Субъединицы расположение

Молекула фитохрома состоит из двух частей относительно небольшого хромофора, поглощающего свет, и значительно более крупного бесцветного белка. Хромофор, подобно хромофору фикоцианина и других пигментов водорослей, представляет собой тетрапиррол с незамкнутой цепью (рис. 11.12). После поглощения фитохромом света с определенной длиной волны форма хромофора изменяется, и это в свою очередь изменяет форму белкового компонента. Белок, по-видимому, состоит из 4 субъединиц, расположенных в виде двойной гантели, с общей мол. массой около 240 ООО это умеренно крупный белок, состоящий примерно из 2000 аминокислот. [c.343]

Для воспроизведения некоего объекта необходимо, чтобы копируемый объект был доступен для атомов или малых молекул, которые, соединяясь, образуют его копию. Значит, этот объект должен быть линейным или плоскостным. Предположим для простоты, что копируемая молекула построена из ряда субъединиц, расположенных одна за другой. Такая молекула, как мы уже знаем, называется линейным полимером. Поскольку жизнь связана с такими [c.136]

Белок состоит из 60 сферических субъединиц, расположенных таким образом, что 6 составляют шестиугольник, а Ю шестиугольников упакованы в виде стопки один над другим. Опишите типы структур, которые будут наблюдаться (Л) при негативном контрастировании, ( ) измерении тени и (В) при использовании реплики. [c.87]

Микротрубочки ресничек (и жгутиков) эукариот имеют другую структуру. В большей части реснички они находятся в форме слившихся inap А-трубочка содержит ручку , и В-трубочка присоединяется к ней за счет общих субъединиц, расположенных в центре структуры. Как и из лабильных микроррубочек, было выделено два типа молекул тубулина, однако вопрос о том, как они вписываются в структуру опа-ренных микротрубочек, остается открытым. [c.279]

Предполагается, что образование надопиральной структуры обусловлено конформационными различиями субъединиц, расположенных в одном продольном ряду . Здесь, как к в случае вирусо в с икосаэдрической оболочкой, квазиэквива- [c.281]

Вирус табачной мозаики (рис. 5.1) представляет собой полый цилиндр длиной 3000 А, с внутренним диаметром 40 А и внешним диаметром 180 А. Каждый вирус ВТМ содержит 2200 белковых субъединиц, расположенных в виде правой спирали, в которой на один виток спирали приходится 16 1/3 субъединиц. Цепь РНК, длиной 6600 нуклеотидов, располагается также в виде спирали между последовательными витками белковой спирали. Самосборка ВТМ in vitro из белка и РНК начинается ср связывания двойного диска белка ВТМ с участком молекулы РНК, отстоящим от конца молекулы РНК примерно на 750 нуклеотидов (см. ниже). Образовавшийся кусочек белково-нуклеиновой Спирали служит затравкой для последующей конденсации белковых субъединиц совместно со спиралью РНК в цилиндрическую спиральную структуру ВТМ (см, рис. 5.1). Электронно-микроскопические исследования показывают, что соседние витки белковой спирали на внешнем радиусе цилиндра ВТМ соприкасаются плотно, а на внутреннем радиусе несколько отходят друг от друга. При самосборке капсида ВТМ цепь РНК протягивается сквозь полость цилиндра и укладывается изнутри в зазор между последовательными витками белковой спирали. При этом участок цепи РНК, примыкающий к 3-концу нуклеиновой кислоты, остается не закрытым белковой оболочкой, а для построения капсида используется участок РНК, прилегающий к 5-концу нуклеиновой кислоты, который последовательно протягивается через внутреннюю полость цилиндра ВТМ. Авторы [5] предполагают, что участок РНК длиной 750 нуклеотидов, прилегающий к З -концу нуклеиновой кислоты, используется (при сборке кап- [c.92]

На рис. 8 и 9 показаны модели молекул миоглобина и гемоглобина, построенные Кендрью в 1957—1961 гг., в результате длительного и глубокого изучения структуры этих белков и данных, ранее полученных Пе-рутцем. Доклад Кендрью на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. вызвал большой интерес, так как в нем были описаны трехмерные структуры белков. Модель миоглобина (атомарная и объемная) изображает третичную структуру, а модель гемоглобина — четвертичную. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, расположенных [c.88]

В настоящее время известно большое число белков, состоящих из отдельных субъединиц. К ним относится рассмотренный ранее инсулин, две цепи которого соединены дксульфидными связями. Белки проколлаген и лактоглобулин, ферменты пепсин и амилаза состоят из двух субъединиц. Вирус табачной мозаики представляет собой совокупность примерно 2000 белковых субъединиц, расположенных вокруг спиралевидной цепи рибонуклеиновой кислоты. [c.45]

Рассмотрим теперь гипотетические схемы обмена ионами. На рис. ХХП.З изображена последовательность превращений функционального димера Ма , К+-АТФазы, основанная на конформационных превращениях и обмене ионов Ма и К в полости белка. Ионообменная полость открывается с внутренней поверхности мембраны, а внешний вход в эту полость (канал) закрыт гидрофобным контактом липидов и белков. Гидролитический центр расположен на большой субъединице с внутренней стороны мембраны. Большой а-полипептид пронизывает мембрану, а гликопротеин (малая -субъединица) расположен на ее наружной стороне. В исходном состоянии ионообменные полости субъединиц могут заполняться катионами только из примембранных слоев. Эти полости, как предполагается, из-за стерических затруднений могут вмещать три иона Ма и лишь два иона К. [c.155]

Fi можно расчленить, не нарушив его каталитической активности. Так, после обработки Fi трипсином получают комплекс, состоящий лишь из а- и р-субъединиц, но сохраняющий некоторую активность. Фотоаффинные аналоги АТР, которые ковалентно связываются с белком после освещения ультрафиолетовым светом, оказываются ассоциированными в основном с р-субъединицей (S heuri h et al., 1978). По-видимому, на этой субъединице расположен активный центр фермента. Минорная 6-субъединица, скорее всего, необходима для связывания Fi с Fo. Существует природный белковый ингибитор АТРазы, который предотвращает гидролиз АТР при низких значениях Ар,н+- [c.150]

Не вызывает сомнения, что регуляция активности фермента тесно связана с пространственной организацией молекулы белка. В связи с этим безусловный интерес представляют результаты, полученные методом поперечной сшивки с помощью диметилсубе-римидата [122, 123] и электронномикроскопические исследования [124]. Сшивающий агент может взаимодействовать с компонентами комплекса, расположенными на достаточно близком расстоянии друг от друга. Так, например, полученный после сшивки полипептид с м. в. 60 000 [122] был расшифрован как комплекс, состоящий из двух субъединиц — у6. Исследуя субъединичную структуру сшитых комплексов на основе их чувствительности к действию определенных протеиназ, можно было предположить, что полученные сочетания субъединиц — у8. Руг, аР, аа — обусловлены более тесным контактом их в пространственной организации молекулы. Исследование КФ методом электронной микроскопии показало, что молекула имеет форму буквы Н она представляет собой структуру, состоящую из двух больших доменов, соединенных уз- ким мостиком. Каждый домен разделен на две половины, и мостик находится около участка их соединения. Размеры больших частей позволяют предположить наличие 2а- и 2р-субъединиц в каждой части. Мостик, соединяющий эти части, может включать в себя у-субъединицы. На основе данных электронной микроскопии и результатов, полученных при сшивании субъединиц, была предложена гипотетическая схема строения КФ, согласно которой 2а- и 2р-субъединицы находятся в множественных контактах, а мостик, состоящий из 4 у-субъединиц, расположен таким образом, что р-субъединица одновременно может контактировать с 2у-субъеди-ницами [123, 124]. [c.64]

Наличие РНК внутри белковой спирали ВТМ в значительной степени стабилизирует структуру этого вируса. С казкдой белковой субъединицей связаны три нуклеотида спирали РНК. Кислые фосфатные группы, вероятно, нейтрализованы ионными связями с основными группами на поверхности белковой субъединицы, расположенными в желобке, где находится РНК, или поблизости от него. Минимальное количество полиамииа, связатгного с ВТМ [894], могло бы нейтрализовать лишь небольшую долю фосфатных групп. [c.106]

Реакция катализируется рибулозо-1 -бисфосфат—карбоксилазой, которая локализована на обращенной к строме поверхности мембран тилакоидов. Этим ферментом очень богаты хлоропласты на его долю приходится более 16% общего содержания в них белка. Рибулозо-1,5-бисфосфат—карбоксилаза, вероятно, является белком, содержащимся в биосфере в наибольшем количестве. Он состоит из восьми больших (55 к Да) и восьми малых (15 к Да) субъединиц, расположенных в виде двух слоев (рис. 19.20). Большие субъединицы каталитически активны и в отсутствие малых субъединиц, которые вьшолняют регуляторную роль. Фермент является в одно и то же время и оксигеназой (разд. 19.20), и карбоксилазой. [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология