Цитохром бактериальные

Цитохромы -типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной полосы Соре (называемой [c.373]

Цитохромы типа с возникли в результате дифференциации белков. Как показано в разд. 9.2, митохондриальные цитохромы с образуют хорошо изученную группу специализированных белков. Другие цитохромы с-типа выполняют различные функции, большая часть которых, однако, состоит в присоединении и переносе электронов [509]. Все цитохромы с можно рассматривать как типичный случай дифференциации белков, однако поскольку сам термин цитохром с возник в результате спектральной, а не структурной классификации, какие-либо обобш ения в настояш ее время вряд ли возможны. Помимо митохондриального цитохрома с рентгеноструктурный анализ завершен для трех бактериальных цитохромов (табл. 9.7) и начат для еще трех прокариотных цитохромов, а именно сс , Сщ и с [509]. [c.225]

В ранних работах по сульфитоксидазе имеется некоторая путаница. Сообщения о прямой оксидазной активности и наличии гемовой простетической группы в ферменте из печени, а также о способности бактериальной сульфитоксидазы переносить электроны на кислород то подтверждались 101—103], то опровергались [104— 106]. Позже ситуация в значительной мере прояснилась [109], однако детали механизма окисления сульфита молекулярным кислородом все еще неизвестны. Сульфитоксидаза из бычьей печени очищена до 75%-ной однородности [96]. Этот белок способен передавать электроны от сульфита на такие одноэлектронные акцепторы, как цитохром с и феррицианид, и на такие двухэлектронные акцепторы, как молекулярный кислород, 2,6-дихлорфенол, индофенол и метиле- [c.297]

Рис. 7-51. Две реакции переноса электронов в фотосинтетической системе пурпурных бактерий. Эти реакции протекают в плазматической мембране, а цитохром С2 находится в растворимой форме в периплазматическом прострапстве под наружной мембраной (см. рис. 6-54). А. В результате циклического потока электронов на плазматической мембране создается электрохимический протоппый градиент. Энергия этого градиента используется АТР-синтетазой для синтеза АТР в бактериальной плазматической мембране. Б. Обратный поток электронов через NADH-

Канцерогенными оказываются совершенно различные химические вещества, если их скармливать экспериментальным животным или многократно наносить им на кожу. Некоторые из них действуют на клетки-мишени в своей исходной форме, но многим для этого необходимо превратиться в более активную форму - чаще всего это происходит под действием внутриклеточной системы ферментов, известных как цитохром-Р-450-оксидазы. Эти ферменты в норме превращают попадающие в организм яды и жирорастворимые ксенобиотики в безвредные и легко экскретируемые соединения. Однако окисление этой системой определенных вешеств приводит к образованию продуктов, являюшихся прямыми канцерогенами (рис. 21-6). Хотя известные на сегодняшний день химические канцерогены весьма разнообразны, большинство из них имеет по крайней мере одно общее свойство - способность вызывать мутации. Мутагенность может быть продемонстрирована различными методами, один из наиболее общепринятых - это тест Эймса, при проведении которого канцероген смешивается с экстрактом клеток печени крысы (играющим активирующую роль) и добавляется к культуре, специально подобранных ( тестирующих ) бактерий. Частота мутаций в такой бактериальной культуре является мерой мутагенности исследуемого вешества Грис. 21-7). Большинство соединений, обнаружи- [c.450]

НЫ из экзогенного источника. Другого пути для фотоассимилирования организмами СОг нет. В принципе экзогенный восстановитель может быть органическим или неорганическим. Так, например, источ ником электронов может быть изопропаиол, окисляющийся при этом до ацетона [612], или янтарная кислота, окисляющаяся до фумаровой [686]. Обычный пример неорганических доноров электронов — сульфиды, в том числе тиосульфат 11, Б). По-видимому, все эти восстановители прежде всего в темновой реакции отдают электроны бактериальному цитохрому. Бактерии никогда не используют воду как первичный источник электронов, и это их крайне важная особенность 12, А). [c.97]

Дыхательные цепи бактерий имеют более сложную организацию, чем цепь митохондрий. Во-первых, в бактериях встречаются электронтранспортные цепи различных типов. Во-вторых, в некоторых бактериях свойства дыхательной цепи могут изменяться в ответ на изменение условий роста. В-третьих, многие бактериальные цепи ветвятся и оканчиваются различными акцепторами электронов. Эти сложности отражают большую из--менчивость бактерий. Так, например, Е. oli, выросшие в аэробных условиях, имеют линейную дыхательную цепь с цитохромом о в качестве терминальной оксидазы. Если количество кислорода в среде ограниченно, то синтезируется вторая оксидаза — цитохром d — и поток электронов разветвляется. В условиях [c.126]

У грамположительных бактерий функции убихинона выполняет менахинон (рис. 5.8), а во многих аэробных дыхательных цепях роль терминальной оксидазы вместо цитохромов а и аз играют цитохром о или более цианидрезистентный цитохром d. Другим обычным отличием бактериальной дыхательной цепи от митохондриальной является отсутствие высокопотенциального [c.127]

Интересный пример мощной активации свободного дыхания описан в лейкоцитах, атакующих бактериальную клетку. В этом случае особые внутриклеточные пузырьки сливаются с внешней клеточной мембраной лейкоцита. Такой эффект имеет следствием вспышку свободного дыхания, в котором участвует цепь окисления НАДН и НАДФН, включающая флавопротеины и самоокис-ляющийся цитохром типа Ь. Цитохром Ь катализирует одноэлектронное восстановление Ог до супероксидного радикала, который реагирует с С1 под действием миелопероксидазы с образованием радикальной формы хлора. Последняя, будучи чрезвычайно токсичной, убивает бактерии. Описанная цепь реакций прерывается аскорбатом, восстанавливающим супероксидный радикал. [c.191]

Присоединив два электрона, убихинон связывает также и два протона, превращаясь в убихинол. Протоны (ионы Н+) черпаются из цитоплазмы, поскольку восстановление убихинона происходит вблизи той поверхности бактериальной мембраны, которая обращена внутрь клетки. Убихинол диффундирует на другую, внешнюю сторону мембраны и отдает электроны окисленному ранее цитохрому с. Окисление убихинола приводит к освобождению ионов Н+ снаружи клетки. [c.118]

Измерения показали, что электрохимический потенциал в митохондриях и бактериальных мембранах Дцн+ составляет от 230 до 250 мВ, т. е. достаточен для осуществления синтеза АТР. При использовании специальных методик можно получить из липидов соевых бобов или из фосфатидилэтаноламина или фосфатидилсери-на (но не из фосфатидилхолина) плоские мембраны, в которых соответствующим образом ориентирована цитохромоксидаза в таких мембранах выброс протонов происходит только на той стороне, на которой расположен цитохром с, и ДЧ может быть прямо измерено подходящими электродами. У таких грубых препаратов обнаруживали ДЧ л 200 мВ. Подобные наблюдения сделаны и с встроенным в плоскую мембрану бактериородопсином при освещении. [c.449]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология