Стереохимическая специфичность ферментов

СТЕРЕОХИМИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ [c.135]

Стереохимическая специфичность ферментов 135 [c.135]

Данное Бредигом и Фаянсом с помощью основных катализаторов кинетическое объяснение стереохимической специфичности ферментов (стр. 111) сильно отличается от представлений Эмиля Фишера [49], который считал, что фермент и субстрат должны подходить друг к другу, как ключ к замку. Это [c.135]

Со стереохимической специфичностью ферментов тесно связан вопрос о том, как сохранилась оптическая активность природных веществ в течение всех геологических эпох, начиная. с возникновения жизни на Земле и до наших дней [52—55]. Как известно, рацемизация сопровождается увеличением энтропии, поэтому может совершаться самопроизвольно. И действительно, у многих природных веществ, например у аминокислот и оксикислот, мы наблюдаем самопроизвольное уменьшение вращательной способности. Другие природные вещества, такие, как стероиды, настолько прочно сохраняют свою оптическую активность, что мы еще обнаруживаем следы вращательной способности, например, в нефти. Если предположить, что ферменты в оптическом отношении также стабильны, то на первый взгляд нет ничего удивительного в том, что мы находим почти все природные вещества оптически чистыми, так как их вращательная способность обусловлена их ферментным происхождением. [c.136]

Стереохимическая специфичность ферментов 137 [c.137]

Образование диастереоизомеров А Р и А Р , напротив, играет лишь незначительную роль, так как высокая стереохимическая специфичность ферментов основывается на том, что с другими антиподами они образуют промежуточные вещества очень медленно или что последние очень медленно реагируют далее. Во всяком случае, для образования А существуют более благоприятные условия, так как концентрация промежуточного вещества А Р является наибольшей. Поэтому в начальной стадии реакции имеем [c.138]

Стереохимическая специфичность ферментов 139 [c.139]

Из того факта, что ферменты гидролизуют только природные /-пептиды, следует, что для образования соединения фермента с субстратом большое значение имеет стереохимическая конфигурация субстрата. Для объяснения стереохимической специфичности ферментов необходимо допустить, что соединение фермента с субстратом происходит за счет трех или более различных атомных или молекулярных группировок [23]. Такое соединение может происходить, очевидно, только в том случае, если поверхность фермента очень тесно сближается с поверхностью субстрата, что, повидимому, возможно только при вали- [c.278]

Стереохимическая специфичность. При действии на оптически активные соединения ферменты обнаруживают стереохимическую специфичность. Фермент действует только на одну стереоизомерную форму, не затрагивая оптический антипод. На этом свойстве ферментов основан один из способов разделения рацемических смесей. [c.222]

Исключением являются лишь абсолютно стереохимически специфичные ферменты, если таковые вообще существуют. Если синтезировать фермент с помощью других оптически активных ферментов , то вновь образовавшийся продукт не может быть строго оптически чистым, если, конечно, не исходить из невероятного предположения, что все используемые при этом ферменты обладают абсолютной стереохимической специфичностью. Поскольку подобные процессы повторялись на протяжении геологических эпох бесконечное число раз, то оптическая активность ферментов (следовательно, и активность других природных веществ) давно должна была бы исчезнуть, если бы уменьшение оптической чистоты не компенсировалось бы увеличением оптической чистоты при других процессах. [c.137]

Тем самым мы получаем объяснение, каким путем возникла оптическая активность природных веществ. До тех пор пока существуют ферменты, должна существовать также и оптическая активность, так как оптически неактивные вещества вследствие высокой стереохимической специфичности ферментов и увеличения оптической чистоты при их образовании имеют тенденцию становиться оптически активными. Как только в развивающемся и размножающемся организме по какой-либо причине появляется хотя бы незначительная оптическая активность, она постепенно неизбежно развивается в полную оптическую чистоту. Первотолчком может быть случайное явление, которое, согласно теории вероятности , в ходе длительного развития должно привести к возникновению незначительной оптической активности. Таким образом, может быть, это случайность, что природные вещества обладают именно такой конфигурацией, которую мы сегодня у них находим. Вообще говоря, точно так же возможно было бы существование и мира-антипода, в котором организмы вырабатывали бы /-глюкозу, /-винную кислоту, -молочную кислоту и -аминокислоты. [c.139]

Первоначальные попытки объяснить действие ферментов основывались на допущении, что фермент действует на субстрат просто своим присутствием. Например, Барендрехт [4] в 1904 г. высказал предположение, что молекулы субстрата поглощают испускаемое ферментом излучение, вследствие чего активируются и приобретают способность реагировать. Большинство исследователей считают, что для проявления каталитической активности необходимо образование комплекса фермента с субстратом. Исторически представление о соединении фермента и субстрата развилось в связи с попытками объяснить высокую стереохимическую специфичность ферментов по отношению к соответствующим субстратам. Исходя из специфичности ферментов, Фишер [13] предложил в 1894 г. в качестве модели стерических взаимоотношений фермента с субстратом модель ключа и замка однако кинетические предпосылки такой модели впервые отметил лишь в 1902 г. Браун [7]. В соответствии с законом действия масс скорость химической реакции пропорциональна действующим массам реагирующих веществ, причем действующая масса каждого вещества измеряется концентрацией его [c.38]

Большинство природных органических соединений, участвующих в процессах обмена веществ, оптически активно и содержится в организмах в виде того или иного стереоизомера. Так, все природные аминокислоты относят к Ь-ряду О-формы аминокислот в растениях не содержатся (стр. 186). Большинство гексоз присутствует в растениях в виде В-изомеров и т. д. Многие ферменты действуют только на определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера стереохимической специфичности ферментов можно рассмотреть действие а- и Р-гликозидазы. Они катализируют гидролитическое расщепление гликозидов а-гликозидаза действует только на а-гликози-ды, а р-гликозидаза — на р-гликозиды [c.50]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология