Карбоксиметилцистеин

По результатам определения содержания цистеиновой кислоты или 5-карбоксиметилцистеина нельзя судить о том, присутствуют ли в белке цистеин и цистин или только один из них. Таким образом, по числу остатков цистеиновой кислоты или 5-карбоксиметил-цистеина судят о содержании полуцистина. Для установления соотношения между цистеином и цистином в белке можно определить содержание тиоловых групп (т. е. содержание цистеина) различными методами, например с помощью реагента Эллмана (разд. 4.1.3.3). Если известно суммарное содержание полуцистина и определено количество тиоловых групп (цистеина), можно рассчитать содержание в белке цистина. [c.168]

В результате образуется производное карбоксиметилцистеина. Если в этой реакции использовать С- Вг- или С-1- ацетат, то, помимо разрыва S —S-связей и блокирования возникающих 8Н-групп, можно радиоактивно пометить пептиды, содержащие цистеиновые остатки. [c.34]

В качестве реагентов, алкилирующих SH-rpyппы, используется моноиодуксусная кислота и ее амид. Степень модификации определяют аминокислотным анализом, по содержанию 5-карбоксиметилцистеина, по количеству образовавшейся Н1 (на рН-метре) или по включению радиоактивной С метки. Вообще из-за высокой реакционной способности подобные ал-килгалогениды непригодны в качестве реагентов для избирательной модификации по 5Н-группам. [c.366]

Пизано и Бронзерт [81] по летучести и отношению к различным типам НЖФ разделили ФТГпроизводные аминокислот на три группы. К первой группе авторы отнесли аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин. Во вторую группу выделены глутамин, тирозин, гистидин, триптофан и аспарагин, в третью — цистеиновая кислота, З-карбоксиметилцистеин, лизин, серин, треонин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. [c.57]

Ферментативное расщепление. Хорошие результаты дают протеолитические ферменты, в первую очередь трипсин и химотрипсин а также пепсин Известно, что трипсин разрушает белок преимущественно но пептидным связям, образованным карбоксильными группами аргинина и лизина химотрипсин гидролизует нентидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина и триптофана). Снецифичностт. пепсина менее ясно выражена, хотя в принципе близка к химотрипсину (атака вблизи ароматических аминокислот). Другие ферменты, такие, как термолизин плесневая нротеаза папаин тоже находят применение при гидролизе белков. Ферментативный гидролиз проводят при 37—40° С в течение нескольких часов при оптимальном для данного фермента значении pH. Ниже показано действие протеолитических ферментов на полипептидную цепь восстановленного лизоцима белка яиц (Т — трипсин, X — химотрипсин, П — пепсин, СМС — карбоксиметилцистеин) [c.79]

Содержание 8-карбоксиметилцистеина хорошо согласуется с предполагаемым расположением дисульфидных межцепочечных связей. [c.103]

Наиболее изученным, но вместе с тем не свободным от недостатков способом защиты 5Н-групп является карбоксимети-лирование [68]. Следует отметить, что, если стадию конверсии тиазолинонов в фенилтиогидантоины при секвенировании по Эдману проводить в недостаточно мягких условиях, наблюдаются значительные потери 5-карбоксиметилцистеина [84]. Полезным приемом является алкилирование С-иодоацетами-дом, однако с успехом применяются и другие реагенты. [c.65]

Показано, что в кислой среде 5-карбоксиметилцистеин (1) может подвергаться внутримолекулярной циклизации с образованием замещенного тиазина (2), который невозможно обнаружить с помощью аминокислотного анализа из-за потери [c.84]

Число дисульфидных связей определяют по содержанию в белке остатков карбоксиметилцистеина, т. е. по аминокислотному составу белка до и после его полного восстановления и карбо- [c.168]

Добавляют 5 мкл 6 М НС1. Пептиды с ожидаемыми N-коицевыми остатками карбоксиметилцистеина запаивают в вакууме, а триптофана — в присутствии 1%-ного триптамина и инкубируют при 100в течение 6 ч. В альтернативном варианте добавляют 10 мкл смеси конц. НС1 — пропионовая кислота (1 1) и выдерживают при 16512 мин. [c.369]

Если обработать белок избытком надмуравьиной кислоты, то остатки цистеина и цистина окисляются до остатков цистеиновой кислоты. При полном гидролизе цистеиновая кнслота освобождается почти количественно и легко определяется с помощью ионообменной хроматографии. В другом методе дисульфидные связи восстанавливают избытком меркаптоэтанола в 6 М гуанидингид-рохлориде при этом образуются остатки цистеина. Последние прн реакции с иодацетатом превращаются в остатки 5-карбоксиметил-цистеина. 5-Карбоксиметилцистеин стабилен при кислотном гидролизе в присутствии восстановителей и может быть определен путем ионообменной хроматографии. [c.168]

Смотреть страницы где упоминается термин Карбоксиметилцистеин: [c.197] [c.149] [c.42] [c.46] [c.95] [c.95] [c.382] [c.32] [c.35] [c.147] [c.209] [c.542] [c.147] [c.44] [c.105] [c.84] [c.84] [c.280] [c.284] [c.481] [c.90] [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология