Аминокислоты катализируемый металлам

Хорошо описанные примеры электрофильного катализа металлами включают реакции декарбоксилирования и гидролиза производных аминокислот. Декарбоксилирование оксалилацетата катализируется некоторыми металлоферментами и ионами металлов в водном растворе. Наиболее исследован катализ ионами Си(II) [39], включающий образование комплексов металл-оксалилацетат (17) схема (19) . [c.475]

В желчи желчные кислоты обычно амидированы аминокислотами глицином и таурином (2-аминоэтан-1-сульфоновой кислотой) образующиеся при этом холилглицин гликохолевая кислота) и холилтаурин таурохолевая кислота) в виде солей со щелочными металлами хорошо растворимы в воде и, благодаря своим поверхностно-активным свойствам, действуют как эмульгаторы жиров пищи и облегчают усвоение жиров в кишечнике. Одновременно они активируют фермент липазу, катализирующий гидролитический распад жиров. [c.137]

Гидролиз сложных эфиров аминокислот катализируют [5, 6] ионы Си(П) или других металлов [7, 8] [c.69]

Катализаторами (Е. А. Шилов и сотрудники) могут также служить амины и аминокислоты. Ионы металлов функционируют в качестве катализаторов по различным механизмам. Простейший из них заключается в том, что ион металла периодически изменяет валентность и таким образом катализирует окислительно-восстановительный процесс. Пусть 5Н — исходное вещество, 5 — продукт окисления, Сц +— ион-катализатор [c.281]

Экспериментально установлено, что ионы металла не катализируют гидролиз эфиров, если только молекула эфира не содержит второй координационный центр помимо карбонильной группы, однако при гидролизе эфиров аминокислот такой каталитический эффект проявляется. [c.353]

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. [c.654]

Гидролиз эфиров аминокислот. Ионы двухвалентных металлов (Со +, Си , Мп +, Са +, Mg2+), образуя комплексы, катализируют гидролиз эфиров аминокислот [c.181]

Ионы металлов можно рассматривать как кислоты Льюиса. Они способны катализировать многие из реакций, катализируемых кислотами Бренстеда. Несколько лет тому назад Педерсен [34] открыл, что ионы двухвалентной меди в небольших концентрациях сильно катализируют реакцию бромирования ацетоуксусного эфира. В настояш,ее время известно, что некоторые кетокислоты легко декарбоксилируются в присутствии различных ионов металлов [35, 36], особенно ионов железа, меди и никеля, и что сложные эфиры и амиды аминокислот могут гидролизоваться в присутствии ионов двухвалентной меди со значительно большей скоростью, чем при наличии ионов водорода той же концентрации [37]. Во всех этих примерах для субстрата существенна его способность образовывать комплекс с ионом металла, хотя и не в очень сильной степени. Комплексообразование обычно протекает по карбонильному или карбоксильному кислороду аналогично способу присоединения иона водорода при кислотно-каталитической энолизации кетонов (стр. 66 , в реакциях энолизации основание затем отрывает другой протон, и, по-видимому, разумно, что образование комплекса с участием положительного иона дает тот же эффект. Таким образом, катализ реакции бромирования ацетоуксусного эфира можно описать [33] как образование промежуточного комплексного соединения V, реагирующего с основанием В [c.71]

Изменение распределения электронов в лиганде и ионе металла (например, ион металла катализирует гидролиз слож ных эфиров аминокислот). [c.378]

Значение катализа в химическом балансе поверхности Земли начало возрастать с фантастической быстротой. Ионы металлов, находившиеся в водах океанов и морей, действуют как катализаторы во все возрастающем количестве различных химических процессов сравнительно простые органические соединения также способны проявлять каталитические функции. Амины катализируют разложение (декарбоксилирование) ке-токислот, причем некоторые из них, как доказал Лангенбек, об 1адают высоким уровнем активности [9], амины и аминоспирты, по нашим данным, ускоряют окисление полифенолов [10]. Разнообразные каталитические функции аминокислот обстоятельно исследованы в работах Е. А. Шилова [И]. Аминокислоты могут дегидрироваться в присутствии акцепторов водорода (кислород, красители) под влиянием изатина и его производных ацетальдегид ускоряет превращение дициана в оксамид конденсация бензальдегида в бензоин катализируется циан-ионами многие превращения, связанные с присоединением или потерей протона, катализируются кислотами и основаниями. С развитием окислительной атмосферы большое значение приобрели каталитические процессы окисления, ускоряемые ионами металлов переменной валентности, и т. п. Вероятно, гетерогенный катализ сыграл в биохимическом синтезе фундаментальную роль. Это объясняется тем, что в условиях гетерогенного катализа каталитический процесс сосредоточивается на относительно длительный срок 6 одном месте и рассеяние веществ тем самым ограничивается. [c.46]

Оксидазы D- и L-аминокислот (КФ 1.4.3.3) и (КФ 1.4.3.2) представляют собой флавопротеиды, не содержащие металла. Они катализируют реакции преобразования а-аминокислот в а-кетокислоты [c.203]

Якобсен [42] отметил, что небольшие количества металлов, присутствующие в соляной кислоте в качестве примесей, влияют на скорость разложения аминокислот в процессе гидролиза, катализируя реакции дезаминирования. Б присутствии 1 мМ ионов трехвалентного железа или двухвалентной меди заметно повышается скорость образования избыточного аммиака из очищенного -лактоглобулина и возникает окраска гидролизата. Для уменьшения этого источника ошибок рекомендуется применять соляную кислоту, перегнанную несколько раз в приборе из боросиликатного стекла. Показано, что полностью избежать окрашивания можно при использовании кварцевой посуды. Металлы, присутствующие в образцах белков, могут вызывать такой же эффект. [c.126]

Ферментативный катализ. Наиболее удивительными катализаторами являются ферменты, катализирующие бесчисленные реакции в живых организмах. В соответствии с термодинамикой большинство органических веществ можно превратить в продукты, обладающие более низкой свободной энергией. Находящиеся в живой клетке ферменты определяют, какие из этих реакций и с какой скоростью будут осуществляться. Все известные ферменты являются белками, т. е. полимерами, состоящими из аминокислот и имеющими определенную пространственную структуру полипептидных цепей. Сами ферменты имеют молекулярные веса порядка 15 000, но некоторые из них, по-видимому, связаны с более сложными структурами клетки. В настоящее время около 150 ферментов выделено в кристаллической форме. Некоторые из этих ферментов обладают высокой специфичностью и катализируют только одну реакцию другие катализируют большое число реакций данного типа (например,гидролиз эфиров). Ряду ферментов для проявления каталитического действия требуется присутствие определенных ионов металлов или коферментов, т. е. соединений, которые в ходе каталитического цикла попеременно окисляются и восстанавливаются. [c.364]

Гидролиз многих эфиров аминокислот катализируется ионами металлов [5]. Все эти сложные эфиры содержат функциональную группу, которая может служить лигандом для иона металла. Например, двухзарядные ионы кобальта, меди, марганца, кальция и магния эффективно катализируют гидрол1Из сложных эфиров а-аминокислот. В гл ициновом буферном растворе при pH 7,3 метиловый эфир глицина и этиловый эфир фенилаланина, в частности, легко гидролизуются под действием ионов меди (И). В ЭТ1ИХ условиях гидролиз подчиняется кинетике реакции первого порядка по субстрату. Константы скорости гидролиза этилового эфира па-фенилаланина, катализируемого ионами гидроксония, гидроксида и меди при pH 7,3, и 25 °С соответственно равны 1,46-10- (НзО+) 5,8-10 (ОН ) и 2,67-10 С [ u + (0,0775 М)] [6]. Хотя последнюю константу скорости, являющуюся составной величиной, нельзя непосредственно сравнивать с двумя первыми, высокая каталитическая [c.225]

Фермент карбоксипептидаза катализирует гидролиз некоторых пептидов, обладающих свободной а-карбоксиль-ной группой, расположенной в концевой аминокислоте [66]. В молекуле этого фермента содержится один ион цинка [67], связанный с атомом азота и серы [68]. Предполагается, что ослабление пептидной связи в субстрате под влиянием фермента происходит за счет сильного поляризующего действия иона металла [64] [c.254]

Гурд и др. [193] подтвердили такой механизм, установив, что (ГлиГли — СиОгН) катализирует гидролиз /г-нитрофенилацетата. Ли с сотр. [197] показал, что скорость гидролиза эфиров аминокислот возрастает при увеличении константы комнлексо-образования. Анализ спектров протонного магнитного резонанса эфиров аминокислот (этилового эфира глицина, метилового эфира оксипролнна и метилового эфира фенилаланина) позволяет сделать вывод, что металлы [С( (11) и Сп(П)] связываются как с аминогруппами, так и с эфирными карбонильными группами. В случае этилового эфира цистеина ионы металла образуют связи как с аминогруппами, так и с сульфгидрильными группами. В последнем случае константа скорости щелочного гидролиза комплекса кадмия с эфиром цистеина (1 1) в 11 раз больше скорости гидролиза эфира цистеина без образования комплекса. [c.129]

Карты электронной плотности активного центра Hg-KПA были рассчитаны с высоким разрешением. Центр иона металла смещен на 1,0 А главным образом вдоль осей л и г/ по сравнению с положением иона цинка. На рис. 15.7 атом ртути был бы выше и ближе к остатку Н15-69. Связь этого металла с белком тоже осуществляется через атомы N1 двух остатков гистидина, 69 и 196, которые расположены так же, как в комплексе с 2п. Возможность поворота имидазольного кольца в Н1з-196, в результате чего в связи с металлом мог бы вместо атома N1 участвовать атом N3, следует исключить. Причиной этого является обнаружение на картах молекулы воды, которая, как и в случае цинка, соединена с атомом N3 этой аминокислоты водородной связью. Электронная плотность, соответствующая карбоксильной группе остатка С1и-72, несколько понижена. Тем не менее и эта группа, по-видимому, взаимодействует с атомом ртути. В остальном карты электронной плотности для комплексов белка с 2п и Нд совпадают. Возможность использовать Н -КПА при расчете фаз подтверждает изоморфизм двух структур. В растворе ртутное производное карбоксипептидазы проявляет высокую эстеразную активность, но не катализирует гидролиз пептидов [41]. Однако в кристаллическом виде Hg-iKПA в отличие от 2п-КПА обладает и высокой пептидазной активностью, которая составляет примерно 1/1000 активности 2п-фермента в растворе [73]. [c.525]

На самом деле истинный механизм реакций карбонилировапия является, по-видимому, более сложным, и в каждом отдельном случае их направление онределяется специфичностью катализатора. На это указывает то обстоятельство, что карбонилы различных металлов действуют селективно. Так, карбонилы либо карбонилгидриды железа и кобальта в сочетании с щелочными солями а-аминокислот, имеющид1и при азоте алкильную группу (так называемый алкацндный способ ) [548], катализируют образование спиртов, а в отдельных случаях и альдегидов, в то время как карбонилы никеля направляют реакцию в подобных условиях исключительно к получению карболовых кислот или их производных [545, 550]. [c.116]

Изучение природы остаточного дыхания (Рубин, Четверикова и Арциховская, 1955 Рубин и Иванова, 1959а) показало, что листовая ткань капусты в присутствии ингибиторов металлсодержащих оксидаз (цианид, азид) способна окислять ряд аминокислот (табл. 24). Следовательно, остаточное дыхание, по крайней мере в некоторой части, катализируется оксидазами аминокислот, относящимися к группе флавопротеиновых оксидаз, не содержащих в своей молекуле тяжелых металлов. [c.142]

В 1932 г. Варбург и Христиан получили из дрожжей желтый фермент , способный катализировать окисление NADPH. Вскоре после выяснения структуры рибофлавина было установлено, что простетическая группа этого фермента — рибофлавин-5 -фосфат (флавинмононуклеотид, FMN). Позднее было обнаружено, что коферментом почечной оксидазы о-аминокислот является флавинадениндинуклеотид (FAD) (разд. 12.1.1). Флавопротеиды распространены повсеместно. Способ присоединения флавинового нуклеотида к ферментам может быть различным благодаря дополнительному связыванию одного или более ионов металла, железосерокомнлекса или гема, возникает необычное разнообразие окислительно-восстановительных ферментов. [c.472]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология