Малатион тканями

Представляется вероятным, что избирательность перечисленных выше четырех соединений (малатион, диазинон, ацетион и диметоат) является по своей природе метаболической. Только в случае малатиона имеются прямые данные о природе метаболических различий между чувствительными и нечувствительными видами. Это различие состоит в том, что устойчивые виды отличаются высокой активностью карбоксиэстеразы. Весьма вероятно, что избирательное действие ацетиона зависит от той же причины, поскольку известно, что в тканях млекопитающих ацетион гидролизуется по сложноэфирной связи. Молекула диметоата в организме млекопитающих гидролизуется по карбоксиамидной связи, и поэтому Дотерман и др. [10] высказали предположение, что избирательная токсичность этого соединения по отношению к насекомым может быть связана с тем, что в их организме карбоксиамидная группа расщепляется значительно медленнее, чем в организме млекопитающих. [c.381]

Малатион не является системным инсектицидом, но, подобно паратиону, он проникает в ткани растений и способен, например, при опрыскивании верхней поверхности листа убивать тлей, находящихся на обратной его стороне. [c.125]

РАЗРУШЕНИЕ МАЛАТИОНА РАЗЛИЧНЫМИ ТКАНЯМИ И ТОРМОЖЕНИЕ ЭТОГО ПРОЦЕССА ЭФН [c.254]

Воздействие на человека. Различают хронические и острые отравления. Обычно вода не бывает причиной острых форм отравления, но она может вызвать хроническое отравление путем кумулятивного воздействия пестицидов. Жировые ткани аккумулируют главным образом хлорорганические пестициды, а печень и почки наиболее чувствительны к ДДТ. В общем фосфорорганические пестициды более токсичны для человека и млекопитающих животных, чем хлорорганические соединения, за исключением малатиона, который является слаботоксичным фосфорным соединением, и эндрина — сильнотоксичного хлорсодержащего соединения, применение которого во Франции запрещено. [c.20]

Марч и др. [122] исследовали остатки малатиона у телят, дважды (с промежутком в 1 неделю) обработанных малатионом в дозе 50 мг кг путем опрыскивания и убитых через одну или две недели после второй обработки. В печени содержание остатков составляет 1 часть, в кости 1—2 части, а в остальных тканях около 0,1 части на миллион. Идентификации метаболитов не производилось и не измерялось количество вещества, выделенного из организма. [c.267]

Норрис и др. (Norris et al., 1954) разработали метод определения малатиона в растительных тканях. Принцип метода заключается в том, что малатион, извлеченный четыреххлористым углеродом, подвергают щелочному гидролизу до образования диме-тилдитиофосфата натрия, фумарата натрия и этилового спирта. Диметилдитиофосфат натрия экстрагируют в водный раствор и превращают в комплексное соединение с ионом меди. После извлечения этого комплекса четыреххлористым углеродом фотометрируют желтую окраску при длине волны 418 ммк. Авторы отмечают специфичность метода. В 100 мл экстракта можно определить от 0.25 до 2.5 мг малатиона. Позже этот способ был применен к анализу молока и некоторых тканей животных чувствительность при анализе 20 г образца составила 10 мкг ( laborn et al., 1956). [c.32]

Этот же принцип использован Норрисом и др. (Norris et al., 1958) в методе анализа на малатион разнообразных животных тканей (см. стр. 60—63). Очистка пестицида от интерферирующих соединений значительно усовершенствована. Ее производят под спектрофотометрическим контролем до полного обесцвечивания при 418 ммк. Чувствительность определения — 20 мкг малатиона. Россоу (Rossouw, 1962) указал, что для получения устойчивых результатов при анализе биосубстратов этим методом все процедуры, в том числе и фотометрирование, должны выполняться при 18°. Описана специальная подработка этого метода для анализа ячменя и риса (Bates et al., 1962), причем при анализе ячменя используется хроматографическая очистка экстракта на колонке с окисью алюминия, а при анализе риса — с инфузорной землей. [c.32]

Неспецифический способ для определения малатиона в растительных тканях по количеству образуемых при сжигании сульфатов описан Н. М. Русиным (1957г). 500 г образца сушат, экстрагируют эфиром, растворитель отгоняют, остаток сжигают в тигле с марганцовокислым калием и углекислым натрием. Последующее растворение продуктов сжигания в воде и обработка х.т1ористым барием позволяют осадить сульфаты в виде сернокислого бария и определить их количество весовым путем. [c.33]

При сравнимых дозах меченого (Р ) малатиона скорость выделения нетоксичных метаболитов мало отличается у чувствительных и устойчивых к малатиону комнатных мух, но в ткани чувствительных мух найдено больше токсичного вещества, чем в тканях устойчивых мух это вещество не является. малатионом и представляет собой, по-видимому, малаоксон [71]. [c.61]

Разрушение малатиона и малаоксона препаратами млекопитающих изучалось в нескольких лабораториях. О Брайн [74] впервые показал, что малаоксон быстро разрушается тканями мыши, особенно печенью, почками и легкими. Более обширные исследования Мар-фи и Дю Буа [67], выполненные на крысах, мышах, морских свинках и собаках, показали, что гидролитическая активность тканей характеризуется значительными видовыми различиями (табл. 24). Обработка крыс ЭФН приводила к резкому снижению способности сыворотки и печени гидролизовать малаоксон при введении ЭФН в дозе 1,5 мг кг за 1 час до умерщвления животных разрушение малатиона печенью тормозилось на 75%, а сывороткой — на 100%. [c.156]

Числовые данные выражают количество миллиграммов малатиона, разрушенное 10 мг ткани за 10 мин. Данные Марфи и Дю Буа [67]. [c.156]

Разрушение малатиона различными тканями крыс было в дальнейшем изучено Сейме и О Брайном с использованием радиоактивного малатиона. Авторы нашли, что все 11 исследованных тканей обладали способностью разрушать малатион, причем самой активной оказалась ткань почек, а не печени. При действии большинства тканей удалось выделить 10 продуктов гидролиза, около 85% которых приходилось на продукты действия карбоксиэстеразы. Содержание монокислоты составляло около 35%, а дикислоты — около 50%. [c.157]

Активирование тионфосфатов тканями насекомых впервые наблюдали Меткаф и Марч [53]. Они показали, что у мух, отравленных тионфосфатами, холинэстераза резко угнетена, хотя чистые тионфосфаты являются слабыми ингибиторами холинэстеразы мозга мух. Более того, токсичность тионфосфатов для насекомых оказалась лишь ненамного ниже токсичности соответствующих фосфатов [54 [. Эти данные позволили авторам предположить, что в тканях насекомых происходит активирование тионфосфатов, а в дальнейшем они показали [53], что кишечник таракана активирует паратион, метилпаратион, малатион, ЭФН и ацетионамид. [c.172]

Кок и Валоп [49] исследовали активирование паратиона тканями американского таракана и нашли, что активирующим действием обладают те же ткани, которые, по данным Меткафа и Марча, активируют метилпаратион, однако наиболее эффективной в отношении паратиона оказалась ткань жирового тела. Показано, что все участки кишечника таракана и жировое тело активируют малатион и в этом случае жировое тело было самой активной тканью [74]. Ткани бычьего овода и комнатной мухи активировали также важный инсектицид, обладающий системным действием на животных — кораль [801. [c.173]

Сейме и др. [165] в строгих условиях показали, что при определении различных эстераз в тканях крыс, отравленных малатионом и паратионом, простая гомогенизация не дает артефактов, поскольку можно судить, сравнивая этот метод с методом, основанным на защите фермента с помощью субстрата. Хоббигер [93] показал, что через 3 час после отравления параоксоном, в мозгу отравленных мышей нет свободного яда, как видно из контрольных опытов, в которых мозг отравленных и неотравленных животных гомогенизировался вместе. Представляется вероятным, что существенные артефакты могут возникать только при применении веществ, не нуждающихся в активировании и только в первые часы после отравления. Дальнейшее обсуждение этой проблемы применительно к насекомым будет приведено в следующей главе (стр. 287). [c.221]

Сейме и О Брайн [166], используя меченый малатион, исследовали влияние ЭФН на разрушение малатиона одиннадцатью различными тканями крыс. Они нашли, что все изученные ткани быстро и приблизительно в одинаковой степени разрушают малатион печень по своей гидролизующей активности занимает предпоследнее место (табл. 34). ЭФН в дозе до 50 мг/кг, введенный за 5 час до умерщвления животных, тормозит разрушение малатиона во всех тканях, за исключением тонкой кишки и мозга, но печень занимает девятое место по своей чувствительности к угнетающему действию ЭФН. ЭФН in vitro тоже тормозит гидролиз малатиона в печени, причем интенсивность торможения находится в линейной зависимости от концентрации ЭФН. [c.253]

Можно было ожидать, что это торможение гидролиза приведет к увеличению содержания малатиона, а следовательно, и малаоксона в тканях. Однако на всех исследованных тканях (печень, кровь, почки, семенники и мозг) установлено, что введение ЭФН in vivo резко снижает образование малаоксона из малатиона in vitro, вероятно, за счет конкуренции с ферментной системой, окисляющей тионфосфаты. В конечном счете обработка ЭФН снижает содержание малаоксона в тканях, несмотря на значительно повышенный уровень малатиона. [c.254]

Что же мы, собственно, теперь знаем о механизме потенцирования в этом наиболее изученном примере комбинации малатиона с ЭФН Ясно, что первичный э( )фект — это блокада разрушения малатиона и, возможно, малаоксона. Но, по-видимому, блокада не приводит к повышению уровня малаоксона в тканях, как можно было бы ожидать. Вместо этого содержание малаоксона снижается вследствие угнетения процесса окисления. Но если токсичность малатиона связана с образованием малаоксона, то как может ЭФН вызвать одновременно и снижение содержания малатиона и повышение токсичности Здесь существуют две возможности может быть на каких-нибудь решающих участках этого метаболизма уровень малаоксона под влиянием ЭФН повышается, несмотря на общее снижение его содержания в организме. Это представляется малоправдоподобным. Другая возможность состоит в том, что ЭФН увеличивает длительность сохранения малатиона в организме, в результате чего образование малаоксона тоже происходит более замедленно, хотя и с меньшей скоростью. Такая задержка яда в организме может привести к образованию необратимо угнетенной постаревшей холинэстеразы подобно тому, как это было описано для других длительно сохраняющихся в организме ФОС (стр. 217). [c.255]

Непрямым подтверждением этих представлений может служить правильность сделанных из них выводов. Было высказано предположение, что карбоксиэстераза (или эстеразы), обусловливающая разрушение малатиона в организме млекопитающих, не может быть высоко специфичной, так как малатион является для организма чужеродным веществом. Многие ФОС, содержащие сложноэфирные группы, также должны разрушаться в организме млекопитающих быстрее, чем у насекомых. Это расщепление, если оно совершается таким образом, что карбоксилатный ион остается вблизи атома фосфора, должно привести к детоксикации вследствие выраженного нуклеофильного воздействия, которое анион оказывает на фосфор (стр. 116). Следует иметь в виду и другой фактор если ФОС действует быстро, то детоксицирующие системы не могут играть важной роли. Так, ДФФ очень токсичен для млекопитающих, несмотря на высокую активность ДФФ-азы в различных тканях (стр. 141). При отравлении тионфосфатами (в отличие от фосфатов) существует скрытый период, в течение которого накапливается ядовитое начало— [c.374]

Обычно некоторое количество вещества не удается извлечь из гомогенатов. Нужно сначала решить, какова величина допустимых потерь и уже после этого выбирать метод экстрагирования. Возникающие затруднения в значительной степени зависят как от природы соединения, так и от характера экстракта. Так, Крюгер и др. [59] нашли, что кораль с большим трудом экстрагируется хлороформом из белковых растворов это явление они объясняли связыванием вещества с белком — через 1 час только 55% вещества экстрагировалось из бычьей плазмы и 70% из молока. В обоих этих случаях экстрагируемость кораля со временем понижалась так, через 12 час из плазмы экстрагировалось только 30%, а из молока —20%. Однако, как показал Мак-Догалл [65], если ткань сначала экстрагировать ацетоном, а потом бензолом, то можно добиться хорошего извлечения кораля. Этот метод оказался эффективным и для малатиона [80]. В опытах этого автора 10%-ные потери метаболитов считались допустимыми. Для уменьшенияг потерь иногда удобнее предварительно осадить белки, но при этом следует пользоваться разбавленной трихлоруксусной кислотой [58]. Осадок белка в дальнейшем отфильтровывают, смешивают с цё-литом и экстрагируют хлороформом или метанолом. Экстрагированные вещества подвергают затем разделению между водой и растворителем и добавляют к соответствующим фракциям от предыдущих извлечений. [c.411]

Он также эффективен против растительноядных клещей. Малатионом можно уничтожать также и щитовок o us hesperidum и др.). Подобно паратиону малатион обладает также некоторым глубинным действием на листовые ткани. Аналогичный эффект, что и от паратиона, можно получить при применении в плодоводстве и овощеводстве и от малатиона при использовании его в 5—10 раз больших количествах. По данным Ландфорда, Хардинга и Лолла [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология