Аланин в вирусах

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

То, что хламидии относятся не к вирусам, как думали раньше, а к бактериям, удалось установить по биохимическим признакам. Они содержат РНК и ДНК в характерном для бактерий соотношении и вырабатывают вещества, которые не могут синтезироваться эукариотическими клетками хозяев, например мурамовую кислоту, диаминопимелиновую кислоту, D-аланин и фолиевую кислоту. Эти их свойства согласуются также с фактом их чувствительности к пенициллину и сульфамидам. Геном хламидий очень мал (0,66 10 Да) таким образом, он [c.123]

Разочаровывает отсутствие корреляции между известными концевыми нуклеотидными последовательностями и известными концевыми аминокислотными последовательностями соответствующих вирусных белков. Возможно, что фффГ-Г-копец РНК у многих бактериофагов, а также Ц-Ц-Ц-А-конец, встречающийся как у вирусов растений, так и у фагов, не участвуют в кодировании белка, а выполняют какую-то иную функцию. Концы РНК вируса-сателлита вируса некроза табака, видимо, наиболее необычны. Но даже и в этом случае необычайно короткой, вероятно, моноцистронной информационной РНК первый кодон не соответствует первой аминокислоте белка вирусной оболочки (АГУ соответствует серину, а не аланину, ГЦп 5 ). [c.111]

Диабет — страшное заболевание, которое вызывается нарушением работы поджелудочной железы, вырабатываюш ей гормон инсулин, необходимый для нормальной утилизации содержащихся в пище углеводов. На начальных стадиях развития болезни достаточно использовать меры профилактики, регулярно следить за уровнем сахара в крови, потреблять меньше сладкого. Однако для приблизительно 10 миллионов пациентов показана инсулиновая терапия они вынуждены ежедневно вводить в кровь препараты этого гормона. Начиная с двадцатых годов прошлого века для этих целей использовали инсулин, выделенный из поджелудочных желез свиней и телят. Животный инсулин в основном аналогичен человеческому, однако между ними имеются и определенные различия. Так, в молекуле инсулина свиньи в отличие от человеческого в одной из цепей аминокислота треонин замещена аланином. Считается, что эти незначительные на первый взгляд отличия могут вызывать у отдельных пациентов серьезные осложнения (нарушение работы почек, расстройство зрения, аллергию). Кроме того, несмотря на высокую степень очистки, не исключена вероятность переноса вирусов от животных к людям. И наконец, число больных диабетом растет так быстро, что обеспечить всех нуждающихся животным инсулином уже не представляется возможным. Заметим также, что это весьма дорогое лекарство. [c.32]

Описанный метод был вначале испытан при расщеплении глюкагона, причем с хорошим выходом был получен концевой тетрапептид, образующийся из цепи Три-Лей-Мет-Асп-Тре [69]. В дальнейшей работе [70] было установлено, что количество N-БС, необходимое для того, чтобы свести до возможного минимума поглощение при 280 ммк, зависит от природы белка и характера реакционной среды. Сывороточный альбумин человека (Hg-димер) требует 20 моль N-БС на 1 моль триптофана при проведении реакции в 8 /И мочевине сывороточный альбумин быка — 10 моль в 10 М мочевине лизоцим — 2,3 моль в водном ацетат-фор 1иатном буфере pH 4,15, 3 моль — в ацетате лития, 2,7 моль — в 66%-ной уксусной кислоте. Добавление 6 моль N-БС в расчете на субъединицу белка вируса табачной мозаики приводит к освобождению новых N-концевых групп — аланина и лизина (по 0,2—0,3 моль каждой аминокислоты). [c.132]

За 1940—1950 гг. рентгеноструктурному исследованию были подвергнуты не только различные аминокислоты и кристаллические пептиды, но и многочисленные белки. Молекулярные веса веществ, изученных при помощи рентгеноструктурного анализа, начиная с аминокислот типа глицина и аланина, кончая белком вируса карликовой кустистости томатов, охватывали че-тыре-пять порядков. Но дальнейшее увеличение числа подвергнутых анализу веществ уже, по-видимому, не могло дать новых сведений о строении белковой молекулы. В результате, в 1950 г. усилия большинства рентгенологов были направлены не столько на расширение числа объектов исследования, сколько на углубленный анализ уже имеющихся данных , так говорила на симпозиуме в Колд Спринг Харбор Д. Кроуфут-Ходжкин [27]. [c.144]

После первого сообщения о выделении N-ацетилированного пептида из N-концевого участка белка вируса табачной мозаики [273] обнаружено значительное число белков с блокированными а-аминогруппами. N-Ацетилировапные остатки аланина, аспарагиновой кислоты, глицина, серина, треонина идентифицированы у белков, выделенных из различных источников [47, 81] см. также обзоры [2 и 406]. [c.266]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология