Токсины, также Ядм дифтерийный

Использование изотопных меток при изучении цикла трикарбоновых кислот, т. 2, стр. 322 Сильный яд грибов а-аманитин т. 3, стр. 211 Токсичные белки дифтерийный токсин г. 3, стр. 305. См. также гл. 12, разд. И, 4 [c.380]

За годы первых пятилеток расширился также ассортимент препаратов для профилактики и лечения детских инфекций — дифтерии, скарлатины, кори, коклюша. В этот период было освоено производство предложенного французским ученым Рамоном (1923) препарата для активной профилактической иммунизации против дифтерии — анатоксина. Советскими учеными делались попытки иммунизации смесью дифтерийного токсина и антитоксина, однако препарат Рамона быстро завоевал всеобщее признание и применяется в Советском Союзе до настоящего времени. Производство его с 1932 по 1941 г. выросло в 572 раза. [c.110]

Защитный эффект взаимодействия антител с бактериями зависит от механизма патогенности данного возбудителя. Когда она обусловлена действием бактериального токсина, антителам принадлежит решающая роль в иммунном ответе. Они, например, нейтрализуют дифтерийный токсин, блокируя прикрепление к клеткам-мишеням связывающего участка его молекул. Подобным же образом антитела могут инактивировать локально действующие токсины и ферменты (бактериальные факторы распространения), которые разрушают межклеточное вещество соединительной ткани, а также обездвиживать бактерии, связываясь с их жгутиками. [c.321]

Аналог EFG фактор eEF-2 тоже вьщелен и изучен. Молекулярная масса его у позвоночных 110 кДа. И здесь есть отличия, тоже не принципиальные Например, фактор образует комплекс с GDP и вне рибосомы, чего не наблюдается у EFG в прокариотах. В этом отношении интересно также действие дифтерийного токсина. Оказалось, что его токсические свойства заключаются в том, что он фосфорилирует определенное место в eEF-2 с участием NAD. Прокариотный же фактор он не фосфорилирует [c.60]

Модифицированный таким образом фактор элонгации утрачивает свою способность участвовать в транслокации рибосомы, и трансляция прекращается. С действием токсина связаны опасные симптомы дифтерии. Бациллы размножаются в слизистой зева, выделяют токсин, вследствие чего ближайшие клетки погибают в течение нескольких часов. Это улучшает условия размножения бацилл, а также вызывает воспалительную реакцию. Из лейкоцитов, экссудата и погибших клеток образуется пленка. Если она образуется в гортани или опускается туда из зева, то возникает асфиксия — наиболее опасное проявление дифтерии. Кроме того, дифтерийный токсин вызывает поражение сердца, что является частым осложнением заболевания. [c.153]

Антитела возникают также при поступлении в организм бактериальных токсинов (например, дифтерийный токсин). Эти антитела носят название антитоксинов. Образование антител (углобулниов) происходит главным образом в ретикулоэпдотелиальной системе организма. [c.510]

Процесс элонгации цепи у эукариот, по-видимому, сходен с процессом элонгации в системе прокариот. Отдельные факторы, соответствующие EF-Tu и EF-Ts, выделены не были вместо них обе функции, по-видимому, выполняет один белок, EF-1. Фактор EF-2 соответствует фактору EF-G,, он осуществляет транслокацию. Оба они ингибируются фузидиевой кислотой, но в отличие от фактора EF-G EF-2 ингибируется также дифтерийным токсином в присутствии NAD. Токсин действует как катализатор, он отделяет никотинамид и переносит остающуюся часть молекулы NAD на молекулу EF-2 токсин может затем [c.62]

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ, ядовитые в-ва, выделяемые бактериями в окружающую среду (экзотоксины) илп содержащиеся в микробных клетках (эндотоксины). К экзотоксинам относятся ботулинич, токсин (типов А, В, С, D, Е, F, G), столбнячный, дифтерийный, стафилококковый токсины и др.— белки с мол. м. от 4-10 до неск. млн. обладают антигенными сп-вамн хорошо раств. в воде, ие раств, в СП. и орг. р-ритслях инактивируются щелочами, окислителями, нек-рыми гидролазами, а также при нагревании (наир., при 100 °С — за 20 мин), солнечным светом. Длительно хранятся в высушенном виде. ЛДао ботулинич. [c.65]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Многие токсические вещества имеют пептидно-белковую природу. В частности, белками являются самые мощные из известных токсинов микробного происхождения — ботулинический. столбнячный, дифтерийный, холерный, такие фитотоксины, как рицин (из клещевины), а также многие зоотокснны змей, скорпионов и пауков. Среди пептидов наиболее известны токсины ядовитых грибов, пчел и морских беспозвоночных в то же время токсины змей и ракообразных по молекулярной массе относятся к пограничной области между пептидами и белками. [c.275]

В последние годы для определения токсигенности применяют высокочувствительные методы — ИФА с моноклональными антителами, РНГА с антительньш эритроцитарным дифтерийным диагностикумом, причем ИФА и РНГА позволяют также обнаружить токсин в сыворотке крови. [c.203]

D, Е, F, G), столбнячный, дифтерийный, стафилококковый токсины и др.— белки с мол, м, от 4-10 до неск. млн. обладают антигенными св-вами хорошо раств. и воде, не раств. в СП. и орг. р-рителях инактивируются щелочами, окислителями, нек-рыми гидролазами, а также при нагревании oiaiip., при 100 °С — за 20 мин), солнечным светом. Длительно хранятся и высушенном виде. ЛДи ботулинич. [c.65]

Способность ганглиозидов восстанавливать электровозбудимость мозговой ткани, а также специфически связывать (например, токсин столбняка) или инактивировать некоторые (например, дифтерийный токсин) бактериальные яды указывает иа различные пути участия ганглиозидов в жизнедеятельности животного организма. [c.109]

Известно много примеров неполного замещения. Это особенно справедливо в случае ацетилирования аминогрупп кетеном, при котором часто пренебрегали определением количества введенных ацетильный трупп. Даже при длительной обработке кетеном не удается одинаково легко ацетлировать все аминогруппы вируса табачной мозаики [38]. Аминогруппы дифтерийного токсина [39] и сывороточных глобулинов также различаются по реакционной способности. Химические реакции обычно протекают, невидимому, статистически, так что введение небольшого числа заместителей в одну молекулу не оказывается на реакционной способности незамещенных групп этой молекулы. Таким образом, часто наблюдающаяся гомогенность производных белка облегчает правильную интерпретацию их биологических и химических свойств. Химические методы определения количества реагента, введенного. в белок, будут лишь кратко упомянуты. Там, где это возможно, будет дано сравнение эффективности различных реагентов. [c.276]

С помощью электрофореза на крахмальном геле было показано, что 15 из известных 16 генетических вариантов трансферрина человека (см. ниже) разлагаются под действием нейраминидазы на четыре дополнительных медленно движущихся компонента, которые образуются ступенчато. Присутствие и относительная интенсивность окрашивания этих компонентов зависят от концентрации фермента (рис. 1 [25, 56]). Опыты по электрофорезу очищенного трансферрина в крахмальном блоке показывают (рис. 2), что происходит постепенное отщепление сиаловой кислоты от молекулы трансферрина. Каждый из четырех остатков сиаловой кислоты в молекуле трансферрина обусловливает определенное повышение электрофоретической подвижности цельной молекулы белка. По мере гидролиза кетозидных связей ферментом увеличивается количество отщепленной сиаловой кислоты. Этот процесс происходит до тех пор, пока все четыре остатка не будут удалены. После этого дальнейшее увеличение электрофоретической подвижности уже не обнаруживается. Полоса 4 (рис. 1) представляет собой необработанный трансферрин, в молекуле которого содержится полный комплект из четырех остатков сиаловой кислоты. Полосу О дают молекулы, из которых полностью удалены остатки сиаловой кислоты, полосы 1—3 — молекулы, содержащие соответственно от 1 до 3 остатков сиаловой кислоты. Обработка ферментом не влияет на способность трансферрина связывать железо, на его иммунологические свойства, а также на поведение при ультрацентрифугировании. Огупенчатое расщепление трансферрина, сходное с наблюдающимся при расщеплении нейраминидазой, обнаружил Поулик [57, 58] при обработке трансферрина дифтерийным токсином. Блюмберг и Уоррен [59] сообщили, что после обработки нейраминидазой одна полоса, соответствующая трансферрину, разделяется на две полосы равной интенсивности. Это явление наблюдается в том случае, если из молекулы трансферрина удаляется около 90% сиаловой кислоты. [c.123]

ГО на донорный участок рибосомы, а также для перемещения мРНК на один нуклеотидный триплет после каждого цикла образования пептидной связи. Установлено, что дифтерийный токсин — это фермент, катализирующий ADP-рибозилйрование ФЭ-2 таким образом, было найдено простое объяснение его высокой токсичности [c.125]

Молекула дифтерийного тою ина состоит из двух частей. Ее можно расщепить на два фрагмента-с массой 21 1Да (фрагмент А) и 40 кДа (фрагмент В). Домен Б связывается с поверхностью чувствительных клеток, а домен А катализирует АВР-рибозилирова-ние транслоказы. Точнее, домен В связывается с ганглиозидом плазматической мембраны, что позволяет каталитическому домену проникнуть в клетку. При этом связанный тою ин расщепляется, так что фрагмент В остается на поверхности клетки, а гидрофильный фрагмент А переносится в цитозоль. Интересно отметить, что многие другие токсины, например холерный токсин (разд. 35.7), также состоят из домена, предназначенного для связывания с поверхностью клетки, и каталитического домена, который инактивирует какой-либо важный компонент клетки. [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология