Тирозин разложение

Плавление вещества представляет собой чисто физическое явление. В противоположность этому разложение является химическим процессом, и температура, при которой оно происходит, далеко не всегда может служить характеристикой, безусловно, специфичной для данного соединения эта температура зависит в первую очередь от продолжительности и скорости нагревания, а также от плотности набивки вещества в капилляре, от диаметра капилляра и т. п. При так называемом плавлении с разложением процесс разложения вещества чаще всего начинается раньше, чем наступает плавление, и в результате в момент плавления мы имеем дело не с чистым веществом, а со смесью его с продуктами разложения. Следствием этого является понижение температуры плавления, степень которого в значительной мере зависит от условий определения. Многие гидразоны, озазоны, хлороплатинаты, органические соли и солеобразные соединения имеют различную температуру плавления в зависимости от скорости нагревания. Так, тирозин при медленном нагревании плавится при 280° С, тогда как при быстром нагревании температура его плавления может быть повышена до 314—318° С. [c.224]

Разложение тирозина Разложение тирозина Глютатион [c.43]

Кроме того, при азидной конденсации наблюдались и другие побочные реакции нитрование фенольного ядра тирозина, окисление производных 8-бензилцистеина до сульфоксидов, образование Ы-нитрозосоединений триптофана, а также разложение азидов а-тозиламинокислот. Побочные реакции, возможные при азидном синтезе, обстоятельно рассмотрены в обзоре Шнабеля [236]. [c.140]

Изучал (с 1839) химизм физиологических процессов. Открыл (1846) тирозин. Предложил делить пищевые продукты на жиры, углеводы и белки установил, что жиры и углеводы служат для организма своего рода топливом. Один из основателей агрохимии. Предложил (1840) теорию минерального питания растений. Выдвинул (1839) первую теорию катализа, предположив, что катализатор находится в состоянии неустойчивости (разложения, гниения) и вызывает подобные изменения в сродстве между составными частями соединения. В этой теории даны первые указания на ослабление сродства при катализе. Занимался разработкой ко- [c.300]

Бактерии осуществляют разложение тирозина путем ряда реакций, в результате которых образуются такие продукты, как фенол, п-крезол, п-оксибензойная кислота и др. [1013, 1014]. Превращение в фенол происходит под действием р-тирозиназы отщепляющей боковую цепь [555]. [c.426]

М хлороводородной кислотой [4.192], другие предпочитают более быстрый метод разложения в закрытой трубке [4.193]. Смесь хлороводородной и пропионовой кислот можно применять вместо одной хлороводородной кислоты [4.194]. Стадия гидролиза наиболее важна при определении аминокислот в протеинах результаты гидролиза тирозина и цистина зависят от условий гидролиза [4.195]. Кроме органических компонентов после гидролиза также могут быть определены и неорганические компоненты, например, следы металлов в шерсти [4.196]. Гидролиз полисахаридов хлороводородной кислотой проходит очень мягко, если реакцию проводят в 0,5—1 М метанольном растворе хлористого водорода при 80 °С в течение 25 ч. Кислоту готовят, пропуская газообразный хлористый водород в абсолютированный метанол [4.197]. [c.78]

Ее гликолид флоридзин содержится в корнях и коре яблонь, грушевых и сливовых деревьев. Флоретиновая кислота также образуется при гниении мяса (при разложении аминокислоты тирозина), содержится также в моче человека. [c.306]

Тирамин образуется при бактериальном разложении белков (из аминокислоты тирозина), содержится в спорынье, омеле, в ракитнике веничном и в других растениях. Вызывает сужение периферических кровяных сосудов, чем повышает кровяное давление вызывает сильное сокращение матки. На этом основано его применение в медицине. [c.539]

Аналогичные опыты с облучением /-аланина, /-триптофана и -тирозина в течение нескольких месяцев под действием фосфо-ра-32 привели к отрицательным результатам. Следовательно, нужно признать, что возникновение оптической активности путем облучения рацематов осуществить не удалось. Было найдено, что разложения не происходит и в присутствии стронция-90 [c.495]

X/ Интерес1ю отметить, что фенол в качестве продукта нормального обмена веществ содержится в моче животных и человека. Появляется фенол в моче в результате разложения тирозина, из которого он образуется также и при гниении белков. В животном организме большая часть бензола превращается в фенол. [c.541]

Флоретиновая кислота, или п-гидрокумаровая киспота, содержится, кроме того, в моче человека и образуется при гниении мяса в качестве продукта разложения тирозина (стр. 352) т. пл. 128—129°. [c.661]

При действии бромной воды на окситоцин происходят окисление обеих половин цистиновых остатков в р-сульфо-аланильные остатки, бромирование тирозина и расщепление тирозилизолейцильной связи. Направление реакции с бромной водой не зависит от присутствия в цепи окситоцина остатка изолейцина, так как в вазопрессине, который вместо изолейцина имеет фенилаланин, окисление бромной водой приводит к тем же результатам [242]. При расщеплении вазопрессина происходит заметное разложение и удается выделить только один крупный пептидный фрагмент. [c.224]

Mead (1963) считает, что среди Сланеца—Бертли недостаточно демонстративна для дифференцирования Str. fae alis от прочих стрептококков. В предложенной им среде к учету редукции ТТХ добавлен еще один признак, свойственный этому виду,— разложение сорбита. Добавка тирозина позволяет установить наличие тирозин-декарбоксилазы, свойственной всем энтерококкам. Среда облегчает количественный учет энтерококков и Str. fae alis в одном этапе без дальнейщего дифференцирования, что убыстряет и облегчает анализ. [c.175]

Индикан представляет собой соль индоксилсерной кислоты и образуется в печени из ядовитого для организма индола. Индол, скатол, фенол и крезол являются продуктами гнилостного бактериального разложения аминокислот триптофана и тирозина в кишечнике. Небольшое количество индикана (около 0,01 г в суточной порции мочи) содержится в нормальной моче, особенно при мясной диете. Повышенное количество индикана наблюдается при задержке опорожнения кишечника (запор), при непроходимости кишок, брюшном тифе и ряде других заболеваний. [c.207]

Склонность к деацилированию у ацилзамещенных 0-, S-, дополнительных NHj, имидазольной и гуанидиновой групп намного выше, чем у сс-КНг-групп, причем ТФА-производные в этом отношении намного чувствительнее соответствующих ацетильных соединений. Эти свойства имеют решающее значение при выборе жидкой фазы и носителя для ГХ. Было показано, что в водной среде ди-ТФА-серин быстро превращается в moho (Ы)-ацильное производное [144]. При достаточно длительном воздействии N-ТФА-серин в конце концов снова превращается в нативную аминокислоту, что, как полагают, связано с N—>0 ацильной миграцией. Дй-ТФА-производные оксипролина, серина, треонина, тирозина и цистеина тоже быстро разлагаются до. N-ТФА-соединенип в метаноле, воде и даже в некоторых тщательно высушенных растворителях (бензол, хлористый этилен и н-амилтрифторацетат) [28, 84, 99]. При этом наиболее лабильны производные тирозина, а наиболее устойчивы -0-ТФА-группировка треонина и производное по индольному атому азота триптофана. Наблюдаемые в ГХ метанольных растворов метиловых эфиров ТФА-аминокислот большие времена удерживания для серина и тирозина согласуются с их разложением до свободных ОН -форм. Еще одним доказательством лабильности О- и S-ТФА-тирозина и цистеина служит их способность к ацилированию н-амилового эфира изолейцина. Треонин, серин и оксипролин в этом отношении были неактивны [28]. н-Бутиловый эфир ди-ТФА-гистидина оказалось целесообразным хроматографировать, полностью разлагая его бутано лом на газохроматографической колонке до моно-ТФА-произ-водного [43] (см. также разд. 2.7.3). [c.114]

В безводных условиях эфиры ТФА- и ацетиламинокйслот имеют хорошую термическую устойчивость (-j-200° ) [28, 144], тем не менее металлические инжекторы, по-видимому, вызывают разложение 0-ТФА-производных, в особенности производных тирозина и треонина [41, 78]. Соответствующие ацетильные [c.114]

Метиловые эфиры М-ТФА-пептидов с гидроксил содержащими аминокислотами (такими, как серин, треонин или оксипролин) лучше всего превращаются в триметилсилильные (ТМС) производные при кипячении с гексаметилдисилазаном в течение приблизительно 20 мин [17]. Без силилирования наблюдались многочисленные пики, обусловленные разложением. Метиловые эфиры Ы-ТФА-пептидов, содержащих тирозин, дают асимметричные пики [17], возможно, из-за сильных водородных связей фенольной оксигруппы. Несмотря на то, что эта проблема может быть решена метилированием диазометаном, силилирование и в этом случае является предпочтительным. Серин- и треонинсодержащие пептиды нужно силилировать в любом случае, а тирозин в соответствующих пептидах силилируется в тех же условиях. [c.148]

Природа промежуточных соединений, участвующих в биосинтезе Се-СгСе-Сг алкалоидов Amaryllida eae, точно не установлена, но все же схема биосинтеза постепенно становится понятной. Вероятно, декарбоксилирование тирозина дает тирамин или его близкий аналог, который соединяется с Св-С -альдегидом или другим подобным соединением это дает вторичный амин, родственный норбелладину альдегид может образоваться при разложении Q-Сз-соединений (например, фенилаланина) производное норбелладина далее претерпевает окислительное сочетание различными путями (см. рис. 25), образуя алкалоиды, накапливаемые растением. [c.267]

Тирозин (параоксифенилаланин) является одной из наи-<)олее распространенных в природе аминокислот. Оптически активен, вращает влево. Плавится с разложением при 314—318°. [c.331]

Надмуравьиная кислота является сильным окислителем, и ее влияние на белок не ограничивается тем действием, которое она оказывает на остатки цистина. Триптофан под ее влиянием превращается в кинуренин и другие продукты разложения, метионин почти количественно превращается в метиоиинсульфон, тирозин также может изменяться. История использования этого реактива в работах, посвященных выяснению последовательности аминокислот, показывает, как по мере повышения размеров и сложности молекул исследуемых белков возникают новые трудности. Инсулин не содержит ни метионина, ни триптофана, но при действии надмуравьиной кислоты в присутствии хлорид-ионов образуется какое-то производное тирозина (возможно, хлорированный тирозин) [9]. Рибонуклеаза содержит еще одну аминокислоту — метионин однако, как показали работы лаборатории Рокфеллеровского института, в частичных гидролизатах рибонуклеазы легко обнаруживается метиоиинсульфон. Более того, оказалось, что удобнее иметь дело с полностью окисленным производным, чем с сульфоксидом или неизмененным метионином. Выход цистеиновой кислоты, образующейся при окислении белка, возможно не вполне количественный (см. величины, приведенные на стр. 84). Нельзя исключить участие остатков серина и треонина в реакции миграции ацила или формилирования под влиянием надмуравьиной кислоты (см. стр. 130). При наличии в белках триптофана возникает ряд затруднений этим объясняется то обстоятельство, что в последние годы исследователи постепенно отходят [c.97]

При действии трипсина на растворимые пептоны образовывалось два типа новых пептонов, из которых один — антипептоны — был устойчив к действию как пепсина, так и трипсина, а другой — гемипептоны — гидролизовался трипсином, образуя тирозин, некоторые а.минокислоты и лейцин Мульдера . Количество геми- и антипептонов было приблизительно одинаковым. Процесс разложения белка мог быть изображен схематически следующим образом [c.47]

Тенденция исследовать продукты начального неполного распада белковых веществ приводила к столь противоречивым результатам, что ни о какой их систематизации не могло быть и речи. Получаемые при таком гидролизе смеси высокомолекуляр-тых осколков были настолько неоднородны, что попытки разделить их не могли увенчаться успехом. Фищер (в соответствии со СВОИМИ представлениями о построении белков из низкомолекулярных веществ) полагал, что имеет смысл осуществить только полный гидролиз белков, но не столь глубокий, чтобы конечные продукты распада могли претерпевать какие-либо существенные изменения. Данные, свидетельствующие о том, что по крайней мере некоторые аминокислоты включаются в белки в оптически активном состоянии, позволили использовать сохранение оптически активных конечных продуктов в качестве критерия осторож-шости гидролиза. Щелочной гидролиз, приводящий к рацемизации, применялся Фищером весьма редко. В качестве основного метода расщепления белков он использовал гидролиз разбавленной соляной кислотой. На основании изложенного выще мы знаем, что этот метод разложения белков применялся уже в течение 80 лет, но первое контролируемое глубокое разложение белков было осуществлено только в 1873 г. Г. Глазивецем и И. Габерманом [256], которые нагревали казеин с соляной кислотой до кипения. Эти ученые, как известно, нашли среди продуктов гидролиза казеина тирозин, глютаминовую кислоту и лейцин. [c.74]

Одним из возможных путей инактивации является окисление фенольного кольца, подобное окислению тирозина и других одноатомных фенолов под действием энзима тирозиназы В этих случаях в процессе реакции происходит введение второй гидроксильной группы в орто-положение.к первой, затем окисление до ортохинона и последующее его разложение, характер которого неизвестен. Установлено, что тирозиназа инактивирует эстрон и эстрадиол . Исследовано также влияние других известных оксидаз на фенолы . Тирозиназа грибов не оказывает никакого действия, тогда как тирозиназа картофеля и лакказа грибов очень активны. При взаимодействии с первым энзимом расходуется три или четыре атома кислорода при взаимодействии со вторым энзимом поглощается только один атом кислорода. Фенолазы подобным же образом инактивируют стильбэстрол. [c.464]

Предполагая, что ослаб.пение действия тирозиназы надо приписать частичному разложению ее оксиге]газы, я пытался заменить последнюю перекисью водорода. К моему удовлетворению, опыты дали резко положительный результат. Растворы ферментов, которые окисляли тирозин только после длительного действия (36—48 часов), окрашивались в чернокоричневый цвет через короткое время (1 час) после прибавления перекиси водорода. [c.405]

Протеинные соединения не окисляются азотной кислотой, но превращаются в ксантонротеинов ю кислоту — продукт, содержащий N04. Со щелоком кали фибрин и альбумин также не окисляются, но дают при помощи воды различные прсдукты разложения. Казеин при плавлении с КО,НО, по новейшим наблюдениям Либиха, дает нри отделении водорода особое тело тирозин = С дН Од, лейцин и валериановую кислоту . При дальнейшем действии получается еще масляная кислота. Образование лейцина, как кажется, предшествует образованию Уа, и происхождение этой последней можно объяснить так [c.480]

Иигсресно отметип,, что феио.т в качестве продукта нормального обмена веществ содержится в моче животных и человека. Появляется феиол в моче в рс зу. плате разложения тирозина, нз которого он образуется также и при гниении белков. В животном организме б()льшая часть бепзола прев 1ащается в ( )енол. [c.541]

Наиболее поразительное отличие существует между ионными выходами, полученными при разложении тирозина под действием а-частиц и рентгеновых лучей эффективность а-частиц в этом случае также меньше. [c.42]

Декарбоксилирование можно повторить с оставшейся частью пептида. Томпсон обнаружила, что фепилалапип и тирозин в этих условиях исчезают полностью даже тогда, когда они не являются С-копцевыми аминокислотами. Нежелательное разложение происходит лишь с этими ароматическими аминокислотами независимо от длины цепи. Метод был испытан па примерах постепенного расщепления ДНФ-ди-, ДНФ-три- и ДНФ-тетрапептидов. Для анализа пептид достаточно взять в количестве 1 М (П 113). [c.492]

Каталаза Ре(1П) Аминокислотные остатки, гнстидин, тирозин Кровь Катализирует реакцию разложения водород-перокснда 2Н 0, = 2Н,0 + 0, [c.261]

Смотреть страницы где упоминается термин Тирозин разложение: [c.1058] [c.96] [c.478] [c.179] [c.403] [c.57] [c.108] [c.395] [c.253] [c.176] [c.253] [c.58] [c.436] [c.206] [c.366] [c.661] [c.1058] [c.495] [c.95] [c.464] [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология