Флавопротеиды как оксидазы

Вторая группа флавопротеидов гораздо более многочисленна. Эти дегидрогеназы не способны выполнять роль непосредственных акцепторов электронов дыхательного субстрата. Они могут получать только электроны, предварительно мобилизованные анаэробными дегидрогеназами. Окисляя восстановленные пиридиновые дегидрогеназы, они передают получаемые от последних электроны по цепи в направлении к кислороду. Флавиновые ферменты различаются и в отношении акцепторов, которым они способны передавать полученный водород (электроны). Такими акцепторами могут служить другие дегидрогеназы или окисленный цитохром, или, наконец, кислород. Флавопротеиды, способные переносить электроны на кислород, являются, по существу, настоящими оксидазами (например, глюкозооксидаза, оксидаза <1-аминокислот и др.), В результате действия этих ферментов образуется перекись водорода, кислород которой используется пероксидазой. Таким образом, флавиновые оксидазы и перокси- [c.231]

В этом случае флавопротеид (т. е. оксидаза) не содержит металла. [c.234]

У аэротолерантных анаэробов, таких как молочнокислые бактерии и некоторые клострндии, флавопротеиды выполняют роль основного связующего звена между субстратом и молекулярным кислородом. Подобные системы могут быть полезными, например, для создания анаэробных условий в результате поглощения Ог из среды, но не имеют отношения к получению клеткой энергии. Восстановление Ог, при котором в роли оксидаз, т. е. ферментов, непосредственно осуществляющих перенос электронов на молекулярный кислород, выступают флавопротеиды, получило название флавинового дыхания . В основном при флавиновом дыхании осуществляется двухэлектронный перенос на Ог- Так, у молочнокислых бактерий рода 81гвр1осос-сиз 90% поглощенного Ог восстанавливается до НгОг. [c.314]

Оксидазы D- и L-аминокислот (КФ 1.4.3.3) и (КФ 1.4.3.2) представляют собой флавопротеиды, не содержащие металла. Они катализируют реакции преобразования а-аминокислот в а-кетокислоты [c.203]

Металлы-активаторы, выполняющие каталитические функции. В этом случае ионы металлов являются частью активных центров ферментов или составными элементами простетических групп. Собственно каталитические функции металлов характерны для сравнительно немногих ферментов — металлопорфиринов, некоторых флавопротеидов, медьсодержащих оксидаз и некоторых других ферментов окислительных процессов, свойства которых будут рассмотрены несколько позднее. [c.253]

Одним из примеров, иллюстрирующих существование такого рода синхронности, могут служить материалы наблюдений Рубина и Ивановой (1958), частично приведенные в предыдущей главе (см. табл. 24 и 25). Авторами установлено, что в группе флавопротеидов капусты основная роль принадлежит оксидазе аминокислот, причем наиболее активно окисляются аминокислоты валин, аспарагиновая и глутаминовая. Изучение качественного и количественного состава аминокислот показало, что в тканях устойчивого [c.241]

Оксидаза D-аминокислот обнаружена в почках и в печени и она катализирует окислительное дезаминирование большого числа различных неприродных D-аминокислот. Очищенные препараты этой оксидазы оказываются значительно более активными, чем препараты оксидазы L-амино-кислот. По своей химической природе оксидаза D-аминокислот является флавопротеидом, причем флавин в ней представлен флавин-аденин-дину-клеотидом. Способ действия оксидазы D-аминокислот такой же, как и оксидазы L-аминокислот (см. выше). Оксидаза D-аминокислот обнаружена в почках и в печени различных позвоночных животных, бактериях и плесенях. [c.346]

Флавопротеиды составляют весьма обширную группу окислительно-восстановительных ферментов, окисляющих самые различные субстраты и переносящих водород, на различные акцепторы. Это оксидазы, окисляющие субстраты посредством молекулярного кислорода с образованием перекиси водорода, дегидрогеназы, переносящие электроны от субстратов на цитохромы или искусственные акцепторы электронов, дегидрогеназы, восстанавливающие никотиновые коферменты и диафоразы, окисляющие восстановленные никотиновые коферменты и диафоразы, окисляющие восстановленные никотиновые коферменты посредством искусственных акцепторов электронов. Наличие столь обширного количества разнообразных субстратов и акцепторов водорода, большое разнообразие происходящих процессов, [c.157]

Окислительное дезаминирование а-аминокислот в а-кетокислоты и моноаминов в альдегиды. Окислительное дезаминирование а-аминокислот катализируют флавопротеиды—оксидазы L-аминокислот, катализируюш,ие окисление природных аминокислот L-ряда, и оксидазы D-аминокислот, действующие на неприродные аминокислоты D-ряда. Ферменты высокоспецифичны по отношению к стереохимической конфигурации аминокислот и малоспецифичны по отношению к боковой цепи, а-Аминокислота при каталитичес-, ком действии флавопротеида дегидрогенизируется до иминокислоты, об- разующийся дигидро-ФАД передает водород на молекулярный кислород, а иминокислота неферментно превращается в а-кетокислоту [369] [c.565]

Окислительное дезаминирование аминокислот может осуществляться за счет оксидазы Ь- или О-аминокислот. Обе оксидазы представляют собой флавопротеиды. Оксидаза Ь-аминокислот (Ь-амивокислота кислород — оксидоредуктаза (дезаминирующая), К-Ф. 1.4.3.2) локализуется в эндоплазматической сети клеток печени и катализирует реакцию [c.118]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Окислительное демети л иро в ание N-мeтил- -аминокислот в -аминокислоты. Специфическая оксидаза К-метиламинокислот реагирует при наличии свободной а-карбок-сильной группы субстрата. Этот флавопротеид, содержаш,ий ФАД, не действует на К-диметиламинокислоты. Реакция сопровождается выделением перекиси водорода и формальдегида [c.565]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Аминокислоты, поступающие из кишечника в кровь, используются в органах и тканях на построение тканевых белков, ферментов, гормонов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, азотистых экстрактивных веществ и др. Аминокислоты, оставшиеся не использованными, а также освободившиеся в результате распада тканевых белков, подвергаются окислительному дезаминированию под влиянием оксидазы 1-аминокислот (флавопротеид — ФМН) с образованием промежуточного продукта — пмннокислоты. [c.191]

Животные И грибы содержат оксидазы О- и Ь-аминокислот эти ферменты представляют собой флавопротеиды. Имеющиеся данные показывают, что эти ферменты, если и присутствуют в высших растениях, то обладают в них очень слабой активностью. В растениях аминокислоты окисляются полифенолоксидазной системой, причем окисление глицина происходит легче, чем окисление других аминокислот Вероятная последовательность реакций при окислении глицина показана на фиг. И7. [c.405]

Аэробные организмы действительно располагают соответствующими оксидазами, которые катализируют соединение водорода восстановленной формы флавопротеидов с кислородом. Эти специальные катализаторы, обеспечивающие взаимодействие восстановленных флавиновых ферментов с кислородом в тканях, были открыты и изучены главным образом Кейлииым они получили название цитохромов. [c.232]

Из оксидаз (стр. 236) к классу флавопротеидов, содержащих молибден, относятся ксантиноксидаза, альдегидлегидрогеназа и некоторые другие. [c.244]

В 1938 г. Варбург и Кристиан обнаружили, что фермент, катализирующий окисление В-аминокислот молекулярным кислородом (оксидаза В-амино-кислот), является флавопротеидом и содержит простетическую группу, отличную от ФМН. Структура этого нового кофермента, флавинадениндинук- [c.231]

В качестве простетической группы фермента может действовать и не одно вещество. У сукцин-оксидазы, например, кроме флавина, должны быть еще и ферро-ионы ксантиноксидаза представляет собой флавопротеид, содержащий Мо. В этих случаях нужны оба компонента. [c.70]

Путем подбора подходящих уровней активности дегидрогеназ и оксидаз Чанс и Уильямс сумели идентифицировать еще два пункта перекреста в цепи между цитохромами й и с и между пиридинпуклеотидом и флавопротеидом. Все три пункта перекреста, расположенные вдоль дыхательной цепи при переходе из состояния 3 в состояние 4, были определены как пункты запасания энергии. [c.68]

Этот фермент был выделен в очищенном состоянии из листьев шпината Целичем и Очоа в 1953 г В настоящее время известно, что он представляет собой флавопротеид, содержащий ФМН. В неочищенных препаратах глиоксилат окисляется далее образовавшейся перекисью водорода, давая формиат и СО2. Однако при добавлении каталазы конечным продуктом, по-видимому, является оксалат. Целич, как сообщили Дэвис и Эллис [12], получил кристаллическую гликолатоксидазу, которая не окисляет глиоксилат. Ричардсон и Толберт [45], работая с высокоочищенными препаратами из растений, наблюдали, что при окислении гликолата образовывался оксалат, однако никаких фактов, указывающих на присутствие второго фермента, который бы вызывал превращение глиоксилата в оксалат, они не нашли. Более того, они отмечают, что поскольку глиоксиловая кислота в растворе существует в гидратированной форме СН(0Н)2-СООН, то способность оксидазы использовать эту кислоту находится в соответствии с известной способностью этой [c.301]

Флавопротеиды можно разделить на два класса. Для одних, помимо изоаллоксазинового кольца, для выполнения каталитических функций необходимо наличие в ферменте ионов железа и молибдена. Это металлофлавопротеиды, примерами которых могут служить ксан-тиноксидаза, альдегидоксидаза, дигидрооротатдегидрогеназа или сукцинатдегидрогеназа. Другие флавопротеиды, такие как липоамид-дегидрогеназа и ее аналоги или оксидазы D- и -аминокислот, осуществляют свои каталитические действия без помощи ионов металлов. Кроме того, и те и другие ферменты в своих активных центрах содержат кислотно-основные группы. [c.193]

В настояш ее время известен ряд флавопротеидов дыхательной цени (лактатоксидаза, оксалатоксидаза, глюкозооксидаза, оксидазы D- и L-аминокислот и др.), субстратами которых служат восстановленные формы никотинамидных коферментов. Кроме того, имеются флавопротеиды, осуществляющие перенос водорода непосредственно с субстратов (например, со спиртов, аминов, альдегидов, аминокислот) на кислород с образованием перекиси водорода. [c.256]

Простетические группы ряда флавопротеидов содержат атом металла. Например, ксантиноксидаза (дегидрогеназа), нитратредуктаза содержат молибден, в состав дегидрогеназы бутирил-КоА входит медь-флавопротеид, НАД-Нг цитохром с редуктаза и НАДФ-Нг цитохром с редуктаза, сукциндегидрогеназа содержат железо. Характерной чертой для этой категории ферментов является то, что их действие в отличие от флавопротеидов, не содержащих металлов (оксидаза гликолевой кислоты) подавляется цианидом. [c.235]

Пероксидаза и каталаза представляют собой двухкомпонентные ферменты, активная группа которых содержит трехвалентное железо, соединенное с остатками четырех пнрольных колец в виде гематина, т. е. являются гемопротеидами (флавопротеиды). Гематин пероксидазы и каталазы имеет одно и то же строение. Различия в каталитической функции каталазы и пероксидазы объясняется различиями в свойствах белков, связанных в этих ферментах с одной и той же активной группой. Пероксидаза окисляет различные органические соединения в организме с помощью перекиси водорода, которая образуется в результате действия некоторых оксидаз. Пероксидаза переносит водород субстрата на перекись водорода [c.145]

Глицин дезаминируется с помощью специфической для него оксидазы (глициноксидазы). По своей химической природе эта оксидаза является флавопротеидом. Химизм дезаминирования глицина аналогичен химизму окислительного дезаминирования многих других аминокислот. [c.351]

В 1932 г. Варбург и Христиан получили из дрожжей желтый фермент , способный катализировать окисление NADPH. Вскоре после выяснения структуры рибофлавина было установлено, что простетическая группа этого фермента — рибофлавин-5 -фосфат (флавинмононуклеотид, FMN). Позднее было обнаружено, что коферментом почечной оксидазы о-аминокислот является флавинадениндинуклеотид (FAD) (разд. 12.1.1). Флавопротеиды распространены повсеместно. Способ присоединения флавинового нуклеотида к ферментам может быть различным благодаря дополнительному связыванию одного или более ионов металла, железосерокомнлекса или гема, возникает необычное разнообразие окислительно-восстановительных ферментов. [c.472]

Спектр поглощения флавопротеидов имеет максимумы 280, 350—380 и 450 нм. Двухэлектронное восстановление флавина приводит к почти полному исчезновению полосы при 450 нм и частичному уменьшению поглощения при 280 и 380 нм. Три кольца рибофлавина в его окисленной форме расположены в одной плоскости. Восстановленная форма принимает конфигурацию крыла бабочки с осью перегиба между N-5 и N-10. Частичное восстановление флавопротеида до его семихинона может быть достигнуто путем титрования дитионитом или естественным субстратом в анаэробных условиях. Семихинондная форма фермента, как правило, дает сигнал электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) при g=2, характерный для органических свободных радикалов. Отсутствие сигналов ЭПР у некоторых частично восстановленных форм флавопротеидов, несмотря на сходство спектральных характеристик таких форм с приведенными на рис. 13.9, позволяет предположить, что пара флавиновых семихинонов вступает в спин-спиновое взаимодействие. Различают два класса флавопротеидов те, которые образуют прн частичном восстановлении красный семихинон, и те, которые образуют синий семихинон (рис. 13.10). К первой группе относятся главным образом оксидазы это означает, что полностью восстановленная форма окисляется Ог с образованием Н2О2. Вторая группа представлена дегидрогеназами они взаимодействуют с О2 гораздо медленнее по одноэлектронной реакции, которая идет [c.474]

Вероятно, самые простые из флавопротеидов — это оксидазы, каждая из которых состоит только из белка и флавиннуклеотида. [c.475]

Одна категория этих оксидаз уже описана ранее это простые самоокисляющиеся флавопротеиды, например о- и L-оксидазы аминокислот из печени, почек и змеиных ядов (разд. 13.2). Они восстанавливают Ог до Н2О2, который может либо разлагаться каталазой, лнбо использоваться в реакциях, катализируемых перок-сидазой (разд. 13.7.6). [c.503]

Для большинства флавопротеидов ковалентные связи между флавином и белком, по всей вероятности, отсутствуют. Однако в этих случаях взаимодействие флавина с белком является, по-видимому, многоточечным. Работа по реконструкции цитохром-В5-редуктазы из ФАД и апофермента, проведенная Strittmatter [24] показала, что при присоединении флавина к белку происходят какие-то конформационные изменения в структуре белка. Вслед за этим, Massey, urti [25] исследовали оксидазу D-аминокислот. Они определили, что взаимодействие флавина с белком имеет 2 стадии быструю биомолекулярную и медлен- [c.159]

Они имеют одинаковый молекулярный вес, близкие субстраты, идентичный кинетический механизм действия, в обоих предполагается наличие в активном центре имидазола. При добавлении субстратов оксида-зы-L - и D-аминокислот претерпевают аналогичные с другими Рис. 62. Спектры поглощения флавопротеидами спектральные оксидазы D-аминокислот. изменения. Абсорбция в об- ласти 380—460 нм уменьшается, и появляется широкая по- [c.173]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология