Обменные реакции ферментов

Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]

Активные места ферментов и реагируюш,ие вещества образуют цепочки или циклы ( цепи перераспределения связей ), по которым в результате перемещения протонов и электронов синхронно происходит изменение кратности связей, что и обусловливает высокую компенсацию энергии разрыва старых связей и резкое снижение энергии активации реакции. Фермент строго ориентирует молекулы реагентов вдоль координаты реакции, что повышает число эффективных столкновений приблизительно в 1000 раз. Молекулы реагирующих веществ под действием ферментов переходят в наиболее реакционноспособные формы, чаще всего ионные, что еще в 1000 раз увеличивает скорость реакции. Чтобы реагирующее вещество перешло в наиболее реакционноспособное состояние, необходим дополнительный резерв энергии. Одним из источников этой дополнительной энергии является многоточечная адсорбция реагирующей молекулы на ферменте с использованием части энергии адсорбции на перестройку молекулы. Второй возможный путь повышения энергоемкости системы указан Кобозевым — это реализация в катализе энергетического механизма активации. Кобозев подчеркивает, что катализ рассматривается как обмен связями или электронами, происходящий в условиях статистического и энергетического равновесия с внешней средой. Эта валентная форма катализа считается столь универсальной, что обычно даже не ставится вопрос о существовании какой-либо другой его формы. А между тем эта другая форма катализа существует и весьма широко представлена в виде биологического ферментативного катализа, охватывающего огромную область каталитических превращений в живом веществе. Валентный механизм каталитического действия нельзя признать вполне общим и должна существовать иная, весьма мощная форма каталитической активации, реализующаяся в биокатализе. [c.117]

Важную роль в этой последовательности реакций играет фермент, катализирующий обменную реакцию между УДФ-глюкозой и галактозо- [c.388]

Опыты по изотопному обмену можно проиллюстрировать на примере такого фермента, как фосфорилаза сахарозы. Этот фермент катализирует следующие обменные реакции [c.201]

Значение белков. Белки имеют огромное биологическое значение, являются основным веществом, из которого построены клетки животного организма. Белки — главная составная часть ядра и протоплазмы клеток, основа мышц, костей, кожи, нервной ткани, хрящей. Они входят в состав крови, волос, копыт, рогов, шерсти и т. д. Важнейшие жизненные процессы протекают при непосредственном участии белков. Белки входят в состав ферментов, гормонов, нуклеопротеидов (вещества, регулирующие обменные реакции в организме), антител (используются организмом в борьбе с микробами). Белок в чистом виде представляют собой вирусы — бесклеточные возбудители ряда инфекционных заболеваний. [c.209]

В растениях постоянно происходит обмен веществ, то есть непрерывно и с большой скоростью протекают многочисленные и сложные процессы образования, превращения и распада самых разнообразных органических и минеральных соединений. Чтобы осуществить подобные процессы вне клетки растения, требуются соответствующая температура и давление, а иногда и сильнодействующие реактивы (крепкие кислоты, щелочи, окислители и т. п.). В клетках растительных тканей эти процессы проходят быстро при обыкновенной температуре и давлении, слабой кислотности или щелочности и сильной насыщенности водой клеточного сока и протоплазмы. Это возможно благодаря образованию в растениях особых ускорителей (катализаторов) биохимических реакций — ферментов, или энзимов, — сложных белковых соединений. Присутствуя в очень малых количествах, ферменты в тысячи и миллионы раз ускоряют течение биохимических реакций. [c.19]

Описываемый фермент имеет молекулярную массу около 5000 и состоит из большого числа блоков со сложной структурой. Он катализирует очень многие реакции, однако его основная роль сводится к катализу обменных реакций глутамата и глутамина и катализу образования амида а-кетоглутаровой кислоты [c.106]

С ферментом [67]. Второе требование к структуре молекулы —наличие объемистого ароматического или гетероциклического радикала (R), присоединенного к свободной сульфамидной группе. Как видно из приведенных схем (II—V), детали строения этого радикала могут быть самыми различными. (Подробный список этих соединений дан Мареном [109] и Баром [ПО].) Сульфамиды интересны также тем, что они оказывают фармакологический и терапевтический эффекты на различные обменные реакции организма, завершающиеся превращением карбонатов [109]. В последнее время выяснилось, что сульфамиды являются очень ценными для исследования физико-химии и механизма действия фермента. Ниже эти сведения изложены в специальных разделах. [c.594]

Обменная реакция На - - В О (или 0 -Ь НаО) идет с жидкой водой, как уже указывалось, лишь в присутствии катализаторов платины и других металлов, некоторых ферментов, бактерий и др. В присутствии платины эта реакция ускоряется кислотами и замедляется щелочами, но на никеле было найдено, наоборот, ускорение ее щелочами [142]. Так же легко идет эта реакция с парами воды, заканчиваясь на активных катализаторах при 100° в несколько десятков минут. Ее кинетика также сходна с кинетикой орто-пара превращения поэтому медленной ступенью и здесь надо считать распадение молекулы водорода (или дейтерия) на атомы на поверхности катализатора. Дальнейшим подтверждением этого механизма может служить то, что в присутствии атомного дейтерия обмен идет и без твердых катализаторов. Обмен водорода (или дейтерия) со спиртами протекает примерно так же, как и с водой. При этом у метилового и этилового спирта обмен идет лишь с гидроксильным водородом, а у изопропилового спирта обмениваются также и атомы водорода в радикале, хотя во много раз медленнее. [c.210]

Чаще приходится встречаться с определением состава кислорода в воде. Непосредственные измерения водяного пара, как уже указывалось, затруднительны. Электролитическое разложение воды, хотя и не связано с такими искажениями состава, как при анализе водорода, но может давать ошибки до 3%, отвечающие коэффициенту разделения, величина которого близка к 1,03. Чаще пользуются методом изотопного обмена с СОа, предложенным Коном и Юри [314]. Обмен с 0,5 или больше см воды ведут в таких же сосудах, как описанные выше для обмена с водородом. Равновесие достигается при комнатной температуре за несколько часов, но может быть ускорено в тысячи раз добавлением фермента карбонатной каталазы, ускоряющей реакцию СОа с водой. В применении термостата нет надобности, так как константа равновесия этой обменной реакции мало изменяется с температурой. Расчетные уравнения приводятся ниже. [c.116]

Многие наследственные нарушения метаболизма связаны с изменением генов (мутации), кодирующих синтез ферментов, или системы адаптивного контроля. Это приводит к изменению количества и активности фермента, что вызывает изменение скорости обменных реакций, накопление продукта обмена или субстрата и развитие определенного заболевания. [c.272]

Из общего количества калия, содержащегося в организме, 98 % находится внутри клеток и лишь около 2 % — во внеклеточной жидкости. Калий распространен по всему организму. Его топография печень, почки, сердце, костная, ткань, мышцы, кровь, мозг и т.д. (см. рис. 5.4). Ионы калия К играют важную роль в физиологических процессах — сокращении мышц, нормальном функционировании сердца, проведении нервных импульсов, обменных реакциях. Ионы К являются важными активаторами ферментов, находящихся внутри клетки. [c.239]

Приведенная схема синтеза соединения, сопряженного с гидролизом АТР, неточна в том отношении, что рассмотренные синтетические процессы проходят с участием ферментов, а общий процесс, протекающий в щели белковой глобулы, часто не удается разделить на два независимых процесса — активации субстрата путем переноса на него определенной группы и взаимодействия активированного субстрата со вторым партнером. Однако эти схемы правильно передают три основные особенности сопряженных процессов биосинтеза перенос свободной энергии в форме обменной реакции АТР с субстратом, необходимость сохранения макроэргической связи в результате переноса той или иной группы на субстрат и фактическую роль АТР как эффективного водоотнимающего средства для реакций, протекающих в водной фазе. [c.149]

Белковую природу имеют все ферменты, т. е. биокатализаторы, которые обеспечивают протекание различных обменных реакций организма. Едва ли нужно доказывать, что это качество белков является самым важным, решающим для роли белка как основы жизненных процессов. [c.61]

В последние годы получены важные данные о строении активного центра фермента фосфоглюкомутазы, катализирующей эту реакцию, а также о механизме этой реакции [240, 241]. Кристаллическая фосфоглюкомутаза, меченная при помощи обменной реакции с глюкозо-6-Р , подвергалась частичному кислотному гидролизу. В радиоактивных фракциях пептидов определялась последовательность аминокислот, терминальные остатки и фосфатные группы. Активный центр (после ряда уточнений) имеет последовательность аминокислот глу-сер-ала-гли-лей (или вал). [c.89]

Изучение механизма биологического действия антибиотических веществ ставит своей целью определение нарушений обмена веществ, вызываемых антибиотиком в микробной клетке, установление точки или точек его главного, основного приложения в цепи обменных реакций, определение мишеней (фермента или ферментов ) действия антибиотика, выявление молекулярных основ действия антибиотического вещества, а также установление причин отсутствия аналогичного действия антибиотика на резистентные к нему формы микробов и макроорганизмы. [c.414]

В органической химии, и особенно в биохимии, эти два радиоизотопа будут дополнять друг друга, поскольку в тех случаях, когда могут проявляться либо катализируемые ферментами обменные реакции, либо различие массы протия и трития, либо различие в энергиях активации связей С — Н и С — Т, применение трития становится проблематичным. [c.663]

На рис. 6-9, Л при/ведены кривые, представляющие собой зависимость скорости обмена Глюкоза Глюкозо-6-фосфат, катализируемого ферментом гексокиназой (гл. 7, разд. Д, 6), от концентрации глюкозо-6-фосфата при постоянном отношении 1[Глюкоза]/ [Глюкозо-6-фосфат], равном 1/19 (благодаря чему между концентрациями субстратов и продуктов всегда поддерживается соотношение, соответствующее равновесному). Как видно из рисунка, скорость этой обменной реакции, а также реакции ATP <=i ADP, монотонно возрастает с ростом концентрации субстрата. Этот факт свидетелствует о неупорядоченном связывании субстратов [37], а различие в максимальных скоростях обменных реакций указывает на то, что высвобождение глюкозо-6-фосфата из комплекса с ферментом происходит, по-видимому, медленнее, чем высвобождение ADP. [c.34]

Анализ обменных реакций в качестве критерия механизма часто используется при изучении сложных ферментативных процессов во всех областях метаболизма, и поэтому его надо хорошо понять. Вместе с тем необходимо отдавать себе отчет в возможных ограничениях применимости этого критерия. Механизм двойного замещения предсказывает наличие определенных обменных реакций, однако экспериментальное обнаружение этих обменных процессов еще не доказывает существования промежуточных соединений, содержащих ковалентно связанный фермент. Более того, ферменты, использующие механизм двойного замещения, не во всех случаях катализируют ожидаемые обменные раак-ции (разд. В, 5). [c.97]

Графики зависимости обратной величины начальной скорости от обратной величины концентрации этанола при различных заданных концентрациях АТР представляют собой семейство кривых, пересекающихся в одной точке. Такой же вид имеют графики зависимости обратных величин скорости от обратной концентрации АТР при различных заданных уровнях этанола. Обменная реакция АТР АОР протекает с заметной скоростью, однако другая обменная реакция Этанол Этанолфосфат в присутствии данной киназы не протекает. Если фермент предварительно инкубировали с 7 Р-А.ТР и затем пропускали через сефадекс, то оказывалось, что он содержит 32Р. [c.180]

Другие дефекты эритроцитов, обусловливающие повышен- ную чувствительность к лекарственным препаратам, связаны с недостатком глутатиона (из-за снижения скорости его синтеза) или с недостатком глутатионредуктазы (реакция б). Как выяснилось, в этих случаях причиной нарушений, вызываемых введением лекарств, является образование Н2О2 (реакция г). Согласно существующим в настоящее время представлениям, функция глутатиона и ферментов, катализирующих реакции а, б я в, состоит в разрушении перекиси водорода, образующейся либо в результате обменных реакций, либо при автоокислении лекарственных препаратов. В эритроцитах человека главным ферментом, разрушающим Н2О2 (реакция в), является селенсодержащая пероксидаза (дополнение [c.371]

Другим наблюдением, согласующимся со схемой уравнения (10-11), является ингибирование окисления NADH антибиотиком олигомицином (рутамицином). Это соединение ингибирует также митохондриальную АТРазную активность. Однако ингибирующее действие снижает динитрофенол, что свидетельствует о связывании олигомицина с ферментом, катализирующим обменные реакции, а не с самой цепью переноса электронов. Важным экспериментальным открытием явились данные о способности шишковидных выступов , различимых на негативно окрашенных митохондриальных фрагментах, катализировать как АТРазную, так и обменные реакции. Содержащийся в них белок F] (разд. Д,8) является одним из нескольких факторов сопряжения , необходимых для реконструкции фосфорилирующей системы из разрушенных митохондрий. [c.403]

Тиаминовые ферменты и их системы принимают участие в углеводном обмене, который в свою очередь через низкомолекулярные органические кислоты (окислительный цикл трикарбоновых кислот и другие обменные реакции) находится во взаимосвязи с обменом жиров и аминокислот в животном организме. [c.421]

Функциональная значимость витамина В, во многом определяется его участием в окислительно-восстановительном катализе. Кофермент ТПФ соединяется с соответствующими апоферментами и образует тиаминовые ферменты, участвующие в углеводном обмене. Эти ферменты, в частности, принимают участие в осуществлении следующих реакций [c.108]

Для осуществления ряда обменных реакций микробные клетки нуждаются в постоянном притоке энергии. Эту энергию микроорганизмы получают в процессах окислительного метаболизма или дыхания. Термин дыхание равнозначен понятию биологическое окисление, но окисление понятие более конкретное, чем дыхание. Под дыханием нередко понимают приспособления для осуществления дыхания (легкие, жабры). Биологическое окисление составляет сущность дыхания — реакцию, идущую с выделением энергии. Биологическое окисление может быть прямым, т. е. происходить за счет присоединения кислорода. Прямое окисление в микробной клетке происходит с помощью ферментов оксидаз. Наблюдается у почвенных сапрофитных бактерий или у водных хемоавтотрофов серобактерий [c.93]

Важно понимать, что такого рода данные лишь указывают на возможность существования промежуточного продукта. Рассматривать их как строгое доказательство наличия такого промежуточного продукта нельзя потому, что те же обменные реакции вполне можно представить себе как результат прямого замещения. Отсутствие обменных реакций в свою очередь не исключает существования ковалентного фермент-субстратного производного, поскольку можно допустить, что для каталитической активности необходимо наличие обоих субстратов. Так, например, имеются все основания считать, что реакция, катализируемая цитратконденсирующим ферментом (см. гл. XIX), включает атаку енола или карбаниона ацетил-ЗКоА по карбонильной группе оксалоацетата. Однако инкубация одного только ацетил-ЗКоА с этим ферментом не приводит к обмену водородом между метильной группой ацетил-ЗКоА и растворителем. Следовательно, для образования енола или карбаниона этого тина необходимо присутствие второго субстрата— оксалоацетата. Таким образом, данные, которые могут быть получены в опытах по изотопному обмену, следует интерпретировать с осторожностью. [c.202]

Пиридоксаль (витамин Вб) является одним из важнейших коферментов, ферментов группы аминофераз, управляющих ходом обменных реакций с участием аминокислот. Это вещество обладает разнообразными каталитическими свойствами оно участвует в реакциях переамини-рования, рацемизации, декарбоксилирования и др. [c.78]

В отсутствие фруктозы или другого акцептора глю-козильного остатка этот высокоспецифичный фермент катализирует быструю обменную реакцию между глю-козо-1-фосфатом и радиоактивным неорганическим фосфатом или арсенатом. Так как глюкозиларсенат само произвольно гидролизуется, суммарная реащия в присутствии арсената представляет собой ферментативный гидролиз глюкозо-1-фосфата. [c.121]

В случае примеров образования гидроксамовой кислоты, приведенных выше, эффективность обменной реакции зависит от относительной нуклеофильной силы НгО и NH20H и от концентрации последнего соединения. Гидроксиламин является более сильным нуклеофильным замещающим реагентом, но он присутствует в сравнительно низкой концентрации, поэтому его образованию способствует более устойчивая связь между ацил-фермен-том и субстратом. Мы. показали, что стабильность ацилирован-ного фермента характеризуется величиной и что при сравнении реакций трипсина и фицина на папанне скорость гидролиза соединений ацил-фермент в случае первого фермента, в десять раз больше, чем скорость гидролиза в случае последнего. [c.334]

Биохимик считает, что он понимает процесс в живой клетке, если он знает его последовательные стадии, образующиеся промежуточные продукты и ферменты (биологические ускорители реакций), которые осуществляют каждую из стадий. Это представление он получает, разобрав биохимический аппарат и собрав его снова. Конечной целью его является воспроизвести биохимический процесс, такой, как, например, дыхание или превращение углеводов в жиры, в лаборатории и выразить подробно каждую стадию в виде химических уравнений. Наши представления об обменных реакциях редко бывают такими полными, но мы часто знаем по крайней мере основные стадии и можем воспроизвести их вне живой клетки. Мы знаем, например, первые стадии распада глюкозы в процессе дыхания в животном организме. Это — образование молекулы глюкозодифос-фата, который затем расщепляется на две молекулы триозомонофосфата. Мы знаем, какие ферменты в этом участвуют, и можем повторить эти реакции вне живой клетки. Правда, мы не представляем себе в точности, каким образом ферменты осуществляют свое характерное действие, но это более сложная проблема, которую следует разрешать после того, как будут выяснены стадии реакции и выделены соответствующие ферменты. [c.40]

РГсходя из общего представления о природе химических, в частности обменных, реакций, мы можем высказать предположение о вероятном характере световой стадии фотосинтеза. Дыхание растений — процесс, обратный фотосинтезу, — включает реакции двух типов при первых разрываются углеродные цепочки больших органических молекул, при вторых происходит отщепление атомов водорода от углерода и перенос их с помощью ферментов на кислород с образованием воды. В процессе фотосинтеза должны иметь место те же два типа реакций, но только реакции должны идти в обратном направлении — перенос водорода от воды к углекислоте и образование углеродных цепочек. Перенос водорода при дыхании сопровождается выделением энергии, и, следовательно, при фотосинтезе он должен сопровождаться ее накоплением. Накапливаемая энергия — это преобразованная энергия света. Значит, световая реакция фотосинтеза — это, по всей вероятности, перенос водорода от кислорода к углероду против градиента химического потенциала , т. е. от более устойчивой формы к менее устойчивой. Если позаимствовать сравнение из механики, то можно сказать, что при дыхании атомы водорода скатываются с горы, а при фотосинтезе удары квантов света (отдельных атомов света), поглощаемых хлорофиллом, подталкивают их наверх [c.44]

В последние годы получены важные данные о строении активного центра фермента фосфоглюкомутазы, катализирующего эту реакцию, а также о механизме этой реакции [6 ]. Кристаллическая фосфоглюко-мутаза, меченная при помощи обменной реакции с глюкозо-6-подвергалась частичному кислотному гидролизу. В радиоактивных фракциях пептидов определялась последовательность аминокислот. [c.173]

Определенная роль в образовании фосфатидилсерина в организме отводится обменной реакции между фосфатидилэтаноламином и L- epи-ном. Подобный обмен катализирует ферментная система из печени фермент вполне специфичен и неактивен к )-серину и холину. [c.359]

Содержание калия в организме взрослого человека массой 70 кг составляет около 160 г, причем 96 % калия содержится внутри клеток и только 2 % — во внеклеточной жидкости. Ионы калия участвуют в поддержании осмотического давления, в процессах активации ферментов, сокращения мышц, нормального функционирования сердечной мышцы, проведения нервных импульсов, в обменных реакциях. Комплексообразование с ферментами играет важную роль в транспорте ионов калия. Антибио- [c.182]

Антиоксидантные свойства глутатиона (GSH) — трипептида, образованного цистеином, глутаминовой кислотой и глицином, определяются как непосредственным взаимодействием с АФК и обменными реакциями с дисульфидными связями, так и функционированием глутатионзависимых ферментов (см. выше). Механизм защитного эффекта глутатиона связан с инактивацией высокореакционных кислородных и органических свободных радикалов вследствие переноса атомов водорода с молекулы тиола. Образующиеся активные частицы обладают меньшим повреждающим эффектом по сравнению с радикалом, у которого неспаренный электрон локализован на атоме углерода [c.122]

Поскольку обмен протекает череа, стадию связывания А формой Е, он может иметь место только при значительных концентра-диях Е. Ясно поэтому, что при высоких концентрациях А или Р обменная реакция будет тормозиться, так как соединения конкурируют с А за Е. Зависимость обменной реакции от концентраций В и Р носит более сложный характер. С одной стороны, обменная реакция протекает через стадию связывания В формой ЕА, и, чтобы мог идти обмен, вещество В должно присутствовать в конечной концентрации. С другой стороны, если концентрации В и Р очень велики, фермент будет находиться преимущественно в форме (ЕАВ—ЕРР), и поэтому форма Е, к которой может присоединяться А, будет практически отсутствовать. Можно ожидать поэтому, что высокие концентрации В и Р будут тормозить обмен нетрудно показать, что это действительно так. Запишем выражения для скоростей изменения концентраций меченых промежуточных соединений и в соответствии с допущением о стационарном йротекании процесса приравняем их к нулю [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология