Анти агглютинин

Вторая теория предполагает, что анти-А и анти-В, подобно большинству других агглютининов, представляют собой иммунные антитела, образующиеся в ответ на антигены пищи, бактерий и животных паразитов, которые химически сходны с А- и В-антиге-нами человека. Известно, что существует много таких антигенов. В гл. II упоминалось о перекрестных реакциях группоспецифического А-антигена и антигена пневмококка типа XIV. [c.73]

При проведении аналогичных опытов с использованием растительных агглютининов вместо антисывороток животных получаются, как правило, иные результаты. Если к лектину, агглютинирующему эритроциты двух различных групп, добавить эритроциты какой-либо одной группы, то при этом почти всегда удаляются оба вида антител. Так, например, мы пытались получить более специфичный лектин лимской фасоли путем обработки его эритроцитами группы В (с целью удалить анти-В-антитела). Мы обнаружили, что удаления этих антител можно [c.93]

Фиг. 29. Отношение между обратными величинами доли связанного эритроцитами анти-В-агглютинина и концентрацией свободного анти-В-агглютинина при 37 и 25

Агглютинины анти-1 Фитогемагглютинин Vi ia сгасса. Антитела против мозговых специфических белков [c.334]

Число обнаруженных групп крови РЬ зависит от числа имеющихся анти-рЬ-агглютининов. Анти-е встречаются редко, трудно получить для практической работы также и анти-с. При наличии всех 5 агглютининов можно определить три различные группы крови по отношению к С-локусу, а именно С-по-ложительную, с-отрицательную, С-отрицательную, с-иоложительную и С-положительную, с-положитель-ную (так как С и с ведут себя как аллели, то С-отри-цательной, с-отрицательной группы не существует). При наличии анти-Е и анти-е каждый из этих трех типов можно подразделить еще на три, а при наличии анти-О все типы еще подразделяются на О-поло-жительные и О-отрицательные. Следовательно, можно различить 18 типов РЬ-антигена (3X3X2= 18). Если анти-е нет, как это обычно бывает, число РЬ-типов составит 12 (3 X 2 X 2 = 12) (табл. 13). [c.77]

Другой пример практического использования лектинов продемонстрировали Левин и сотр. [22]. Используя анти-К-лектин Vi ia graminea, они показали, что лошадиные эритроциты содержат N-антиген — факт, который нельзя было выявить при помощи адсорбированной кроличьей сыворотки, так как в адсорбированной сыворотке остаются видоспецифические агглютинины. Доказательство наличия N-анти-гена в эритроцитах лошади побудило Левина и его сотрудников предпринять поиски истинного анти-М-агглютинина в сыворотке лошади. Обнаружение его означало бы, что лошадь может быть хорошим продуцентом иммунной сыворотки анти-М. Опыт подтвердил это предположение, и таким образом был открыт новый богатый источник получения иммунной сыворотки анти-М. [c.88]

Если иммунная сыворотка или нормальный изоагглютинин агглютинируют не один тип эритроцитов, то адсорбция одним из типов эритроцитов удаляет реагирующие с данным типом антитела, оставляя в растворе антитела, реагирующие с остальными типами. Метод получения реагента для Ai-эритроци-тов, использовавщийся до введения в практику лектина из Doli hos (см. табл. I7, гл. V), демонстрирует поведение нормального изоагглютинина. Сыворотка группы В агглютинирует эритроциты как подгруппы А], так и подгруппы Аг. Адсорбция эритроцитами Аг удаляет, однако, антитела, реагирующие только с эритроцитами Аг, в результате чего в растворе остаются анти-А]-агглютинины. Адсорбция антител к альбумину куриного яйца альбумином утиного яйцар удаляет антитела, реагирующие с альбумином утиного яйца, а в растворе остаются антитела к альбумину куриного яйца (некоторые из них способны также реагировать с альбуминами яиц других видов птиц). [c.93]

Едва ли следует подчеркивать, что знание химической структуры О-антигена может иметь большое практическое значение появилась бы возможность приготовить активные анти-О-агглютинины путем иммунизации животных, чего в настоящее время, к сожалению, сделать нельзя. Введение беременным женщинам нетоксичного олигосахарида с высокой О-ак-тивностыо, видимо, позволит нейтрализовать анти-О-вещество, циркулирующее в крови матери и плода, и предупредить развитие гемолитической анемии у ребенка. - - [c.124]

Ландштейнером в 1900 г. были открыты группы крови А, В, АВ, О. На поверхности эритроцитов крови этих групп находятся соответственно вещества А, В, А и В, Н [75]. В плазме ров находятся специфические антитела, называемые агглютининами. В пределах одной группы агглютиногены и агглютинины не взаимодействуют, однако при смешивании различных групп крови, апример А и В, образуется ком плекс агглютиноген — агглютинин. При этом исчезают заряды на поверхности эритроцитов, эритроциты склеив аются (агглютинируют) и разрушаются. Вещество А взаимодействует с веществом анти-А, а вещество В — с веществом анти-В. [c.93]

Другим -примером -ферментативного окисления белков является инактивирование анти-Rh агглютининов пероксидазой в присутствии Н2О2 [65д]. Пероксидазное инактивирование сопровождалось снижением отношения максимума к минимуму в ультрафиолетовых спектрах поглощения и уменьшением числа тирози-новых остатков, доступных для микробиологического определения. Манометрические измерения показали, что при этом происходит окисление. Полученные результаты позволили предположить, что для проявления активности агглютинина необходимы неизмененные остатки тирозина. В одном из предварительных сообщений [65е] указывается на то, что пероксидаза окисляет и другие белки, изменяя их биологическую активность. [c.290]

Щелочная деградация вещества Н с воднометанольным раствором три-этиламипа в условиях, описанных для вещества Le , приводила к образованию двух фрагментов с Н-активностью [131]. Один из фрагментов, дисахарид 2-0-а-ь-фукопираиозил-в-галактоза, был ранее выделен Куном и сотр. [128] из олигосахарида женского молока — фукозиллактозы. Это соединение сильно тормозило реакцию с апти-Н-реагентом из сыворотки угря (табл. 5) и обладало небольшой активностью с рядом других анти-Н-агглютининов. Второй фрагмент был идентифицирован как трисахарид, [c.203]

Бхенде и др. (1952) [576] обнаружили фенотип, который они назвали Bombay (Бомбей). В этом случае эритроциты не агглютинируются ни одной из антисывороток анти-А, анти-В или анти-Н, хотя сыворотка содержит все три агглютинина. Позже была описана другая семья, в [c.170]

Антитела козла против Ig мыши, анти-ТЬу-1,2, агглютинин соевых бобов (присоединенные через по-лилизинглута-ральдегидную вставку) Антитела к флуо-ресцеину [c.245]

У большинства видов, животных агглютинирующими свойствами обладают как IgQ, так и IgM. Антитела класса М более эффективны в реакции агглютинации, поскольку отличаются высокой валентностью. Прямые и пассивные тесты позволяют количественно (по титрам агглютинации) сравнивать между собой различные сыворотки при условии точной стандартизации условий эксперимента. Некоторые антиэритроцитарные антитела, полученные от человека или экспериментальных животных, слабо агглютинируют либо совсем не агглютинируют эритроциты как в лрямых, так и в пассивных тестах. Причина этого может заключаться в недостаточном количестве либо в малой доступности антигенных детерминант на поверхности клеток. Другая причина — принадлежность исследуемых антител к классу G, которые представляют собой неэффективные агглютинины. Такие антитела можно выявить, связывая их с эритроцитами и используя анти-глобулиновые сыворотки к иммуноглобулиновым детерминантам. Такие сыворотки получают путем иммунизации животных соответствующими антителами. Описанный тест был разработан Кумбсом для обнаружения так называемых непол--шых антител, ж которым относятся, например, IgG человека К резус-антигену. Зта реакция, называемая пробой Кумбса, отличается высокой чувствитель Ностью. Она применяется и в других целях например, если в распоряжении исследователя имеются изотипСпецифические антиглобулийы, то с их помо- [c.240]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология