Цистеин распределение в белках

И сотрудники разработали метод, при помощи которого как дисульфидная, так и сульфгидрильная сера специфично превращается в сероводород при нагревании белка с гидразином. Образовавшийся сероводород определяют колориметрически. Были получены значения, равные 0,52% (7,3 атома [26]) и 0,48% (6,7 атома [27]). Величина, равная 7 остаткам цистина или цистеина, также может быть найдена при вычислении разности между содержанием общей серы и найденным числом остатков метионина. Большое число исследований было направлено на выяснение распределения этих остатков между сульфгидрильными и дисульфидными группами [28]. [c.11]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Микроскопическое изучение строения листа показывает, что хлорофилл распределен не по всей протоплазме, а сосредоточен в хлоропла-стах. С помощью электронного микроскопа было обнаружено, что внутри хлоропластов имеются еще более мелкие тельца — гранулы, которые и содержат хлорофилл. Помимо хлорофилла в составе хлоропластов обнаружены белки, липиды, углеводы, ферменты, витамины, вещества неорганического происхождения и ряд пигментов, например каротиноиды. Предполагают, что белок в хлоропластах также участвует в фотосинтезе благодаря наличию системы цистин—цистеин (сульф-гидрильные группы — промежуточные переносчики ионов водорода). [c.167]

Распределение серы в белках. Элементарный анализ серы дает сведения об общем количестве серы, содержащейся в аминокислотах. Распределбниев них серы изучалось различными исследователями [687, 702, 743, 765]. Бэйли [768] дал обзор и экспериментальную критику различных методов с этой точки зрения. Общее количество идентифицируемой серы редко превыщает 95%, а часто меньше 90%. Лагг, принимая, что цистеин, цистин и метионин являются единственными аминокислотами, имеющими серу, определял цистин + цистеин в виде SO/, образуемого при окислении аминокислот дымящей азотной кислотой, а метионин в виде серы, не окисляемой таким образом. Он сравнил результаты, полученные различными методами, для белков листа [769, 770 и вируса табачной мозаики [771]. [c.118]

Доказано существование связи цинка с серусодержащими группами белка некоторых цинксодержащих ферментов — дрожжевой алкогольдегидрогеназы, угольной ангидразы, щелочной фосфатазы. У цинка более, чем у иона марганца (Мп2+), выражена способность координироваться с азотсодержащими группами. Большим сродством к сере обладают также ионы меди одновалентной (Си+) и менее — меди двухвалентной (Си +). Вполне вероятно, что вся Си + связана в белках с серой, с остатками цистеина и гистидина. Ионы Ре2+, Сц2+, Со + имеют более выраженную тенденцию связываться с азотсодержащими груп-, пами, чем с кислородсодержащими (Orgel, 1958). Особенно четко это выражено для двухвалентной меди. Железо трехвалентное (Ре +) напротив предпочитает комплексироваться с кислородными донорами. Таким образом, избирательное распределение ионов металлов между молекулами в биологических системах определяется сродством катионов к таким функциональным группам белков, как сульфидные и кислородсодержащие анионные [c.31]

B. Г. Яковлев и Л. С. Исупова предположили, что накопление в тканях вводимых тиолов (небелковых сульфгидрильных групп) и взаимодействие серы защитных веществ с внутриклеточными белками играют решающую роль в механизме противолучевого эффекта. В ряде работ других авторов роль сульфгидрильных групп в механизме противолучевого эффекта также рассматривалась лишь в связи с распределением вводимых тиолов. Так, С. Антоку (1964) обнаружил значительное увеличение уровня тиолов (в свободной и связанной формах меченой серы) в печени, почках, селезенке, тонкой кишке и в легких мышей вскоре после введения им меченого меркаптоэтилгуанидина — А. В. Титов и Э. Г. Михайлова (1963) показали, что радиоактивная сера концентрируется в радиочувствительных органах крыс через 60 мин после введения меченых цистеамина и АЭТ и что это еще не в полной мере отражает содержание в тканях радиозащитных веществ. Д. Джемиесон (1966) обнаружила достоверное повышение содержания тиолов в селезенке крыс после введения им радиозащитных доз цистеамина. Она предположила, что возрастание уровня эндогенных тиолов происходит только за счет тиолов вводимого протектора. Повышенное содержание сульфгидрильных групп в селезенке после введения цистеина Л. И. Корчак (1965) и [c.280]

С другой стороны, данные табл. I—IV Приложения демонстрируют разницу в аминокислотном составе пептидов, принадлежащих разным тканям и участвующих в регуляции тканеспецифических функций. Аминокислотный состав каждой группы РП можно использовать для сравнения их между собой по частоте включения аминокислотных остатков, подобно тому как это сделано для усредненного белка в работе В. А. Конышева (1985). Для такого сравнения и использованы данные, приведенные в вышеупомянутых таблицах, и полученные результаты даны в табл. 6. где представлены только 9 первых разрядов, так как в исследуемых системах аминокислотные остатки, относящиеся к первым 6 рангам, занимают более 55%, а остатки первых 9 рангов — более 80% всех мест в полипептидных цепях. В табл. 6 также включены данные для нескольких регуляторных белков, которые будут рассмотрены в следующем разделе. Хочется отметить, что распределение аминокислот по рангам частоты для природных регуляторных пептидов и белков отличается от такового синтетических протеиноидов (см. табл. 5) высоким рангом лейцина, глутаминовой кислоты и цистеина, но сходно с ним высоким рангом глицина, аланина и лизина. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология