Креатинфосфокиназа КФК

Креатинфосфат, динатриевая соль Креатинфосфокиназа [c.403]

Применение. В качестве специфического реактива восстановительного рас- щепления дисульфидных мостиков, для стабилизации и регенерации сульфгидрильных групп, В качестве добавки к секвенатррным растворам, повышающей стабильность введенной пробы и способствующей последующему расщеплению дисульфидных связей [2]. Как активатор креатинкиназы в сыворотке крови и как реактив для количественного определения креатинфосфокиназы [3, 4] и расщепления дисульфидных связей в кератине [5], Восстанавливает дисуль-фидные связи в пептидах и белках в жидком аммиаке без каких-либо обна руживаемых побочных реакций [6]. [c.143]

ЗЫ, характерные для какой-то отдельной ткани. Так, после длительных физических нагрузок в крови спортсменов появляется изоформа креатинфосфокиназы, характерная для скелетных мышц при остром инфаркте миокарда в крови появляется изоформа креатинкиназы, характерная для сердечной мышцы. Если физическая нагрузка вызывает значительный выход ферментов в кровь из тканей и они долго сохраняются в ней в период отдыха, то это свидетельствует о невысоком уровне тренированности спортсмена, а, возможно, и о предпатологическом состоянии организма. [c.475]

Молекулярный механизм действия металлов в энзиматическом катализе, или роль металлов в активировании ферментами. В ряде случаев ионы металлов (Со , Mg , Zn , Fe ) выполняют функции простетических групп ферментов, или служат акцепторами и донаторами электронов, или выступают в качестве электрофилов либо нуклеофилов, сохраняя реактивные группы в необходимой ориентации. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы Mg через отрицательно заряженную фосфатную группу обеспечивают присоединение монофосфатных эфиров органических веществ к активному центру фосфатаз, катализирующих гидролиз этих соединений. Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. В частности, ионы Mg активируют креатинфосфокиназу благодаря образованию истинного субстрата—магниевой соли АТФ. Наконец, имеются экспериментальные доказательства прямого участия металлов (например, ионов Са [c.146]

Креатин разносится кровью к другим органам. Пока неясно, как он проникает в клетки мышц, но в них, особенно в сердце, креатина больше всего. В мышечных клетках креатин участвует в переносе энергии путем обратимого перефосфорилирования с АТФ (фермент креатинфосфокиназа). Около 2% креатина превращается в креати- [c.274]

Внутривенное введение некоторых бенздиазепинов вызывало у 3,5% пациентов воспаление вен за счет осаждения частиц лекарства в крови или в результате действия растворителя (пропиленгликоля). Внутримышечное введение препаратов болезненно и вызывaet повышение содержания в крови креатинфосфокиназы [77]. [c.259]

Креатинкиназа — фермент, принимающий участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует реакцию образования и распада креатинфосфата (в связи с этим раньше его называли креатинфосфокиназой). Повышение активности креатинкиназы наблюдается при повреждении миокарда (инфаркт миокарда, миокардит), мышечной ткани (травма, мышечные дистрофии, дерматомиозит, полимиозит и др.), при обширных оперативных вмешательствах, тяжелой физической нагрузке, внутримышечных инъекциях лекарственных средств (особенно наркотических и обезболивающих), гипотиреозе, острой алкогольной интоксикации. [c.286]

Четкое разделение белков более высокого молекулярного веса [креатинфосфокиназа (м. в. 81000), альбумин бычий (м. в. 67000), пепсин (м. в. 35000) и рибонуклеаза (м. в. 13500)] получено на геле ДЭД-5 (рис. 4). [c.52]

Креатинфосфат локализован непосредственно на сократительных нитях миофибрилл и способен быстро вступать в реакцию перефосфорилирования с участием фермента креатинфосфокиназы (КФК) согласно уравнению [c.309]

Есть ли особенности энергетики сердечной мышцы Какое значение имеет определение активности креатинфосфокиназы в сыворотке крови [c.468]

В тренировке, направленной на развитие алактатного анаэробного компонента выносливости, чаще всего используют методы повторной и интервальной работы (интервальный спринт). Основная цель такого рода тренировки — добиться максимального исчерпания алактатных анаэробных резервов в работающих мышцах и повысить устойчивость ключевых ферментов алактатной анаэробной системы (миозиновой АТФ-азы и саркоплазматической креатинфосфокиназы) в условиях накопления продуктов анаэробного распада (АДФ, НдРО , молочной кислоты и т. п.). Решить эту задачу возможно только путем большого числа повторений кратковременных (продолжительностью не более 10—15 с) упражнений высокой интенсивности (90—95 % [c.397]

Молекулы АТФ благодаря тепловому движению способны перемещаться в клетках на небольшие расстояния (до 10 мкм). Для передачи энергии между клеточными отделами (компартаментами) используется особый транспортный механизм с участием креатинфосфата и ферментов креатинфосфокиназ. Следовательно, в клетках живого организма АТФ является не только источником химической энергии во многих метаболических реакциях, но и аккумулятором, донором и специальным носителем энергии. [c.43]

В.А. Саксом и другими авторами обосновано положение о том, что креатинфосфат выполняет в клетках роль "энерготранспортирующего челнока", т. е. переносит энергию, заключенную в макроэргических связях АТФ, от мест образования к местам ее утилизации (см. рис. 17). Связано это с тем, что молекула свободного креатина имеет высокую скорость диффузии, которая почти на порядок выше, чем АТФ. Кроме того, в клетках существуют различные формы фермента креатинфосфокиназы (КФК), которые локализованы на разных ее участках на внутренней мембране митохондрий, саркоплазматическом ретикулуме, миофибрмллах, наружной плазматической мембране, в цитоплазме. [c.61]

С участием специфических форм креатинфосфокиназы из креатинфосфата образуется АТФ, которая тут же используется либо АТФ-азой миозина, либо Са -АТФ-азой саркоплазматического ретикулума или Ыа -К -АТФ-азой плазматических мембран. Освободившийся креатин снова поступает к митохондриям, где образуется АТФ в процессе окислительного фосфорилирования, и вновь забирает от АТФ макроэргический фосфат. Благодаря такой функции креатинфосфата в энергообмене предпринимаются попытки использовать медицинские препараты креатин- [c.61]

Повышенный уровень креатинфосфокиназы -у 2/3 носителей [c.238]

Для выявления гетерозиготности могут быть полезны специальные лабораторные исследования, такие, как определение активности фермента креатинфосфокиназы при миопатии Дюшенна и определение [c.148]

Адаптация отдельных биоэнергетических систем организма при тренировке происходит также неодновременно наиболее быстро увеличиваются возможности аэробной системы энергообразования и содержание гликогена в работающих мышцах, затем — содержание и интенсивность анаэробного гликолитического процесса, и в последнюю очередь — содержание креатинфосфата и активность креатинфосфокиназы в мышцах. После прекращения тренировки в период деадаптации в первую очередь возвращается к исходному уровню содержание креатинфосфата, затем — интенсивность гликолиза и содержание гликогена в работающих мышцах и в последнюю очередь ухудшаются возможности аэробного ресинтеза АТФ. [c.425]

Клетка скелетной мышцы млекопитающих обычно очень велика и содержит много ядер. Она образуется в результате слияния многих клеток-предшественников. называемых миобластами (см. разд. 17.6.1). Зрелая мышечная клетка отличается от других клеток большим числом присущих только ей белков, включая специфические типы актина, миозина, тропомиозина и тропонина (входящих в состав сократительного аппарата), креатинфосфокиназу (обеспечивающую специализированный метаболизм мышечной клетки) и ацетилхолиновые рецепторы (необходимые для того, чтобы мембрана была чувствительна к нейростимуляции . В пролиферирующих миобластах такие специфичные для мышц белки и соответствующие им мРНК отсутствуют либо обнаруживаются в очень небольших количествах. По мере слияния миобластов в образующихся клетках одновременно увеличивается концентрация мышечно-специфичных белков и их мРПК. Следовательно, контроль за экспрессией соответствующих генов осуществляется на уровне транскрипции. Уровень синтеза многих специфичных для мышцы белков возрастает по меньшей мере в 500 раз. С помощью двумерного электрофореза в полиакриламидном геле показано, что одновременно меняется концентрация многих других белков некоторые из них перестают синтезироваться, продукция других достигает максимума и затем падает, у части белков происходит сдвиг с одного уровня синтеза на другой и так далее. [c.182]

Фосфагены, такие как креатинфосфат, предотвращают быстрое истощение запасов АТР, поставляя легко используемый макроэргический фосфат, необходимый для ресинтеза АТР из ADP. Креатинфосфат образуется из АТР и креатина в период расслабления мышцы, когда потребность в АТР не столь велика. Фосфорилирование креатина катализируется креатинфосфокиназой (КФК)—специфичным для мышц ферментом, который используется при диагностике осгрых или хронических мышечных нарушений. [c.340]

Изоферменты креатинфосфокиназы в сыворотке (см. табл. П.2) [c.373]

Уровень креатинфосфокиназы ДНК-маркеры Уровень антигемофилического глобулина и кросс-ре-активного материала ДНК-маркеры [c.149]

Сывороточный уровень креатинфосфокиназы [c.151]

Креатинфосфокиназа (КФК) С—10—50 МЕ/л при 30°С. Результаты зависят от метода. [c.382]

К 2 мл такого раствора добавляют 145,2 мг ди-трис-креатин-фосфата и 2 мг креатинфосфокиназы, проверяют pH и при необходимости доводят его до 7,5. Полученный раствор можно вновь разделить на порции и хранить при —20°С в течение месяца. [c.216]

Раствор креатинфосфокиназы (4 мг/мл), готовят в день постановки опыта с бесклеточной системой. [c.354]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология