Альбумин сывороточный быка

Колориметрия растворимых белков по методу Лоури проводится следующим образом. 1 мл раствора белка смешивают с 5 мл реактива В и оставляют стоять при комнатной температуре в течение 10 мин. Затем быстро прибавляют 0,5 мл раствора Г и интенсивно перемешивают (в течение 1—2 с). Спустя 30 мин измеряют величину экстинкции при 500 нм (если концентрация белка достаточно высока) или при 750 нм (в случае низкой концентрации белка). В качестве стандарта используют растворы сывороточного альбумина быка или человека в концентрации 0,02—0,5 мг/мл. Реактив В готовят, смешивая 50 мл раствора А (2%-ный раствор углекислого натрия в 0,1 н. гидроокиси натрия) и 1 мл раствора Б (0,5%-ный раствор Си504Х Х5НгО в 1%-ном цитрате натрия или 1%-ном тартрате калия). Реактив Г представляет собой разведенный до конечной концентрации кислоты реактив Фолина—Чокальто. [c.455]

После установления условий проведении количественной нингидринной реакции Муру и Штейну удалось в 1948 г. разделить 2,5 мг гидролизата сывороточного альбумина быка с помощью распределительной хроматографии на колонке с крахмалом. Элюат был разделен на 4(Ю фракций, в каждой фракции проведена нингидринная реакция, и из интегральных кривых поглощения, соответствующих отдельным аминокислотам, рассчитывались их молярные доли в смеси. На коллег-современников большое впечатление произвели высокая скорость анализа (I нед), малое количество анализируемого вещества и малая погрешность ( 3%). [c.59]

Сывороточный альбумин быка. . . 147,7 138,5 286,2 55,9 89,4 28,0 2,5 2,8 321,3 24,3 41,8 [c.484]

Агглютинин касторки Сывороточный альбумин (человека и быка) [c.288]

Сывороточный альбумин быка Кукуруза Пепсиноген [c.14]

Число остатков триптофана в сывороточном альбумине быка. По данным количественного аминокислотного анализа в сывороточном альбумине быка содержится 0,58% (по весу) триптофана, мол. масса которого равна 204. [c.161]

Для изучения механизмов модуляции биодоступности Л В под действием вспомогательных веществ, а также изучения механизмов взаимодействия некоторых ЛВ с мембранами различных клеток в работе исследовали сывороточный альбумин человека (САЧ) и быка (САБ) фир- [c.557]

Рис. 39. Действие облучения рентгеновскими лучами на спектр поглощения сывороточного альбумина быка [62].

Сывороточный альбумин человека Сывороточный альбумин быка Глобин в кислом буфере (pH 2,5) Глобпн нативный (pH 5,5—7) у-Глобулин Лизоцим [c.30]

Как мы уже видели, облучение белков вызывает изменения их молекулярного веса. Фибриноген [58,70] при облучении образует небольшие фрагменты и большие агрегаты. Растворы сывороточного альбумина быка [61—63] образуют большие агрегаты без образования мелких фрагментов, что установлено седиментационным анализом в ультрацентрифуге. Облучение 0,07%-ного водного раствора рентгеновскими лучами дозой 75 000 р при 25° вызывает преципитацию белка. Однако при 0 преципитации не происходит [62]. Выпадение белка можно замедлить или устранить повышением концентрации белка или добавлением солей. Это явление сходно с тепловой денатурацией. [c.227]

При облучении в сухом состоянии (5% воды) на воздухе сывороточный альбумин быка становится частично нерастворимым [c.227]

Сывороточный альбумин быка (мономер) 67 000 б, в, г [c.160]

Сывороточный альбумин быка (димер) 134 ООО Содержится в мономере [c.160]

Солеобразование между катионами и сильно сшитыми гелями сефадекса в дистиллированной воде использовалось при выделении различных белков. Очень небольшие количества рибонуклеазы и лизоцима [128, 129], а также трипсина и сывороточного альбумина быка [129] количественно удерживались гелем в дистиллированной воде, а затем полностью вымывались [c.193]

Сывороточный альбумин (быка или человека) [c.359]

Так, сывороточный альбумин человека может связывать от 20 до 25 молекул кардиолипина до того, как начинается полимеризация этого белка [75, 76]. Такие реакции с вовлечением в основном аминогрупп были выявлены между сывороточным альбумином и другими фосфолипидами (ФЭ, ФХ, ФС) или также между 7-глобулинами быка и ФЭ [77]. [c.305]

Сывороточный альбумин быка. .....................0,001901 [c.51]

В литературе имеется множество данных по определению подвижностей и р1 различных белков некоторые из них можно найти в работе [5]. В зависимости от аминокислотного состава и в меньшей степени от структуры изоэлектрическая точка белка обычно лежит в пределах между 10—11 и 4—4,5. Примером кислых белков являются сывороточный альбумин быка, -лакто-глобулин примером основных — лизоцим, цитохром С. [c.63]

Фиг. 3. Хроматографическое разделение гидролизата сывороточного альбумина быка [27].

Сывороточный альбумин быка [c.194]

Сывороточный альбумин быка гидролиз 30 мин 0,1 н. НС1 4 час [c.196]

Выход С-концевых аминокислот в виде свободных аминокислот и в виде ДНФ-производных значительно колеблется в зависимости от условий гидразинолиза. При изучении концевых групп в препаратах сывороточного альбумина различных видов животных выход ДНФ-аланина (лошадь, бык, коза и овца) составлял от 40 до 60%, а выход ДНФ-лейцина (человек, собака, кролик) — от 45 до 65% [15]. [c.192]

Впервые для исследования конформационных превращений молекул биополимеров метод спиновых меток использовался в работе [36]. Было показано, что спиновая метка, присоединенная к полилизину (радикал Х1П), а также к сывороточному альбумину быка, чувствует конформационные превращения макромолекулы. [c.357]

При рассмотрении вопросов, касающихся электрофореза белков, уже указывалось, что водные растворы белков обладают большим показателем преломления, чем вода, и что это обстоятельство может служить для определения положения подвижной границы при электрофорезе. Показатель преломления растворов белка линейно возрастает по мере увеличения концентрации белка в растворе. Разница между показателем преломления 1-процентного раствора белка и показателем преломления воды получила название удельного прироста преломления. Этот прирост слегка варьирует в зависимости от характера белка. Так, например, для сывороточного альбумина быка он равен 0,001901, для сывороточного альбумина человека — 0,001887, для яичного альбумина — 0,001876, для у-глобулинов человека — 0,001875 [106]. Температура и наличие в растворе солей не влияют заметным образом на удельный прирост преломления, поэтому концентрация белка в растворе может быть определена весьма быстро путем измерения показателя преломления раствора и вычитания из него показателя преломления диализата. Необходимо, однако, помнить, что прирост показателя прелом-. ления липопротеидов, равный 0,00171, значительно меньше, чем соответствующая величина для белков, не содержащих жиров [107]. [c.139]

Давно известно, что облучение водных растворов белков изменяет спектры поглощения в ультрафиолетовом свете. На рис. 39 приведены данные Гузман Баррона [62], полученные при облучении сывороточного альбумина быка рентгеновскими лучами, Максимум поглощения при 2800 А в значительной мере обусловлен тирозином и частично триптофаном максимум [c.225]

Предложено много гипотез, касающихся роли ионов металла в ферментативных реакциях. Не рассматривая эти гипотезы подробно, отметим основные общие положения 1) металл способствует связыванию субстрата с ферментом и входит в состав активного центра 2) комплекс металла с субстратом является фактически активированным субстратом и 3) образование комплекса между металлом и функциональными группами белка способствует поддержанию третичной структуры белка в конформации, необходимой для выполнения каталитической функции. Клотц [187], основываясь на данных об участии ионов металлов в связывании ииркдпн-2-азо-л-диметиланилина сывороточным альбумином быка, предположил, что для пептидаз, требующих наличия нона Мп(П) — слабого комплексообразователя, роль иона металла состоит не в связывании субстрата в основном состоянии. Он полагал, что один из возможных механизмов катализа включает стабилизацию промежуточного тетраэдрического соединения по следующему механизму [c.125]

Пример 8-3. Изо.электрические растворы сывороточного альбумина быка (САБ) при 25°С имеют осмотические давления, приведенные в таблицах. В случае расгвора нативного САБ в 0,15 М Na I [c.88]

Пример 11-4. В таблице приведены результаты измерения скорости движения молекул сывороточного альбумина быка (САБ) в электрическом поле при различных значениях pH расгвора (отрицательные значения скорости соответствуют изменению направления движения частиц под действием поля). Испо.)1Ь зуя эти данные, опре-деиитге изоэлектрическую точку САБ. [c.117]

Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

Реакционноспособные дисульфидные связи в нативном и денатурированном сывороточном альбумине быка после восстановления сульфитом или 2-меркаптоэта-нолом также можно определять титрованием Hg l2 при pH 2, используя вращающийся слой ртути в качестве индикаторного электрода [136, 137]. Вместо проведения амперометрического титрования можно снимать полярограммы между —0,2 и —0,8 в. Из значения t / для цистеина и из измеренной для образца величины тока получают сумму дисульфида и MiRSH в белке. При этом получают точность того же порядка, что и при титровании. [c.393]

О высокой эффективности разделения белков гель-фильтрацией в тонком слое свидетельствуют результаты модельного опыта, приведенные на рис. 2. В этом случае на тонком сефадексе 0-75 достигнуто полное разделение смеси, содержащей а-лактальбумин, р-лактоглобулин и альбумин из сыворотки быка более того, альбумин дал два пятна, соответствующие мономеру и димеру. При фракционировании на колонке такого разделения достигнуть не удалось [6]. Иоханссон и Римо [8] получили удовлетворительное разделение сывороточных белков на сефадексе 0-200. Белки нормальной сыворотки человека были [c.263]

Глутаматдегидрогеназа печени быка Сывороточный альбумин быка Р-лактоглобулин у-глобулин кролика Альдолаза -мышц кролика Рибонуклеаза [c.426]

Описанный метод был вначале испытан при расщеплении глюкагона, причем с хорошим выходом был получен концевой тетрапептид, образующийся из цепи Три-Лей-Мет-Асп-Тре [69]. В дальнейшей работе [70] было установлено, что количество N-БС, необходимое для того, чтобы свести до возможного минимума поглощение при 280 ммк, зависит от природы белка и характера реакционной среды. Сывороточный альбумин человека (Hg-димер) требует 20 моль N-БС на 1 моль триптофана при проведении реакции в 8 /И мочевине сывороточный альбумин быка — 10 моль в 10 М мочевине лизоцим — 2,3 моль в водном ацетат-фор 1иатном буфере pH 4,15, 3 моль — в ацетате лития, 2,7 моль — в 66%-ной уксусной кислоте. Добавление 6 моль N-БС в расчете на субъединицу белка вируса табачной мозаики приводит к освобождению новых N-концевых групп — аланина и лизина (по 0,2—0,3 моль каждой аминокислоты). [c.132]

В качестве примера ниже приведена методика карбоксиметилирования сывороточного альбумина быка [81]. Раствор, содержа-ш,ий 500 мг кристаллического белка, 6 ммоль бромацетата и избыток окиси магния, осторожно встряхивают при 35°. За ходом реакции следят, отбирая пробы смеси для анализа различными метода-ьш. Полезными критериями для наблюдения за ходом реакции могут служить убыль аминного азота и отрицательный результат диазосочетания имидазольных и фенольных остатков. В случае бычьего сывороточного альбумина по мере протекания карбокснметилиро-вания дисульфидные связи становятся более доступными восстановлению это можно обнаружить, обрабатывая препарат сначала сульфитом, а затем раствором фосфомолибденовой кислоты по Фолину 82]. Спустя 27—72 час смесь центрифугируют и прозрачную надосадочную жидкость подкисляют до pH 2 соляной кислотой. Практически количественный выход карбоксиметилированного белка. [c.179]

Противопневмококковые анти хела у лошади, свиньи, быка, а возможно, и у других видов имеют молекулярный вес около 900 ООО. Некоторые антитела в крови человека, вероятно, имеют молекулярный вес, величина которого лежит где-то между этими величинами (см. [1]). Зная константу седиментации в ультрацентрифуге, константу диффузии и отношение Перрена [10] между коэффициентом асимметрии и отношением осей вытянутого сфероида, можно рассчитать форму белковых молекул. Модели типичных молекул антител и (для сравнения) молекулы сывороточного альбумина человека приведены на фиг. 3. [c.15]

Из соединений белков с тяжелыми металлами заслуживают упоминания природные соединения белка с медью, например гемокупреин из эритроцитов крови быка [59], гепатокупреин из печени [59], гемоциапипы крови некоторых видов беспозвоночных (см. гл. XI) и содержащие медь оксидазы [60]. Медь содержится не только в растворимых белках печени, но также и в нерастворимом остатке, который получают после экстракции разбавленным аммиаком [61]. Повидимому, во всех этих соединениях ионы меди связаны с отрицательно заряженными группами белка. Подобным же образом соединяются белки с медью и in vitro. Связывание меди сывороточным альбумином сопровождается освобождением свободной энергии F снижается от —5 179 кал на [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология