Пролин распространение в белках

Е. -это наиболее распространенные белки у млекопитающих их отличительными чертами являются трехцепочечная спиральная структура и высокое содержание глицина и пролина. [c.266]

Пытаясь найти некоторые общие принципы, лежащие в основе аминокислотного состава белков, Бейли [101] построил ряд гистограмм, отражающих аминокислотный состав двух десятков белков. В целом Бейли не был удовлетворен результатами этой попытки, но ему все же удалось сделать некоторые заключения Нанример, он указал на щирокое распространение валина, лейцина и изолейцина и отметил, что белки обычно содержат меньще изолейцина, чем лейцина. В белках обычно присутствуют фенилаланин, пролин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота и цистин, тогда как триптофан, метионин, лизин, гистидин, аргинин, глицин и аланин встречаются реже. [c.25]

Гетероциклические соединения довольно широко распространены в органической ткани животных и растений. Гетероциклические аминокислоты — пролин, гистидин, триптофан участвуют в построении молекулы белка пиррол — составная часть красящих веществ крови, желчи, хлорофилла распространенные в растительном мире алкалоиды представляют собой азотсодержащие гетероциклические соединения значительное число известных витаминов— Вь Вг, Вб, В12, РР, фолиевая кислота, биотин и другие являются производными различных гетероциклов. В продуктах сухой перегонки каменного угля — каменноугольной смоле обнаружено большое число гетероциклических соединений пиррол, тиофен, хинолин, карбазол и др. При дегидратации древесины образуется фурфурол и ряд других производных. Огромное число гетероциклических соединений синтезировано в лабораториях, многие из них нашли применение в медицине в качестве лекарственных средств. [c.47]

Теоретически все СО- и КН-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так что а-спираль — это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация. Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие стержни. Тем не менее большинство белков сушествует в глобулярной форме, в которой также имеются участки р-слоя (см. ниже) и участки с нерегулярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствует ряд факторов наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи. [c.135]

Во-вторых, лизин необходим для синтеза самого распространенного в организме белка - коллагена. Этот белок обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, в стенках сосудов, в мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах. В мышцах коллаген выполняет важную роль в процессе расслабления, которое, в свою очередь, определяет скоростные качества спортсмена. В процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, входящие в состав проколлагена, подвергаются окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. [c.209]

N-Moнoмeтил-a-aминoки лoты ( иминокислоты ) широко распространены. Например, саркозин (Ы-метилглицин) является метаболически важным соединением, а многие другие производные (которые обычно называют полусистематическими названиями) встречаются в свободном виде и в природных продуктах, особенно в антибиотиках. Эти соединения можно получить из свободных а-аминокислот (схема (25) [73], и несмотря на некоторую рацемизацию, этот метод получил широкое распространение. Последовательность реакций, указанная на схеме (26), по-видимому, лишена этого недостатка. В природе широко распространены также циклические Ы-моноалкил-а-аминокислоты (циклические иминокислоты). Мы уже упоминали особый случай пролина в белках, однако его высшие и низшие гомологи (пипеколовая и азетидин-2-карбоновая кислоты соответственно) и многочисленные другие производные [75] также присутствуют в природе. [c.245]

Аскорбиновая кислота (витамин С) является участником многих окислительно-восстановительных реакций. В частности, аскорбиновая кислота принимает участие в реакциях гидроксилирования. В организме путем гидроксилирования происходит включение атомов кислорода в синтезируемые вещества. Таким синтезом является образование коллагена - самого распространенного белка организма. Выще отмечалось, что в процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в больщом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, находящиеся в составе проколлагена, подвергаются гидроксилированию и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. Учитывая широкое распространение коллагена в организме, его присутствие в связках, сухожилиях, участие в процессе мышечной релаксации, можно полагать, что введение в организм дополнительного количества витамина С должно вызывать повышение мышечной работоспособности. Гидроксилирование с участием аскорбиновой кислоты еще встречается при синтезе гормонов надпочечников - адреналина и кортикостероидов, выделяющихся при выполнении физических нагрузок и вызывающих благоприятные для мышечной деятельности изменения в организме на биохимическом и физиологическом уровнях. [c.211]

Разумно предположить, что все читатели этой книги осведомлены об антискорбутной природе витамина С. Те, кто хоть немного изучал биологию, легко смогут понять, что эффективность витамина в заживлении ран и способность ускорять рост связаны с его участием в синтезе волокнистых соединительных тканей, особенно в ускорении посттрансляционного гидроксилирования остатков пролина и лизина коллагена — наиболее распространенного белка животного мира. Этот процесс, все еще далекий от того, чтобы быть полностью понятным, в ходе которого, как это ни парадоксально, восстановительные свойства аскорбиновой кислоты необходимы для окисления пролина и лизина, будет главной темой настоящей главы. Хотя, конечно, этим роль аскорбиновой кислоты отнюдь не ограничивается. Начиная с первых лет становления биохимии витамина С, ознаменовавшихся спорами вокруг его открытия, а также вокруг роли в метаболизме аминокислот, сфера влияния этого соединения все более расширялась, охватывая различные аспекты иммунологии, онкологии, процессов пищеварения и всасывания, эндокринологии, нейрологии, детоксикации и профилактики катаракты. [c.88]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Коллаген - самый распространенный белок высших животных, на его долю приходится 1/3 всей массы белков. Это белок с уникальной фибриллярной третичной структурой, его волокна выдерживают нагрузку в 5000-10000 раз больше их массы. Интересно, что в составе коллагена 15% АК приходится на глицин, 11% - на аланин, а 21% АК - на пролин и окси-пролин. Коллагеновые волокна стабилизированы многими дисульфидными связями, поэтому они весьма прочны и слабо растяжимы. Удлинение волокон требует разрьша этих связей, а для их восстановления они должны быть снова окислены до 8-8-мостиков. [c.26]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология