Дианизидин свойства

Поскольку норадреналин проявляет нуклеофильные свойства, то он связывается в том же месте активного центра, что и о-дианизидин. Норадреналин изменяет рК функциональной группы активного центра пероксидазы в щелочную сторону, увеличивая сродство фермента к субстрату, за счет этого возрастает скорость окисления аскорбиновой кислоты. Норадреналин не окисляется соединениями Е, и Е пероксидазы. При окислении о-дианизидина в присутствии норадреналина меж- [c.102]

Каталитические свойства пероксидазы,.модифицированной карбодиимидами, были изучены в реакциях окисления о-дианизидина, ферроцианида калия и их смеси. При окислении о-диа- [c.109]

Исследуя влияние моно- и олигосахаридов на каталитические свойства пероксидазы, было показано, что кинетика пероксидазного окисления о-дианизидина как в присутствии, так и в отсутствие углеводов подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен. Зависимости начальной скорости окисления о-дианизидина от его концентрации при pH 5,0 и 7,0 в присутствии всех выбранных нами моно- и олигосахаридов в координатах Лайнуивера-Берка имели вид семейства прямых, пересекающихся на оси ординат, что указывает на конкурентный характер ингибирования (рис. 57). Причем для большинства углеводов значения констант ингибирования (К.) при pH 5,0 было в 1,5—1,8 раз выше, чем при pH 7,0 [c.132]

Близкие по химическим свойствам альдегиды и кетоны удаляются большинством реагентов на карбонильную группу — семикарбазидом [114], солянокислым гидроксиламином [ИЗ],бензидином [45], триметоксибензилгидра-зином [55], бисульфитом натрия [115]. Для селективного вычитания альдегидов в присутствии кетонов и других ЛОС применяют реакторы со щелочью [114] или о-дианизидином [45]. [c.235]

Прочные желтые, оранжевые и красные пигменты, производные толидина и дианизидина, получаются сочетанием этих бисдиазоти-рованных диаминов с арилидами ацетоуксусной кислоты и пиразолонами, не имеющими сульфогрупп. Эти пигменты обладают при большой яркости такими ценными свойствами, как миграционная устойчивость, термостойкость, светопрочность и нерастворимость в большинстве органических растворителей. Эти свойства делают их незаменимыми в таких отраслях, как промышленность пластических масс (поливинилхлорид, полистирол, аминопласты), резиновая и др. [c.119]

Центральным диамином является дианизидин, а кОнцевыми-компонентами — нафтол- или аминонафтолсульфокислоты. В настоящее время известно около 50 таких красителей, которые приведены в olour Index (СI 24 140—24 420). В патентах большое внимание уделяется характеру концевых групп, от структуры которых зависит светопрочность после придания волокну несминаемости [144], а также красящие свойства [145]. Более чистые оттенки получаются при использовании в качестве концевой группировки iV-алкил-Аш-кислоты [146]. Замена двух из четырех обычно используемых сульфогрупп сульфамидными повышает прочность выкрасок с последующим омеднением [147]. Сообщается, что применение различных производных И-кислоты в качестве Ei также улучшает прочность к мокрым обработкам [148]. Существуют широкие возможности в выборе концевых компонент без изменения цвета красителя. Например, когда одной из концевых группировок является остаток пиразолона [149], а другая получена кислотным сочетанием с И-кислотой, цвет красителя по-прежнему остается синим. [150]. То же самое наблюдается, если обе концевые компоненты являются Остатками И-кислоты, сочетание с которой проводят в кислой среде [150]. Голубые тетракисазокрасители, закрепляющиеся солями меди, образуются при диазотировании аминогрупп концевых остатков у-кислоты и последующем сочетании с 8-оксихиколином [151]. Голубые трисазокрасители получают из пиразолона и соединения, синтезированного по схеме [c.1928]

Прочные желтые, оранжевые и красные пигменты, производныег толидина и дианизидина, получаются сочетанием этих бисдиазотиро-ванных диаминов с арилидами ацетоуксусной кислоты и пиразолонами, не содержащими сульфогрупп. Эти пигменты при большой яр кости обладают такими ценными свойствами, как миграционная устойчи--вость, термостойкость, устойчивость к действию света и нерастворимость в большинстве органических растворителей, что дает возможность применять их в промышленности пластических масс (окр аска-поливинилхлорида), резиновой и др. [c.175]

Из вторичных симметричных дисазокрасителей наиболее важны производные бензидина. Уже одно наличие в молекуле бензидинового остатка достаточно для сообщения красителю субстантивных свойств. Такую же роль играют 3,3 -дизамещенные дифенила, как толидин, дианизидин, 3,3 -ди-хлорбензидин, 3,3 -бензидиндикарбоновая кислота и некоторые другие. [c.148]

В методах, использующих восстановительные свойства перекиси водорода, к исследуемому раствору прибавляют известное количество бихромата. Избыток r(VI) определяют фотометрически с помощьго о-дианизидина [35]. В другом методе [36] перекись водорода определяют, используя уменьшение поглощения (при 418 нм) щелочного раствора феррицианида в результате реакции [c.206]

Говоря о явлении субстантивности, следует отметить, что при введении заместителей в о- и о -положения к аминогруппе бензидина (о,о -диметилбензидин = о-толидин, о,о -диметокси-бензи-дин = о-дианизидин) это свойство, присущее красителям для хлопка, сохраняется (Бензопурпурин Дуйсберга Bayer). [c.231]

Эти вещества действуют раздражающе на кожные покровы и слизистые оболочки. К раздражающим веществам относятся дианизидин, салициловая кислота, альфа-нафтол, бета-нафтол, фенилперикислота, толилперикислота и другие полупродукты. Каждый из этих полупродуктов имеет свои особые специфические свойства. [c.364]

Однако изделие Райдуга достоверно оказывает небольшое анияние на свойства ПХ, заключающиеся в небольшом снижении ее молекулярной активности (иа 12%), при увеличеини сродства (чувствительности снижении Км) фермента к субстратам (к о-дианизидину - на 50%, к перекиси водорода - на 48%) и его т рмостабильности при 40"С иа 23%. [c.6]

Кинетические свойства пероксидаз исследовали для фермента, выделенного из растений табака сортов Ксанти нк и Самсун (сист.), зараженных разными вирусами (ВТМ, Хт и Ху). Чтобы получить более полную характеристику фермента, активность пероксидазы определяли при pH 5,0 и 7,0, применяя в качестве субстрата о-дианизидин (ДНг). Начальную скорость окисления ДНг (Vo) измеряли при 460 нм [Угарова и др., 1977]. Кинетику реакций снимали на двухлучевом спектрофотометре В-2-25 ( Вескгпап , США). Константы рассчитывали по методу Лайнуивера—Берка. Константу Михаэлиса (Кт) для исследуемых пе-роксидаз получали из двух зависимостей а) при постоянных концентрациях пероксидазы и ДНг и изменении концентрации НгОг б) при постоянных концентрациях пероксидазы и НгОг и изменении концентрации ДНг. [c.79]

Пероксидаза совместно с низкомолекулярными антиоксидантами (токоферолы, строфантин, дигоксин, кверцетин, аскорбиновая кислота и др.) входит в состав антиоксидантной системы живых организмов, регулирующих действие активных форм кислорода. Поэтому нами были изучены реакции совместного пероксидазного окисления некоторых антиоксидантов (дигоксин, кверцетин и аскорбиновая кислота) с о-дианизидином [Рогожин, Верхотуров, 1998в]. Показано, что антиоксиданты могут ингибировать пероксидазное окисление быстро окисляемого субстрата, катализируемое пероксидазой хрена. Дигоксин, связываясь с фермент-субстратным комплексом в котором присутствует стабильный полуокисленный продукт о-дианизидина, ингибировал пероксидазу по антиконкурентному типу в реакциях индивидуального и совместного с ферроцианидом окисления о-дианизидина при всех изученных значениях pH (рис. 24). Проявляя антиоксидантные свойства, дигоксин подавлял реакции свободнорадикального окисления о-дианизидина. Причем сродство ингибитора к ферментсубстратному комплексу в реакциях совместного окисления было в 5—6 раз выше, чем в реакциях индивидуального окисления о-дианизидина и зависело от pH (табл. 9). [c.79]

Изучение каталитических свойств пероксидазы, обработанной карбодиимидами, показало, что модифицируемые ими частично маскированные карбоксильные группы располагаются вблизи участка активного центра фермента, ответственного за связывание органического субстрата (о-дианизидина). Объемистые ацилмочевинные остатки экранируют активный центр следствием этого является уменьшение констант скоростей переноса электрона с донора водорода — о-дианизидина — на окисленные формы пероксидазы Е, и Е . В то же время усиливается связывание о-дианизидина с ферментом. Неорганические субстраты связываются в другом участке активного центра пероксидазы, что и проявляется в особенностях механизма их окисления. Возможно поэтому модификация карбоксильных групп, функционально важных для окисления о-дианизидина, не влияет на окисление ферроцианида калия. Дополнительная модификация трех — семи экспонированных в раствор карбоксильных групп пероксидазы нуклеофильными агентами не влияет на каталитические свойства фермента. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология