импорт белков

Рис. 8-27. Сигнальный пептид для импорта белков в митохондрии. Цитохромоксидаза - это большой, состоящий из многих белков комплекс, расположенный во внутренней митохондриальной мембране, где он функционирует как терминальный фермент в цепи переноса электронов. А.

Рис. 8-29. Импорт белков в митохондрии. N-концевой сигнальный пептид белка-предшественника распознается рецептором, который, как полагают, расположен во внешней мембране. Белок переносится через обе митохондриальные мембраны в спепиальных точках контакта. Для начала этого процесса необходим электрохимический градиент по сторонам внутренней мембраны. В матриксе сигнальный пептид отрезается

Рис. 8-30. Импорт белков из цитозоля в межмембранное пространство митохондрий или внутреннюю мембрану требует многих сигналов. Вначале белок переносится в пространство матрикса, как это показано на рис. 8-29. Однако при отрезании сигнального пентила, использованного для первичного переноса, обнажается смежный гидрофобный сигнальный пептид на новом N-конце. Этот сигнал вызывает встраивание белка во внутреннюю мембран таким же образом, каким в нее встраиваются белки, кодируемые митохондриальным геномом (А.) Этот механизм предположительно сходен с тем, который бактериальные предки митохондрий использовали для встраивания белков в плазматическую мембрану, и, как полагают, напоминают механизм встраивания белков в ЭР. Для транспорта белков в межмембранное пространство требуется еще третья стадия, на которой протеаза с активным пентром. обращенным в трансмембранное пространство, отрезает белок от его трансмембранного сигнального пептида, находящегося во внутренней мембране (Б). Путь, изображенный на рис. (А), может быть использован и для переноса белков

Вы поражены Подтверждается то, что было хорошо видно на электронных фотомикрографиях импорт белков в митохондрии происходит во время трансляции. Как можно соотнести эти результаты с преобладающей точкой зрения, что импорт митохондриальных белков осуществляется после того, как синтез закончен и они отделены от рибосом [c.108]

Процессинг цитохрома С показан на рис. 46, случай 6. Такой сложный механизм становится понятным, если предположить, что энергозависимый импорт белков в митохондрии происходит через те места внутренней мембраны, где она сливается с внешней мембраной. В подобном случае любой белок, транспортирующийся в митохондрии энергозависимым образом, прежде всего попадает в матрикс. Поэтому предшественнику приходится дважды пересекать внутреннюю мембрану, чтобы достичь межмембранного пространства. [c.165]

Изучение энергообеспечения импорта белков в митохондрии показало, что энергия необходима лишь на стадии транслокации лидера. Остальная (т. е. ббльшая) часть белка-предшественника проходит через мембрану без затраты энергии. Протеолитическое расщепление предшественника также не зависит от энергии. [c.166]

Транспорт бактериальных белков. Белки бактерий, локализованные в периплазме или внешней мембране, должны пересечь внутреннюю мембрану, чтобы прибыть по назначению. Кроме того, известно, что бактерии экскретируют некоторые ферменты во внешнюю среду. Все эти процессы напоминают импорт белков митохондриями. В обоих случаях транспортируемый полипептид содержит дополнительную лидерную последовательность, транспорт которой требует энергии. [c.167]

Определите с помощью спирально-круговой проекции, какой из трех пептидов, изображенных на рис. 8-6, Б, может образовать амфипатическую спираль, способную служить сигналом дли импорта белка в митохондрии. [c.108]

Д. Попытайтесь на основании своих опытов предложить модель импорта белков в строму и в просвет тилакоида. [c.109]

А. В клетках млекопитающих импорт белков в просвет ЭР начинаете [c.112]

Неправильно. Для импорта белков в ЭР требуется гидролиз АТР, а не продолжающийся белковый синтез. [c.372]

В клетках млекопитающих импорт белков в ЭР начинается еще до того, как полипептидная цепь полностью синтезирована, т. е. он происходит одновременно с трансляцией (котрансляционно). Этим он отличается от импорта в митохондрии, хлоропласты, ядра и пероксисомы, который является посттрансляционным и требует различных сигнальных пептидов. Так как белок переносится внутрь ЭР сразу после образования полипептидной цепи, рибосомы, на которых происходит его синтез, должны быть прикреплены к мембране ЭР. Области ЭР, покрытые связанными с мембраной рибосомами, называют гранулярным (шероховатым) эндонлазматнческнм ретнкулумом (рис. 8-37). [c.39]

Бесклеточная система для переноса белков in vitro обеспечила мощную экспериментальную базу для изучения молекулярного механизма импорта белков в ЭР. [c.44]

В полости ЭР содержится больгпое количество связывающего белка (BiP), который, по-видимому, узнает неправильно свернутые белки, связываясь с их наружными гидрофобными участками. На карбоксильном конце молекулы BiP имеется сигнальный пептид из четырех аминокислот, благодаря которому белок остается в ЭР (см. табл. 8-3). Сушествует гипотеза, согласно которой BIP способствует тому, что неправильно свернутые белки остаются в ЭР (и, следовательно, не попадают в аппарат Гольджи). Возможно, также, что BiP является одним из катализаторов сворачивания белков. Показано, что этот белок связывает АТР и структурно родствен белкам теплового шока, которые участвуют в импорте белков. [c.51]

Плазматическая мембрана, мембраны аппарата Гольджи и лизосом - это части мембранной системы, связанной с ЭР с помощью трапспортпых пузырьков, поставляющих в нее и белки, и липиды. Митохондрии и пероксисомы пе принадлежат к этой системе и нуждаются в других механизмах для импорта белков и липгшов мембран. Мы уже убедились в том, что большинство белков этих органелл доставляется из цитозоля посттрапеляциоппо. Хотя некоторые липиды модифицируются в митохондриях, сами митохондрии все равно должны получить их либо прямо из ЭР, где опи синтезируются, либо через другие клеточные мембраны. [c.57]

Интересен вопрос, в какой форме должна быть энергия, чтобы транслоцировать лидер. Наличие АТФ недостаточно, поскольку в отсутствие A j,H импорт белков невозможен, даже если уровень АТФ высок как внутри, так и снаружи митохондрий. Вероятнее всего, в большинстве случаев электрический компонент протонного потенциала (A" ] ) вызывает электрофорез положительно заряженной лидерной последовательности в направлении отрицательно заряженного матрикса (см. ниже). [c.166]

Недавно группами Н. Нойперта и Г. Шаца (1987) была продемонстрирована необходимость не только А ф, но и АТФ для транспорта митохондриальных белков. По-видимому, АТФ требуется для разворачивания глобулы белка, подлежащего транспорту. Импорт белков в хлоропласты нуждается в АТФ, а не в А[гН. При этом АТФ расщепляется на внешней стороне мембраны оболочки хлоро пласта. [c.168]

Изучая импорт белков в митохондрии, вы обрабатывали клетки дрожжей циклогексимидом, блокирующим движение рибосомы по мРНК. При исследовании этих клеток с помощью электронного микроскопа вы с удивлением обнаруживаете, что цитозольные рибосомы прикреплены к внешней поверхности митохондрий. В отсутствие циклогексимида прикрепленных рибосом никогда не наблюдалось. Чтобы выяснить причину этого явления, вы препаративно выделяете митохондрии из клеток, обработанных цикло- [c.107]

Основная особенность сигнальных пептидов, используемых дли импорта белков в митохондрии,- это их организация в виде амфи-патической спирали. Спираль является амфипатической, если одна сторона ее гидрофильная, а другая-гидрофобная. Вопрос о том, может ли данная последовательность аминокислот образовать амфипатическую спираль, решается путем расположения аминокислот вокруг так называемой спирально-круговой проекции (рис. 8-6, А). На рисунке изображено положение аминокислот вокруг а-спирали (вид сверху). Если на такой схеме гидрофобные аминокислоты чередуются с гидрофильными, то спираль не является амфипатической если же гидрофобные аминокислоты расположены с одной стороны, а гидрофильные аминокислоты -с противоположной, то спираль амфипатическая. [c.108]

Неправильно. В митохондриях электрохимический протонный градиент используется как движушая сила для импорта белков. В хлоропластах же такой градиент генерируется на тилакоидной мембране, поэтому он не может использоваться для импорта белков через наружную и внутреннюю мембраны. [c.368]

Обычно трансляция происходит гораздо быстрее, чем импорт в митохондрии, так что синтезированные белки полностью отделяются от рибосомы, прежде чем начинают взаимодействовать с мембраной митохондрии. Когда белковый синтез блокирован циклогексимидом, скорость трансляции становится ниже скорости импорта. Поскольку сигнальный пептид для импорта белка в митохондрию расположен на его N-конце, то некоторые из частично синтезированных митохондриальных белков, все еще прикрепленные к рибосомам, могут в этих условиях взаимодействовать с митохондриальной мембраной. В результате начавшийся импорт даже одного такого белка приводит к прикреплению рибосомы и связанной с ней мРНК (а также других рибосом, транслирующих ту же молекулу мРНК) к митохондриальной мембране. [c.368]

Имеется ряд причин, по которым импорт ПЦФД в просвет тилакоида может быть неэффективным. 1) Может быть затруднено проникновение домена ферредоксина через тилакоидную мембрану. Он, однако, проходит через наружную и внутреннюю мембраны, а его общий заряд практически равен заряду пластоцианина, который преодолевает тилакоидную мембрану. 2) Железосерный центр обычно включается в ферредоксин на определенном этапе созревания молекулы. Таким образом, возможно, что этот центр присоединяется в строме и по этой причине ферредоксин не может пересечь мембрану тилакоида. 3) Ферредоксин обычно функционирует в строме в комплексе с другими белками. Возможно, что домен ферредоксина в ПЦФД связывается с этими белками и остается таким образом в строме. Эти соображения часто усложняют интерпретацию экспериментов такого рода, направленных на выявление сигнальных участков для импорта белков. [c.369]

Г. Множественные полосы в ваших опытах-это ключ к пониманию импорта белков в хлоропласты. Самая верхняя полоса для всех белков-это предшественник, т.е. первичный продукт трансляции, поскольку он присутствует в реакционной смеси при трансляции in vitro в отсутствие хлоропластов (рис. 8-8, Б, дорожка 1). Полосы, расположенные ниже, содержат белки, от которых отделилась часть молекулы. Вы ожидали, что пептид должен отщепляться с N-конца (это то, из-за чего задумывался весь эксперимент), и результаты действительно подтверждают, что сигнальные пептиды локализованы на N-конце. Две полосы при электрофорезе [c.369]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология