Аммиак-лиазы

В растениях -тирозин—аммиак-лиазе обычно сопутствует -фенилаланин—аммиак-лиаза, которая присутствует в значительно меньших количествах [74]. В кукурузе лишь один фермент ответственен за элиминирование аммиака как из -фенилаланина, так и из -тирозина это означает, что с обоими субстратами взаимодействует один и тот же активный центр фермента [80]. -Тирозин—аммиак-лиаза действует так же стереоспецифично, как и сопутствующий ей фермент, ответственный за превращение -фенилаланина реакция протекает с удалением 3-рго-(S)-водородного атома (см. схему 45) [81]. [c.712]

Гистидин-аммиак-лиаза [c.542]

Уже давно было показано, что кольцо А флавоноидной молекулы происходит из ацетатных фрагментов, в то время как кольцо В и связывающие оба бензольных кольца три углеродных атома составляют фенилпропаноидный остаток, происходящий из щикимата. Подробно щикиматный путь, приводящий к образованию фенилаланина, был рассмотрен в гл. 3. В биосинтезе флавоноидов фундаментальное значение имеет реакция, катализируемая ферментом фенилаланин-аммиак-лиазой (ФАЛ), в ходе которой фенилаланин (4,24) дезаминируется (рис. 4.8) с образованием транс-коричной кислоты (4 25). [c.141]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Аммиак-лиазы 2/1169 Аммиачные продукты 3/356 анализ 2/710 взрывчатые 2/127 [c.546]

Возвращаясь к стадии а в уравнении (8-32), отметим следующее структура субстрата такова, что вряд ли можно было ожидать легкого-элиминирования а-аминогруппы. Таким образом, не удивительно, что в ферменте Ь-гистидин — аммиак-лиаза имеется особый активны [c.236]

Хавкин Э. Е., Переляева А. Н. 1970. Фенилаланин-аммиак-лиаза и накопление растворимых фенольных соединений в растущих и зрелых клетках корня и колеоптиля кукурузы.— Докл. АН СССР, 193, 227. [c.227]

Этаноламин—аммиак-лиаза [c.291]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Получение Ь-фенилаланина из коричной кислоты и аммиака осуществляется при помощи фермента фенилаланин-аммиак-лиазы также в одну стадию [c.23]

Повреждение или инфекция. Синтез флавоноидов в зеленых растениях часто усиливается после механических повреждений или заражения патогенными организмами. Наблюдаемое увеличение содержания флавоноидов может, однако, просто отражать-общее возрастание активности фенилаланин—аммиак-лиазь вызванное необходимостью образования фенольных фитоалер синов и связанное с повышением устойчивости растения к з болеванию. [c.150]

Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр, аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасьпц. соединений, Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр, аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). [c.589]

Лиазы. Эти ферменты часто используются в реакциях дезаминирования. Так, для образования L-аспарта из фумарата аммония может использоваться (в обратной реакции) аспарта-за, нли L-аспартат—аммиак-лиаза. В качестве доноров аммония могут, кроме того, выступать гидразин или гидроксил а мин. Сходным образом L-фенилаланин — аммиак-лиаза может катализировать распад L-фенилаланина с образованием транс-ко-ричной кислоты и аммиака. Хотя обычно равновесие в этих реакциях сдвинуто в сторону реакций распада, при высоких концентрациях аммонийных ионов начинают преобладать процессы синтеза. [c.152]

Получение L-аспарагиновой кислоты. Аспарагиновая кислота широко употребляется в качестве пищевой добавки (подсластитель и подкислитель). Первая в мире промышленная установка для синтеза L-аспарагиновой кислоты из получаемого химическим путем фумарата аммония была запущена в 1973 г. в Японии (фирма Танабе Сейяку ) в ней использованы иммобилизованные в полиакриламидном геле клетки кишечной палочки Е. соИ, содержащие аспартат-аммиак-лиазу [c.96]

Полиакриламвдный гель с иммобилизованными микробными клетками формуют в виде кубиков размером 2 — 3 мм, которыми заполняют колонку объемом 1 м . Через колонку пропускают раствор фумарата аммония. При подкислении выходящего из колонки элюата до pH 2,8 и охлаждении до 15 °С из него выкристаллизовывается аспарагиновая кислота в виде препарата 100 %-й чистоты. Процесс получения аспартата полностью автоматизирован и осуществляется в непрерьшном режиме. Производительность процесса — 1700 кг чистой аспарагиновой кислоты в сутки на реактор. Иммобилизованные клетки кишечной палочки сохраняют активность фермента на 80 % в течение 120 дней и на 50 % в течение 600 дней работы реактора, в то время как свободные клетки — всего на протяжении 10 дней с уровнем активности 25 % от исходной. В Армении был налажен промышленный процесс получения аспартата особой степени чистоты с использованием иммобилизованной аспартат-аммиак-лиазы на базе научных разработок химфака МГУ им. М. В. Ломоносова (1974). [c.97]

Доводом в пользу того, что механизм действия этаноламин—аммиак-лиазы аналогичен приведенному в уравнении (8-77), является перенос Н от 5 -Ш-дезоксиаденозилкобаламина как на субстрат L-2-ами-нопропанол, так и на продукт реакции с кинетически уловимыми скоростями [172, 173]. Факт переноса H из положения 1 дейтерированного 2-аминопропанола на метильную группу 5,5-ди-2Н-аденозилкобаламина с образованием 5 -дезоксиаденозина, содержащего группу С Нз, служит еще одним доводом в пользу этого механизма [173а]. [c.293]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Углерод—азот-лиазы (С—М-лиазы) Аспартат—аммиак-лиаза [c.48]

Смотреть страницы где упоминается термин Аммиак-лиазы: [c.151] [c.489] [c.552] [c.236] [c.237] [c.380] [c.711] [c.712] [c.387] [c.462] [c.23] [c.197] [c.542] [c.39] [c.211] [c.260] [c.367] [c.463] [c.241] [c.96] [c.193] [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология