Система цистеин—цистин

Таким образом, образование сероводорода из цистеина может происходить в результате реакций дезаминирования или переаминирования с последующим превращением р-меркапто-пировиноградной кислоты в пировиноградную кислоту и серу или сероводород. При наличии избытка цистеина сера перейдет в сероводород при исследовании цистеиндесульфгидразной реакции наблюдали одновременное превращение цистеина в цистин. Интересно отметить, что цистеиндесульфгидразная реакция не идет до конца в больщинстве опытов реакция прекращалась после образования пировиноградной кислоты и сероводорода в количестве, не достигающем половины теоретического. в некоторых бактериальных системах десульфирование протекает в две ступени в первой происходит, по-видимому дезаминирование цистеина, а во второй — освобождение сероводорода [555, 559, 564—566]. Образование сероводорода [c.377]

СИСТЕМА ЦИСТЕИН-ЦИСТИН [c.469]

С биохимической точки зрения важен частный случай этой системы равновесие цистеин — цистин [c.409]

Меркаптаны и тиофенолы очень чувствительны к окислителям и переходят при окислении в дисульфиды. Последнее происходит часто уже при соприкосновении с кислородом воздуха. В связи с этим при получении и последующих превращениях меркаптанов чаще всего работают в атмосфере инертного газа или газа-восстановителя (азота, водорода, см. также разд. Г, 2.5.5). Процесс превращения меркаптана (тиофенола) в дисульфид обратим дисульфиды мягкими восстановителями вновь переводятся в меркаптаны (тиофенолы). (О биологическом значении этой реакции на примере системы цистин — цистеин посмотрите в учебнике.) [c.257]

Взаимные превращения в системе цистеин — цистин оказывают непосредственное влияние на окислительно-восстановительный потенциал клетки, который служит одним из регуляторов действия протеолитических ферментов. [c.417]

Еще одной хорошо исследованной окислительно-восстановительной системой, образующей в определенных условиях полуобратимый электрод, является система цистеин-цистин. Оба компонента этой системы способны взаимно превращаться друг в др та. Эти реакции можно проще всего изобразить уравнением [c.281]

Окислительно-восстановительные потенциалы имеют большое значение в физиологии человека и животных. К числу редокс-систем относятся такие системы в крови и тканях, как гем-гематин и цито-хромы, в которых содержится двух- и трехвалентное железо аскорбиновая кислота (витамин С ), находящаяся в окисленной и восстановленной формах система глютатиона, цистин-цистеина, янтарной и фу-маровой кислот и др. [c.76]

Нормальный окислительный потенциал системы цистин—цистеин, рассчитанный из полярографических данных, равен +0,076 в (нас. к. э.) при рН=3,3—6,8. Эта величина находится в хорошем согласии с величиной +0,08 в, вычисленной из равновесия системы железо—цистеин—цистин. [c.470]

Подобным образом ведет себя система цистин — цистеин [26]. [c.177]

Зная окислительный потенциал этой реакции (который, как показывает уравнение, возрастает с повышением концентрации водородных ионов), можно вычислить условия, при которых будет происходить окисление гидрохинона или восстановление хинона. В приблизительно нейтральном растворе гидрохинон окисляется иодом количественно (см. гл. IV, а также том III). Другие хиноны ведут себя аналогично паре хинон — гидрохинон. Также подобно этой паре, хотя и несколько более сложно, поведение системы цистин — цистеин. Обратимые процессы окисления и восстановления некоторых красителей мы рассмотрели в главе, посвященной индикаторам. Большинство других, применяемых в анализе органических соединений, окислительновосстановительных процессов необратимо. [c.275]

В этом виде оно столь же хорошо изображает и другие ведущие себя сходно сульфгидрил-дисульфидные системы, например глутатион [30 и тиогликолевую кислоту [31]. Что смеси цистеина с цистином дают хорошо воспроизводимые потенциалы, значения которых определяются уравнением [c.281]

ЦИСТЕИН. Аминокислота. НЗСНгСНМНзСООН. Синтезируется в организме животных. Нерастворима в воде. Ц. занимает очень важное место в обмене веществ. Сульфгидрильная группа Ц. 8Н обладает способностью легко окисляться, отдавая водород, идущий на восстановительные биологические реакции. При окислении двух молекул Ц. образуется цистин, обладающий способностью легко восстанавливаться до Ц. Таким образом, система цистеин — цистин является окислительно-восстановительной. В природных белках присутствуют как Д., так и цистин. Являясь важным источником серы, Ц. принимает участие в синтезе многих кератинов [c.355]

Не соответствует схеме Брдички и механизм возникновения предволн в системе цистин — цистеин [41, 42]. [c.32]

Однако, по данным других авторов [228], вычисленный этим же методом потенциал системы цистин — цистеин оказался равным +0,025 в, при тех же условиях. [c.63]

При полярографическом определении окислительно-восстановительного потенциала пары цистин-цистеин при pH = 7 получено значение —0,51 в, что близко к значению потенциала системы Ре [c.64]

Н. И. Некрасов не только постулировал кинетический характер окислительного потенциала в неравновесных или равновесных медленно реагирующих системах, но и аргументировал это положение рядом экспериментальных фактов. Например, потенциал системы цистин—цистеин и ряда других систем снижается при добавлении катализаторов дегидрирования. Добавление к биохимическим системам различных окислительно-восстановительных индикаторов, имеющих одинаковые нормальные потенциалы, нередко приводит к различию в показаниях индифферентных электродов, помещенных в такие растворы. Нами в 1964 г. [18] было указано, что из-за наличия побочных реакций на электроде и в растворе. [c.25]

На основании дополнительного полярографического исследования системы цистеин—цистин Кольтгоф с сотрудниками пришел к выводу, что и основная волна, и предшествующая ей волна цистина соответствуют восстановлению цистина в цистеин, хотя механизм обеих стадий различен. Волна, предшествующая основной, имеет кинетический характер и соответствует обратимой реакции. Высота ее пропорциональна концентрации цистина. Электродная реакция катализируется ртутью, которая реагирует с цистином, образуя цистеинат ртути, который быстро восстанавливается до ртути и цистеина. [c.470]

Однако Риклан и Шмидт [68] показали, что цистеин, раство ренный в растворе иодистого калия, может быть оттитрован иодом. Получающаяся при этом кривая титрования соответствует кривой титрования системы цистеин—цистин. Возможно, что обратимая система иод—иодид действует как катализатор при установлении потенциала между цистином и цистеином точно так же, как действовали в вышеприведенных окислительно-восстановительных реакциях красители. Многие другие сульфгидрильныесоединения, согласно этим авторам, реагируют аналогичным образом. Однако это утверждение другими исследователями до сих пор не подтверждено. Об истинно обратимых сульфгидрильных системах см. [59, 60]. [c.455]

В числе продуктов не были найдеггы цистеин, цистин, метионин, гомоцистеин и гомоцистсиновая кислота, однако, судя по наличию цистеиновой кислоты — продукта окисления цистеина, — этот последний все же образовывался в системе. Поскольку облучение проводилось без доступа воздуха, окисление могло произойти позднее, вероятно в процессе хроматографирования. [c.162]

Другая важнейшая функция серы в растительном организме состоит в поддержании определенного уровня окислительно-восстановительного потенциала клетки за счет обратимости реакций цистеин цистин и SH-глутгтион S —S-глу-татион. Эти редокс-системь/ могут связывать или освобождать атомы водорода в зависимости от преобладающих метаболических условий в клетке. Трипептид глутатион, состоящий из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина, благодаря хорошей растворимости в воде играет важную роль в метаболизме. Обычно глутатион находится в восстановленном SH-состоянии и может реагировать с дисульфидными группами тиоловых ферментов, в том числе протеолитических, активируя их и переходя в окисленную — S — S-форму. [c.243]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Продукты гидролиза белков всасываются в пищеварительном тракте в основном в виде свободных аминокислот. Кинетика всасывания аминокислот в опытах in vivo и in vitro свидетельствует, что аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются свободно с ионами Na. Для лизина, цистеина и цистина, глицина и пролина, очевидно, существует более одной системы транспорта через стенку кишечника. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот, что свидетельствует о вероятном существовании общей переносящей системы или одного общего механизма. Так, в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина, но не изменяется всасывание аланина, лейцина и глутамата. [c.425]

Более общей системой стереообозначений конфигурации хиральных центров является /г,5-система. Почти все природные L-аминокислоты, встречающиеся в белках, имеют 5-конфигура-цию. Наиболее важными исключениями из этого правила являются L-цистин и L-цистеин, хиральный центр которых имеет Л-кон-фигурацию. Для обозначения конфигурации атомов иных, чем а-углеродные рекомендуется пользоваться Л,5-системой. Во избежание использования сразу двух систем стереообозначений .. -номенклатура часто употребляется и для обозначения а-угле-родного атома, например, (25,45)-4-гидроксипролин вместо (45)-4-гидрокси-Ь-пролин. Для аминокислот с несколькими хиральными центрами использование углеводных стереопрефиксов таких, например, как Ti-эритро нежелательно. [c.312]

Радиохимический состав определяют методом восходящей бумажной хроматографии в системе трет-бут-ловый спирт — муравьиная кислота — вода (70 15 15). После обработки высушенной хроматограммы 2%-ным раствором нингидрина в ацетоне бумажную полоску выдерживают 5 мин при температуре 100° С в термостате. При этом проявляются пятно цистеина-S ( /= = 0,43—0,55) и пятно цистииа-S (jR,. = 0,15). Просчет полосы показывает, что 90% всей радиоактивности находится в пятне цистеина-S , на долю цистина-S приходится 5%. Остальные 5% принадлежат дорожке , расположенной между пятнами цистина и цистеина. Двумерной хроматографией показано, что дорожка возникает вследствие окисления цистеина-S в процессе хроматографирования. [c.14]

Б гелях казеина в принципе возможно образование связей различных типов водородных связей с участием пептидных групп цепей, гидрофобных связей между углеводородными радикалами, электростатических связей между полярными группалш и, наконец, дисульфидных связей вследствие наличия у казеина таких аминокислот, как цистин и цистеин. Электростатические связи между полярными группами в данном случае исключаются, так как структура образуется в сильнощелочной среде. Для выяснения роли водородных связей в образовании пространственных структур в водных растворах казеина системы исследовались при температурах от 5 до 70 С. [c.117]

Измерение окислительно - восстановительных потенциалов органических сернистых соединений могло бы пролить свет на вопрос относительной легкости окисления сернистых соединений. До последнего времени такие потенциалы был И измерены для систем типа 2К5Н-н Н55Н (системы цистин — цистеин [7—10], тиогликолевая — дитиогликолевая и тиоуксусная — дитиоуксусная кислоты [1, 11], тиомочевина — формамидин — дисульфид [13, 14], а также некоторые меркаптаны — дисульфиды [15]. [c.131]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Интересно отметить, что 6,8-т иооктановая кислота (называемая также тиоктовой или липоновой) подобно системе цистин — цистеин в [c.268]

Сульфгидрильная (—ЗН) группа цистеина при окислении легко отдает водород и переходит в более окисленную дисульфидную (—3 — 3—) группу с образованием цистина. Цри восстановлении дисульфидная группа цистина присоединяет два атома вфдорода и снова превращается в сульфгидрильную, при этом образуются две молекулы цистеина. Взаимные превращения дисульфидной и сульфгидрильной групп в системе цистин — цистеин определяют активное участие этих аминокислот в окислительно-восстановительных процессах в клетках растения. В растениях имеется также трипен-тид глутатион, в состав которого входят аминокислоты глутаминовая, глицин и цистеин [c.179]

L-Цистатионин, меченный по сере, превращался в меченый цистин [464], а в опытах in vitro с препаратами печени крысы было найдено, что из него образуются цистеин и а-кетомасляная кислота [460, 462, 466]. Возможно, что а-кетомасляная кислота возникала из гомосерина, так как гомосерин, добавленный к ферментному препарату, вызывал образование этой кетокислоты. По-видимому, в организме может происходить аминирование а-кетомасляной кислоты в а-аминомасляную [467]. Последняя появляется в повышенных количествах в моче людей после приема метионина [468, 469]. При изучении фермента, осуществляющего конденсацию гомоцистеина и серина, оказалось, что он отличается от ферментной системы, расщепляющей цистатионин, Реакции образования и расщепления цистатионина [c.367]

Можно высказать уверенность, что рано или поздно в этой реакции будет доказано наличие нескольких промежуточных продуктов, часть из которых находится в подвижном равновесии с цистином, часть с цистеином, причем вероятнее всего, что ни один из них не может находиться в равновесии и с тем, и с другим. Исходя из этих соображений, мы сделаем предварительный вывод, что система в определенных условиях действительно может давать полуобратимый электрод, потенциал которого зависет от концентрации ци-стеина и не зависит от концентрации цистина. Мы видим, что здесь, как и в случае сульфит-сульфата, мы действительно встречаем пример состояния, ожидаемого нами в то.м случае, когда реакция может протекать лишь в одном направлении. Нам, конечно, не г необходимости требовать, чтобы реакция протекала только в одну сторону на все 100% в экспериментальном отношении тот же результат будет получен, если обратная реакция протекает очень медленно. [c.282]

Определение серусодержащих аминокислот. Большинство исследователей считает, что при кислотном гидролизе цистин и цистеин сильно разрушаются и их следует определять, проводя отдельный анализ [63, 65]. Хороший метод для этой цели был разработан Муром [56]. Подлежащий исследованию белок предварительно (для окисления цистина и цистеина в устойчивую при кислотном гидролизе цистеиновую кислоту) обрабатывается надмуравьиной кислотой [64]. Избыток надмуравьиной кислоты разрушается воздействием НВг, легко удаляемой из системы под вакуумом. После гидролиза в 6 и. растворе НС1 проводится анализ на ионнообменной колонке с сульфированным полистиролом (Дауэкс 50X8), при котором цистеиновая кислота определяется с высокой точностью. В других случаях для окисления цистеина в цистин гидролизат белка подщелачивают до pH 6,8 и оставляют на воздухе в течение 4 ч [53]. [c.192]

Зервас [2658] предложил принципиально иной метод синтеза несимметричных пептидов цистина. Исходными соединениями в этом методе служат два 5-замещенных производных цистеина, имеющих различные карбоксилзащитиые группировки эти эфиры цистеина ацилируют по аминогруппе таким образом, что образуется производное нитробензилового эфира фосфорной кислоты (116). Удаление 5-защитных групп и последующее окисление приводят к несимметричному производному цистина (117), дисульфидный обмен у которого невозможен, поскольку связь 5—5 участвует в образовании циклической фосфорсодержащей системы. Селективное отщепление той или иной С-за-щитной группы открывает путь к получению несимметричных пептидов. [c.309]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

Элдьярн и Пил [231] предложили метод определения относительных потенциалов ( отп) дисульфид-тиоловых пар по отношению к системе цистин — цистеин, потенциал которой при 25°С равен +0,025 в. [c.63]

Система цистин [(355), Р = Н0С0СП(МН2) (СНз)] — цистеин [(356), Р = НОСОСН(КН2)СП2] на платиновом электроде является необратимой, поскольку электродная реакция происходит медленно. [c.187]

Микроскопическое изучение строения листа показывает, что хлорофилл распределен не по всей протоплазме, а сосредоточен в хлоропла-стах. С помощью электронного микроскопа было обнаружено, что внутри хлоропластов имеются еще более мелкие тельца — гранулы, которые и содержат хлорофилл. Помимо хлорофилла в составе хлоропластов обнаружены белки, липиды, углеводы, ферменты, витамины, вещества неорганического происхождения и ряд пигментов, например каротиноиды. Предполагают, что белок в хлоропластах также участвует в фотосинтезе благодаря наличию системы цистин—цистеин (сульф-гидрильные группы — промежуточные переносчики ионов водорода). [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология