Гликолиз, активация

Рис. 20.7. Схема регуляторных механизмов ряда процессов углеводного обмена млекопитающих реакции катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл ТКК) — сплошные линии реакции анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. Активация ферментов (+) ингибирование (-). Главные регуляторные ферменты (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза

Гликолиз — это постепенный распад молекулы глюкозы или гликогена (гликогенолиз) до двух молекул пировиноградной кислоты, которая в анаэробных условиях превращается в молочную кислоту. Он включает десять химических реакций, представленных на рис. 63. Этот процесс можно разделить на две основные стадии — подготовительную и окислительную. В подготовительной стадии молекула глюкозы постепенно распадается до двух молекул 3-фосфоглицеринового альдегида, при этом используется две молекулы АТФ. В окислительной стадии происходит дальнейшее их окисление с образованием пирувата и четырех молекул АТФ, Начинается гликолиз с активации молекулы глюкозы в присутствии АТФ с образованием глюкозо-6-фосфата или фосфоролиза гликогена с отщеплением глюкозо-1-фосфата. Реакция фосфорилирования глюкозы [c.170]

В процессе гликогенолиза в виде макроэргических соединений накапливаются не две, а три молекулы АТФ (АТФ не тратится на образование глюкозо-6-фосфата). Кажется, что энергетическая эффективность гликогенолиза выглядит несколько более высокой по сравнению с процессом гликолиза, но эта эффективность реализуется только при наличии активной фосфорилазы а. Следует иметь в виду, что в процессе активации фосфорилазы Ь расходуется АТФ (см. рис. 10.2). [c.334]

В сфере метаболизма нелинейные эффекты особенно ярко проявляются при изучении гликолиза. Под гликолизом понимают анаэробное превращение глюкозы в лактат биологическое значение этого процесса заключается прежде всего в том, что выделяющееся тепло используется для поддержания теплового баланса в организме. При экспериментальном изучении процесса гликолиза многие авторы наблюдали химические осцилляции в клетках и мышечных волокнах, в которых происходит процесс брожения [85, 86, 136], Гликолитический осциллятор, период колебаний которого составляет около одной минуты, действует за счет периодической активации и торможения фермента фосфофруктокиназы. [c.115]

В клетках или тканях, обладающих в норме аэробным типом обмена, скорость потребления глюкозы в процессе гликолиза возрастает в отсутствие кислорода и снижается в его присутствии. Это явление известно под названием эффекта Пастера. Влияние кислорода на скорость гликолиза осуществляется через сопряженное окислительное фосфорилирование в митохондриях, так как разобщение поглощения кислорода и фосфорилирования с помощью динитрофенола приводит к увеличению скорости гликолиза [25, 33]. В качестве одной из возможных причин конкурентного взаимодействия митохондриального окисления и гликолиза можно предположить их общую зависимость от АДФ как акцептора фосфата. Тогда ингибирование митохондриального фосфорилирования АДФ может приводить к повышению концентрации этого соединения и тем самым к активации стадий гликолиза, зависящих от АДФ. Аналогичные аргументы можно использовать и для объяснения конкуренции между этими двумя процессами за неорганический фосфат. [c.117]

Отмечено, что если содержание глюкозы в жировой ткани понижено (например, при голодании), то образуется лишь незначительное количество глицерол-З-фосфата и освободившиеся в ходе липолиза свободные жирные кислоты не могут быть использованы для ресинтеза триглицеридов, поэтому жирные кислоты покидают жировую ткань. Напротив, активация гликолиза в жировой ткани способствует накоплению в ней триглицеридов, а также входящих в их состав жирных кислот. В печени наблюдаются оба пути образования глицерол-З-фосфата. [c.392]

Торможение освобождения жирных кислот в результате активации гликолиза в жировой ткани активация фосфодиэстеразы цАМФ [c.404]

По мнению Анисимова, стимулирующее действие на отток ассимилятов азотных удобрений объясняется в основном усилением ростовых процессов, требующим притока значительных количеств строительного материала. Калий участвует в транспорте ассимилятов в качестве переносчика, образуя комплексное соединение с аминокислотами, а фосфор (фосфат) — с сахарами. В опытах с азотом и фосфатным удобрением наблюдалось усиление дыхания проводящих пучков, активация в них ферментов гексокиназы и альдолазы, принимающих участие в процессе гликолиза, а также повышение содержания макроэргических адениновых нуклеотидов. Все это тоже могло оказать влияние на интенсивность передвижения транспортных продуктов фотосинтеза. [c.273]

В результате этого происходит стимуляция гликолиза. Последний в свою очередь приводит к накоплению метаболитов и активации дыхания. При повреждении к этому присоединяется изменение митохондрий, ядер и других внутриклеточных структур. Продукты распада внутриклеточных структур являются активными стимуляторами митохондриальной аденозинтрифосфатазы и, таким образом, гликолитического процесса. [c.20]

Углеводный обмен. В плане влияния на углеводный обмен гормон роста является антагонистом инсулина. Гипергликемия, возникающая после введения ГР,— результат сочетания сниженной периферической утилизации глюкозы и ее повышенной продукции печенью в процессе глюконеогенеза. Действуя на печень, ГР увеличивает содержание в ней гликогена, вероятно, вследствие активации глюконеогенеза из аминокислот. ГР может вызывать нарушение некоторых стадий гликолиза, а также торможение транспорта глюкозы. Обусловлен ли данный эффект прямым действием ГР на транспорт или он является результатом подавления гликолиза, пока не установлено. Ингибирование гликолиза в мышцах может быть также связано с мобилизацией жирных кислот из триацилглицероловых резервов. При длительном введении ГР существует опасность возникновения сахарного диабета. [c.175]

Таким образом, проводящие пучки обладают отчетливо выраженной способностью к активации гексоз, что служит началом для активного гликолиза и дальнейшего развития дыхания. [c.249]

Природа активации гликолиза во время мышечного сокращения [c.49]

То, что регуляторные свойства ферментов действительно препятствуют накоплению больших количеств субстратов (и позволяют избежать трудностей, связанных с пределом растворимости и неконтролируемыми реакциями), было ясно продемонстрировано при изучении кратковременных изменений в концентрациях субстратов во время перехода от сравнительно низкой к чрезвычайно высокой интенсивности обмена. Вспомним, например, что у мясной мухи в начале полета (стр. 84) поток углерода в цепи гликолиза увеличивается примерно в 100 раз, но уже в первую минуту концентрации большинства промежуточных продуктов этой цепи возвращаются к исходным величинам. Это поддержание низких уровней субстратов достигается в результате координированной активации всех ферментов, лимитирующих скорость гликолитического процесса. Хорошо согласованная активация ферментов в потенциальных узких местах предотвращает [c.119]

Увеличение концентрации водородных ионов и повышение напряжения СО2 в крови способствуют активации дыхательного центра, поэтому при выходе молочной кислоты в кровь резко усиливается легочная вентиляция и поставка кислорода к работающим мышцам. Значительное накопление молочной кислоты, появление избыточного СО2, изменение pH и гипервентиляция легких, отражающие усиление гликолиза в мышцах, обнаруживается при увеличении интенсивности выполняемого упражнения более 50 % максимальной аэробной мощности (рис. 126). Этот уровень нагрузки обозначается как порог анаэробного обмена [ПАНО), или порог лактата (ПЛ). Чем раньше он будет достигнут, тем быстрее вступит в действие гликолиз, сопровождающийся накоплением молочной кислоты и последующим развитием утомления работающих мышц. [c.315]

Мы уже говорили (гл. II, 2), что на этой стадии происходит активация фермента ФФК продуктами катализируемой ими реакции (АДФ, ФДФ), что вызывает автоколебания в гликолизе. Фермент ФФК обладает двумя состояниями, которые [c.261]

Предполагаются два разных механизма регуляции глюкозой секреции инсулина. Согласно одной гипотезе, глюкоза взаимодействует с рецептором, локализованным, вероятно, на поверхностной мембране В-клетки, что и приводит к активации механизма секреции. Вторая гипотеза исходит из того, что в стимуляции секреции инсулина участвуют внутриклеточные метаболиты или скорость таких метаболических путей, как пентозофосфатный шунт, цикл лимонной кислоты или гликолиз. Обе гипотезы нашли экспериментальные подтверждения. [c.254]

Состав и соотношение форм И. (спектр И.) изменяется в зависимости от их локализации в органах и тканях организмов одного вида и даже в разных субклеточных органеллах одной и той же клетки. На спектр И. оказывает влияние разное физиол. состояние организма и патологич. процессы, происходящие в нем. Поскольку И. различаются по свои.м св-вам (оптимуму pH, активации ионами, по сродству к субстратам, ингибиторам, активаторам, кофакторам), то характер их распределения отражает регуляторные механизмы, контролирующие метаболизм. Так, напр., лактатдегидрогеназа представлена в организме человека и животных пятью формами, каждая из к-рых представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц двух типов (а и Р) в разных соотношениях. В сердце и печени представлена в осн. форма 04, а в мышцах-Р . Первая ингибируется избытком пировиноградной к-ты и поэтому преобладает в органах с аэробным типом метаболизма, вторая не ингибируется избытком этой к-ты и преобладает в мышцах с высоким урювнем гликолиза. О важной роли И. в тонкой регуляции метаболич. процессов свидетельствует также изменение их спектра под влиянием разл. воздействий и физиол. состояний (охлаждение, гипоксия, денервация и др.). [c.202]

Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни сердца. Для ишемизированного миокарда характерны сниженное окислительное фосфорилирование и повышенный анаэробный обмен. Раннее увеличение гликогенолиза и гликолиза за счет имеющегося в сердечной мышце гликогена и глюкозы, усиленно поглощаемой миокардом в начальной стадии ишемии, происходит в результате повышения внутриклеточной концентрации катехоламинов и цАМФ, что в свою очередь стимулирует образование активной формы фосфорилазы —фосфорилазы а и активацию фосфофруктокиназы—ключевого фермента гликолиза. Однако даже максимально усиленный анаэробный метаболизм не способен длительно защищать уже поврежденный гипоксический миокард. Очень скоро запасы гликогена истощаются, гликолиз замедляется вследствие внутриклеточного ацидоза, который ингибирует фосфофруктокиназу. [c.660]

Са + является сигналом инициации мышечного сокращения. Кроме того, он стимулирует высвобождение энергии, необходимой для мышечного сокращения, путем активации фосфо-рилазы Ь-киназы, т. е. инициирует процессы гликогенолиза и гликолиза [c.177]

Обмен липидов. Инсулин стимулирует синтез триглицеридов в жировой ткани за счет накопления ацетил-КоА и НАДФН для биосинтеза жирных кислот поддержания нормального уровня ацетил-КоА-карбоксилазы, катализирующей превращение ацетил-КоА в малонил-КоА запасания глицерина. Инсулин — потенциальный ингибитор липолиза в печени и жировой ткани (из-за уменьшения концентрации цАМФ нет эффективной активации триглицеридли-пазы). Он уменьшает концентрацию циркулирующих неэстерифи-цированных жирных кислот (ингибируют гликолиз и стимулируют глюконеогенез). [c.391]

Важную роль в регуляции глюконеогенеза играет другой регуляторный фермент — фруктозо-1,6-дифосфатаза, ингибитором которой является АМФ. Таким образом, при высоком отношении АТФ/АМФ происходит активация глюконеогенеза и ингибирование гликолиза, так как АТФ является ингибитором фермента фосфофруктокииазы, катализирующей обратную реакцию, т. е. образование из фруктозо-6-фосфата фруктозо-1,6-дифосфата. [c.276]

Подобно АМФ, он ингибирует фруктозо-1,6-дифосфатазу и активирует фосфофруктокипазу Известно, что синтез 2,6-ФДФ ингибируется цАМФ. Следовательно, индуцированный глюкагоном рост внутриклеточной концентрации цАМФ в клетках печени должен снижать уровень 2,6-дифосфата, что приводит к активации глюконеогенеза, гликолиз при этом блокируется. [c.276]

Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной (активация), так и отрицательной (ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи, или ретроингибированием (см. рис. 15.9. Р А —> В Р —> В С). Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано на аллостерических эффектах. Примером аллостерического ингибирования являются ферменты, катализирующие ключевые этапы, например, изоцитратдегидрогеназа в цикле трикарбоновых кислот, фосфофруктокиназа в гликолизе, фосфори-бизилпирофосфатсинтетаза в синтезе пуриновых нуклеотидов и многие другие. [c.462]

Как показано на рис. 11, расщепление АТФ, происходящее при сокращении мышцы, запускает каскад процессов, приводящих к активации гликолиза. Центральную роль здесь играет общий энергетический заряд клетки. Падение концентрации АТФ и сопутствующее повышение содержания АДФ, АМФ и Фн в сильной степени активируют мышечную фосфофруктокина-зу — первый важный регуляторный фермент, действующий ниже гликогенфосфорилазы. [c.49]

В функциональном отношении особо важное значение для вспышки гликолиза в мышце имеет активация фосфофрукто-киназы продуктами реакции. Как видно из рис. 11 и 12, оба продукта — фруктозодифосфат и АДФ — активируют мышечную фосфофруктокиназу. Так как эксионенциальные вспышки гликолиза свойственны только мышце, не удивительно, что у других фосфофруктокиназ, например из печени, эритроцитов или кишечника, эта регуляторная особенность отсутствует или менее выражена. [c.49]

Таким образом, еще до полной активации цикла Кребса потенциальный выход АТФ достигает 21 моля на 1 моль глюкозоб-фосфата и пролина. За счет гликолиза мышца позвоночного при сравнимых условиях получает 3 моля АТФ на 1 моль глю-козо-6-фосфата. Следовательно, благодаря сопряжению катаболизма глюкозы и пролина энергетический выход у насекомого в 6—7 раз превышает энергетический выход классического процесса в мышце позвоночного. [c.90]

Глюкагон оказывает двойное действие ускоряет распад гликогена (гликолиз, гликогенолнз) и ингибирует его синтез из. УДФ-глюкозы, суммарным результатом которого является ускорение превращения гликогена печени в глюкозу. Гиперглике-мический эффект глюкагона обеспечивает н глюконеогенез, который по времени действия ее продолжителен, чем гликолиз. Предшественниками глюконеогенеза могут быть молочная, пировииоградная кислоты и аминокислоты (глютаминовая, аспарагиновая, аланин, аргинин и др.). Глюкагон вызывает активацию липазы, расщепляющую триглицериды с образованием свободных жирных кислот, и поступление свободных жирных кислот в печень, где они превращаются в ацетил-КоА. [c.272]

Дальнейшие пути воздействия инсулина на обмен веществ пока не известны Предполагают, что инсулин оказывает свое характерное действие в основном путем регуляции генной активности, ведущей к образованию ферментов, вызывающих определенные метаболические изменения. В результате инсулин существенно влияет ва несколько звеньев обмена веществ. Он способствует использованию глюкозы тканями, фосфорилированию ее с участием фермента глюкокиназы, благодаря чему уровень глюкозы в крови снижается. Наряду с агим он тормозит активность фермента глюко-зо-6-фосфатазы, защищая гексозофосфаты от дефосфорилирования. Повышение концентрации глюкозо-6-фосфата создает условия для активации гликолиза, апотоми-ческого цикла, а также биосинтеза полисахаридов. Инсулин активирует биосинтез фермента гликогенсинтетазы в печени, что также ускоряет биосинтез гликогена. [c.276]

Обмен углеводов. Инсулин стимулирует гликолиз, повышая активность ключевых ферментов глюкокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. В печени он снижает активность глюкозо-6-фос-фатазы. Эти процессы и стимуляция трансмембранного транспорта глюкозы обеспечивают поток глюкозы из крови в клетки. Инсулин стимулирует синтез гликогена за счет активации гликогенсинтазы (дефосфорилирование фермента в форму / — активную) этот процесс сопряжен с активацией фосфодиэстеразы и уменьшением внутриклеточной концентрации цАМФ, а также активацией фосфатазы гликогенсинтетазы. Действие инсулина на транспорт глюкозы, гликолиз, гликогеногенез продолжается секунды-минуты и включает фосфорилирование-дефосфорилирование ферментов. Длительное действие на уровень глюкозы в плазме зависит от ингибирования инсулином глюконеогенеза в печени гормон тормозит синтез ключевого фермента — фосфоенолпируваткарбоксикиназы (путем селективного контроля транскрипции гена, кодирующего мРНК этого фермента). Инсулин — единственный гормон, снижающий содержание глюкозы в крови. [c.391]

Максимальная мощность - 750-850 кал/мин-кг, что примерно вдвое вьине соответствующего показателя тканевого дыхания. Высокое значение максимальной мощности гликолиза объясняется содержанием в мышечных клетках большого запаса гликогена, наличием механизмов активации ключевых ферментов, приводящих к значительному росту скорости гликолиза (в 2000 раз ), отсутствием потребности в кислороде. [c.145]

Время развертывания - 20-30 с. Это обусловлено тем, что все участники гликолиза (гликоген и ферменты) находятся в саркоплазме миоцитов, а также возможностью активации ферментов гликолиза. Как уже отмечалось, фосфорилаза - фермент, запускающий гликолиз, - активируется адреналином, который выделяется в кровь непосредственно перед началом работы. Ионы кальция, концентрация которых в сарко- [c.145]

Многие ферменты двухкомпонентны, они способны диссоциировать на белок и низкомолекулярные компоненты (простетическую группу, кофермент), без которых ферД1ентный белок недеятелен, особенно при биохимических превращениях, например при брожении, гликолизе, клеточном дыхании и т. д. Максимальная скорость превращений достигается при введении в систему недостающих в ней коферментов или металлов, а также некоторых соединений, которые участвуют в промежуточных реакциях при образовании субстратов, в переносе водорода, фосфатных, аминных и других групп. Так, например, активация углеводов при брожении под действием фосфата или АТФ состоит в образовании гексо офосфорных эфиров. Активация уксусной кислоты в клеточном обмене заключается в ее превращении в аистг л-КоА [c.244]

Таким образом, единственный способ точного определения скорости поликонденсации заключается в предотвращении удаления диола и создании условий, при которых он оставался бы в сфере реакции. Чалла [24, 42, 43] проделал такие опыты путем использования полностью заполненных небольших стеклянных трубок, в которых нагревал бмс-(2-оксиэтил)-терефталат или продукт его поликопденсации невысокого молекулярного веса. После нагревания в течение различного времени трубки вскрывали и продукты анализировали на содержание свободного гликоля и неизмененного быс-(2-оксиэтил)терефталата. Этим методом нагревания продукта в запаянных трубках до достижения равновесия была непосредственно установлена константа равновесия К рассматриваемой реакции поликонденсации. Это позволило учесть обратную реакцию гликолиза полученные данные были введены в уравнение (УП-8), которое после этого видоизменения интегрировали. Описанные опыты проводили без катализаторов, причем было найдено, что как прямая, так и обратная реакции почти одинаково зависят от температуры энергия активации оказалась равной 23 ккал/молъ. Это означает, что теплота реакции, т. е. разница между энергиями активации, очень мала, как и предполагается для реакции обмена, в которой реагирующие группы до и после обмена идентичны. Соответствие экспериментальных данных интегрированному после исправления выражению для скорости реакции второго порядка показывает, что это выражение правильно, во всяком случае в выбранных экспериментальных условиях. [c.461]

Д. Влияние на метаболизм липидов. Липогенное действие инсулина уже рассматривалось в разделе, посвященном его влиянию на утилизацию глюкозы. Кроме того, инсулин является мощным ингибитором липолиза в печени и жировой ткани, оказывая, таким образом, непрямое анаболическое действие. Частично это может быть следствием способности инсулина снижать содержание сАМР (уровень которого в тканях повышается под действием липолити-ческих гормонов глюкагона и адреналина), а также способности инсулина ингибировать активность гормон-чувствительной липазы. В основе такого ингибирования лежит, по-видимому, активация фосфатазы, которая дефосфорилирует и тем самым инактивирует липазу или сАМР-зависимую протеинкиназу. В результате инсулин снижает содержание жирных кислот в крови. Это в свою очередь вносит вклад в действие инсулина на углеводный обмен, поскольку жирные кислоты подавляют гликолиз на нескольких этапах и стимулируют глюконеогенез. Данный пример показывает, что при обсуждении регуляции метаболизма нельзя учитывать действие лишь какого-либо одного гормона или метаболита. Регуляция—сложный процесс, в котором превращения по определенному метаболическому пути пред- [c.257]

Таким образом, на основании имеющихся данных может быть сделан вывод о том, что кинетика реакций обмена, по-видимому, наиболее удовлетворительно описывается уравнениями для скорости реакций второго порядка. Определяемые величины энергий активации колеблются в широких пределах и, вероятно, зависят от механизма реакции, типа полиэфира и природы используемого катализатора. Однако для неката-лизированных реакций найденные значения энергии активации составляют величины не ниже 25 ккал/молъ, что значительно превышает величину 12—15 ккал/молъ, которую обычно находят при исследовании катализированных кислотами и основаниями реакций этерификации и гидролиза и с которой хорошо согласуются данные по катализируемому кислотами гликолизу полиэфиров. [c.462]

Цитозоль Ферменты гликолиза Ферменты пентозофосфатного пути окисления углеводов Ферменты активации аминокислот для биосинтеза белка Ферменты синтеза жирных кислот Фосфорилаза Гликогенсинтетаза [c.120]

Из изложенного выще ясно, что снабжение митохондрий кислородом становится лимитирующим звеном в процессах, определяющих мышечную активность. Поэтому активация анаэробного распада глюкозы имеет важное значение. Усиление гликолиза связано с действием аденилатки-назы, которая катализирует реакцию [c.482]

Различают три стадии процесса дыхания. Первая из них — последовательность реакций, протекающих в анаэробных уело ВИЯХ, — носит название гликолиза или пути Эмбдена — Мейергофа— Парнаса (ЭМП). Эта стадия происходит в цитоплазме где гексозы расщепляются и частично окисляются с образованием пировиноградной кислоты (трехуглеродная органическая кислота, обычно рассматриваемая в ионизированной форме, т. е. в форме пируват-иона). Поскольку гексозы — относительно стабильные соединения, на активацию начальных реакций гликолиза должна затрачиваться метаболическая энергия. Две мо- [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология