Белки неферментные

Содержание этого раздела выходит за рамки данной главы в нем мы расскажем о трех процессах, с помощью которых без участия рибосомной системы могут быть получены некоторые полипептиды. Первый —это искусственный синтез ферментов в лаборатории чисто химическими методами, второй — синтез неферментных белков клеточной стенки у бактерий с помощью особого пути биосинтеза и третий — бактериальный синтез циклических полипептидов — антибиотиков. [c.71]

Между клеточной стенкой и клеточной мембраной имеется так называемое периплазматическое пространст-в о, лучше выявляемое у грамотрицательных бактерий Это очевидно связано с тем, что внутреннее осмотическое давление выше у грамположительных бактерий [(8,1 - 20,2) 10 Па], чем у грамотрицательных [(3,03-5,05) 10 Па] В периплазматическом пространстве обнаружены ферментные и неферментные белки [c.94]

Очевидно, что ферментативная активность должна существенно зависеть от pH среды. Макромолекулы белка содержат ионизуемые группы. То же относится к большинству субстратов, модификаторов и коферментов. Подробная классификация возможных влияний pH на ферменты дана Уэббом [16] (см. также [68]). Изменение pH может изменить состояние ионизуемых групп в активном центре или соседствующих с ним оно может также влиять на состояние неферментных компонент системы и на структуру глобулы локально или в целом. [c.394]

Некоторые наследственные нарушения обмена у человека, обусловленные утратой того или иного ферментного или неферментного белка [c.485]

Большинство витаминов входит в состав коферментов, и именно по этой причине они необходимы организму. Витамин А служит кофактором белка неферментной природы — родопсина, или зрительного пурпура этот белок сетчатки глаза участвует в восприятии света. Витамин В (точнее, его производное — кальцитри-ол) регулирует обмен кальция по механизму действия он сходен с гормонами — регуляторами обмена и функций организма. Витамин Е (токоферол) выполняет роль антиоксиданта. Подробнее функции каждого из витаминов рассматриваются в других разделах. [c.184]

Все ферменты — белки, и в первом приближении все белки — ферменты. Получены данные, что так называемые структурные белки рибосом, митохондрий, хлоропластов и мембран обладают ферментативной активностью. Рибосома составлена из немногочисленных типов белковых единиц. По-видимому, точно так же обстоит дело с митохондриями и хлоропластами. Число видов неферментных белков в клетке сравнительно очень невелико — около 100, тогда как число видов различных ферментных белков достигает от 1000 до 10 ООО. Одна- [c.15]

Ферменты — это специфические белки, выполняющие определенные каталитические функции в живых системах. Оговорка о функциях ферментов в живых системах необходима потому, что далеко не каждый белок является ферментом, но в составе практически любого белка содержатся имидазольные группы гистидина либо группы СООН, SH и им подобные. В неферментных белках поведение этих групп ничем существенным не отличается от поведения этих же групп в свободных аминокислотах — весьма слабых катализаторах, тогда как биокатализаторы клетки обладают многими особыми свойствами. [c.54]

Нарушения функции неферментных белков [c.6]

К сожалению, имеется мало данных о величинах к и к для типичных субстратов амидгидролаз (табл.68). В большинстве случаев такие исследования проводились с плохими субстратами или ингибиторами. Кроме данных, приведенных в табл.68, имеются качественные результаты, свидетельствующие о стадийности образования комплексов с амидгидролазами 12972,2976,2992-29971 и данные для ферментов других классов и неферментных белков (см., например [2998-30031). [c.277]

А как обстоит дело с неферментными белками Существует очень большая группа данных по генетическому полиморфизму [c.134]

Если работа проводится с органами, размеры которых слишком малы у лабораторных животных (сердце, мозг, почки, тимус), то используется мясной скот, в основном быки и свиньи. Кроме того, не следует забывать, что человек — это тоже животное, и именно ради него приносят в жертву такое множество лабораторных животных при этом исходят из предположения, что то, что справедливо для крысы, вероятно, справедливо и для человека. Изучение ферментов тканей человека ограниченно по понятным причинам. С другой стороны, человеческая кровь вполне доступна, и существует множество методов выделения ферментов из эритроцитов и других клеток крови. Плазма крови бедна ферментами, но содержит значительные количества неферментных белков. В последнее время изучение ферментов из различных видов стало более обычным. Частично это обусловлено уяснением того, что многие важные особенности метаболического контроля, локализации ферментов и другие их характеристики значительно различаются даже в пределах типа позвоночных. [c.34]

Если фермент имеет олигомерную структуру и построен из неидентичных протомеров, то изоферменты могут получаться в результате различных комбинаций протомеров, подобно тому, как это имеет место в случае неферментного белка гемоглобина (гемоглобины А, Е, А ). Например, лактатдегидрогеназа представляет [c.97]

Негистоновые белки хромосом очень разнообразны и включают структурные белки, наряду с гистонами обеспечивающие компактизацию ДНК, а главное — множество ферментов и неферментных белков, участвующих в синтезе ДНК и РНК и в регуляции действия генов. Подробнее эти белки будут описаны в следующей главе. [c.115]

АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ - аденозиндифосфат, Р-фосфорная к-та нли ее остаток Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераз, а также изменением физ.-хим. св-в неферментных белков. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр., такие важные процессы, как транскрипция и трансляция, метаболизм липидов, глюконеогенез, мышечное сокращение. [c.103]

Как и у бобовых, углеводная фракция белков масличных культур (рапс, подсолнечник) очень мала [89, 103]. В семенах рапса она в основном представлена глюкозой, арабинозой и галактозамином. Присутствие значительной углеводной фракции в глобулине рапса, полученном из промышленной муки, обусловлено, по мнению Гилла и Танга [44], реакциями потемнения неферментного характера, вызванными технологическими процессами удаления жиров. [c.162]

Секреторные (выделительные) ткани в виде специализированных морфологических структур отсутствуют у грибов, хотя экзоцитоз (см ) присущ клеточной мембране и по этой функции она Зшодобляется секреторной ткани Из клеток грибов секретируются многие первичные и вторичные метаболиты (ферментные и неферментные белки, пигменты и другие вещества) Структуры, подобные млечникам у растений, имеются у некоторых базидиомицетов (скрипица, рыжик) В этих случаях между гифами и окружающими их клетками образуются ситовидные пластинки и гифы становятся как бы млечными трубками, содержашдми млечный сок (эмульсия смол, масел, пигментов, горьких и других веществ в воде) [c.118]

В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаболитов — ферментных и неферментных белков. Следовательно, кроме бдосинтеза аминокислот de поУо,возможен другой njnrb их получения, а именно — из гидролизатов соответствующих белков (триптофан разрушается при кислотном гидролизе), в том числе — из нативной биомассы микробных клеток. [c.445]

Когда необходимо выделить фермент в более очищенном виде и без большинства примесных (ферментных и неферментных) йолидисперсных белков, то в схему можно включить стадии диализа и гель-хроматографии. [c.462]

КО на неферментные белки иногда может приходиться значительная часть общего белка. Так, например, на долю двух запасных глобулинов в клетках семядолей гороха приходится более 80% общего количества белка (гл. 29) другие примеры подобного рода — глиадин пшеницы и гордеин ячменя. Каково же происхождение таких запасных белков Состав глобулинов семядолей гороха не представляет ничего необычного для белков. Может быть, глобулины — ферменты, которые утратили свои активные центры Мутации, приводящие к нарушению активного центра фермента, могут и не препятствовать синтезу ставшего неактивным белка. А если синтез фермента контролировался путем репрессии продуктом катализируемой реакции, то тем в больших количествах могли бы образоваться молекулы фермента, уже не обладающие ферментативной активностью. Однако состав глиадина и гордеина в достаточной мере необычен (40% глутамина и 14% пролина). Поэтому трудно представить, что они также возникли в результате утраты активного центра, но что впоследствии они сильно изменились, превратившись в эффективную форму запаса углерода и азота в легко доступном для растения виде. Оболочки меристематических клеток, а также клеток, выросших в культуре ткани, содержат до 40% общего белка клетг п [c.16]

НЕФЕРМЕНТНЫЕ НЕЙРОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ Са +-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ [c.71]

НЕФЕРМЕНТНЫЕ НЕЙРОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ, ОТВЕТСТВЕННЫЕ ЗА ПРОЦЕССЫ АДГЕЗИИ И МЕЖКЛЕТОЧНОГО УЗНАВАНИЯ [c.77]

Протеинкиназы связывают сАМР и GMP с клеточным метаболизмом. Эти киназы катализируют перенос у-фосфата АТР к гидроксидным группам серина или треонина разнообразных акцепторных белков, включающих гликогенсинтазу (разд. 15.3.8), киназу фосфорилазы Ь (разд. 15.3.8), рибосомные белки (гл. 26), гистоны (гл. 26), а также мембранные белки субклеточных органелл, таких, как митохондрии (гл. 12). Изменение активности ферментов в результате фосфорилирования в действительности и есть тот метаболический процесс регуляции, который осуществляется по сигналу, полученному после связывания регуляторного агента с мембранными рецепторами. Неферментные субстраты протеинкиназ, например рибосомные белки и гистоны, могут проявлять свое влияние посредством других механизмов, а именно через реакции, воздействующие на скорости синтеза специфических белков (гл. 25 и 41). [c.366]

Неферментные белки — факторы Villa и Va — также образуются из предшественников (факторов VIII и V) путем частичного протеолиза без такой модификации они не могут включаться в мембранные комплексы. Но тканевой фактор в протеолитической модификации не нуждается. [c.508]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология