окси пролин

I. К каким классам органических соединений относится окси-пролин а. Амин первичный б. Амин вторичный в. Амин третичный г. Спирт первичный д. Спирт вторичный е. Спирт третичный ж. Кислота [c.266]

Было показано, что прибавление извести или гидроокиси бария к отрубям или альбумину повышает выход пиррола [5], который находится в масляной фракци , не обладающей основным характером. Следует отметить, что в протеинах содержатся соединения с гидрированными пиррольными циклами, как, например, пролин (пирролидин-а-карбоновая кислота) и -окси-пролин. [c.220]

Кристаллическая структура окси-/-пролина. [c.361]

Кристаллическая структура окси- -пролина. [c.423]

Электродиализное разделение пикратов пролина и окси-пролина. Выделение индивидуальных нейтральных аминокис- [c.65]

X — место нанесения исследуемого раствора 1 — цистеин г — таурин 3 — гистидин 4 — аспарагин 3 — триптофан 6 — треонин 7 — цитруллин й — лизин 9 — серии 10 — саркозин 11 — аргинин 12 — аспарагиновая кислота 13 — 3,5-дииодтирозин 14 — окси-пролин 15 — сульфоксид метионина 16 — 1-метилгистидин П — глутаминовая кислота [c.292]

Принцип метода заключается в окислении С-окси-пролина хлорамином-Т и последующем разделении радиоактивного продукта окисления — пиррола и С-про-лина путем экстрагирования толуолом и дополнительным разделением на колонках с силикагелем. [c.267]

В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и окси-пролина (см. табл. 25-1), имеют структуру К— И(NИ2) 02И различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот. [c.382]

Коллаген - самый распространенный белок высших животных, на его долю приходится 1/3 всей массы белков. Это белок с уникальной фибриллярной третичной структурой, его волокна выдерживают нагрузку в 5000-10000 раз больше их массы. Интересно, что в составе коллагена 15% АК приходится на глицин, 11% - на аланин, а 21% АК - на пролин и окси-пролин. Коллагеновые волокна стабилизированы многими дисульфидными связями, поэтому они весьма прочны и слабо растяжимы. Удлинение волокон требует разрьша этих связей, а для их восстановления они должны быть снова окислены до 8-8-мостиков. [c.26]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Каждая из известных (встречающихся в природе) аминокислот освобождает одну молекулу азота за исключением пролина н окси-пролина, которые совсем не реагируют, и лизина, который дает две молекулы азота. Отмечается недостаток реакционной способности у аминогруппы остатка гуанидина в аргинине, креатине и самом гуанидине. Точно так же не рёагирует иминный азот пептидов за исключением глицилглицин а. У всех аминокислот кроме гликоколя, цистина и серина можно получить хорошие результаты при П0МО1ЦИ киспого перманганата. При анализах гликоколя результаты могут превысить истинные на много процентов, если работать с кислым перманганатом. У серина ошибка меньше. Повидимому, часть образующегося из гликоколя диазосоединения разрушается полностью при действии азотистой кислоты. Это сйъ-ясняет образование СО2 из этих аминокислот и освобождение вторичного азота из пептида. [c.765]

После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

При полном гидролизе белков образуется смесь приблизительно из двадцати аминокислот,. Первичная аминогруппа и карбоксильная группа связаны в молекуле этих аминокислот с одним и тем же атомом углерода, т. е. аминогруппа находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Такие аминокислоты называются а-аминокислотами их общая формула N112 — СНВ — СООН. Исключение составляют пролин и окси-пролин, относящиеся к а-иминокислотам. Структурные формулы аминокислот, обычно присутствующих в гидролизатах белков, приведены в табл. 8. Эти аминокислоты можно разделить на семь классов 1) алифатические аминокислоты 2) оксиаминокислоты 3) дикарбоновые аминокислоты и их амиды 4) двухосновные аминокислоты 5) ароматические аминокислоты 6) серусодержащие аминокислоты 7) иминокислоты. [c.40]

Основной белок кожи и соединительных тканей носит название коллаген и состоит преимущественно из глицина, пролина и окси-пролина. Молекулы коллагена имеют форму тонких и длинных нитей (14x2900 А) каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа состоят из фибрилл шириной 200— 1000 A, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. На электронной микро( тографии видны правильно расположенные полосы, отстоящие друг от друга на расстоянии 700 A и пересекающие фибриллы предполагают, что эти полосы соответствуют молекулам коллагена, расположенным в одном направлении параллельно друг другу, но сдвинутым одна относительно другой приблизительно на одну четвертую их длины (рис. 29-9). [c.526]

Н) и одну из циклических аминокислот — фенил-аланин. К группе ионогенных аминокислот относятся аргинин, лизин, гистидин, боковые цепи которых несут положительный заряд, и аспарагиновая и глутаминовая, несущие отрицательный. Аргинин и лизин являются диамино-монокарбоновыми кислотами, а аспарагиновая и глутаминовая — моноамино-дикарбоновыми. В последних, соответственно, V и б-СООН-группы могут быть амидирова-ны и в белке частично содержатся остатки амидов — аспарагина и глутамина. Далее идет группа аминокислот, обладающих полярностью, но неионогенных. Сюда относятся оксиаминокисло-ты — серии и треонин циклические — тирозин, содержащий фенольную гидроксильную группу, триптофан и уже названный фенил-аланин. Группа серосодержащих аминокислот включает цистеин, цистин и метионин, а иминокислот — пролин и окси-пролин. [c.23]

Из соединений, относящихся к ряду производных алло-окси-пролина, Патчетт и Виткоп [1694] синтезировали лактон М-карбобензокси-ь(о)-алло-оксипролина взаимодействием соответствующей кислоты (ср. [224]) с N, N -дициклогексилкарбодиимидом в хлористом метилене или с л-толуолсульфохлоридом в пиридине. Лактон может служить исходным веществом в синтезе пептидов так, при его взаимодействии с этиловым эфиром глицина образуется соответствующий защищенный дипептид. Производные ь-алло-оксипролина описаны также Адамсом и сотр. [21]. [c.284]

Показано [2], что этот метод фракционирования позволяет гделить d, /-соединение, содержащее природный окси-/-пролин, г d, /-аллоизомера. Первые две фракции, содержащие 0,965 г едной соли, представляют собой хорошо сформированные тем- [c.199]

Викери и Шмидт не ссылаются на работу Лейхса, установившего с помощью синтеза, что встречающийся в природе оксипролин является одним из двух стереоизомеров -окси-/-пролина [6]. Конфигурация при у-углеродном атоме природного оксипролина является единственной оставшейся здесь структурной проблемой, и современные работы показали [7, 8], что ОН и СООН группы могут лежать в транс-положении по отношению к пирролидино-вому кольцу. [c.48]

Смесь аминокислот 6 , по Шенкману [801, содержит серина, пролина, окси-пролина, глицина и тирозина. [c.188]

В эндосперме покрытосеменных присутствуют растворимые азотистые вещества в форме аминокислот (аргинин, гистидин, тирозин, триптофан, цистин, метионин, лейцин, пролин, окси-пролин и пр.), а также различные физиологически активные вещества и ферменты аскорбиновая кислота, гетероауксины, провитамины, витамины (В[, В2, Вз), никотиновая кислота, биотин, пероксидаза, цитохромоксидаза, полифенолоксидаза, дегидраза, каталазы, лротеазы, пектидазы, липазы, амилаза, фитаза и др. [c.212]

Среда Кребса А (см. Т. В. Замараева, с. 265) а,а -дип ридил концентрированная H I и 6 н. раствор С-пролин, iOO мКи/ммоль РёЗОч а-кетоглутарат трис 2-меркаптоэтанол катализа альбумин глицин сульфат аммония. Реактивы для определения С-окси-пролина (см. Т. В. Замараева, с. 265). [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология