Амидная порядки связей

Когда транспортные РНК выстроятся в определенной последовательности, связанные с ними аминокислоты окажутся расположенными в той же последовательности. Но стоит аминокислотам выстроиться в ряд, как между ними начинается формирование амидных (пептидных) связей и в результате образуется белок. Определенный порядок аминокислот в белке, а следовательно, и его молекулярная конфигурация зависят в конечном счете от специфического гена, или молекулы ДНК, так как это она определяет последовательность нуклеотидов в матричной РНК. последняя в свою очередь определяет порядок расположения транспортных РНК, каждая из которых связана с одной из аминокислот, необходимых для синтеза белка. [c.432]

Значение R в этой формуле весьма различно это может быть просто алкил (например, СНз), но может содержать и свободные амино- или карбоксильные группы, амидные группы и др. При образовании полипептидов из разных аминокислот следует учитывать последовательность расположения их остатков (стр. 207), т. е. порядок образования пептидной связи [c.210]

Моравец и Отаки [152] измерили скорости образования и гидролиза амидной связи для различных пар реагентов, многие из которых приведены в табл. 1-21. Показано, что реакция образования амида является реакцией первого порядка по концентрации аниона карбоновой кислоты и нейтральной формы амина, причем порядок реакции не зависит от величины pH, поскольку pH определяет состояние ионизации реагентов. Из табл. 1-21 видно, что скорость образования амида в заметной степени зависит от структуры амида и карбоновой кислоты. Так, муравьиная кислота в 140 раз более реакционноспособна, чем уксусная кислота в реакции с метиламином при 44,4°. Различие между реакционными способностями уксусной, пропиоповой и масляной кислот но сравнению с янтарной кислотой выра жепо в меньшей степени. Это указывает на то, что соседний карбокси-лат-анион не участвует в образовании амида. Аналогично скорость реакции с метиламином значительно выше скорости той же реакции с аммиаком отношение скоростей реакций при 75,8° равно 11 для пропионовой кислоты и 6 для изомасляной кислоты. Увеличение реакционной способности при переходе от аммиака к метиламину, несомненно, связанно с увеличением основности азотистого основания. Оказалось, что, начиная с диметиламина, дальнейшее увеличение основности не оказывает влияния [c.104]

В некотором смысле амиды карбоновых кислот занимают особо важное положение среди слабых оснований. Водородная связь [278] и переносы протона между амидными остатками имеют огромное значение для понимания поведения пептидов и протеинов и, по-видимому, ферментов. В связи с этим интересно, что и кислотности [184] и основности (см. ниже) алифатических амидов имеют один и тот же общий порядок, определяемый обычно в водных растворах по отношению к воде. Как и следовало ожидать, амиды ассоциированы посредством водородной связи, причем теплота ассоциации в бензоле удивительно постоянна и составляет —3,7 ккал1моль. Главный вклад в изменения константы ассоциации вносит энтропийный фактор [77]. [c.231]

Групп, которые - усиливают кислотные свойства и могут быть применены для активирования соседней связи С—Н, довольно много. Приблизительный порядок их эффективности таков нитрогруппа, альдегидная, кетонная, ЗОг-группа, сложноэфирная, СЫ-группа, ангидридная, амидная, кислотная и фенильная группы, углерод-углеродная двойная связь, атомы фтора, хлора, брома и иода. Все они, за исключением галоидов, ненасыщены и создают возможность резонанса, а следовательно, могут стабилизировать карбанион. Требуется три атома галоида, как в гало-формах, для того чтобы активация была достаточной для реакции, тогда как два атома галоида будут заставлять соседний с ними водородный атом образовывать водородные связи. [c.321]

Порядок, в котором реагируют эти группы, определяется, по-видимому, в основном их нуклеофильностью, хотя известны исключения из этого правила. Амидные и гуанидиновые группы реагируют с кетеном очень медленно, если реагируют с ним вообще. Поскольку сложноэфирные связи как обычного эфира, так и тиоэфира гидролизуются гораздо легче, чем амидные, N-aцeтилиpoвaниe может быть осуществлено путем первоначального ацетилирования всех реакционноспособных групп белка с последующим гидролизом полученного продукта в мягких условиях [50 ]. [c.362]

Порядок расположения аминокислотных остатков относительно друг друга в молекуле пептида фиксирован, но именно вращение атомов и групп вокруг валентных связей, которое определяется набором возможных торсионных углов, обеспечивает существование множества конформаций пептида. Основная цепь пептида в растворе никогда не имеет простой формы вытянутой нитки. Наиболее вероятная конформация синтетического гомополимера — статистический (беспорядочно спутанный) клубок с максимальным значением конформационной энтропии. Природный пептид имеет более организованную конформацию — его цепь сложена в упорядоченные блоки из-за скручивания и уплотнения пептидной цепочки (Полинг, 1964). Методами рентгеноструктурного анализа было установлено, что полипептидная цепь, состоящая из Ь-изомеров, изогнута в виде спирали. Один шаг а-спирали вдоль оси пептида составляет 5.4 А, и на каждый виток спирали приходится приблизительно 3.6 аминокислотных остатка. Каждый из. остатков связан с остатками предыдущего и последующего витков водородными связями между атомом водорода амидной и атомом кислорода карбонильной групп. [c.43]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология