Дезамидирование

Наряду с этой реакцией идут и другие процессы, например дезамидирование или восстановление аминокислот в жирные [c.25]

Наблюдаемые небольшие различия в pH между этими полипептидами могут обусловливаться дезамидированием остатков аспарагина и глутамина или точковыми мутациями в генной последовательности. Различия в молекулярной массе можно объяснить причинами, рассмотренными выше (делеции, дупликации, инсерции и пр.). [c.58]

Дезамидазы. Дезамидазы (или амидазы) катализируют гидролитическое дезамидирование амидов. Реакция идет по схеме [c.67]

Эти результаты показали, что введенный животному меченый никотинамид выделялся из печени в течение первого часа, а затем опять поступал туда в измененной форме, из которой синтезировался НАД. Если это так, то где и в какой предшественник НАД происходило превращение введенного никотинамида Для выяснения этого вопроса было исследовано распределение С в различных органах и тканях. Оказалось, что, покинув печень, никотинамид накапливался в желудочно-кишечном тракте, где подвергался дезамидированию с образованием никотиновой кислоты. Образовавшаяся в результате никотиновая кислота поступала в печень и в течение длительного времени выполняла роль предшественника НАД. Одна деталь этих исследований все же требует дальнейшего выяснения почему же при введении больших количеств никотиновой кислоты она очень медленно превращается в НАД Но-видимому, в больших концентрациях она служит ингибитором обмена веществ. [c.25]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Щавелевоуксусная и а-кетоглутаровая кислоты образуются в цикле лимонной кислоты. Аммиак образуется при дезамидировании глутамина и аспарагина, а также при действии специфических дезаминаз на некоторые аминокислоты (гистидин, серин, [c.176]

Первоначально сложилось убеждение, что глутамин и аспарагин могут участвовать в реакциях переаминирования лишь после предварительного дезамидирования с образованием соответствующих дикарбоновых аминокислот [257, 281]. Не вызывает сомнений, что распад глутамина и аспарагина в организме может начинаться с дезамидирования, после чего образующиеся аспарагиновая и глутаминовая кислоты подвергаются тем или иным дальнейшим превращениям, включая и реакции переаминирования, однако получены данные, свидетельствующие о том, что глутамин и аспарагин могут как таковые непосредственно вступать в реакции переаминирования. Ферменты, катализирующие такие реакции, найдены в печени и почках млекопитающих. Переаминирование глутамина впервые было обнаружено в опытах с ферментами из печени крысы, которые катализируют следующую реакцию [282] [c.221]

В опытах с ферментными препаратами из печени была обнаружена также аналогичная реакция сочетанного переаминирования и дезамидирования аспарагина, причем установлено, что трансаминаза аспарагина не идентична трансаминазе глутамина [c.223]

Наряду с этой реакцией под влиянием гнилостных бактерий идут и другие процессы, например дезамидирование , пли восстановление аминокислот в жирные кислоты, окисление в альдегиды с отщеплением аммиака и углекислоты и т. д. Аминокислоты при разрушении растительных остатков могут уничтожаться бактериями или вымываться водой, но могут и вступать в реакцию с сахарами (с альдегидными п гидроксильными группами), образуя меланоидины [c.92]

Превращение полученного химическим синтезом гастрина I в гастрин II можно осуществить обработкой efo комплексом пиридин — SO3 прн pH 10. Но прн такой обработке могут протекать различные процессы в аминокислотных остатках в области 14—17 (важной для проявления биологической активности), ведущие к инактивации пептида, например замешение в триптофановом кольце, окисление метионина в его S-окснд, дезамидирование и т. д. Для уменьшения этих изменений Met может быть заменен без уменьшения биологической активности на Leu >5. Это наблюдение имеет большое практическое значение, потому что [Ьеи ]гастрнн I человека, не имея остатка метионина, более устойчив к окислению и обладает повышенной стабильностью при хранении. Замены в участке 1—13 не оказывают какого-либо влияния на биологическую активность. Гастрины нз других организмов, отличающиеся от человеческого этим участком, также проявляют биологическую активность. [c.276]

Авторы ЭТОЙ работы [5] воздействуют на белки сои, находящиеся в диспергированной форме в концентрации 10%. Под действием тепловой обработки (80°С, 30 мин) эта диспергированная система преобразуется в прогель, характеризуемый повышенной вязкостью. Прогель при охлаждении до 40 °С в течение 1 ч превращается в гель. Превращение прогеля в метазоль происходит под действием чрезмерного нагрева, или перегрева (125°С), вызывающего химическую деградацию белков. В частности, наблюдаются деструкция цистеина, а также дезамидирование аспарагина и глутамина — явления, способные помешать гелеобразованию. [c.518]

В лаборатории Майстера получены доказательства, что глутамин и аспарагин в животных тканях подвергаются сочетанному трансаминированию и дезамидированию под влиянием специфических трансаминаз амидов (глутаминтрансаминазы и аспарагинтрансаминазы) и неспецифической со-амидазы [c.461]

Если взять живицу калифорнийской сосны, то ее жидкая часть состоит главным образом из гептана СНз— (СНг)5—СНз. У лиственницы вд<есте со смолистыми веществами образуются древесные камеди, состоящие в основном из арабогалактана — С5Н8О4 (СбНю05)2. Как видно, углеводная гипотеза образования смолистых веществ не является универсальной. Возможно образование смолистых веществ из белков через аминокислоты, например лейцины, которые при дезамидировании с отщеплением СО2 дают изоамиловый спирт, представляющй собой продукт восстановления метилкротонового альдегида. Однако древесина хвойных пород настолько бедна белками, что вряд ли они могут играть существенную роль в смолообразовании. Г. В. Пигулев-ский считает, что смолистые вещества образуются из эфиров третичных спиртов, называемых глюкозидами, по схеме [c.195]

Заслуживает обсуждения одно наблюдение, сделанное в лаборатории автора и касающееся этой хорошо известной реакции. При обработке М-карбобензилоксиаминоацилсерина или треонина бромистым водородом в нитрометане [65] обычно в осадок выпадает бромгидрат М-дипептида немедленно после его образования, что предотвращает перегруппировку в 0-дипептид. С другой стороны, применение бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте [26] приводит к перегруппировке и О-дипептид может быть выделен. Чтобы избежать опасности дезамидирования аспарагиновых или глутаминовых пептидов при последующем омылении эфира, вместо соответствующего эфира можно применять натриевую соль аспарагина или глутамина, хотя выходы в этом случае будут ниже [66]. [c.186]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природных продуктов. В 1806 г. Вокелен и Робике [14] получили его из сока спаржи. Кислотный гидролиз белка приводит к дезамидированию аспарагина в аспарагиновую кислоту. Наличие аммиака в кислых гидролизатах белка привело Глазивеца и Габермана в 1873 г. [15] к предположению, что источником этого аммиака могут служить амидные группы глутамина и аспарагина. Однако наличие аспарагина в белках было доказано [c.13]

В опытах на крысах было показано, что внутривенно введенный N -аммоний может выводиться как таковой [71] однако в физиологических условиях аммиак крови, по-видимому, не имеет существенного значения как источник аммиака мочи. Главную роль в образовании аммиака играют а) дезамидирование глутамина и б) действие ферментной системы, состоящей из глутамат-трансаминазы и глутаматдегидрогеназы. Следует учитывать также возможность участия в этом процессе глицин-оксидазы, поскольку в моче обнаружена глиоксиловая кислота [62]. Однако значение глициноксидазы в обмене веществ взято под сомнение [72] возможно, что глиоксиловая кислота мочи представляет продукт других превращений. [c.175]

Образование 7-амида а-кето- -метилглутаровой кислоты доказано установлено, что эта а-кетокислота не гидролизуется ферментными препаратами из печени. Предполагаемый промежуточный продукт, образующийся при переаминировании глутамина с а-кетокислотами, — 7-амид а-кетоглутаровой кислоты — был синтезирован оказалось, что этот амид гидролизуется с образованием а-кетоглутаровой кислоты и аммиака ферментными препаратами, катализирующими реакцию сочетанного переаминирования и дезамидирования глутамина, а также препаратами [c.222]

Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники [18, 73—77] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Один из этих процессов ускоряется в присутствии фосфата и в меньшей степени арсената или сульфата ( глутаминаза I ), второй процесс катализируется а-кетокислотами ( глутаминаза II ). Последняя система связана с реакцией переаминирования (стр. 221). Механизм реакции, осуществляемой глутаминазой I, неизвестен, хотя фосфат, бикарбонат и арсенат могут катализировать аналогичные неферментативные реакции с образованием пирролидонкарбоновой кислоты [78]. 3-Амид а-аминоадипиновой кислоты, а-метилглут-амин и 7-метилглутамин дезамидируются неферментативным путем с такой же скоростью, как и глутамин, или несколько быстрее [79]. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [c.316]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология