Белок дифференциация

Соед. группы витамина А обладают разл. биол. активностью. Так, ретинол необходим для роста, дифференциации и сохранения ф-ций эпителиальных и костных тканей, а также для размножения (стимулирует образование спермы). Ретиналь играет важную роль в механизме зрения, образуя с белком опсином зрительный пигмент родопсин. Ретиноевая к-та в 10 раз активнее ретинола в клеточной дифференциации, но менее активна в процессах размножения. rii i недостатке витамина А в организме нарушается темповая адаптация, снижается сопротивляемость инфекц. заболеваниям и др. [c.383]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

Наоборот, в клетках некоторых органов белки могут скапливаться, образуя оформившиеся элементы. Так, в ходе дифференциации ситовидных трубок флоэмы можно наблюдать особые фибриллярные белки, протеины Р, приуроченные к порам сит. Как показали многочисленные работы, белки могут аккумулироваться локально и чаще всего временно в растительных клетках многих типов эти белки, организованные в кристаллические или пара-кристаллические структуры, локализованы в зависимости от конкретных обстоятельств в гиалоплазме, в эндоплазматическом ретикулуме, в ядре, реже в пластидах или митохондриях. Иногда в каком-либо растительном органе некоторые органеллы, такие. [c.125]

В принципе та же ситуация в живой природе. Все биосистемы имеют клеточную организацию с однотипным строением клеток, органелл, генетического аппарата и т.д. У всех видов животных и растений гены построены из одних и тех же четырех нуклеотидов, а белки - из одних и тех же двадцати аминокислот. В процессе дивергентного эволюционного развития совершенствование и усложнение биосистем происходит путем дифференциации и объединения уже существовавших структур с образованием новых связей, т.е. путем добавления и комбинирования, а не кардинальной переделки прежней структурной организации. Таким образом, наличие у природы структурной организации сделало возможным появление научного мышления. "Представим себе, - писал К.А. Тимирязев в 1920 г., - что бы было, если бы вместо наших 60 элементов, их существовало бы 60 млрд. Каждый камень представлялся бы нам чем-то совершенно новым, все известное нам об остальном было бы нам не в прок... А каково было бы положение биологии, если бы существовали бы только неделимые особи, не было бы видов, дети не походили бы на родителей" [10. С. 11]. [c.20]

Совместить диаметрально противоположные статистические и детерминистические особенности процесса, выявить их взаимообусловленность и показать неизбежность спонтанного возникновения высокоупорядоченной структуры из флуктуирующего клубка оказалось возможным лишь с помощью нелинейной неравновесной термодинамики. В предложенной на этой основе теории сборки белка постулируется динамическая гетерогенность белковой цепи, которая заключается в альтернировании вдоль развернутой аминокислотной последовательности потенциально конформационно жестких и лабильных участков. Первые могут образовывать относительно стабильные пространственные формы за счет невалентных взаимодействий входящих в них остатков, а вторые - представительные наборы близких по энергии и, следовательно, равновероятных форм. При такой конформационной дифференциации белковой цепи начальный этап ее структурирования предстает в виде возникающих одновременно и идущих параллельно и практически независимо друг от друга процессов свертывания локальных участков. Если протяженность чередующихся конформационно жестких и лабильных фрагментов сравнительно невелика, то при чисто случайно-поисковом механизме становится гарантированным появление в течение короткого времени необратимых бифуркационных флуктуаций, являющихся причиной реализации потенции определенных участков белковой цепи к автономному структурированию. [c.103]

Следовательно, наличие в белковой глобуле согласованности всех видов невалентных взаимодействий в условиях компактной, плотной упакованной структуры, т.е. при максимальной насыщенности стабилизирующих внутримолекулярных взаимодействий, является исключительным свойством белков как гетерогенных полимерных макромолекул обычно этим свойством наделены кристаллы только низкомолекулярных соединений. У белков оно было выработано в процессе эволюции путем вариации состава и порядка аминокислот. Дошедшие до нас последовательности белков свертываются в физиологических условиях таким образом, что в конечном счете все остатки приобретают те конформации из присущих им наборов низкоэнергетических форм, которые в глобуле оказываются наиболее комплементарными друг другу. Благодаря этому происходит резкая энергетическая дифференциация конформационных состояний, практически равноценных для свободных монопептидов, и выделение из огромного количества структурных вариантов уникальной нативной конформации белковой молекулы. [c.192]

Гомологичные белки возникают вследствие специализации или дифференциации. Сопоставление гомологичных белков позволяет выявить некоторые общие закономерности в строении белков [250], а, как уже отмечалось, исследование эволюции белков способствует решению многих общих биологических проблем. В связи с этим полезно установить различие в понятиях специализации и дифференциации белков [473]. Под специализацией подразумевается эволюция гомологичных белков, выполняющих одинаковую функцию в различных организмах. Напротив, дифференциация белков есть процесс, ведущий к функциональному разнообразию гомологичных белков часто внутри одного организма. [c.198]

Процесс, в результате которого гомологичные белки наделяются различной функцией, называют процессом дифференциации белков [473]. В ферментах мутация в одном или двух положениях аминокислот может изменять субстратную специфичность белка [508]. Соответственно изменение предрасположенности к субстрату [c.211]

Обычно дифференциация белков начинается с дупликации соответствующего гена. Начиная с этого момента пути различных аминокислотных последовательностей расходятся в соответствии с различием функций. Классическим примером [522] дифференциации белков служит наличие нескольких цепей глобинов, например миоглобина и а-, (3-, У и С-цепи гемоглобина человека. [c.212]

В историческом плане именно глобины определили появление идей о специализации и дифференциации белков. Еще в 1865 г. была выдвинута гипотеза, по которой глобины мышц [551] и глобины красных кровяных телец [552] представляют собой идентичные или родственные белки. Почти через 100 лет рентгеноструктурный анализ гемоглобина [553] и миоглобина [185] показал, что для обоих белков характерен особый способ свертывания цепи, так называемое свертывание типа глобинов (рис. 8.4). По данным анализа аминокислотной последовательности миоглобина [554] и гемоглобина [553], завершенного несколько позже, различие между ними составляет около 73% (192 РАМ). [c.222]

Однако, несмотря на это явление, предполагается, что цитохромы тина с могут помочь в прослеживании развития современного фотосинтеза и дыхания от более древних предшественников (например, фотосинтез на основе H2S, дыхание, основанное на использовании сульфатов, и т.д.) они могут способствовать объяснению эволюции метаболических путей [571], что является одной из конечных целей исследований дифференциации белков [573, 574]. [c.227]

В процессе эволюции белков можно выделить тенденции к специализации и дифференциации. Специализированные белки выполняют одну и ту же функцию в разных организмах и могут использоваться для установления генеалогии организмов. Однако следует отметить, что специализация белков не направляет эволюцию организмов. Дифференциация белков — это процесс, ведущий к функциональному разнообразию гомологичных белков. Таким образом, исследование эволюции белков не только способствует проникновению в детали структурной организации белков, но также позволяет установить связи между белками, находящимися в совершенно различных частях метаболического пути. Таким образом, можно внести определенный порядок в огромный перечень существующих белков и вместе с тем выявить аспекты эволюции метаболических путей. Важным механизмом дифференциации белков является мультипликация и слияние генов. [c.242]

Картина стимуляции, или частота импульсов, — это, очевидно, жизненно важный фактор для распределения рецепторов на поверхности клетки, и этот же фактор влияет также на экспрессию генов, и затем клеточную дифференциацию путем индукции биосинтеза белка. Таким образом, набор ферментов быстрого мышечного волокна может быть создан в медленном волокне, если соответствующую картину стимуляции применять к нему достаточно долго [9]. Возможно, индуктором этого процесса является Са +, но это Всего ЛИШЬ Предположение. В любом случае у.меньшение количества рецепторов на определенной области поверхности мембраны при специфической картине стимуляции можно понять как характерное для дифференциации [c.266]

Таким образом, под контролем локуса МАТ находится иерархия регуляторных цепочек. Внутриклеточная транспозиция генов обеспечивает базальный уровень синтеза белков дифференциации, которые затем при наличии внещних сигналов приводят к завер-щению дифференцировки клеток. Этот пример наглядно демонстрирует сложность проблем, которые придется рещать экспериментатору при попытках геномного конструирования даже у одноюгеточных организмов. [c.138]

Цитохромы типа с возникли в результате дифференциации белков. Как показано в разд. 9.2, митохондриальные цитохромы с образуют хорошо изученную группу специализированных белков. Другие цитохромы с-типа выполняют различные функции, большая часть которых, однако, состоит в присоединении и переносе электронов [509]. Все цитохромы с можно рассматривать как типичный случай дифференциации белков, однако поскольку сам термин цитохром с возник в результате спектральной, а не структурной классификации, какие-либо обобш ения в настояш ее время вряд ли возможны. Помимо митохондриального цитохрома с рентгеноструктурный анализ завершен для трех бактериальных цитохромов (табл. 9.7) и начат для еще трех прокариотных цитохромов, а именно сс , Сщ и с [509]. [c.225]

Самыми примитивными многоклеточными животными являются губки (Рог1 ега). У них отсутствует дифференциация на ткани, однако имеется несколько специализированных видов клеток. Тело губок образовано неподвижными клетками, которые всасывают воду через поры и извлекают из нее необходимые питательные вещества. Внутри тела губок имеются амебоциты, функционирующие согласованно и образующие спикулы (иглы) из углекислого кальция, двуокиси кремния или из белка спонгииа (рис. 1-10). Элементы нервной системы у губок, по-видимому, отсутствуют. [c.50]

Решающим доказательством справедливости предложенного подхода к решению задачи о структурной организации белка явились результаты априорного расчета трехмерной структуры бычьего панкреатического трипсинового ингибитора и количественное представление свертывания белковой цепи как самопроизвольного, быстрого и безошибочного процесса. Рассчитанная при использовании аминокислотной последовательности и стандартной валентной схемы конформация белка совпала с кристаллической структурой молекулы БПТИ. Точность расчета значений всех двугранных углов вращения ф, у, (О и %, расстояний между атомами С всех остатков и длин реализуемых водородных связей оказалась близкой точности рентгеноструктурного анализа белков высокого разрешения. На основе данных о конформационных возможностях аминокислотной последовательности БПТИ получили свое объяснение все детали ренатурации белка, механизм которой был изучен экспериментально. Тем самым, во-первых, была подтверждена неравновесная термодинамическая модель сборки белка. Во-вторых, была апробирована физическая теория структурной организации белка, вскрывающая природу бифуркационных флуктуаций и утверждающая представление о нативной конформации белковой молекулы как о глобальной по внутренней энергии структуре, плотнейшим образом упакованной и согласованной в отношении всех своих внутриостаточных и межостаточных невалентных взаимодействий. Именно гармония между ближними, средними и дальними взаимодействиями ответственна за резкую энергетическую дифференциацию и выделение из множества возможных структурных вариантов стабильной и уникальной для данной аминокислотной последовательности конформации белка. В-третьих, продемонстрированы реальность фрагментарного метода теоретического конформационного анализа пептидов и белков и удовлетворительное количественное описание с его помощью их пространственных структур применительно к условиям полярной среды. Под- [c.589]

Обратимся теперь к функциям этих трех типов белков. Известно, что иммуноглобулины и HL-A-белки препятствуют вторжению в организм чужеродного белка. Пероксид-дисмутаза выполняет ту же функцию по отношению к небольшим радикалам О а- Необходимость в такой функции должна была возникнуть с появлением кислорода в атмосфере Земли. Поскольку все три рассмотренных типа белков выполняют защитную функцию, они представляют такой случай дифференциации, при котором функции изменяются значительно, но не полностью. [c.219]

По-видимому, мультипликация генов важна для дифференциации белков. Предполагается, что мультипликация генов играла важную роль в эволюции структуры и функции б чков [523, 525, 582, 584, 585, 592]. После кратного воспроизведения генов одна копия выполняет первоначальную функцию, тогда как другая (или другие) может развиваться для выполнения близкой или новой функции. Наиболее хорошо известными примерами являются гены человека, кодирующие а-, 3-, у, к-и С-цепи гемоглобинов и миоглобин. Ведется полемика (работы [586] и [523]) по вопросу о том, сколько поколений избыточного гена могут существовать в геноме и являются лп недеятельные (спящие) фэрмы этой экстракопии возможными промежуточными продуктами в процессе развития белка с новой функцией. [c.230]

Число возможных аминокислотных последовательностей и способов свертывания цепи настолько велико, что случаи подобия нельзя рассматривать как случайно возникшие очевидно, что они отражают историческое развитие, т. е. специализацию или дифференциацию белков. Однако громадное число вариантов строения не исключает возможности того, что некие структуры являются особенно предпочтительными и что определенные эволюционные процессы могут конвергировать к таким структурам. Наглядными примерами конвергенции в отношении белковой структуры являются а-спирали и (3-складчатые листы возможно, что это относится также к сверхвто-ричным структурам. [c.232]

В аморфных полимерах нет полной хаотичности в расположении макромолекул. Ближний неустойчивый порядок у полимеров более совершенен, чем у аморфных низкомолекулярных веществ. Аморфные полимеры - самые упорядоченные из аморфных веществ. У полимеров в аморфном состоянии уже возникают определенные элементы надмолекулярной структуры с довольно высокой степенью упорядоченности, недостаточной однако для образования трехмерной кристаллической решетки. Антиэн-тропийное стремление к самоупорядочению заложено в самой природе полимеров и сыграло важную роль в появлении жизни на Земле. Возникшие в результате самоупорядочения сравнительно простые образования из полимерных молекул (белков, полисахаридов и других биополимеров) постепенно усложнялись, приобрели способность к обмену веществ, передаче наследственности, дифференциации составных частей по структуре и функциям. Так из неживой природы возникло живое вещество (Вернадский) и появились живые существа. Таким образом, возникновение жизни [c.134]

Можно представить себе, что обычный регуляторный ген , активированный соответствующим сигналом дифференциации, инициирует биосинтез всех компонентов клетки, характерных для соответствующей стадии дифференциации. Но это не так. Напрнмер, стадии, необходимые для морфологической дифференциации, регулируются независимо от стадий, необходимых для синтеза медиатора. Эта область исследования бурно развивается п мы должны удовлетвориться кратким описанием, чтобы не утонуть в потоке предварительных наблюдений. Один из методов исследования заключается в действии на подходящую клеточную линию биологических (например, фактор роста нерва, сокращенно NGF рис. 11.3) или искусственных (например, ди-бутирил-сАМР, диметилсульфоксид) стимулов до тех пор, пока нейриты разрастутся параллельно устанавливаются, например, изменения состава ферментов или мембранных белков. Интересно отметить, что в ходе дифференциации in vitro наблюдались только количественные изменения в составе белка таких клеточных линий хотя используемый для анализа метод двумерного электрофореза очень чувствителен, ни один новый белок не был идентифицирован и ни один из ранее присутствовавших белков не псчез. [c.323]

Конформационные состояния пептидов определяются теми же силами и взаимодействиями, что и пространственная структура белков. Однако меньшие размеры молекул снижают число анутри-молекулярных контактов в пептиде, что приводит к увеличению роли среды в стабилизации конформации пептида, уменьшению энергетической дифференциации форм и в целом к увеличению конфор-мационной подвижности пептидов по сравнению с белками, фрагментами которых в ряде случаев они и являются. Этим обстоятельством можно объяснить тот факт, что для большинства природных и синтетических линейных пептидов исследования в растворах не обнаружили четко фиксированных структур. Как экспериментальные, так и расчетные данные свидетельствуют об участии в равновесии сложного ансамбля конформеров, из которых с большей или меньшей степенью надежности выявлялись характеристики отдельных форм. При этом оставался открытым вопрос о том, какая из выявленных форм отвечает биологически активной [c.106]

При клеточной дифференцировке, происходящей в процессе эмбрионального развития, транскрипция различных генов претерпевает последовательные изменения как качественного, так и количественного характера. Каждая стадия дифференциации включает в себя активацию очень большого числа структурных генов. Образование индивидуальных тканей связано с синтезом мРНК, которые кодируют белки, характерные для данной ткани. Несмотря на то. что во всех тканях одного и того же организма имеется полный набор хромосом и генов, в одних видах клеток наблюдается транскрипция тех генов, которые не транскрибируются в других. Это означает, что и в процессе дифференцировки и функционирования клеток должны существовать способы контроля транскрипции, необходимые для активации или репрессии определенных генов. Существует несколько принципиальных различий в условиях транскрипции у про- и эукариот количество ДНК у эукариот в расчете на клетку в несколько тысяч раз больше, чем у прокариот, и если у бактерии существует одна хромосома, то у эукариотических клеток гены распределены между разными хромосомами. Кроме того, в эукариотах транскрибируется хроматин, расположенный в ядре, а синтезированная информационная РНК транспортируется в цитоплазму, тогда как у бактерий ядра нет и синтезы РНК и белка не разделены в пространстве. [c.416]

Цитокинины принимают участие в процессах роста и дифференциации клеток, поэтому их применяют для ускорения прорастания семян, стимуляции роста почек и плодов, задержки процессов увядания. Из исследований Д. Э. Фокса и О. Н. Кулаевой следует, что механизм их биологического действия связан, по-аидимому, с усилением биосинтеза ДНК, РНК и белка, а также влиянием на функционирование биологических мембран. [c.718]

Таким образом, успешные результаты теста с акридиновым оранжевым для разделения живых и мертвых клеток получаются лишь при строгом соблюдении условий опыта — в узком диапазоне концентраций красителя н pH по отношению к каждому объекту, количеству бактерий, изоэлектрической точке их белков и т. д. Кроме того, тест с акридиновым оранжевым, по-видимому, не пригоден для дифференциации живых и мертвых грамположительных бактерий, так как в состав пх клеточной стенки входит рибонуклеат. магния, окраска которого акридиновым оранжевым дает флуоресценцию краснооранжевого цвета независимо от жизнеспособности клеток. [c.110]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология