Глутамат катаболизм

Рис. 29.8. Биосинтез пролина из глутамата путем обращения реакций катаболизма пролина.

Катаболизм глутамата и родственных аминокислот [c.101]

Как отмечалось выше, скелетные мышцы служат основным резервом белка в организме. Они обладают также высокой активностью в отношении деградации одних и синтеза других аминокислот. У млекопитающих именно мышцы являются главным местом катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в интермедиаты цикла трикарбоновых кислот. Способность мышц разрушать аминокислоты с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— [c.341]

Сопряжение между катаболизмом углеводов и аминокислот обеспечивается в основном образованием окислительно-восстановительной пары между фумаратредуктазой и а-кето-глутаратдегидрогеназой. Так как на 1 моль глюкозо-6-фосфата образуется 2 моля ФЕП, для поддержания окислительно-восстановительного баланса во В1>емя непрерывного образования аланина, сукцината и пропиоката — трех главных конечных продуктов анаэробного обмена — необходима одновременная мобилизация 2 молей аспартата и 2 молей глутамата Выход энергии 8 молей АТФ иа 1 моль глюкозо-6-фосфата 4- 2 моля аспартата + 2 моля глутамата. [c.67]

Эта изящная простая система имеет одно очевидное преимущество. Так как константы равновесия для реакций переаминирования близки к 1, скорости этих реакций будут зависеть от скоростей удаления образующихся продуктов. Одним из продуктов обычно бывает глутамат, дальнейший обмен которого жестко контролируется функцией ГДГ, также подвергающейся строгой регуляции. Таким образом, эта система позволяет сосредоточить регуляцию катаболизма аминокислот в одном главном пункте, который в печени млекопитающих представлен определенной структурой — мультиферментным комплексом, проявляющим [c.183]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

У млекопитающих и некоторых других организмов пролин образуется из глутамата путем обращения реакций катаболизма пролина (рис. 29.8). [c.301]

Вероятно, по тем же причинам, которые были рассмотрены при обсуждении катаболизма глутамата и аспартата, метаболических нарушений катаболизма а-аланина не обнаружено. [c.323]

Один из путей катаболизма пролина в сущности сводится к обращению его образования из глутамата. Под действием пролиноксидазы происходит образование А -пирролин-5-карбоксилата. [c.103]

Окислительный катаболизм аминокислот и их превращения в жир и углеводы осуществляется через метаболиты общего пути катаболизма и прежде всего через пять метаболитов цикла трикарбоновых кислот ацетил-КоА, а-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалацетат ала, гли, сер, тре, цис пируват -> ацетил-КоА иле, лей, тир -> ацетил-КоА лей, лиз, тир, три, фен-> ацетоацетил-КоА ацетил-КоА асн, асп -> ЩУК тир, фен фумарат иле, мет, вал -> сукцинил-КоА арг, гис, глн, про глутамат - а-кетоглутарат. Мы не будем подробно рассматривать ферментативные пути катаболизма аминокислот, а остановимся лишь на тех, которые представляют интерес с точки зрения медицины. [c.273]

Карбамоилфосфатсинтаза вместе с митохондриальной глутаматдегидрогеназой направляет азот глутамата (и, следовательно, вообще всех аминокислот, см. рис. 30.2) в карбамоилфосфат и далее в мочевину. Хотя константа равновесия реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой, благоприятствует образованию глутамата, а не аммиака, удаление аммиака карбамоилфосфатсинтазой и окисление а-кетоглутарата в цикле лимонной кислоты способствуют катаболизму глутамата. [c.315]

Катаболизм глутамина и глутамата протекает подобно катаболизму аспарагина и аспартата, но с рбразованием а-кетоглутарата—метиленового гомолога оксалоацетата (рис. ЗL2, нижняя часть). В то время как глутамат и аспартат являются субстратами одной и той же трансаминазы, дезамидирование аспарагина и глутамина осуществляется различными ферментами. Ферменты, обладающие двойной специфичностью (глутаминазной и аспарагиназной), обнаружены у некоторых бактерий. [c.319]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология