Дегидроаланин

Характерными структурными элементами этого антибиотика являются непредельные аминокислоты дегидроаланин и дегидроаминомасляная кислота, которые способны взаимодействовать с сульфгидрильными (-ЗН) группами некоторых ферментов, на чем и основано (как предполагают) их биологическое действие. Он активен против [c.312]

С использованием различных диазосоединений и ненасыщенных аминокислот (дегидроаланина, дегидрофенилаланина, дегидроглутаминовой кислоты) был получен ряд аналогичных М-замещенных пиразолинов 14, 16, 17, 19-21 (табл. 2) [27-43], которые впоследствии, как и пиразолины 11а-с, были с успехом использованы для синтеза соответствующих аминокислот циклопропанового ряда. [c.9]

Оба фермента ингибируются боргидридом натрия, а также нитрометаном. Имеются данные, что оба фермента содержат Ы-концевые остатки дегидроаланина, аминогруппы которых существуют в форме шиффовых оснований, возможно с альдегидными группами, возникающими при окислении боковых цепей остатков серина [65, 66]. Предложен возможный механизм действия ферментов, основанный на этом допущении. Выдвинуто предположение о возможном участии переходного металла [66а]. [c.237]

Наряду с этим развивались другие направления синтеза на полимерных носителях приведем несколько примеров. Согласно Гроссу и сотр. [414], в качестве якорной группировки для синтеза пептидов с С-концевыми амидными группами годится дегидроаланин [c.183]

Выше были рассмотрены попытки использовать для селективного расщепления боковые цепи цистина и цистеина, образующиеся при восстановлении цистина (см. стр. 172 и ел., 179—198). Другая возможность селективного расщепления [303] — превращение этих остатков в группы — H2S N, которые под действием щелочи разлагаются с образованием остатков дегидроаланина (а-аминоакриловой кислоты). Это приводит к появлению в пептидной цепи реакционноспособных участков [c.215]

Нуклеофильная атака лизина или орнитина (5) (который, в свою очередь, является продуктом деградации аргинина под действием щелочи) на дегидроаланин сходным образом приводит к лизиноаланину (4а) и орнитоаланину (46) [10]. [c.231]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Легкость, с которой 6-дезокситалоза отщепляется в щелочной среде, первоначально интерпретировалась как доказательство эфирной связи между С-концевой карбоксильной группой и С-1 гидроксильной группой этого сахара [60]. Позже было обнаружено [64, 65], что гликозиды серина и треонина, существующие в. гликопротеидах, легко претерпевают реакцию р-эли-минирования с освобождением молекулы сахара и образованием дегидроаланина из серина и дегидро-а-аминомасляной кислоты из треонина. Это привело к пересмотру положения 6-дезокситалозы в микозидах С, поскольку в этом случае было также обнаружено, что имеет место р-элиминирование с освобождением сахара и деструкцией а//о-треонина [54]. [c.207]

При нагревании или хранении растворов ликомаразмина он переходит в неактивное соединение, которое, по-видимому, является производным дегидроаланина [409] [c.75]

Превращение этого ключевого остатка серина в остаток дегидроаланина полностью инактивирует химотрипсин, что указывает на необходимость образования в качестве промежуточного продукта ацилфермента с ацилиро-ванием по данной гидроксильной группе серина. [c.204]

В 1957 г. Суон [63] предположил, что превращение остатков цистеина и цистина в остатки дегидроаланина может послужить основой метода избирательного расщепления пептидной цепи при этих остатках. Была предложена следующая схема, основанная на реактивности цистеин-5-сульфоната [c.130]

Были использованы другие модификации для осуществления реакции Р-элиминирования. Патчорник и др. [65] описали образование остатка дегидроаланина с 75%-ным выходом из диалкил-сульфониевой соли путем реакции [c.130]

Превращение остатка цистеина в дегидроаланин было использовано при изучении рибонуклеазы. Полностью восстановленная панкреатическая рибонуклеаза содержит 8 остатков цистеина в молекуле. Соколовский и Патчорник использовали следующий ряд реакций, позволивший им количественно разорвать молекулу рибонуклеазы на 9 фрагментов. [c.82]

Необходимо отметить, что в опытах Танака и сотр. [22] образование аланина за счет восстановления дегидроаланина было равно потере серина, в то время как только 14,7% потери треонина возмещалось после восстановления образованием а-аминомасляной кислоты. В подобных опытах Андерсона [21] получалось только 35% теоретического количества а-аминомасляной кислоты. Одна из причин столь низкого выхода указана в статье Адамса [70]. Кажется вероятным, что часть 0-замещенных остатков треонина в гликопротеинах при действии щелочей претерпевает разрыв между С-2 и С-З с образованием глицина (см. также [77]). Танака и сотр. [22] наблюдали также, что 0-замещенный серин в ПЖБ разрушается по механизму р-эли- [c.292]

Строение низина. В конце 60-х гг. началось активное изучение химии низина. Было установлено, что низин имеет молекулярную массу, равную 3500. Причем антибиотик может полимери-зоваться и образовывать из мономера димер (молекулярная масса 7000) и тетрамер (молекулярная масса 14 000). Полимеризацию низина связывают с наличием в его молекуле дегидроаланина. [c.207]

В состав молекулы низина входят 34 аминокислотных остатка 15 аминокислот лизина, гистидина, аспарагиновой кислоты, серина, пролина, глицина, аланина, валина, метионина, изолейцина, лейцина, а также остатки ненасыщенных аминокислот — дегидроаланина и р-метилдегидроаланина и редко встречающихся серосодержащих аминокислот — лантионина и р-ме-тиллантионина [c.207]

Раси епление S—S-связей в белках. Расщепление может происходить либо в восстановительной среде (в присутствии тиолов, других восстановленных соединений серы, например ЫагЗОз, Na2S203), либо в щелочной среде при повышенной температуре. В первом случае продуктом восстановления S—S-связи является ее тиольная форма (белок —SH) либо смешанный дисульфид тиольной формы белка с восстанавливающим реагентом (белок —S—S—R белок —S—SO3" и т. п.). При щелочном расщеплении S—S-связей происходит более сложная цепь химических реакций. Сначала цистин гидролизуется с образованием дегидроаланина [c.122]

При обработке пептидов щелочью остаток дегидроаланина (91) образуется непосредственно из цистина (90). Расщепление дисульфидной группы инициируется благодаря атаке гидроксил-ионом протона при а-углеродном атоме с образованием остатка 5-тиоцистеина (92), который затем превращается в цистеин и свободную серу [189]. [c.124]

Вместе с тем методу расщепления пептидной связи через промежуточное образование дегидроаланина свойственны существенные недостатки. Остаток дегидроаланина (93) может вступать в реакцию с нуклеофилами, например с е-амино-группой остатка лизина (94) с образованием ОЬ-а-амино- - [c.125]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.312 , c.313 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.183 , c.297 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.229 , c.231 , c.329 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.207 ]

Иммобилизованные ферменты (1987) -- [ c.122 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.68 , c.76 , c.79 , c.81 , c.87 , c.110 , c.112 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология