Белки ферментативное окисление

Путем химических исследований экстрактов сетчатки было показано, что зрительные пигменты представляют собой соединения, у которых хромофор каротиноидной природы прикреплен к белку. Типичный пигмент родопсин (зрительный пурпур) содержит 11-чис-ретиналь в качестве каротиноидного хромофора и белок опсин. Рис. 8.11 показывает родство между рети-налем, ретинолом (витамином А) и -каротином. Животные синтезируют ретинол из каротиноидов растительного происхождения, а ретиналь получается в сетчатке при ферментативном окислении ретинола, Опсин является окрашенным белком, найденным исключительно в палочках фотопсин обнаружен в колбочках при связывании с ретиналем образует иодопсин). Опси- [c.238]

Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

Важное значение для понимания механизма действия эмульгаторов в данном процессе имеет рассмотрение топохимии реакции, определение положения и роли различных компонентов системы в развитии процесса, а также места протекания собственно реакции окисления. Этот вопрос в значительной степени осложняется тем, что в рассматриваемой системе, кроме обычных компонентов эмульсии (две несмешивающиеся фазы и эмульгатор), присутствуют макромолекулы белка в нативном состоянии и продукты их метаболизма. При создании топохимической схемы ферментативного окисления углеводородов необходимо учитывать существующие подобные схемы для реакций эмульсионной полимеризации и окисления углеводородов (гл. П и III), данные теории квазиспонтанного эмульгирования, а так- [c.98]

Поэтому основная функция глутатиона в клетках заключается в защите сульфгидрильных групп белков от окисления. Кроме того, глутатион выполняет роль кофермента в ряде ферментативных процессов, на- [c.83]

Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

При изучении строения белков предварительное окисление исследуемого соединения не только высвобождает полипептидные цепи, но и разрушает внутрицепочечные циклы, делая тем самым полипептидную цепь более восприимчивой к ферментативному гидролизу. Например, при действии трипсина на нативную рибонуклеазу фрагментация исходного белка составляет всего 10% фрагментации предварительно окисленной рибонуклеазы трипсином [150], вызывающим разрыв большинства связей, на которые он действует, на 85—100%. [c.171]

Для обеспечения своего существования живая природа должна производить и использовать энергию. Ее первичным источником служит солнечное излучение. Поглощая энергию его квантов, растения из углекислого газа и воды создают молекулы органических веществ — углеводов, белков, липидов, полинуклеотидов — составляющих основу жизни. Животные должны получать готовые органические вещества с пищей. Как растения, так и животные используют далее эти биологические полимеры для двух целей. Во-первых, эти биологические полимеры составляют основу функциональных и структурных элементов органов и тканей. Во-вторых, они подвергаются многоступенчатому процессу ферментативного окисления в конечном счете до углекислого газа и воды. Живая материя способна запасать выделяемую при этом окислении энергию и рационально использовать ее для поддержания своего существования и воспроизведения. Совокупность согласованных и регулируемых химических реакций, которые происходят при этом, носит название основного метаболизма и служит предметом изучения биологической химии. [c.10]

Получение белков, витаминов, отдельных аминокислот и других ценных веществ методами биосинтеза в настоящее время является весьма актуальной проблемой. В основе этого процесса лежит реакция окисления углеводородов в присутствии ферментативных систем. Многие аспекты ферментативного окисления сходны с химическим окислением тех же углеводородов в эмульсии, однако присутствие в реакционной смеси нативных клеток микроорганизмов существенно изменяет и усложняет систему [1]. [c.309]

По современным представлениям ртуть и, особенно, ртутноорганические соединения относятся к ферментным яДам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлена их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Если концентрация ионов ртути в организме оказывается сравнительно большой, то ртуть вступает также в реакцию с аминными и карбоксильными группами белков ткани. Это приводит к образованию относительно прочных металлопротеидов, представляющих собою комплексные соединения ртути с белковыми молекулами. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно центральной нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы [c.250]

Исследования последнего времени показали, что липиды необходимы для обеспечения процессов активного транспорта через биомембраны, передачи нервного импульса, биосинтеза белка, ферментативных процессов окисления и фосфорилирования. [c.237]

ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП БЕЛКА [c.287]

При хранении силоса до трех месяцев содержание каротина увеличилось на 16,4% к каротину, введенному с сырьем, а после шести месяцев хранения потери каротина составили 12,9%. Первоначальное увеличение содержания каротина при хранении и последующее снижение его по сравнению с первоначальным, по-видимому, обусловлено освобождением связанной с белком части каротина в результате ферментативных процессов при силосовании. При этом вначале наблюдается накопление каротина, а затем, естественно, каротин подвергается окислению, вследствие чего содержание [c.400]

При биохим. очистке отработанных р-ров ПАВ окисление ведется в присут. ферментов. С увеличением т-ры скорость окисления увеличивается, но вьпие 35 °С ферменты разрушаются. Анионактивные ПАВ адсорбируются на межфазных пов-стях раздела, вследствие чего снижается ферментативный гидролиз жиров, белков и углеводов, приводящий к угнетению жизнедеятельности бактерий. [c.589]

Известно большое число ферментативных реакций, включающих присоединение к связи С = С, сопряженной с карбонильной группой (или реакций, в которых отщепление происходит в а.р-положении по отношению к карбонильной группе). То обстоятельство, что нуклеофильная группа всегда присоединяется в Р-положении, дает основание думать, что механизм, изображенный в уравнении (7-41), играет важную роль. Следует отметить, что часто появление в метаболических последовательностях карбонильной группы бывает не случайным оно способствует ускорению реакций отщепления или присоединения при соседних атомах углерода. Карбонильная группа может образоваться путем окисления гидроксильной группы ее источником может служить также тиоэфир, образованный при взаимодействии с СоА или с белком — переносчиком ацильной группы (гл. 8, разд. Б,3). [c.146]

Таким образом, под действием кванта света родопсин через ряд промежуточных продуктов ( оранжевый и желтый белки) распадается на опсин и алло-/и/)днс-ретиналь, представляющий собой неактивную форму альдегида витамина А. Имеются сведения, что алло-/и/)днс-ретиналь может частично превращаться в активный 11-г<ис-ретиналь под влиянием света (на схеме—пунктирная стрелка). Однако главным путем образования 11-цис-ретиналя является ферментативное превращение транс-формы витамина А в г<ис-форму (под действием изомеразы) и последующее окисление ее при участии алкогольдегидрогеназы . [c.212]

Техника безоиасностн. Металлическая Р. высоко токсична для любых форм жизни. Пары и соед. Р. чрезвычайно ядовиты, накапливаются в организме, легко сорбируются легочной тканью, попадают в кровь, подвергаются ферментативному окислению до ионов Р., к-рые образуют соед. с молекулами белка, многочисл. ферментами, нарушают обмен в-в, поражают нервную систему. Осн. мера предосторожности при работе с Р. и ее соед.-исключение попадания Р. в организм через дыхат. пути или пов-сть кожи. ПДК Р. [c.279]

Триптофан, или Р-индолил-а-аланин — одна из незаменимых аминокислот (стр. 247), получающаяся при энзиматическом гидролизе белка с помощью фермента трипсина (отсюда и название аминокислоты). При обычном кислотном гидролизе белка триптофан обнаружить не удается, так как он расщепляется на индол и аланин. Под влиянием ферментативного окисления и декарбоксилирования триптофана в организме образуется 5-окситриптамин, известный под названием серотонина [c.340]

Малер и сотрудники, располагая большими количествами исходного материала, ставшего доступным благодаря их исследованиям, сумели идентифицировать и выделить в весьма чистом состоянии все пять ферментов, ответственных за превращение жирных кислот в S-ацетильное производное кофермента А. Ниже, по данным Малера, приводятся реакции ферментативного окисления бутирата, а также участвующие в этом ферменты. Обозначения КоА—SH —восстановленная тиольная форма кофермента А АМФ — 5 -мо-нофосфат аденозина ФАДфер — флавинадениндинуклеотид, связанный с белком ДПН+ и ДПН-Н — дифосфопиридинну- [c.277]

Очевидно, что ферментативное окисление представляет собой важнейшее явление жизни. При 37° и атмосферном давлении ферменты превращают углеводы, белки и жирные кислоты в углекислый газ, воду и золу. Промыпгленные катализаторы осуществляют подобные превращения при повышенной температуре. [c.572]

ФОТОСИНТЕЗ — синтез растениями органических веществ (углеводов, белков, жиров) из диоксида углерода, воды, азота, ( юсфора, минеральных солей и других компонентов с помощью солнечной энергии, поглощаемой пигментом хлорофиллом. Ф.— основной процесс образования органических веществ на Земле, определяющий круговорот углерода, кислорода и других элементов, а также основной механизм трансформации солнечной энергии на нашей планете. В процессе Ф, растения усваивают вгод4 101 туглерода, разлагают 1,2 х X 10 т воды, выделяют 1 10 т кислорода и запасают 4-102° кал солнечной энергии в виде химической энергии продуктов Ф. Это количество энергии намного превышает годовую потребность человечества в ней. Ф.—сложный окис-лительно-восстановительный процесс, сочетающий фотохимические реакции с ферментативными. Вследствие Ф. происходит окисление воды с выделением молекулярного кислорода и восстановление диоксида углерода, что выражается [c.268]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Число общепризнанных примеров изменения боковых цепей нативных белков под действием ферментов очень невелико . Ферментативное окисление боковых цепей белка (в противоположность окислению проететических групп) является спорным. В ряде статей Сайзер [60, 61] утверждал, что разнообразные белки, в состав которых входит тирозин, -могут быть окислены тирозинаэой либо непосредственно, либо после предварительной обработки их кристаллическим трипсином. Доказательство, выдвинутое Сайзером, основывалось на следующих фактах 1) в ходе реакции происходило заметное поглощение кислорода, измерявшееся манометрически 2) наблюдалось образование пиг- [c.287]

Другим -примером -ферментативного окисления белков является инактивирование анти-Rh агглютининов пероксидазой в присутствии Н2О2 [65д]. Пероксидазное инактивирование сопровождалось снижением отношения максимума к минимуму в ультрафиолетовых спектрах поглощения и уменьшением числа тирози-новых остатков, доступных для микробиологического определения. Манометрические измерения показали, что при этом происходит окисление. Полученные результаты позволили предположить, что для проявления активности агглютинина необходимы неизмененные остатки тирозина. В одном из предварительных сообщений [65е] указывается на то, что пероксидаза окисляет и другие белки, изменяя их биологическую активность. [c.290]

При анализе белков из вегетативных органов растений происходит быстрое окисление тиразиновых остатков полифенолоксидазами, попадающими в экстракт при измельчении тканей. Внешнее проявление ферментативного окисления полифенолов фиксируется по побурению экстракта. Побурение в экстракте устраняют введением в экстрагирующий раствор защитных добавок с восстановительными свойствами -аскорбиновую кислоту, ЭДТА и др. [c.373]

Все же и при ферментативном окислении иода не удается полностью избежать опасности окисления и денатурации белка, поэтому в последние годы все большую популярность приобретает радиоактивная метка белка путем присоединения к нему иодиро- ванных реагентов. [c.241]

В 1977 г. было опубликовано подробное онисапие такого фрак-щюпирования [Сгасу, 1977]. Прежде всего проводили подготовку и ферментативный гидролиз белка. Подготовка состояла в карбокси-ыетилированпи остатков цистеина во избежание образования побочных S—S-связей между пептидами в результате их окисления в ходе эксперимента. [c.486]

При измерении активности на рН-метре необходимо после завершения каждого измерения определять цену деления шкалы на самописце. Для этого в кювету вносят небольшой объем (0,02—0,05 мл) титрованной НС1 (50 мМ) и фиксируют величину отскока пера самописца. 3. Ферментативную активность выражают в мкмолях окисленного НАДН за 1 мин в расчете на 1 мг белка препарата Кейлина — Хартри. [c.442]

Установление первичной структуры начинается с определения аминокислотного состава и молекулярной массы выделенного и очищенного белка. Белки, состоящие из нескольких полнпептидных цепей, разделяются с помощью денатурирующих реагентов (концентрированный раствор мочевины или ДСН) на мономеры. Дисульфидные мостики расщепляют восстановлением меркаптоэтанолом. Для предотвращения дисульфидного обмена и окисления образующихся свободных меркаптогрупп их блокируют каким-либо методом, например алкилированием иодуксусной кислотой с образованием 8-карбоксиметильного производного или цианэтилированием акрилонитрилом. После определения Ы- и С-концевых аминокислот полипептидная цепь расщепляется химически или ферментативно (в нескольких вариантах) на меньшие перекрывающиеся фрагменты. Для каждого фрагмента устанавливается аминокислотная последовательность. И наконец, комбинируя отдельные последователькости, приходят к полной последовательности исходной полипептидной цепи. [c.364]

Одной из основных ферментативных схем метаболистической цепи превращений является, как известно, процесс окисления белка [c.110]

При замешивании теста от одной до двух третей липидов щеки связываются с белками [86, 87]. Эта связь предопределяет реологические свойства теста, которое без липидов не годилось бы для выпечки. К тому же замешивание теста вызывает значительное повышение активности липоксигеназ [73] за счет воды, которая благоприятствует проявлению ферментативной активности за счет окисления среды. Этот эффект усиливается благодаря присутствию муки конских бобов, богатой ферментом липокси-геназой, которую добавляют в пшеничную муку для улучшения хлебопекарных качеств. Гидроперекиси линолевой кислоты, про- [c.286]

Ферментативный гидролиз нативных белков, как правило, протекает менее полно, чем гидролиз денатурированных белков и белков с разделенными цепями в аналогичных условиях [128]. Во многих случаях в результате такого более специфического расщепления пблучаются более крупные обломки исходной молекулы. Ранее отмечалось, что после окисления ри бонуклеаза в большей степени подвержена ферментативному гидролизу. [c.178]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

Значительное затруднение при расшифровке последовательности аминокислот может возникнуть, если в молекуле анализируемого белка присутствуют остатки цистеина или цистина. При окислении цистеина образуются S—S-мостики, которые не только являются причиной ошибочных выводов, но и препятствуют дальнейшему анализу, так как содержащие их белки и полипептиды весьма устойчивы к ферментативному расщеплению. Поэтому до проведения анализа рекомендуется избавляться от S—5-мостиков и предотвращать спонтанное окисление свободных SH-rpynn. Кроме того, следует иметь в виду возможность SH/S—S-обмена. Если в реакционной смеси одновременно присутствуют свободные SH-группы и S—S-мостики, в ней могут происходить перестройки, при которых связанные S—S-мостиком пары пептидов обмениваются своими партнерами [c.33]

SH-группы остатков цистеина и существующие исходно или возникающие в ходе реакции дисульфидные связи могут стать источником артефактов при полном или частичном гидролизе исследуемых белков и пептидов. Дисульфидные мостики, возникающие в результате окисления SH-rpynn, могут а) неспецифически расщепиться в ходе гидролиза или б) при ферментативном гидролизе обусловливать обрг зование фрагментов сложной структуры. [c.165]

Кислые мукогюлисахариды в соединительной ткани связаны с белка- ми (см. стр. 602), поэтому для их выделения, как правило, проводят предварительное разрушение белков протеолитическими ферментами или расщепление углевод-белковых связей щелочами, после чего полисахариды экстрагируют растворами солей . Белки, также переходящие при этом в раствор, удаляют с помощью денатурирования. Смеси мукополисахаридов можно разделить на компоненты фракционированным осаждением спиртом в виде солей с различными катионами , но лучшие результаты дает фракционированное осаждение цетавлоном или ионообменная хроматография . Особенности химического поведения мукополисахаридов сделали чрезвычайно сложной задачу установления их строения. Даже идентификация моносахаридов после полного кислотного гидролиза (обычно одна из самых простых операций) является в мукополисахаридах трудной проблемой. Наличие в одной молекуле уроновых кислот и аминосахаров приводит к тому, что полисахариды гидролизуются лишь в жестких условиях, при которых освобождающиеся уроновые кислоты подвергаются интенсивному разрушению. Поэтому в последнее время работу по установлению строения этих веществ проводят на модифицированных полисахаридах, в которых сульфатные группы удалены, а все карбоксильные группы уроновых кислот восстановлены в первичноспиртовые. Ряд других классических методов установления строения полисахаридов применим к мукополисахаридам с трудом это относится к перйодат ному окислению, вызывающему разрушение остатков уроновых кислот вследствие сверхокисления, к метилированию, в применении которого успехи достигнуты сравнительно недавно. Основными методами, позволившими выяснить строение мукополисахаридов, послужили методы частичного гидролиза и частичного ферментативного расщепления. [c.541]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология