Белки вирусные аминокислоты

В результате этой реакции аденин превращается в гипоксантин, гуанин в ксантин и цитозин в урацил. Последнее превращение особенно важно, поскольку при этом оба основания, как исходное, так и получающееся в результате превращения, могут естественным образом входить в состав РНК. Если последовательность оснований кодирует последовательность аминокислот, то превращение цитозина в урацил эквивалентно изменению информации. Поскольку, как предполагают, гипоксантин эквивалентен гуанину, его появление также ведет к изменению информации. Образование ксантина приводит либо к разрушению кода, так как он не несет никакой информации, либо к появлению гуанина после репликации. Из более чем ста мутантов, возникающих под действием азотистой кислоты (так называемые нитритные мутанты), примерно одна четвертая часть содержит одну измененную аминокислоту и лишь немногие содержат две измененные аминокислоты в белковой субъединице оболочки вируса. В большинстве же случаев не удается установить каких-либо изменений в белковой части. Этот результат можно понять, если допустить, что часть молекулы РНК вируса кодирует другие белки (ферменты), необходимые для осуществления вирусной инфекции и для репликации. [c.364]

Вирус табачной мозаики (ВТМ). Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настояш,ее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Вес такой частицы равен 39- 10 . Из этого числа 5% приходится на РНК, константа седиментации которой равна 27S, а молекулярный вес 2,0 10 . Если бы цепь РНК вируса полностью вытянуть, она была бы в 10 раз длиннее вирусной частицы. Остальные 95% вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17 420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Это один из редких случаев особой модификации N-конца полипептидной цепи. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [c.359]

Белки вирусов имеют обычный набор аминокислот и не отличаются в этом отношении от белков животного, растительного и бактериального происхождения. Характерной особенностью вирусных белков является устойчивость к действию протеолитических ферментов, что, но-видимому, обусловлено спецификой структуры вирусной частицы. Белок вирусных нуклеопротеидов, как правило, состоит из ряда субъединиц. Например, у вируса табачной мозаики (ВТМ) число белковых субъединиц с мол. в. 18 ООО достигает приблизительно 2100, а у Х-вируса картофеля белковая часть построена из 500 субъединиц с мол. в. 74 ООО. [c.467]

Заметим, что в состав защищенного участка входит инициирующий кодон AUG и что последовательности расположенных вслед за ним кодонов в точности соответствуют известной последовательности аминокислот N-конца вирусного белка оболочки. Еще одна интересная особенность этой последовательности состоит в том, что два участка, обозначенные фигурными скобками со звездочками, могут спариваться друг с другом. В результате инициирующий кодон может образовывать петлю (шпильку). Такие шпильки в инициаторных участках РНК образуются не всегда, однако они встречаются достаточно часто. [c.242]

Другой подход к проблеме кодирования заключался в использовании мутантов вируса табачной мозаики, полученных в искусственных условиях. При обработке вирусной РНК азотистой кислотой цитозин превращается в урацил, а аденин — в гуанин. Белок вирусов, образованный при участии РНК, обработанной азотистой кислотой, отличается от белка необработанного вируса в том отношении, что в нем некоторые аминокислоты замещены другими. Сравнивая изменения аминокислот с известными изменениями нуклеотидов, которые обусловлены действием азотистой кислоты, можно расшифровать код. [c.488]

Эксперименты по частичному секвенированию аминокислот четырех подтипов показали, что в протеине отсутствует сигнальный пептид, и что он погружен в вирусную мембрану гидрофобной областью на N-конце. N-конец NA не модифицирован в результате ее синтеза [15]. В этом плане NA отличается от других белков вирусного шипа, таких, как НА (см. выше) или белок G VSV 100]. [c.117]

В частицах ряда вирусов роль ДНК играет РНК. Установлено, что РНК, выделенная из вируса табачной мозаики (ВТМ), обладает инфицирующим действием [3, 24, 25]. Это означает, что молекулы вирусной РНК, попадая в клетки, организуют синтез белков новых вирусных частиц. Вирусная РНК ВТМ с белкам последнего образует частицы, обладающие свойствами исходного вируса. Удалось получить также гибридные вирусы путем комбинирования РНК одного штамма с белком другого штамма. В белке потомства гибридного вируса содержались аминокислот- [c.487]

Тесная связь между синтезом РНК и синтезом белка привела к предположению, что генетическая информация ДНК передается на РНК, которая при синтезе белка действует в качестве матрицы. Возможно, однако, что в некоторых случаях ДНК непосредственно служит матрицей при синтезе белка. Из этого следует, что РНК переносит генетическую информацию и существует механизм, который позволяет определенным образом отбирать и располагать аминокислоты вдоль молекулы РНК. Исследования, проведенные с вирусом табачной мозаики, показывают, что почти чистые препараты вирусной РНК могут передавать генотип этого вируса. В результате изучения специфичных аминоацил-з-РНК-синтетаз точно установлено, что эти ферменты могут катализировать образование специфичных соединений с s-PHK для каждой белковой аминокислоты. Специфичность этих соединений должна обеспечить их присоединение только к соответствующему месту на матрице. Получены данные, что такая специфичность обусловлена последовательностью нуклеотидов в s-PHK. Поэтому можно предположить, что каждое соединение аминокислота — s-PHK присоединяется к матричной РНК водородной связью. [c.486]

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

Последовательность расположения 164 аминокислот в белке ВТМ установлена полностью [80]. Значительные успехи достигнуты и в изучении последовательности нуклеотидов в РНК этого вируса [81, 82]. Согласно имеющимся данным, различные штаммы ВТМ отличаются как по содеря анию аминокислот в их белковом компоненте [54], так и по последовательности нуклеотидов в их РНК [26, 45]. Белок, по-видимому, является всего лишь защитной оболочкой для инфекционной вирусной РНК. [c.153]

Когда вирусная частица проникает в чужеродную клетку, например как в данном случае в клетку растения,— РНК вируса группирует вокруг себя соответствующие основания по комплементарному принципу, который мы уже разбирали (аденин соединяется с урацилом, гуанин — с цитозином) и создает новую цепь. Когда цепь образована, она отделяется от матрицы, окружает себя оболочкой специфического белка вируса — и новая вирусная частица готова. Вирус размножается в клетке, используя аминокислоты и нуклеотиды хозяина , и постепенно разрушает клетку, в которую проникла первая вирусная частица. [c.183]

Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

Взглянув на табл. 3, можно освежить в памяти химическую природу И-групп — боковых цепей тех аминокислот, из которых построены все типичные белки, в том числе и вирусные. Поскольку а-амино- и а-карбоксильные группы спрятаны в пептидных связях (как это видно из табл. 3), характер белков определяется природой их В-групп. В табл. 3 приведены также общепринятые трехбуквенные обозначения аминокислот и соответствующие каждой из них кодоны РНК (см. гл. IX, разд. Б). [c.66]

Рис. 27-7. Общая схема эксперимента Херши и Чейз. Эксперимент проводили на двух препаратах бактериофага, меченного радиоактивным изотопом. В одном из ник о помощью изотопа Р были помечены фосфатные группы фаговой ДНК, а в другом изотоп был введен в серусодержащие аминокислоты белка оболочки фага. Каждый из меченных таким способом фагов по отдельности был добавлен к суспензии немеченых бактерий. Затем обе группы зараженных фагом бактериальных клеток встряхивали в смесителе. Оказалось, что клетки, зараженные Р-вирусными частицами, содержат в своем составе Р, т. е. в них попала меченая вирусная ДНК. Отделенные от клеток тени фага (пустые оболочки вируса) радиоактивности не содержали, В клетках, зараженных З-вирусными частицами, радиоактивности яе было, зато она была найдена в тенях фага после отделения их от клеток с помошью смесителя. Поскольку в обоих случаях было получено потомство вирусных частиц, данный эксперимент доказал, что генетическая информация, необходимая для репликации вируса, переносится вирусной ДНК, а не вирусным белком.

Еще одним вирусным белком, аминокислотная последовательность которого была исследована, является белок оболочки вируса fd — мелкого ДНК-содержащего палочкообразного вируса, необычные свойства которого будут рассмотрены ниже [52]. Белок оболочки вируса М имеет наименьшие размеры из всех известных структурных белков. Он состоит всего лишь из 49 аминокислот, не содержит аргинина, гистидина и цистеина (цистина) и имеет следующую аминокислотную последовательность [c.88]

На ранних этапах изучения инфекционной РНК ВТМ важно было установить отсутствие в ней вирусного белка с большей точностью, чем это позволяет чувствительность описанных методов. При использовании стандартных методов выделения нуклеиновых кислот содержание белка в выделенном препарате редко бывает ниже 1 %, а в случае ВТМ это соответствует комплексу одной молекулы РНК ВТМ с одной субъединицей оболочечного белка. Однако если выделять РНК в присутствии бентонита, то загрязнение препарата белком значительно снижается. А в случае ВТМ содержание примеси можно снизить еш,е больше (до 1 белковой субъединицы на 20—50 молекул РНК), если использовать метод реконструкции вируса (см. ниже). Определение следовых количеств примесей всегда сопряжено с трудностями методического характера, а достоверность результатов, полученных с помощью различных тестов на минимальных концентрациях веществ, сомнительна. Для определения примеси белка в препаратах вирусных нуклеиновых кислот были поставлены опыты с радиоактивной меткой ( 8) белка. Все, что удалось извлечь из этих опытов, сводится к тому, что содержание остаточного белка, судя по количеству метки, соответствует 0,04% (при пересчете на содержание серы в белковой оболочке ВТМ). Действительно, то соотношение аминокислот, которые в следовых количествах были обнаружены в препаратах нуклеиновых кислот, не соответствует количественным соотношениям этих же аминокислот в белковой оболочке. Тот факт, что препараты, содержащие 0,04 и 1% белка, не различаются по своей инфекционности (на 1 мг РНК), убедительно доказывает, что инфекционность — свойство, присущее вирусной РНК [142, 455]. Положение это убедительно было доказано только для РНК ВТМ. Однако нет никаких оснований сомневаться в том, что вывод этот носит общий характер и что инфекционность всех вирусов заключена в их нуклеиновых кислотах. [c.179]

Однако следует обратить особое внимание на одно наблюдение последовательность гена белка М штамма PR8 была определена двумя различными группами авторов [5, 134]. При этом было обнаружено шесть различий в нуклеотидах в этих последовательностях, одно из которых приводило к замене аминокислоты. Эти изменения могут либо представлять изменения в вирусном геноме при пассировании вируса в различных лабораториях, проводимом после первого выделения вируса в 1934 г., либо иметь место вследствие ошибок при секвенировании. [c.112]

Изменения в структуре ДНК встречаются очень редко. Так, например, в среднем ген может удвоиться 10 раз, прежде чем произойдет заметная мутация [128а]. Тем не менее, работая с бактериями нли бактериофагами, мы можем обследовать чрезвычайно большое число особей в поисках мутаций. Если, например, посеять один миллион вирусных частиц на чашку с агаром в условиях, позволяющих распознать мутацию определенного гена, то в среднем мы можем надеяться обнаружить один мутант. Наиболее часто встречаются мутации, обусловленные заменами пар оснований (точковые мутации). Оии происходят в результате включения неправильного основания при репликации или репарации ДНК. При таких мутациях одно основание в триплете кодона замещается другим. В результате возникает другой кодон, что приводит к замене в соответствующем белке одной аминокислоты на другую . Замену одного пиримидина на другой С—)-Т или Т—)-С) или одного пурина на другой пурин иногда называют транзицией, тогда как замену пурина на пиримидин или, [c.246]

Разочаровывает отсутствие корреляции между известными концевыми нуклеотидными последовательностями и известными концевыми аминокислотными последовательностями соответствующих вирусных белков. Возможно, что фффГ-Г-копец РНК у многих бактериофагов, а также Ц-Ц-Ц-А-конец, встречающийся как у вирусов растений, так и у фагов, не участвуют в кодировании белка, а выполняют какую-то иную функцию. Концы РНК вируса-сателлита вируса некроза табака, видимо, наиболее необычны. Но даже и в этом случае необычайно короткой, вероятно, моноцистронной информационной РНК первый кодон не соответствует первой аминокислоте белка вирусной оболочки (АГУ соответствует серину, а не аланину, ГЦп 5 ). [c.111]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

С исследовательскими целями широко применяют полностью синтетич. А., напр, полимеры аминокислот. Антитела к полипептидам из D-аминокислот не реагируют с полипептидами из L-аминокислот, и наоборот. Участок этих А., непосредственно контактирующий с антителами, состоит из 5-6 аминокислотных остатков. Синтезиров. участок белковой молекулы, будучи прикрепленным к макромолеку-лярному носителю, может вызьшать образование антител. При использовании синтетич. участков вирусных белков получаемые антитела нейтрализуют вирусную активность. Таким путем пытаются приготовить синтетич. вакцины, которые должны быть лишены мн. недостатков обычных вакцин. К синтетич. полинуклеотидам можно получить антитела, если использовать их в комплексе с метилированным альбумином. См. также Иммуноглобулины, Интерлейкины. [c.174]

При анализе аминокислотного состава белков Т-4 бактериофага Е. oil был установлен крайне интересный факт, состоящий в том, что аминокислотный состав этого вирусного белка почти идентичен аминокислотному составу белков самих кишечных бактерий [127]. Это удивительное сходство аминокислотного набора заставляет думать, что вирусный белок образуется путем перегруппировки аминокислот хозяина и что превращение белка хозяина в вирусный белок может не сопровождаться дезаминированием или другими процессами глубокого распада аминокислот. Однако, с другой стороны, было показано, что Н Нз, добавленный к среде, на которой происходит размножение ука-за шого вируса, проникает в вирус, тогда как бактериальный азот вирусом не используется [128]. Это как будто дает основание считать, что вирусный белок бактериофага образуется за счет веществ, находящихся в питательной среде, а не за счет бактериального белка. Однако опыты с радиоактивным фосфором показали, что около 75% входящего в состав данного вируса фосфора состоит из радиоактивного фосфора среды, а для построения остальных 25% используется бактериальный фосфор. Очень трудно интерпретировать эти разноречивые данные. Не исключена возможность того, что бактерия-хозяин доставляет ферменты, необходимые для синтеза белков вируса [128]. [c.399]

Изучение химических реакций белков проливает свет на их структуру. Способность почти всех аминокислотных остатков в белке принимать участие в химических реакциях, аналогичных реакциям аминокислот, подтверждает общепринятую в настоящее время концепцию о том, что основной ковалентной связью в белках является пептидная связь. Однако наличие экранированных групп, обнаруживаемое нрй помстщг денатурации и химических реакций, заставляет предполагать, что некоторые фенольные, сульфгидрильные и др. группы либо образуют лабильные связи, которые могут разрываться при денатурации, либо остаются стерически недоступными для химических реагентов до тех пор, пока структура белка не будет изменена. Последнее объяснение окажется, пожалуй, более приемлемым, если в дальнейших исследованиях будет вскрыта зависимость реакционной способности групп от размера молекул реагента. Тот факт, что для проявления биологической активности существенно важное значение имеет лишь часть функциональных групп определенного вида, подчеркивает сложность топографии белков. Различие в скорости реакций амино- и фенольных групп в ряде белков указывает на индивидуальные особенности структуры белка. В настоящее время не может быть сделан обобщающий вывод о важности тех или иных функциональных групп белка для обеспечения биологической активности. Поэтому для того, чтобы иметь возможность сделать подробные заключения о природе ферментативной активности или вирусного действия, следует еще очень многое изучить. Например в таблице, составленной Олькоттом и Френкель-Конратом (см. последующие тома настоящего сборника), указывается, что фенольные [c.354]

В свете этих данных стали понятны ранние наблюдения Г. Шрамма, показавшего, что обработка слабой щелочью, снимающей положительные заряды основных аминокислот, приводит к расщеплению частиц ВТМ иа составляющие белковые субъединицы и потере инфекционности. Дальнейшее исследование этого явления привело X. Френкель-Конрата и Р. Вильямса к открытию, что при восстановлении нейтрального значения pH в растворе, содержащем смесь белковых субъединиц и очищенную РНК ВТМ, не только восстанавливается исходная структура вирусных частиц, но и вновь появляется способность заражать растения табака (фиг. 229). Этот эксперимент, так же как и кристаллизация ВТМ за 20 лет до этого, наделал много шума, т. к. он был воспринят как удачная сборка живой молекулы из неживых составных частей in vitro. Менее сенсационный аспект этого открытия заключался в следующем. Было получено веское доказательство важнейшего положения молекулярной генетики,— что вторичная, третичная и четвертичная структуры белка определяются первичной структурой полипептидной цепи и что образование сложных макромолекул ярных объединений происходит путем самопроизвольной сбор- [c.464]

Вирусная оболочка (или капсид) построена в общих чертах из относительно небольших белковых молекул, имеющих правильную форму и способных поэтому собираться в устойчивые оболочки определенных размеров. Процесс этот осуществляется за счет образования водородных связей, ионных и гидрофобных взаимодействий, а не обычных химических связей. Структурные особенности вирусных белков, обусловливающие такое высокое специфическое связывание идентичных, а иногда и неидентичных молекул, по-видимому, не менее сложны, чем у ферлюнтов или ряда других белков, таких, как авидин или антитела [357], связывающихся со своими субстратами и другими малыми или большими молекулами с высокой степенью сродства и специфичности. Эта способность к специфическому связыванию обусловлена специфической конформацией белка, которая в свою очередь определяется последовательностью образующих белки аминокислот. Именно по этой причине выяснение аминокислотной последовательности вирусных белков и представляет громадный интерес. Работа по изучению вирусных белков проводилась в целом ряде лабораторий на множестве различных вирусов. Первичная структура вирусных белков представляет интерес не только потому, что с ней связана функциональная активность белков, [c.63]

После аминокислотного анализа пептидов часто проводят их концево анализ, что в случае ди- итрипептидов дает возможность сразу определить последовательность аминокислот. Для изучения аминокислотной последовательности часто пользуются методом Эдмана — ступен чатым расщепление.м пептида с его аминного конца с помощью фенилизотиоцианата (фиг. 7). Этот метод применим и для негидролизованных вирусных белков, если К-конец у них свободен. В настоящее время в продаже появились автоматические секвенаторы аминокислот, работающие на том же принципе. [c.73]

Первым вирусным белком, для которого удалось определить полную последовательность аминокислот, явился белок оболочки ВТМ. При этом в данпых двух лабораторий были небольшие различия и незначительные ошибки, которые теперь устранены (фиг. 13) (9, 10, 160, 5131. Белок ВТМ представляет собой одноцепочечную структуру, которая построена из 158 аминокислот, содержит [c.74]

Опираясь на всю сумму имеющихся химических, иммунологических. электрофоретических и энзидюлогических данных [135], относящихся к реакционноспособности, а следовательно, и к близости различных групп аминокислот к поверхности, удалось установить приблизительное пространственное расположение ряда участков пептидной цепи ВТМ, как это схематически представлено на фиг. 13. Такой надежный метод конформационного ана.тиза белков, как рассеяние рентгеновских лучей под малыми углами, до недавнего времени применяли только для белков, образующих крупные кристаллы. Однако последние успехи в этой области позволяют надеяться, что картина пространственной конформации белка ВТМ в составе вирусной частицы будет получена в недалеком будущем. [c.78]

Мутации часто приводят к появлению белков, неполноценных как по своим химическим свойствам, так и но функциональной активности. Как уже было отмечено, все до сих пор полученные штаммы ВТМ, мутантные по белку оболочки, менее стабильны, чем дикий тип. Многие из таких мутантов оказались настолько нестабильными, что вообще не удалось выделить мутантный вирус. Для нескольких дефектных штаммов вирусные белки, выделенные из тканей, листьев, инфицированных этими вирусами, хотя и сохраняли способность к образованию спиральных агрегатов, не могли образовывать палочковидные частицы с РНК ВТМ (как дикого тина, так и мутантного). Два из этих белков были проанализированы [182, 449, 450], и выяснилось, что у одного из них произошла одна замена, а у другого — две. При этом две из этих трех аминокислот оказались расположенными у края немутирующего участка (остатки 95 и 112 см. фиг. 13). [c.207]

Некоторые ферменты находят применение в медицине как лекарственные препараты. Например, при желудочных заболеваниях, сопровождающихся снижением содержания пепсина в желудочном соке, для улучшения пищеварения назначают препараты пепсина (заместительная терапия). Разные протеолитические ферменты применяются для обработки ран гидролизуя белки разрушенных ьлеток, ферменты способствуют очищению раны и уменьшению воспалительных явлений. Для лечения вирусного конъюнктивита успешно применяют глазные капли, содержащие фермент ДНКазу, он разрушает ДНК вируса и тем самым излечивает болезнь. Аспарагиназу применяют для лечения некоторых форм лейкозов (рак белой крови). Лечение основано на том, что аспарагин (аминокислота, необходимая для синтеза белков) в лейкозных клетках не синтезируется и клетки получают его из плазмы крови. Если ввести в кровь боль- [c.123]

Рис. 3-43. Структура сферического вируса. Во многих вирусах идентичные белковые субъединицы упаковываются с образованием сферической оболочки, которая заключает вирусный геном, состоящий из РНК или ДНК. Но геометрическим соображениям симметричным образом могут упаковаться не более 60 субъединип. Однако если допустимы небольшие отклонения от регулярности, то можно использовать больше субъединиц для образования более крупного капсида. Например, вирус кустистой карликовости томата (TBSV) имеет форму сферы около 33 нм в диаметре. На электронной микрофотографии и на схеме (Б) можно видеть, что он состоит из более, чем 60 субъединиц. Предполагаемый способ сборки и трехмерная структура по данным рентгеноструктурного анализа этого вируса представлены на В. Вирусная частица состоит из 180 идентичных копий капсидного белка (насчитывающих по 386 аминокислот) и генома РНК, включающего 4500 нуклеотидов. Чтобы сформировать такой крупный капсид, белок должен быть способен упаковываться тремя несколько различными способами (обозначены разным пветом). (Рисунки

Изучение нуклеотидной последовательности 8-го сегмента РНК вирусов A/PR/8/34, A/Udorn/72 и A/FPV/Rosto k/34 показало, что-негативная (в смысле вириона) нить имеет инициирующий кодон в положении 98 на 5 -конце и открытую рамку считывания, простирающуюся на 167 или 216 аминокислот [15]. Предполагают, что> такая рамка считывания, которая статистически должна существовать с крайне малой вероятностью, может транслироваться [15]. Однако 8-е сегменты РНК вирусов А/утка/Alberta/60/76 [14] и, B/Lee/40 [36] не содержали открытой рамки считывания и, следовательно, непохоже, что они кодируют необходимые вирусные белки. [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология