролиза, так как в этих условиях сказываются различия в энергии активации для различных молекул, тогда как нри более высоких температурах происходит более беспорядочный разрыв пептидных связей. При гидролизе разбавленной кислотой имеет место большая специфичность, хотя в этом случае возможно побочное образовапие ангидридов. Гидролиз яичного альбумина 7,95 н. НС1 нри 30° С давал 55 фрагментов различной величины [26]. [c.393]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология