Молочная дегидраза

Коферменты участвуют в каталитической реакции 1 ак акцепторы или доноры атомов или групп. Они не обладают специфическими свойствами, в то время как ферменты, с которыми они совместно действуют, как правило, строго специфичны по отношению к субстрату. Так например, кофермент, называемый кодегидразой I, дегидрирует этанол молочную, р-оксимасляную и яблочную кислоты, глюкозу, Ь-глутами-новую кислоту, а также и другие спирты, альдегиды или амины, но в каждой из этих реакций необходимо присутствие определенного фермента, специфически приспособленного к субстрату. Эти ферменты называются дегидразой спирта, молочной дегидразой, яблочной дегидразой и т. д. [c.247]

Вполне вероятно, что основное отличие между энзимами де-гидразы янтарной кислоты и дегидразами молочной или пировиноградной кислот может сводиться к тому, что активный энзим (и коэнзим) системы с янтарной кислотой может действовать на связь С—Н, а в других случаях реакция идет со связями О — Н. Как показано в гл. XI, свободные углеводородные радикалы, несомненно, реагируют непосредственно с молекулярным кислородом с образованием перекисей. Поэтому не приходится ожидать, что в аэробных системах будет возможно непосредственное дегидрирование янтарной кислоты в фумаровую. [c.298]

Дегидраза молочной кислоты [c.187]

Молочная кислота из мышц представляет собой Ь- - )-молочную кислоту, это доказывает, что она не происходит из непосредственного продукта альдольной деконденсации — фосфата D-глицеринового альдегида. Приведенное выше гидрирование было проведено с пировиноградной кислотой и чистой молочной дегидразой. [c.253]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

В случае некоторых дегидраз представляется вероятным, что они не содержат диссоциирующей простетической группы и по крайней мере для дегидрирования не нуждаются ни в одной из двух известных кодегидраз [18]. Так, например, в животном организме, семенах растений и дрожжах, кроме козимазы содержится еще глицерофосфатная дегидраза. Превращение молочной кислоты в пировиноградную с помощью ферментных препаратов из дрожжей, в отличие от аналогичного превращения под действием дегидраз бактерий или животных тканей, повидимому, не требует участия козимазы. [c.275]

Так, например, водород от молекулы молочной кислоты переходит сначала на активную группу (кофермент) лактикодегидро-геназы, т. е. дегидрогеназы молочной кислоты, а затем от восстановленного кофермента переходит на кофермент флавиновой дегидразы. [c.96]

В то Время как апоферменты могут соединяться только с одним каким-нибудь определенным коферментом, один и тот же кофермент обладает способностью соединяться с различными апоферментами. Так, например, такие резко отличающиеся по каталитическим свойствам вещества, как гемоглобин, каталаза, пероксидаза и цитохром с, содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем и отличаются друг от друга лишь белковыми компонентами. Сходным образом некоторые де-гидразы, например дегидраза молочной кислоты и дегидраза фосфоглицеринового альдегида, имеют одну и ту же простетическую группу — пиридиннуклеотид, но различные апоферменты [18]. [c.277]

Лактикодегидраза окисляет молочную кислоту в пировиноградную, 2. Малико-дегидраза окисляет левую (-) яблочную кислоту в щавелевоуксусную. Сними сходен фермент, окисляющий левую (-) 4-оксимасляную кислоту в ацетоуксусную. 3. Ферменты, окисляющие в альдегиды и кетоны соответствующие первичные и вторичные спирты этиловый (дрожжи, печень), пропиловый, амиловый, метиловый (медленно), глюкозу (в глюконовую кислоту). 4. Дегидраза природной левой ( + ) глютаминовой кислоты (правая (- ) глютаминовая кислота окисляется оксидазой правых аминокислот) катализирует реакцию [c.352]

В течение многих лет принималось, что аэробная фаза распада углеводов начинается после анаэробного распада их с образованием молочной кислоты в тканях животных или спирта в дрожжевых клетках и в растениях. Между тем накапливались факты, указывающие на то, что глюкоза. иожет подвергнуться аэробному окислению без предварительного расщепления на Сз-соединения. Важным стимулом к изучению возможного окисления глюкозы без ее предварительного расщепления послужили результаты исследований Варбурга, показавшие, что в эритроцитах имеется фермент, катализирующий окисление альдегидной группы глюкозо-6-фосфорной кислоты. Последняя, как известно, образуется в клетках как промежуточный продукт гликогенолиза (стр. 289) или же в результате реакции перенесения на глюкозу остатка фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу (глю-коза+АТФ- глюкозо-6-фосфорную кислотуАДФ). Окисление глюкозо-6-фосфорной кислоты катализируется специфической для нее аэробной дегидразой. Продуктом окисления является 6-фосфоглюкоиолактон. [c.294]

Что же касается механизма реакции Пастера, то он остается еще недостаточно выясненным, хотя для его объяснения существует ряд гипотез. Одна из этих гипотез указывает на то, что прекращение гликолиза при аэробных условиях является скорее кажущимся, чем действительным. В присутствии кислорода в некоторых тканях, например в мышечной, часть образующейся при гликолизе молочной кислоты окисляется до углекислого газа и воды с освобождением энергии, которая используется частично для ресинтеза из оставшейся части молочной кислоты гликогена. Следовательно, в этом случае в тканях образование молочной кислоты не прекраш.ается в присутствии кислорода. Сбережение запасов гликогена достигается тем, что некоторая, и при этом большая, часть образовавшейся молочной кислоты в присутствии кислорода снова превращается в гликоген. Другие гипотезы объяс 1яют реакцию Пастера тем, что кислород прекращает гликолиз, воздействуя на ферменты, катализирующие тот пли иной этап гликолиза, прекращая, или тормозя, их действие. Некоторые ферменты гликолиза содержат важные для проявления их действия сульфгидрильные группы (—5Н). Среди этих ферментов находится и дегидраза фосфоглицеринальдегида. Кислород окислением сульфгидрильных групп ферментов может приостановить гликолиз. [c.298]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология