Оптическое Орнитин

Смешивают 1 мл раствора, содержащего 0,02—0,4 мг а-аминокислоты [127], с 0,5 мл буферного раствора (рН = 5,3— 5,4) и 0,5 мл 3%-ного раствора нингидрина в метилцеллозольве. Нагревают 15 мин при 100 С, после чего добавляют 5 мл 50%-ного изопропилового спирта и взбалтывают. После охлаждения до комнатной температуры измеряют оптическую плотность красного раствора при 570 нм. Таким способом определяют аланин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, валин, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, орнитин, серии, таурин, тирозин, треонин, фенилаланин, этаноламин, а также аммиак. При определении пролина и оксипролина получают раствор, оптическую плотность которого измеряют при 440 нм. [c.169]

От образования хелатов зависит пространственная конфигурация, которая определяет специфичность металлсодержащих ферментов по отношению к оптическим изомерам органических веществ (/-орнитин для фермента аргиназы). [c.35]

Сильные щелочи эффективно гидролизуют белки, но их ценность ограничивается сопутствующим быстрым разрушением некоторых аминокислот. В щелочном растворе интенсивно протекает также рацемизация оптически активных аминокислот. Аргинин быстро расщепляется при действии щелочи с образованием орнитина и аммиака. Этот процесс, вероятно, идет даже при 25°, а при 70° в 5 н. едком натре аргинин полностью разрушается с высокой скоростью [10]. Серии, треонин, цистин, цистеин и метионин также разлагаются при нагревании в щелочном растворе с образованием аммиака. Они особенно лабильны, когда входят в состав пептидов [11—13]. Максимальные количества аминокислот, освобождающиеся из белков под действием 5 н. едкого натра, значительно ниже, чем под действием 6 н. соляной кислоты, что объясняется разложением [10]. Щелочной гидролиз нельзя поэтому приме- [c.122]

Трифторацетильная группа применяется с 1952 г. в синтезе пептидов 110, 145, 198—207, 209—212]. Эту группу лучше всего вводить с сохранением оптической активности путем взаимодействия т оэтилового эфира трифторуксусной кислоты [1451 или фенило го эфира трифторуксусной кислоты 119, 211] с аминокислотами. Установлено [145], что первый из этих реагентов реагирует преимущественно с -аминогруппой лизина или орнитина. [c.182]

Оптическая плотность для различных веществ изменяется в различных пределах. Так, изменение ее в случае титрования уксуснокислых растворов бензоилалапина (3), ацетиллейцина (4), аспарагиновой кислоты (9), солянокислого орнитина (7) происходит в пределах 0,27—0,10. Аминоуксусная кислота (6), цистеин [c.230]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Интересные дополнительные сведения о равновесиях реакций мегкду полиэлектролитами и о структурных изменениях комплексов в процессе реакций получены при исследовании конформационных превращений макромолекул при образовании полиэлектролитных солевых комплексов. Эти исследования проведены в основном использованием реакций синтетических и модельных нолиэлектролитов, для которых в настоящее время имеется ряд методов, позволяющих идентифицировать конформации макромолекул в растворе. Существенное изменение конформации макромолекулярных компонентов при образовании полиэлектролитных комплексов было обнаружено в работах Хаммеса и др. при исследовании реакции между противоположно заряженными полипептидами — поли-1/-глутами-новой и поли-Ь-аспаргиновой кислотами и полиоснованиями — поли- -лизином и поли- -орнитином. Методами дисперсии оптического вращения и циркулярного дихроизма было показано, что реакция между поли-//-лизином и поли-//-глутаминовой кислотой при pH = 4 и 7 (в воде и в смеси воды и метанола) приводит к конформации р-структуры полипептидов, хотя поли-Ь-лизин при этих значениях pH находится в конформации статистического клубка, а поли-Ь-глутаминовая кислота имеет конформацию клубка при pH = 7 и конформацию а-спирали при pH = 4. Образование полиэлектролитных комплексов поли-/у-аспаргиновая кислота — по-ли- -лизин и поли- -аспаргиновая кислота — поли- у-орнитин при pH = 7 сопровождается спирализацией полипептидных цепочек, в то время как индивидуальные компоненты в тех же условиях обладают конформацией клубка. [c.24]

Метод разделения рацемического синтетического оь-орни-тина на оптические антиподы с помощью дибензоил-о-винной кислоты разработали Лоссе и Аугустин [1453]. Ицумия и сотр. [1123] разделили рацемический амид Ы -бензоил-оь-орнитина с помощью лейцинаминопептидазы. [c.217]

Избирательность катализаторов на гаелке показана на гидрировании метил-у-пиано-а-Ь-карбобензоксиаминобутирата в Б-про-лин (на РЛ/шелке) или в Ь-орнитин (на Р1/шелке и КЬ/шелке ) при 80—150° С и 70 ат. Образуются оптически чистые аминокис-.поты [783]. [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология