Цистеин, донор группы

Рис. 9-15. Многие органические реакции ускоряются донорами или акцепторами протонов, т. е. обобщенными кислотами или основаниями. Активные центры ряда ферментов содержат функциональные группы аминокислотных остатков, принимающие участие в каталитических процессах в качестве доноров или акцепторов протонов. Здесь показаны некоторые из этих групп. —SH-rpynna принадлежит цистеину, имидазольная группа - гистидину.

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Метаболизм свободного метионина до цистеина начинается с образования 8-аденозилметионина (схема 2.7), реакция катализируется метионин-аденозилтрансферазой (КФ 2.4.2.13). 5-Аденозилметионин является главным донором метильных групп в мозге, необходимых для метилирования катехоламинов, гистамина, фосфатидилэтаноламина, нуклеиновых кислот. [c.58]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

Выберите пункты, отражающие роль метионина в обмене веществ а) донор метильной группы при синтезе ряда соединений б) источник серы при синтезе цистеина в) участвует в созревании ДНК и всех типов РНК г) донор метильной группы при обезвреживании гормонов и лекарственных веществ д) участвует в окислении жирных кислот. [c.279]

Полипептид СЗ относится к белкам с необычными посттрансляционными изменениями структуры. Расположенные на близком расстоянии остатки цистеина и глутамина образуют за счет элиминации аммиака метастабильную внутреннюю тиоэфирную связь. Электрофильная (акцептирующая электроны) карбонильная группа (—С" =0) этого тиоэфира чувствительна к атаке нуклеофильных групп (доноры электронов), в том числе амино- и гидроксигрупп приближающихся белковых и углеводных молекул. Таким образом, СЗ способен ковалентно связываться с этими молекулами (рис. 4.5). [c.65]

В химическом отношении такая схема превращений вполне обоснованна, и этим путем на ряде примеров был успешно осуществлен синтез тиофенов из линейных полиацетиленовых соединений [89, 90]. Было показано [91, 92], что при таких синтезах производных тиофена в качестве доноров HS-группы могут служить различные серусодержащие аминокислоты (цистеин, гомо-цист ин), а также соответствующие олигопептиды (глутатион и др.). В растениях ответственными за образование сульфгидриль-ных групп являются, по-видимому, ферменты типа десульфогид-разы. [c.362]

Доказано существование связи цинка с серусодержащими группами белка некоторых цинксодержащих ферментов — дрожжевой алкогольдегидрогеназы, угольной ангидразы, щелочной фосфатазы. У цинка более, чем у иона марганца (Мп2+), выражена способность координироваться с азотсодержащими группами. Большим сродством к сере обладают также ионы меди одновалентной (Си+) и менее — меди двухвалентной (Си +). Вполне вероятно, что вся Си + связана в белках с серой, с остатками цистеина и гистидина. Ионы Ре2+, Сц2+, Со + имеют более выраженную тенденцию связываться с азотсодержащими груп-, пами, чем с кислородсодержащими (Orgel, 1958). Особенно четко это выражено для двухвалентной меди. Железо трехвалентное (Ре +) напротив предпочитает комплексироваться с кислородными донорами. Таким образом, избирательное распределение ионов металлов между молекулами в биологических системах определяется сродством катионов к таким функциональным группам белков, как сульфидные и кислородсодержащие анионные [c.31]

Превращение двух сульфгидрильных, или тиольных, групп в дисульфидную представляет собой окислительно-восстановительную реакцию, чувствительную к присутствию в растворе акцептора (донора) электронов. Для кинетического изучения денатурации особенно важно то обстоятельство, что взаимодействия остатков ys в белковой молекуле определяются не столько различиями в химических свойствах их сульфгидрильных групп (они, как правило, незначительны), сколько стереохимическими факторами и конформационными возможностями полипептидной цепи. Скорость образования S-S-связи между любой парой остатков цистеина зависит исключительно от их взаимного расположения в пространстве и, следовательно, может являться количественной характеристикой вероятности соответствующих конформационных переходов. Идентификация дисульфидной связи ведет к обнаружению конформации, обеспечивающей ее образование. Термодинамическое условие состоит в том, что конформационное состояние белковой цепи, стабилизирующее данную дисульфидную связь, должно в той же степени быть стабилизировано наличием этой связи. Следовательно, конформационная основа механизма свертывания проявится благодаря конформациям промежуточных состояний, [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология