Ген-фермент, системы

Для выяснения этого вопроса следует рассмотреть а) организацию системы на основе специфичности и б) структурную организацию. Когда все ферменты системы находятся в растворе, то их действие определяется химической специфичностью, способностью последовательно обрабатывать вещество так, что продукт одной реакции будет субстратом следующей. В иных, главным образом митохондриальных системах, некоторые ферментные компоненты не свободны, а фиксируются на определенных клеточных структурах, точно ориентированы по отношению друг к другу и поэтому менее доступны. Такая пространственная организация, в дополнение к химической специфичности, обеспечивает строгий контроль за цепью протекающих реакций. [c.86]

В верхней части рисунка показано, как под влиянием конечного продукта угнетается действие первого фермента системы, в нижней — угнетение синтеза всех ферментов системы. Здесь представлен (извилистыми линиями) тот участок ДНК, который определяет образование данной ферментной цепи. Доказано, что биосинтез подобной группы ферментов происходит сразу, образуются все необходимые компоненты ферментной системы, информация о них (гены) записана на рядом лежащих участках ДНК, и биосинтез всей группы управляется одним общим веществом — репрессором. [c.89]

Другой тип брожения [уравнение (9-40)] [40] встречается у бактерий рода Bifidoba terium. Процесс требует участия фосфокетолазы и фосфогексокетолазы (расщепляющей фруктозо-6-фосфат на эритрозо-4-фосфат и ацетилфосфат), а также ферментов системы структурной перестройки сахаров (разд. Д, 3). Выход АТР 2V2 моль на 1 моль глюкозы. [c.356]

Рассмотрим, далее, случай -конкурентного ингибирования. Конкурентный ингибитор лимитирующего фермента Ед будет вызывать накопление В точно так же, как и неконкурентный ингибитор, рассмотренный выше, но в этом случае регуляция системы может быть весьма эффективной и общая скорость процесса практически не изменится. Влияние конкурентных ингибиторов на другие ферменты системы будет, вероятно, столь же слабым. [c.248]

В условиях стационарности по фермент-субстратному промежуточному соединению и при существенном избытке субстрата по сравнению с ферментом система уравнений, описывающая изменение во времени концентраций компонентов реакции с учетом бимолекулярной стадии (5.47), может быть записана в виде [c.116]

В 1953 году Новик и Сцилард в своих опытах с одним из таких мутантов, выделявшим в среду промежуточный продукт биосинтеза триптофана — шикимовую кислоту,— показали, что добавление к среде триптофана в значительном количестве вызывало торможение выделения шикимовой кислоты. Полученные данные указывали на то, что триптофан способен угнетать непосредственно первые этапы своего биосинтеза. Ряд других исследований показал, что конечный продукт ферментной системы может угнетать действие ее первого фермента. Это явление было обозначено как аллостерическое угнетение, обратное угнетение, угнетение посредством обратной связи, ретроингибирование. Поскольку мы применяли уже термин угнетение синтеза фермента, то по аналогии можно воспользоваться термином угнетение активности (фермента) конечным продуктом. Конечный продукт обычно не влияет на активность промежуточных ферментов системы, а действует исключительно и непосредственно на ее первый фермент. Таким образом, первый фермент проявляет специфичность не только по отношению к субстрату и коферменту, но и к регулирующему метаболиту. [c.241]

Таким образом, в отличие от системы, где регуляция осуществляется или путем угнетения звеньев цепи ферментов продуктами действия каждого из них, или через смещение равновесий, или благодаря непосредственному участию продуктов системы в цикле превращений, здесь мы имеем дело со связью между узловым ферментом системы и ее конечным продуктом. Эта связь имеет информационную природу, так как осуществление ее не сопряжено с какими-либо химическими превращениями. Благодаря своей специфической чувствительности к продукту фермент выполняет функции приемника сигналов или информации о имеющейся ситуации у выхода системы. [c.242]

Наиболее изучены следующие системы ферментов системы гликолиза, окисления жирных кислот, цикла трикарбоновых кислот, ферменты дыхательной системы (переноса электронов), преобразования и синтеза аминокислот, синтеза белков, синтеза липидов, образования мочевины, синтеза пуринов и пиримидинов п синтез ДНК и РНК. [c.159]

Предшественник одного из ключевых ферментов системы свертывания крови -тромбина - протромбин образуется в печени в виде пробелка, включающего 43 остатка сигнального (лидерного) пептида [22111, причем его биосинтез зависит от наличия в организме витамина К (см. обзор [22121). Бычий протромбин [c.208]

Получение химерных генов с последовательностями, кодирую щими индикаторный фермент система слияния с геном GUS [c.4]

На рис. 13.3 дана схема всех возможных способов сопряжения, /р и /о —скорости фосфорилирования и окисления соответственно, /н — поток протонов наружу через сопрягающую мембрану. X — гипотетический интермедиат, который, возможно, сопрягает все три процесса, Я — так называемое высокоэнергетическое состояние этого интермедиата. X и X могут также представлять собой различные конформационные состояния одного или большего числа ферментов системы. Предполагается, что все шесть потоков или процессов обратимы в соответствующих условиях. Шесть возможных способов сопряжения, отмеченных [c.313]

Сочетание временных и пространственных кодов наблюдается, например, в мультиферментных системах. Так, ферменты системы треонин — изолейцин, включающей пять реакций, регулируются на первом этапе треониндезаминазой, которая ингибируется продуктом реакции — изолейцином (слу гай ретроингибирования). [c.335]

Другая особенность внутренней митохондриальной мембраны — это наличие при определенных условиях выростов на ее внутренней поверхности (обращенной в сторону митохондриального матрикса). Фер-иаидес-Моран, открывший эти частицы в 1962 г., предположил, что в< яих могут содержаться ферменты системы переноса электронов. ОднакО последующие йсследоваиия показал и,< чтб дто не так. Как оказалось, в< частицах е мод. 85 ООО, прикрепленных к [c.392]

Для определения глюкозы могут быть использованы различные ферменты система глюкозооксидаза - пероксидаза [3, 60], гексокиназа - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа [3], глюкозодегид-рогеназа [3]. Однако наибольшее распространение получила первая система. Схема определения в данном случае выглядит так [c.133]

Известно, что убранный урожай, т. е. сорванные яблоки, копанный картофель и т. д. не умирает, а живет, подготавли себя к дальнейшему воспроизводству. Жизнь собранных про тов возможна благодаря энергии, образуемой при дыхании, новным, но не единственным субстратом для дыхания являк сахара, главным образом, глюкоза и фруктоза. Фермент системы, необходимые для дыхания, в собранном урожае г ностью сохранились. Они и превращают сахара с выделен СОг, воды и большого количества тепла. Схематически дыхе растительных продуктов может быть представлено следую уравнением [c.136]

Ключевым ферментом системы микросомального окисления является цитохром Р-450. Этот гемопротеин также является мономером, содержащим одну геминную группировку и имеющим молекулярную массу 45 kDa. [c.511]

Точность собираемой таким путем информации зависит прежде всего от качества кристаллов в больщинстве случаев достигается разрешение не выше 1,5 — 2 нм. Тем не менее метод позволяет делать выводы о пространственной организаци 1 молекулы, особенно для больших белков, состоящих из нескольких субъединиц. Так, например, в ходе исследования трехмерной структуры цитохром-- -редуктазы — фермента системы окислительного фосфорилирова-ния в митохондриях — удалось установить общую форму молекулы ивзаимное расположение ее субъединиц (рис.53). Размер молекулы фермента в перпендикулярном к плоскости мембраны направлении составляет около 15 нм. Центральная часть молекулы, толщиной около 5 нм, погружена в липидный бислой и составляет около 30% всего белка. С одной стороны мембраны участок молекулы фермента (— 50% всего белка) выступает над плоскостью бислоя на 7 нм, с противоположной стороны 20% белка) — на 3 нм. Фермент присутствует в кристалле в виде димеров наиболее сильный контакт между мономерами наблюдается в центре мембраны. [c.103]

Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Он является гемопротеином, мономером, содержащим одну геминную группировку и молекулярную массу 45 кДа. Цитохром Р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [c.400]

В то время как взаимосвязь сквалена и холестерина уже была установлена, только в 1955 г. [10] удалось показать, что ланостерин может быть синтезирован из уксусной кислоты под действием ферментов, входящих в состав гомогенатов печени крыс, и далее может превращаться в холестерин с потерей трех атомов углерода. Дальнейшие исследования обнаружили тот замечательный факт, что сквален, меченный С , может превращаться разныл1и способами в зависимости от системы ферментов. Системами, осуществляющими полный синтез холестерина [c.417]

Первая помощь. При отравлении через рот необходимо вызвать рвоту, промыть желудок водой или насыщенным раствором соды. Для борьбы с ацидозом — обршьное питье 5% соды. Покой, согревание тела грелками. В качестве антидота можно использовать этиловый спирт, который тормозит метаболизм и циркуляцию ядовитых метаболитов благодаря конкурентному влиянию на окислительные ферменты системы. Рекомендуется ранее применение этилового спирта 50% раствор из расчета 1-1,5 мл/кг одномоментно, а затем 0,5-1 мл/кг каждые 2 ч в течение 4 суток [c.587]

Бейнерт и Крейн [51 получили данные о стабильном соединении, образованном одним из ферментов системы окисления жирных кислот (см. стр. 301) со своим субстратом. Если ацилдегидрогеназа восстанавливается химическим восстановителем, например дитио-нитом натрия (Ма25204), то появляется типичный спектр восстановленного флавопротеида (фиг. 15, А), причем этот восстановленный флавопротеид способен к самоокислению. Если тот же фермент действует на свой субстрат октаноил-КоА, происходит увеличение [c.64]

Для того чтобы два тесно сопряженных между собой процесса—перенос электронов и гликолиз, каждый из которых нуждается в АДФ,— могли функционировать непрерывно, количество АДФ в системе должно быть достаточно большим. Если отношение АДФ/АТФ в клетке понизится, то замедление реакции должно, по-видимому, начаться сначала в той системе, которая обладает меньшим сродством к АДФ. Поскольку ферменты системы гликолиза имеют более высокую константу Михаэлиса для АДФ, чем ферменты дыхательной цепи, то можно предсказать, что в аэробных условиях, когда АДФ легко превращается в АТФ в ходе реакции окислительного фосфорилирования, процесс гликолиза начнет замедляться и затем совсем прекратится. Подавление брожения воздухом фактически впервые обнаружил Пастер. Однако высказывались и другие предположения относительно механизма этого явления, получившего название эффекта Пастера. Так, например, ортофосфат требуется для окислительного фосфорилирования и в то же время служит субстратом для гликолити чес кого фермента глицеральдегид-З-фосфатдегидрогена-зы. Следовательно, убыль фосфата в результате окислительного фосфорилирования может привести к торможению гликолиза. Другая интерпретация эффекта Пастера вытекает из попытки ответить на вопрос почем,у злокачественные ткани образуют в аэробных условиях в значительных количествах лактат, в то время как нормальные ткани этим свойством не обладают В этом случае происходит нарушение того механизма регуляции, с которым мы уже познакомились. Этот эффект можно объяснить по аналогии [c.55]

ТРОМБИН — протеолитич. фермент системы свертывания крови, катализирующий превращение фибриногена в фибрин относится к классу гидролаз, расщепляющих пептидные связи шифр фермента 3.4.4.13 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Т. образуется в плазме крови из своего неактивного предшественника протромбина, представляющего собой глюконротеид — белок, содержащий 6,5% восстанавливающих сахаров (типа глюкозы), 2—4% амипосахаров и 5% нейраминовой к-ты. Мол. вес протромбина быка 62 700, протромбина лошади 130 000, р/ 4,2. Молекула протромбина имеет форму эллипсоида длиной 119 А и диаметром 34А в разб. р-рах молекула протромбина диссоциирует на субъединицы с мол. в. 32 ООО. Протромбин превращается в Т. в результате воздействия фермента т р о м-б о к и н а 3 ы, присутствующего в нек-рых клетках крови (тромбоцитах), а также в клетках др. тканей (напр., легочной) его активность проявляется лишь в присутствии ионов Са . Активный Т. может быть получен также воздействием на протромбин таких протеолитич. ферментов, как трипсин, папаин, или обработкой протромбина 25%-ным р-ром цитрата натрия. [c.144]

Механизм регуляторного действия Са на внутриклеточном уровне в настоя-ш ее время активно изучается. Взаимодействуя с кальмодулином, Са может действовать на систему циклических нуклеотидов, активируя фосфодиэстеразу и понижая концентрацию цАМФ. Тем самым Са влияет на цАМФ-зависимое фосфорилирование канальных белков и функциональное состояние канала. Суш ествуют данные, что Са2 -зависимая активация аденилатциклазы, другого основного фермента системы циклических нуклеотидов, представляет важное звено в механизме мембранной рецепции рецепторы, взаимодействуя с соответствуюш им медиатором, вызывают поступление Са + в цитоплазму и, как следствие, повышение внутриклеточного уровня цАМФ. [c.150]

Транскрипционно-активные области таких ноли-тенных хромосом отличаются особенно отчетливой разуплотненностью—они образуют так называемые пуфы , в которых, как установлено, локализуются ферменты системы транскрипции и происходит синтез РНК (рис. 38.5). [c.67]

Большинство рестриктаз класса II узнают на ДНК последовательности, содержащие от 4 до 6 нуклеотидных пар, обладающих осью симметрии второго порядка. В 1973 г. американские И1-следователи X. Смит и Д. Натане предложили номенклатуру для обозначения ферментов системы рестрикции — модификации. В соответствии с этой номенклатурой, которая сегодня является общепринятой, первая буква рода и две первые буквы вида образуют состоящие из трех букв сокращения источника выделения фермента. Эндонуклеазы обозначают символом R, метилазы — М. Если из одного типа клеток выделены два или больше ферментов рестрикции, то их нумеруют соответственно римскими цифрами. Исходя из этой номенклатуры рестриктазы Е. oli [c.139]

Недостаточность ферментов лизосом. Ферменты или ферментные системы обычно локализуются в одном определенном районе клетки. Например, ферменты системы транспорта электронов и окислительного фосфорилирования ADP, как и другие ферменты, окисляющие пируват, жирные кислоты и некоторые аминокислоты, локализуются в митохондриях. Многие гидролитические ферменты сконцентрированы в лизосомах [1128]. Если в результате разрушения мембраны лизо-сомы эти ферменты выходят в цитоплазму, вся клетка подвергается самоперевари- [c.29]

По-видимому, наиболее распространены протеазы первой грушш - группы тршсина. В нее входят как амино-, так и карбоксипептидазы [682,1064,18061, важные пищеварительные ферменты - сам трипсин и энтеропептидаза [18071, ферменты системы коагуляции крови [313,1808-18131, системы комплемента [558,18141, многочисленные и еще мало исследованные ферменты процессинга [1815,18161. Среди последних ряд ферментов специфичен к парам основных остатков (расщепляемые связи, образованные такой парой, или связь между такой парой и следующим в направлении к С-концу остатком) [627,632,18171. У трипсина наблюдается заметная предпочтительность к расщеплению связи Lys-Arg по сравнению со связью Arg-Lys [18181. [c.164]

Белки, являющиеся компонентами электронтранспортных цепей. Наиболее типичные ферменты этого класса — компоненты дыхательной цепи митохондрий, ферменты системы электронного транспорта микросом, элементы фотосинтетической элек-тронтранспортной цепи в тилакоидах (в частности, различные цитохромы). Остается открытым вопрос об образовании устойчивых комплексов ферментов названных структур и длительности их жизни, [c.79]

Механизм инактивации простагландинэндопероксидсинтетазы в ходе ферментативной реакции детально исследован. Инактивация простагландинэндопероксидсинтетазы промежуточным продуктом ее каталитического действия имеет, по-видимому, значительный физиологический смысл, так как позволяет поддерживать постоянный (и строго определенный) уровень концентрации этих физиологически активных соединений в живых системах (С. Д. Варфоломеев, А. Т. Мевх, 1983). При создании биокаталитических процессов получения простагландинов подобная инактивация одного из ферментов системы в ходе реакции является, пожалуй, основным осложняющим фактором. Выяснение механизма инактивации простагландинэндопероксидсинтетазы позволяет, однако, надеяться, что возможен выбор условий использования фермента, при которых достигается максимальный выход целевого соединения с минимальной потерей биокатализатора. Не следует исключать также путь регенерации инактивированного фермента. [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология