Структура антигенов

Структура антигенных детерминант [c.39]

Определение структуры антигенных детерминант [c.325]

Антигенные детерминанты белков бывают двух типов — секвенциальные, т. е. представляющие из себя последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, и конформационные, образованные аминокислотными остатками из различных частей белковой цепи, но сближенные в пространственной конфигурации белковой глобулы. Оба типа антигенных детерминант-имеют важное значение для характеристики иммунного. портрета белков. Во многих случаях единичная замена аминокислоты в структуре антигенной детерминанты или изменение конформации белковой глобулы являются достаточными для изменения антигенной специфичности макромолекулы. [c.12]

Обобщая данные о структуре антигенной детерминантам белков, можно выделить ее следующую характерную особенность жесткий участок поверхности белковой глобулы, образованный одним или несколькими фрагментами полипептидной цепи, содержащими иммунодоминантную группу. [c.14]

Низкомолекулярные вещества (моно- и олигосахариды), идентичные или сходные по структуре с детерминантными группами антигена, конкурируют с ним за активные центры молекулы антитела и поэтому препятствуют иммунологической реакции, причем чем больше сходство этих низкомолекулярных веществ с детерминантной группой антигена, тем сильнее ингибирующее действие. Поэтому, если только доступен соответствующий набор олигосахаридов, изучение ингибирования иммунологических реакций может дать весьма ценную информацию о структуре антигенных детерминантных групп, а именно об их величине, о последовательности в них моносахаридных остатков и о конфигурациях их гликозидных связей. [c.518]

Структура антигенных детерминант ботулинических токсинов не изучена. Известно лишь, что дисульфидные группировки играют важную роль в проявлении токсинами их иммуногенных свойств. Восстановление дисульфидных групп меркаптоэтанолом приводит к тому, что иммунизация такими препаратами не создает защитного иммунитета у привитых животных. [c.360]

Эти свойства ЛПС тесно связаны с молекулярной структурой. Антигенные детерминанты, определяющие серологическую специфичность ЛПС, расположены в его полисахаридной части, а, именно, в области базального ядра и О-специфических боковых цепей. [c.376]

Эндотоксины грамотрицательных бактерий, структура, антигенные свойства и биологическое равновесие. [c.396]

Рассмотрев генетические механизмы, от которых зависит структура антиген-связывающего участка, мы перейдем теперь к механизмам, определяющим биологические свойства антитела, т. е. тип константной области тяжелой цепи. Если однажды сделанный выбор определенных сегментов ДНК для кодирования антиген-связывающего участка является окончательным и для самой В-клетки, и для ее потомков, то тип синтезируемой Сн-области может изменяться в процессе развития клетки. [c.42]

Различают два типа детерминант — конформацион-ную и последовательную. Однако деление детерминант-ных групп на конформационные и последовательные, на наш взгляд, является условным, поскольку высшие структуры белков и их конформации в стандартных условиях обусловлены первичной структурой белка, т. е. аминокислотной последовательностью. При этом в структуру антигенной детерминанты, конформация которой распознается как чужеродная, могут входить аминокислотные остатки, формально находящиеся в различных участках молекулы, или аминокислотные остатки, следующие один за другим, т. е. последовательная детерминанта. [c.31]

Нуклеиновые кислоты. Структура антигенных детерминант нуклеиновых кислот остается до сих пор малопонятной. Это обусловлено тем, что сами по себе нуклеиновые кислоты практически не иммуногенны, но в комплексе с белками к ним могут быть получены антитела. Как и в случае белков, важную роль играет жесткость структуры полинуклеотида. В состав антигенной детерминанты входят три- и тетрануклеотиды. Они могут быть образованы как двуспиральными, так и односпиральными участками. Понимание структуры антигенных детерминант имеет важное значение не только в плане иммунохимической диагностики различных [c.14]

Рассмотрев генетические механизмы, от которых зависит структура антиген-связывающего участка, мы перейдем теперь к механизмам, определяющим биологические свойства антитела, т.е. тин константной области тяжелой цени. Если сделанный однажды выбор онределенных генных сегментов для кодирования антиген-связывающего участка является окончательным и для самой В-клетки, и для ее потомков, то тип синтезируемой Сн-области изменяется в нроцессе развития В-клеток. Изменения могут быть двух типов переход от мембраносвязанной формы к секретируемой форме одной и той же Сн-области и изменение класса этой области. [c.249]

Все описанные выше рекомбинантные векторы экспрессируют гликопротеид НА, который не различается во всех изученных отношениях от НА, синтезированного во время естественной гриппозной инфекции. Для установления этого положения, т. е. того факта, что синтезированное образование — подлинный по своей структуре, антигенности и биологическим активностям гликопротеид НА, были проведены серии экспериментов в клетках, инфицированных различными рекомбинантами, включаюш,ие иммунопреципитацию, иммунофлюоресценцию, гемагглютинацию и тесты слияния клеток (рис. 30). Эти эксперименты были детально описаны ранее [5, И, 24, 28] и очень коротко будут обсуждены здесь. [c.172]

Как для белковых антигенов, так и для гаптенов установлены достаточно высокие значения констант скоростей ассоциации, приближающиеся к диффузионно контролируемому пределу (10 —10 М -с ). В случае белковых антигенов их значения приблизительно на 2 порядка меньше и колеблются от 5-10 до 5 10 М -с , что объясняется более сложной структурой антигенной детерминанты белковых антигенов. [c.51]

При одной и той же специфичности (одинаковой структуре антигенных детерминант) толерогенными для взрослых особей свойствами будет обладать антиген с более высокой, чем у иммуногенной формы того же вещества, эпитопной плотностью (например, конъюгированный антиген с большим числом гаптенных групп). В свою очередь, более выраженными толерогенными свойствами будет обладать антиген с высокой устойчивостью к действию гидролитических ферментов (например, антигены, содержащие неприродные О-аминокисло- [c.229]

Относительная молекулярная масса Белковый азот Вторичная структура Антигенность [c.216]

Ю-З. Вероятно, реакции будут сильно различаться, поскольку трехмерная структура антигенной детерминанты нативного белка скорее всего претерпит значительные изменения прн денатурировании. [c.553]

В наст время наряду с поиском иммуностимуляторов, усиливающих иммунный ответ на прир. антигены, интенсивно разрабатывается получение искусств, антигенов и вакцин, сочетающих в своей структуре антигенную детерминанту (иммуноген) и макромол. носитель. В качестве носителя используют сополимеры винилпиридина и аминокислот, декстраны, монополисахариды и др. Определенные перспективы в качестве иммуностимуляторов имеют интерлейкины. [c.218]

Многие сложные вопросы в этой области все еще остаются нерешенными, однако в результате проведенных последований удалось установить как структуру антигенных детерминант, так и генетическую основу групп крови системы ABO. Молекулы антигенных детерминант имеют невосстанавливающие концы двух типов (1 и 2), которые отличаются друг от друга характером связи с последующим остатком сахара эти связи могут быть либо 1—>-3, либо 1—у4 (см. приведенную ниже схему). У людей с группой крови А цепи обоих типов оканчиваются остатками а,Ы-ацетилгалактозам1ина, а у людей группы В — остатками галактозы. Для людей группы О характерен антиген Н, у которого отсутствует этот концевой остаток моносахарида, и его цепи, следовательно, на один остаток короче, чем цепи в антигенах, принадлежащих группам А и В. Люди с группами крови АВ гетерозиготны и содержат антигены, свойственные как группе А, так и группе В. [c.376]

II—13]. Дезоксисахара движутся по хроматограмме быстрее остальных сахаров, благодаря чему Штау-бу [22] и Вестфалу [14] и удалось их обнаружить, что явилось важным открытием для иммунохимии. О важ-иой роли дезоксисахара в структуре антигенов Salmonella свидетельствуют следующие данные. [c.134]

Значительная информация об аминокислотных остатках, ответственных за связывание антигена, была получена методом афинной модификации [19]. Этот метод опирается на те же принципы, что и в случае фёрментов (см. разд. 23.3.10). Соединение, близкое по структуре антигену и несущее реакционноспособиую функциональную группу, может в принципе образовывать ковалентную связь с боковым радикалом аминокислоты, принадлежащей центру связывания. До сих пор этот метод не применялся в случае, если антиген представляет собой полисахарид или белок. При этом необходимо знание связывающейся на антителе части антигена, а также специфическое введение в этот участок реакционноспособной группировки. Вследствие этих затруднений современные исследования сконцентрировались на идентификации [c.565]

Связь между структурой антигенов Salmonella и их специфичностью [c.136]

Поскольку в большинстве гликопротеинов углеводная часть является определяющей для проявления специфической биологической активности, очень важное место в установлении концевой последовательности олигосахаридных цепей играют иммунохимические методы, которые одновременно позволяют непосредственно определить и структуру антигенных детерминантов. Так, испытывая ингибирующее действие различных моно-и олигосахаридов и их производных на нммунохимпческую реакцию исследуемого гликопротенна с соответствующей антисывороткой, можно сделать заключение о природе антигенных детерминантов . Этот путь играет особенно большую роль в исследовании гликопротеинов и оказался весьма плодотворным при изучении групповых веществ крози. Испытывалось ингибирующее действие на реакции гемагглютинации групповых веществ крови с соответствующими им антисыворотками различных веществ как продуктов частичной деградации этих биополимеров, так и модельных соединений. На основании этих данных были сделаны заключения о природе концевых моносахаридов в групповых веществах, являющихся антигенными детерминантами (обзор см. ). [c.575]

XX века групповые вещества крови привлекли внимание из-за необходимости типирования эритроцитов при переливании крови, что обусловлено наличием в крови человека антител против чужих групповых веществ крови. Так, у индивидуумов с группой крови А обнаруживаются антитела против В-детерминант и наоборот, а у людей с группой кроаи О — и против А-, и против В-детерминант. Работами многих ученых (У. Морган, В. Уоткинс, А. Кобата, С.-И. Хакомори и др.) было показано, что А ВО (Н)-антигены имеют углеводную природу и расположены на гликозидных цепях глико-конъюгвтов. Ниже приведены структуры антигенных детерминант системы АВО(Н). [c.503]

Баркер (Англия) осветил вопрос о структуре антигенных полисахаридов пневмококков. Приведя литературные данные о специфических полисахаридах пневмококков ( 2 разных типов), докладчик остановился главным образом на своих работах по изучению полисахарида пневмококка типа V. Структурными компонентами его являются D-глюкоза, D-глюкуроновая кислота, новый гексозамин — пневмозамин и N-ацетиламиносахар X (строение его пока еще недостаточно выяснено). [c.324]

Специфичные для отдельных типов пневмококков антисыворотки представля]от собой набор реагентов, активность которых соответствует разнообразным структурным деталям, являющимся антигенными детер-минантными группами пневмококковых полисахаридов. Хотя информация о тонкой структуре антигенных детерминант этих полисахаридов нее еще отрывочна, о специфичности антисывороток против низших типов пневмококковых полисахаридов накоплено достаточно сведений, чтобы применять их в качестве таких реагентов. Обширные исследования перекрестных реакций многих полисахаридов известного строения с анти-пневмококковыми сыворотками, проведенные Хейдельбергером [12, 13а[, дали сведения об иммунохимической специфичности этих сывороток и одновременно — ключи к структуре тип-специфичных полисахаридов. [c.432]

На первый взгляд такое предложение звучит парадоксально мы начинали с фенотипа, поскольку не было другого подхода к генотипу. Любой другой путь оказывался перекрытым самой природой генетического материала. Вместе с тем мультифакториальная модель основана на совместном действии многих генов. С другой стороны, анализ генетически полиморфных систем оказался успешным в раскрытии природы изменчивости генов, определяюших первичную структуру антигенов клеточной поверхности, а также ферментов и сывороточных белков с множеством разных (и во многих случаях неизвестных) функций. Следовательно, нет ничего искусственного в том, чтобы попытаться выяснить, не являются ли некоторые из этих полиморфизмов компонентами мультифакториальной подверженности при патологии. [c.261]

Существенный вклад в понимание структуры антигенных детерминант внесли работы по изучению антигеиности синтетических пептидов. Классическим примером являются работы по синтезу пептидной петли лизоцима, которая является самостоятельной антигенной детерминантой (остатки 64—82). Было показано, что эта петля, содержащая внутреннюю дисульфидную связь, взаимодействует с антителами, получаемыми как против лизоцима, так и самой петли, однако образование комплекса не происходит, если дисульфидная связь восстанорлена. Это свидетельствует о том, Что структура антигенной детерминанты и ее специфичность зависят как от аминокислотной последовательности, так и от конформации данного фрагмента. Общим для антигенных детерминант является то, что они, как правило, находятся на поверхности белковой глобулы и образованы жесткими а-спиральными участками. [c.13]

Существует несколько путей исследования структуры антигенных детерминант. Один из них основан на искусственном синтезе фрагментов первичной структуры, в которых проводятся замещения отдельных аминокислот. Другой путь — изучение влияния избирательной модификации отдельных аминокислотных остатков. Еще один способ — аравнение между собой гомологичных антигенов [c.13]

Среди известных биологических соединений антитела обладают уникальными свойствами распознавать антиген, против которого они получены. Но это не означает, что антитела способны связываться только с ним. Используемые в анализе антитела могут взаимодействовать с компонентами исследуемой пробы, которые близки по структуре, с антигеном или даже несут одинаковые антигенные детерминанты. В связи с этим одной из характрери-стик иммунохимического анализа являетщ специфичность, отражающая степень достоверности выявления анализируемого вещества по сравнению с другими компонентами пробы. Качественно специфичность может быть охарактеризована при изучении перекрестных реакций с близкими по структуре антигенами. [c.225]

В случае восстановления внутрицепьевых дисульфид-ных связей в молекуле рибонуклеазы в присутствии концентрированной мочевины такой белок утрачивает, по данным физических методов исследования, нативную конформацию. Одновременно происходит разрушение его антигенных детерминант, поскольку денатурированный белок не реагирует с антителами против нативного белка. Однако восстановление двух из четырех дисуль-фидных связей в молекуле рибонуклеазы, выполненное в отсутствие денатурирующих агентов, не сказывается на антигенных свойствах фермента. Аналогичные данные были получены при изучении пепсина, папаина, иммуноглобулина О. Следовательно, сама по себе дисульфидная связь не определяет структуры антигенных детерминант, если при ее разрыве не разрушают стабилизирующих вторичную и третичную структуру нековалентных связей. [c.31]

Не только третичная, но и четвертичная структура белков определяет их антигенное строение (по крайней мере структуру некоторых антигенных детерминант). Детерминанты, в образовании которых участвуют две или три полипептидные цепи, в том числе цепи различного строения, найдены, в частности, в молекуле гемоглобина, коллагена, иммуноглобулина С. При диссоциации молекулы белка на изолированные цепи такие детерминанты разрушаются. В случае спонтанной рекомбинации пептидных цепей с восстановлением активной конформации вогстанавливается также структура антигенных детерминант, в образовании которых участвуют две или более цзпей. [c.31]

Сведения об аллотипических маркерах иммуноглобулинов кролика и их локализации (табл. 4) служат независимым подтверждением полигенного контроля за их синтезом (см. гл. 5). Ведь только для С -района существуют две независимые группы маркеров, ассоциированных с участками молекулы, значительно отличающимися и по первичной, и по пространственной структуре. Антигенная специфичность маркеров группы с1 определяется как аминокислотными заменами в позиции 225, так и расположенной в районе талии дисульфидной связью [c.84]

Структура антигенного аппарата, детально изученная Кауфманом и Уайтом, легла в основу современной серологической классификации сальмонелл. По общности строения соматических антигенов бактерии этого рода были разделены на серологические группы (А, В, С, D, Е и т. д.). Бактерии, входящие в состав каждой серологической группы, по совокупности I и II фаз Н-антигенов в свою очередь подразделяются на серологические типы. Установление серологической группы и серологического типа сальмонелл основано на определении формулы их антигенного строения по идентификации рецепторов соматических 0-антигенов и жгутиковых Н-аитигеиов I и II фаз в реакции агглютинации с монорецепторными сыворотками. [c.209]

В Советском Союзе от больных людей с разными клиническими формами лептоспироза выделено 16 серотипов лептоспир, различных по биологическим свойства1м и структуре антигенного аппарата. [c.292]

Равновесная седиментация по-настоящему эффективна толь- ко в тех случаях, когда антигенные частицы настолько велики, что оседают при низких и средних скоростях центрифугирования. Поэтому она лучше всего подходит для иммунологического исследования клеточной поверхности, например для изучения антителоподобных распознающих структур, антигенных маркеров, рецепторов для лектинов и т. п. Сама методика проста и экономна в отношении реагентов и при ускорениях порядка 10 000g или ниже не требует никакого специального оборудования. [c.44]

Главные поверхностные антигены вируса гриппа - зто гемагглютинин и нейраминидаза. Гемагглютинин (ГА) участвует в прикреплении вируса к инфицируемой клетке. Антитела к нему обладают защитным действием. Антитела к нейраминидазе (НА) гораздо менее эффективны. Поверхностные антигены вируса гриппа могут изменяться либо постепенно (антигенный дрейф), либо резко (антигенный шифт). В результате изменения структуры антигенных детерминант ГА синтезированные к его прошлому варианту антитела становятся бесполезными, и вследствие этого возникают новые эпидемии гриппа. На рисунке схематично изображены сероварианты вируса гриппа, появляющиеся в результате антигенного шифта начиная с 1933 г. В основе международной номенклатуры антигенов вируса гриппа лежат обозначения типов гемаг-глютининов (Н0, Н и т. д.) и нейраминидазы (Н , N2 и т. д.), которые экспрессируются на поверхности вирусных частиц. Примечательно, что в новых, вытесняющих старые, серовариантах вируса сохраняются неизмененными антигены, расположенные внутри вириона. [c.312]

По-видимому, в иммунном ответе участвуют соединения с самой разной химической структурой. Антигенными свонствамн обладают практически все типы встречающихся в природе веществ-белки, уг- [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология