Мышцы гликогенфосфорилаза

Рис. 6.13. Активация гликогенфосфорилазы мышц.

Активация адреналином мышечной гликогенфосфорилазы происходит иначе, так как распад гликогена в скелетных мышцах стимулируется мышечными сокращениями (рис. 6.13). Киназа фосфорилазы (Са "-зависимая) активируется при мышечной работе под влиянием нервного импульса, так как в саркоплазме в этом случае возрастает концентрация ионов кальция. Это еще один механизм ускорения распада гликогена в мышце. Результатом дей- [c.145]

Рис. 12-26. На этой схеме показано, как повышение уровня сАМР в клетках скелетных мышц ( при связывании адреналина с Р-адренэргическими рецепторами клеточной поверхности) стимулирует распад гликогена. Связывание сАМР с А-киназой активирует этот фермент, который в свою очередь фосфорилирует и тем самым активирует киназу фосфорилазы, а она фосфорилирует (и активирует) гликогенфосфорилазу -фермент, расщепляющий гликоген. А-киназа также прямо и опосредованно усиливает фосфорилирование гликогенсинтетазы (которая при этом

Рис. 13-27. Схема стимуляции распада гликогена и подавления его синтеза в клетках скелетных мышц при повьпцении уровня циклического АМР в результате присоединения адреналина к поверхностным рецепторам. сАМР активирует специфическую про-теинкиназу, которая фосфорилирует и таким путем активирует киназу фосфорилазы, а та в свою очередь фосфорилирует и активирует гликогенфосфорилазу-фермент, расщепляющий гликоген. Та же самая сАМР-зависимая протеинкиназа фосфорилирует и в результате инактивирует гликоген-синтазу, участвующую в синтезе гликогена. Активные формы ферментов вьщелены цветом.

При обследовании больного с дефектом гликогенфосфорилазы мышц, выполняющего упражнение по сжиманию резинового мяча, установлено, что по сравнению со здоровым больной не мог выполнять те же упражнения в течение продолжительного времени без усталости. Объясните причину. [c.380]

Рис. 107. Четвертичная структура гликогенфосфорилазы мышц кролика ( 4) и третичная структура протомера ( )

Снижение активности какой гликогенфосфорилазы (печени или мышц) не будет сопровождаться снижением концентрации глюкозы в крови и почему [c.150]

Выделение гликогенфосфорилазы Ь из скелетных мышц кролика [c.221]

Выделение гликогенфосфорилазы из скелетных мышц кролика и изучение ее кинетических и регуляторных свойств. [c.503]

Для одной из каскадных ферментных систем механизм, останавливающий развитие каскадного эффекта, известен. Гликогенфосфорилаза мышц активируется каскадной последовательностью ферментов, которая включается в результате контролируемого вегетативной нервной системой высвобождения адреналина (гл. 16, разд. Б, 3). Связывание адреналина мембраной клетки приводит к высвобождению сАМР, активирующего протеинкиназу. Киназа катализирует фосфорилирование другого фермента — киназы фосфорилазы. В этот момент мышцы готовы к быстрому расщеплению гликогена. Однако непосредственным сигна- [c.72]

Усиление мобилизации углеводов обусловлено повышением активности ферментов, катализирующих реакции распада и синтеза гликогена. При отдельных видах мышечной работы активность гликогенфосфорилазы в мышцах нижних конечностей увеличивается в 2,4 раза, а гликогенсинтетазы — почти в 2 раза. Степень изменения активности ферментов зависит от длительности, интенсивности и типа нагрузки. Регулируется активность этих ферментов многими механизмами, в том числе гормонами (адреналин), циклическим АМФ, ионами a +, обмен которых изменяется при мышечной деятельности (см. главу 13). Систематическая мышечная деятель- [c.181]

Система, регулирующая образование и распад гликогена в мышцах животных, относится к числу наиболее хорошо изученных систем, контролирующих метаболические процессы [47—49]. Эта система схематически показана на рис. 11-10. Жирной прерывистой линией указано превращение гликогена в глюкозо-1-фосфат, катализируемое гликогенфосфорилазой (гл. 7, разд. В, 5 гл. 8, разд Д, 3,д). [c.507]

Саркоплазма скелетных мышц содержит большие запасы гликогена, локализованного в гранулах, примыкающих к 1-диску. Высвобождение глюкозы из гликогена зависит от специфического мышечного фермента гликогенфосфорилазы (см. гл. 19). Для того чтобы обеспечить образование глюкозо- [c.340]

В качестве примера взаимодействия путей Са и сАМР рассмотрим киназу фосфорилазы скелетных мышц, роль которой в расщеплении гликогена мы уже обсуждали. Эта киназа фосфорилирует гликогенфосфорилазу, расщепляющую гликоген (см. рис. 12-26). Киназа фосфорилазы -мультисубъединичный фермент, но только одна из его четырех субъединиц фактически катализирует фосфорилирование три другие -регуляторные и дают комплексу возможность активироваться и циклическим АМР, и ионами кальция. Каждая из четырех субъединиц, [c.376]

В. Фосфорилирование гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы в печени и мышцах. [c.380]

Концентрация АДФ в работающей мышце несколько увеличена (соответственно снижению концентрации АТФ) поэтому в результате действия аденилаткиназы повышается и концентрация АМФ, который является аллостерическим активатором фосфофруктокиназы — ключевого фермента гликолиза, а также гликогенфосфорилазы. [c.527]

ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА, фермент класса трансфераз. Содержится в животных и растит, клетках. Катализирует расщепление концевой а-1->4-глюкозндной связп в полисахаридной цепи глюкана с образованием глюкозо-1-фос-фата и укороченного на один глюкозидный остаток полисахарида. В Организме животных катализирует расщепление гликогена. Г. из скелетных мышц кролика существует [c.136]

В 1951 г. Мак-Ардле описал больного, у которого после небольшой нагрузки появлялись сильные боли и слабость в мышцах. Было обнаружено, что у этого человека полностью отсутствует мышечная гликогенфосфорилаза. С тех пор было описано более 20 случаев этого заболевания. Оказалось, что это одна из нескольких болезней, которые получили обш,ее название болезней накопления гликогена. Как это ни парадоксально, но это заболевание не столь уже серьезно, как это могло бы показаться. Оказалось, что если исключить интенсивные нагрузки и принять еш,е кое-какие меры предосторожности, то больной может переносить умеренные нагрузки без особого труда. Вплоть до открытия Мак-Ардле считалось, что гликоген синтезируется в результате обращения фосфори-лазной реакции. Никаких намеков на UDPG-метаболический путь не было. Поэтому факт накопления гликогена в мышцах у больных был непонятен. Однако после того, как Лелуар (приблизительно в это же время) открыл UDPG, причины этого заболевания стали ясны. [c.510]

Субстратами протеинкиназ являются разнообразные белки, фосфорилирование которых изменяет их активность. Например, активация протеинкиназы А со стороны цАМФ приводит к фосфорилированию гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы. При этом активность первого фермента подавляется, а второго усиливается (см. главу 10). Таким образом, появление в кровяном русле адреналина, активирующего аденилатциклазу миоци-тов, улучшает энергетическое обеспечение сокращений сердечной мышцы. [c.318]

Катализируется эта реакция ферментом киназой фосфорютазы Ь, который также существует как в активной, так и неактивной формах. Активация киназы фосфорилазы Ь происходит подобно активации фосфорилазы, т. е. путем ее фосфорилирования, которое катализируется цАМФ-зависимой протеинкиназой (гл. 13). Важная роль в активации киназы фосфорилазы принадлежит также Са " -кальмодулину — белку, участвующему в регуляции активности многих киназ (гл. 13). Активация протеинкиназы при участии цАМФ, который, в свою очередь, образуется из АТФ в реакции катализируемой аденилатциклазой, стимулируется гормонами адреналином и глюкагоном. Увеличение содержания этих гормонов приводит в результате каскадной цепи реакций к превращению фосфорилазы Ь в фосфорилазу а и, следовательно, к освобождению глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата из запасного полисахарида гликогена. Обратное превращение фосфорилазы а в фосфорилазу Ь катализируется ферментом протеинфосфатазой. На рис. 18.6 приведен каскадный механизм мобилизации гликогена. Активация первого фрагмента каскада — аденилатциклазы — в конечном счете активирует распад гликогена и одновременно ингибирует фермент его синтеза — гликогенсинтазу (гл. 20). Следовательно, фосфорилирование гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы приводит к противоположным изменениям их активности гликогенсинтаза ингибируется, а гликогенфосфорилаза активируется, что вызывает повышение содержания глюкозы в мышцах, печени и крови, т. е. происходит быстрое включение реакций, поставляющих энергию. [c.251]

Гликоген как депо энергии. Как долго могут летать промысловые птицы Еще с древних времен было известно, что такие промысловые птицы, как куропатки, перепела и фазаны очень быстро устают. Гре-ческий историк Ксенофон (434-355 до н. э.) писал Дрофу можно легко поймать, если ее внезапно вспугнуть, поскольку, подобно куропатке, она улететь далеко не может и быстро устает мясо ее изумительно вкусно . Летательные мышцы промысловых птиц почти полностью обеспечиваются энергией за счет распада глюко-30- -фосфата (см. гликолиз, гл. 15), который образуется при расщеплении накопленного в мьшщах гликогена под действием гликогенфосфорилазы. Скорость вьфаботки энергии во время полета (в форме АТР) лимитируется скоростью распада гликогена. Во время панического полета скорость распада гликогена у промысловьк птиц очень высока и со- [c.324]

Как показано на рис. 11, расщепление АТФ, происходящее при сокращении мышцы, запускает каскад процессов, приводящих к активации гликолиза. Центральную роль здесь играет общий энергетический заряд клетки. Падение концентрации АТФ и сопутствующее повышение содержания АДФ, АМФ и Фн в сильной степени активируют мышечную фосфофруктокина-зу — первый важный регуляторный фермент, действующий ниже гликогенфосфорилазы. [c.49]

В клетках скелетных мышц с АМР-регулируемая иротеинфосфатаза наиболее активна в отсутствие сАМР, и она дефосфорилирует все три ключевых фермента метаболизма гликогена, которые уже упоминались ранее, - киназу фосфорилазы, гликогенфосфорилазу и гликогенсинтазу. Это дефосфорилирование противодействует фосфорилированию белков под действием сАМР Однако А-киназа в активном состоянии фосфори- [c.374]

В клетках скелетных мышц одна и та же фосфопротеинфосфатаза дефосфорилирует все ключевые ферменты метаболизма гликогена, регулируемые сАМР (киназу фосфорилазы, гликогенфосфорилазу и гликогенсинтазу рис. 13-29) ее каталитический эффект противодействует стимулируемому сАМР присоединению фосфата к белкам. Однако сАМР-зависимая протеинкиназа в активном состоянии фосфорилирует и тем самым активирует также специальный белок-ингибитор фосфатазы. Этот активированный белок-ин-гибитор связывается с фосфопротеинфосфатазой и инактивирует ее (рис. 13-30). Активация киназы фосфорилазы при одновременном подавлении фосфопротеинфосфатазы приводит к значительно более сильному и быстрому воздействию повышенного уровня сАМР на синтез и распад гликогена, чем если бы сАМР влиял лишь на один из этих ферментов. [c.273]

Ферментом, лимитирующим скорость гликогеноли-за, является гликогенфосфорилаза, которая катализирует последовательные реакции фосфоролиза а-1,4-гликозильных связей в гликогене с образованием глюкозо-1-фосфата (Г1Ф). Еще в 1938 г. были выделены две формы фосфорилазы, получившие обозначения O и а [6]. Активность фосфорилазы Ь зависит от наличия в системе аденозин-5 -монофосфата (АМР), в то время как фосфорилаза а в отсутствие АМР практически не теряет своей активности. Естественно было предположить, что фосфорилаза а содержит прочно связанный АМР. В это же время в мышце был обнаружен фермент, который превращает фосфорилазу о [c.62]

Умножив для удобства величину к на 1000, получаем общее количество единиц гликогенфосфорилазы в инкубационной смеси, 0,0021-1000=2,1 ед. Чтобы рассчитать количество единиц фермента в 1 мл раствора, взятого для анализа, результат должен быть умножен на 10. Поскольку в нашем опыте исходный раствор фермента был разведен в 400 раз, следовательно, активность гли-когенфосфорилазы в исходном растворе фермента равна 8400 ед/мл. Для вычисления удельной активности фермента определяют концентрацию белка в исходном растворе одним из общепринятых методов и делят полученное число единиц в мл на концентрацию белка в мг/мл. В нашем случае концентрация белка была 7 мг/мл, следовательно, удельная активность препарата гликогенфосфорилазы 8400 7=1200 ед/мг. Введя 30% поправку на неоптимальное значение pH 6,0, получим 1560 ед/мг вместо 1200 ед/мг. Удельная актив-йость кристаллических фосфорилаз а и б из скелетных мышц кролика, определенная при pH 6,8, составляет соответственно 2200 и 1600 ед/мг белка (Hedri k, Fis her, 1965). [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология