Метионин См также тканей

Для ресинтеза липоидов в кишечной стенке, помимо высших жирных кислот и глицерина, необходимы еще фосфорная кислота, а также органические азотистые основания — холин или коламин. Эти соединения частично поступают при всасывании из полости кишечника, поскольку они образуются при гидролизе пищевых липоидов, частично же доставляются в эпителиальные клетки кишечника с током крови из других тканей. Кроме того, азотистые основания (холин и коламин) могут синтезироваться в организме из аминокислот (серина и метионина). [c.300]

Следующие примеры дают представление о скорости аминокислотного обмена. Из опытов по кормлению крыс меченым лейцином было найдено [1399], что 50% белков печени взрослого животного обновляется за 7 дней. Опыты с меченым глицином дали ту же величину обмена за 6—7 дней в печени и за 17 дней во всем теле. У человека время обновления белков на 50% равно 80 дням во всем организме, 10 дням в печени и плазме и 160 дням в мускулах, коже, мозге, костях и легочной ткани [1399]. При внутривенном введении собаке метионина, меченного 5 , радиоактивная сера уже через несколько часов появлялась в белках разных тканей, даже если у собаки была удалена печень [1407]. При таком же введении мыши глицина, меченного С , через несколько минут значительная радиоактивность обнаруживалась в печени и в циркуляции оставалось ее менее 3%. Из печени С также быстро уходит В ней круговорот радиоактивной аминокислоты составляет 50% за 1 час [1403]. [c.491]

Метионин представляет особый интерес как источник штильных групп. Полученный с пищей, а также образованный в других тканях, метионин поступает в мозг через систему активного транспорта больших нейтральных аминокислот. Концентрация метионина в целом мозге сравнительно низка — от 10 до 100 нмоль/г сырой массы у различных видов животных. Региональные различия в концентрации метионина невелики. Влияние диеты на концентрацию метионина в мозге также незначительно из-за конкурентных отношений с нейтральными аминокислотами за транспортные системы. Метионин в пуле свободных аминокислот утилизируется на 80% для синтеза белка. [c.58]

Этилен ускоряет созревание плодов и способствует старению всех частей растения. Это гормон старения. Он весьма реакционноспособен. Этилен образуется в незначительных количествах в тканях высших растений и животных как промежуточный продукт обмена веществ, синтезируется также бактериями, грибами и низшими растениями. У высших растений этилен образуется из аминокислоты метионина, что было доказано на срезах яблок [c.449]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Другая незаменимая аминокислота — метионин также может привлекаться тканями для процессов биотрансформации. Метионин способен отдавать ме-тильную группу, т. е, является донором метильнык радикалов (СН ). Его биологическая роль заключается в обеспечении синтетических процессов нашего организма этими группами. Достаточно сказать, что синтез ядерного вещества клеток не может нормально проходить при дефиците метионина. Многие яды и лекарства с помощью метионина присоединяют ме-тильный радикал — метилируются. При метилировании, естественно, возникает новое вещество — метиль-ное произведение, которое и по фармакологическим [c.44]

Важная роль аминокислот в процессах жизнедеятельности с давних пор стимулировала исследования по проведению поиска лекарственных средств как среди природных аминокислот, так и их синтетических аналогов. В результате широких фундаментальных исследований такие природные аминокислоты, как глутаминовая кислота (I), метионин, гистидин, цистеин, а также препараты, являющиеся смесью аминокислот, получаемые из гидролизатов крови и других биологических субстратов, прочно вошли в арсенал лекарственных средств и активно используются в терапии при лечении больных с заболеваниями различной этиологии. Существенное влияние в проблеме направленного поиска новых лекарственных средств среди аминокислот и их производных оказало развитие исследований по биохимии клетки и организма в норме и патологии. Так, изучение метаболических процессов, протекающих в нервных тканях, показало, что первичным продуктом ферментативного расщепления I является у Зминомасляная кислота (II). [c.7]

До последнего времени выращивание клеток в тканевой культуре проводили на сложных средах, неопределенных по составу. Фишеру и сотрудникам [100—102] удалось показать относительную потребность миэлобластов куриного эмбриона в ряде аминокислот (глутамин, аргинин, цистин, триптофан, гистидин, пролин) в качестве стимуляторов роста. Ими было также установлено, что для роста клеток млекопитающих в культуре тканей необходим глутамин [101]. Игл [103, 104] разработал метод культуры тканей, позволяющий определять потребность клеток в отдельных аминокислотах (и других соединениях). Таким образом, появилась возможность выращивать клетки млекопитающих (включая клетки карциномы человека) на средах, состоящих преимущественно из известных химических компонентов. Состав основной среды, используемой в этих исследованиях, приведен в табл. 13. Помимо перечисленных составных частей, необходимо добавлять к среде небольшое количество диализованной сыворотки крови. Но, по-видимому, сыворотка не играет здесь роли источника аминокислот. Как фибробластам мыши, так и раковым клеткам человека необходимо для роста наличие 13 Т-амино-кислот соответствующие О-изомеры не активны. Одновременная потребность в цистине и метионине указывает на то, что эти [c.131]

ЧТО диеты, не содержащие метионина или других донаторов метильных групп, но содержащие гомоцистеин и оптимальные количества витамина B12 и фолевой кислоты, могут обеспечивать рост крыс [493, 497 —501]. По-видимому, в диетах, использованных в ранних исследованиях [40], было недостаточным содержание витамина В 2 и фолевой кислоты, участвующих, как в настоящее время установлено, в синтезе метильных групп. В опытах с крысами, выращенными в асептических условиях [501] (см. также [502— 507]), было окончательно доказано, что синтез метильных групп протекает в тканях животного, а не под действием микрофлоры кищечника. В этих опытах стерильные крысы получали рацион, не содержащий холина, с добавлением D2O в течение 10—23 дней. Концентрация дейтерия в метильных группах холина, выделенного из тканей, была значительно выще, чем средняя концентрация дейтерия в теле. Это указывает на то, что в тканях происходил синтез метильных групп [501]. [c.371]

В организмах животных или срезах тканей бетаин, диметилацетотетин и диметил-р-пропиотетип, активный метионин и иодистый метилметионинсульфоний (последние два также представляют собой тетины) являются донорами ме- [c.220]

Быстрый круговорот азота у человека, животных и растений был также подтвержден Шенгеймером при помощи дейтерия. При введении в организм мыши тяжелой воды уже через три дня все аминокислоты, опять-таки кроме лизина, содержали дейтерий в связях С—И, куда он не мог входить путем простого изотопного обмена с водой. В этих исследованиях также было найдено, что дейтерий особенно быстро появляется в глютаминовой кислоте. За десять дней в ней замена водорода дейтерием достигает 40% от равномерного распределения, а в глютаминовой кислоте печени этот процесс идет еще гораздо быстрее. Внедрение дейтерия из тяжелой воды в аминокислоты легко понять в свете рассмотренного на стр. 378 механизма энзиматического переаминирования, по которому весь а-водород аминокислоты должен заместиться водородом из воды. Из скорости усвоения аминокислотами и протеинами вводимого дейтерия и тяжелого азота можно было вычислить, что в печени крыс половина белков обменивается за 5—7 дней, в белках кровяной плазмы собак за 1—2 недели, но гораздо медленнее в белках мышц. Азобактерии уже за 15 мин. обменивают 8% азота глютаминовой кислоты в своих белках на меченый азот из питательной среды. При кормлении метионином, меченным радиоактивной серой, последняя также вскоре появляется в ряде белков тканей и органов, что также подтверждает быстрое обновление аминокислот. [c.496]

Обмен белков в организме также сильно понижается при артериосклерозе, как показали М. Г. Крицман и М. В. Бавина[ 1522], вводя кроликам меченые аминокислоты 5 -метионин, С -глицин и С -тирозин. Радиоактивность белков у животных с экспериментальным артериосклерозом, по сравнению с контрольными, через некоторое время после введения аминокислоты была особенно сильно понижена в аорте, кровяной плазме, селезенке, почках и сердечной ткани. Она была нормальной к скелетной мышце и в мозговой ткани. [c.498]

Значение аминокислот. Аминокислоты, независимо от их происхождения, используются организмом в различных направлениях для построения белковых тел клеток и тканей для образования углеводов и жиров для синтеза гормонов и витаминов белок служит также источником энергии. Выработка ферментов, гормонов и других специальных продуктов происходит даже во время голодания, когда синтезы их могут осуществляться только за счет белков собственных тканей. В качестве примера синтеза некоторых соединений в организме при участии аминокислот можно указать на гооцесс переметилирования (1911). Так выяснилось, что холин (СНд)я N (ОН) СН2СН2ОН может синтезироваться при помощи метильных групп метионина путем метилирования, вероятно, этаноламина HaN Ha HaOH-Затем эти метильные группы могут быть перенесены с холина на вещество, из которого образуется креатин [c.364]

В состав фолиевой кислоты входит другой витамин — /г-аминобензойная кислота и также весьма активная в физиологическом отношении глютаминовая кислота. В тканях растений и животных фолиевая кислота связывает обычно три или семь остатков глютаминовой кислоты. Соединение птеридина и пара-аминобензойной кислоты (без глютаминовой кислоты) называют птериновой кислотой. Основной функцией фолиевой кислоты в организме является перенос остатка формальдегида и муравьиной кислоты. Эти соединения являются исходными материалами для биосинтеза пуриновых оснований, некоторых аминокислот (серина, тирозина, гистидина и метионина),. [c.183]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Различия в строении радикала практически не влияют на биохимические свойства фосфолипидов. Так, и фосфатидилэтаноламины (кефали-ны), и фосфатыдшгсермныучаствуютв формировании мембран клеток. Фос-фатидилхолины в большом количестве содержатся в желтках яиц птиц (по этой причине и получили свое название лецитины от греч. le itos— желток), в мозговой ткани человека и животных, в соевых бобах, семенах подсолнечника, зародышах пшеницы. Причем холин (витаминоподобное соединение) может присутствовать в тканях и в свободном ввде, выполняя роль донора метильных групп в процессах синтеза различных веществ, например метионина. Поэтому при недостатке холина наблюдается нарушение обмена веществ, которое приводит, в частности, к жировому перерождению печени. Производное холина — ацетилхолин — является медиатором нервной системы. Фосфатидилхолины широко используются в медицине при лечении заболеваний нервной системы, в пищевой промышленности как биологически активные добавки (в шоколад, маргарин), а также в качестве антиоксидантов. Фосфатидилинозиты представляют интерес как предшественники простагландинов — биохимических регуляторов особенно высоко их содержание в нервных волокнах спинного мозга. Инозит, как и холин, является витаминоподобным соединением (см. главу 3). [c.256]

Многочисленные исследования посвящены также изучению интенсивности метаболизма белков нервной ткани в состоянии возбуждения животного организма, вызванного различными экзогенными и эндогенным факторами. Палладии, Велш, Рихтер, Лайт и другие исследователи показали, что при возбуждении, вызванном электрическим раздражением, наблюдается повышение интенсивности включения меченых аминокислот (><С-глутамата, 8-метионина и др.) в белки головного мозга. Однако очень сильное электрическое раздражение, приводящее к судорогам, вызывает замедление обновляемости белков. В дальнейше.м было установлено, что при возбуждении ЦНС слабым пли умеренным электрическим раздражением биохимические изменения могут наблюдаться, помогут и отсутствовать. Если же электрически раздражать непосредственно ганглии,то в цитоплазме последних всегда будет иметь место повышение содержания белков. [c.181]

В настоящее время известно 4 формы гомоцистинурии, и в большинстве случаев отмечается недостаточность фермента цистатио-нин-бета-синтазы, в результате чего повышается содержание в крови, тканях и моче гомоцистина (производное гомоцистеина), а иногда и метионина. Повышенная концентрация этих естественных для организма веществ вызывает очаговые некрозы в почках, селезенке, слизистой оболочке желудка, сосудах. Повреждения стенок сосудов, а также активизация свертывающей системы крови [c.179]

Сочетанный дефект может затрагивать обе коферментные формы витамина — метил-В,, и д-аденозин-В,. Это сопровождается дополнительными метаболическими расстройствами, т е. поми МО нарушения обмена метилмалоновои кислоты блокируется также биосинтез метионина из гомоцистеина, следствием чего являются гомоцистинурия и снижение содержания метионина в крови и тканях. В крови обнаруживаются мегалобласты, отмеча ются дегенеративные изменения в нервной ткани. [c.48]

Смотреть страницы где упоминается термин Метионин См также тканей: [c.138] [c.130] [c.277] [c.366] [c.369] [c.394] [c.67] [c.209] [c.216] [c.217] [c.231] [c.240] [c.113] [c.117] [c.317] [c.320] [c.494] [c.567] [c.308] [c.279] [c.48] [c.180] [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология