Михаэлиса Ментен механизм форма

Приведем примеры графов линейных механизмов. Простейший механизм ферментативной каталитической реакции — это схема Михаэлиса — Ментен 1) Е + S ES, 2) ES-> Р + S, где S, Р — соответственно субстрат и продукт Е, ES — различные формы фермента (энзима). Граф превращений интермедиатов этого механизма изображен на рис. 1.3, а. [c.78]

Если написать на основании этого механизма кинетическое уравнение для прямой реакции, то по форме оно не должно отличаться от уравнения Михаэлиса — Ментен в том смысле, что оба они являются уравнениями гиперболы. Определение величины наклона кривой и точки пересечения по методу Лайнуивера — Берка позволяет найти константы Км и Ушах- Однако если механизм достаточно сложен, то в величину Км входят добавочные константы скорости реакции, и в этом случае интерпретировать ее не так просто. [c.350]

В действительности гиперболическая форма, характерная для уравнения Михаэлиса — Ментен, может получаться при самых разных механизмах реакции. Поэтому, когда допускают, что механизм реакции соответствует простому механизму, описываемому уравнениями (6.33) — (6.35) или уравнением (6.53), лишь на основании линейности графиков Лайнуивера — Берка, необходимо соблюдать осторожность. [c.350]

РИС. 16.6. Зависимости концентраций промежуточных форм фермента от pH в случае механизма Михаэлиса — Ментен с участием одной промежуточной формы фермента [уравнение (16.48)]. А. Кривые для рК , = 5 и pK JX = 10. Б. Кривые для рК = 7 и рК , = 8. [c.56]

В связи с этим нет необходимости использовать предположение о стационарном режиме протекания реакции. Первый из опрошенных студентов утверждает, что по форме уравнение скорости в случае схемы (А) не отличается от выражения Михаэлиса—Ментен для следующего простого механизма [c.82]

Если для одной и той же пары форм фермента имеется две или более стадий.взаимопревращений, то, сложив константы скорости параллельных реакций, эти стадии можно слить в одну. Например, согласно Кингу — Альтману, механизм Михаэлиса — Ментен может быть представлен как [c.64]

Имея В виду, ЧТО рассмотренная схема выполняется лишь при самом благоприятном стечении обстоятельств, рассмотрим уравнение скорости, к которому она приводит. Если бы фермент был нечувствительным к изменению pH, т. е. если бы формы НЕ и НЕ8 были единственными формами фермента, то схема суш ественно упростилась бы и превратилась в обычный механизм Михаэлиса —Ментен, для которого скорость задается выражением [c.150]

Галофильные свойства механизма переноса Na+ у морских беспозвоночных. В контексте этой главы наибольший ннтерес для нас представляет зависимость системы активного переноса Na+ от концентрации Na+. Эта зависимость соответствует кинетике насыщения Михаэлиса — Ментен, что позволяет количественно оценить кажущееся сродство системы к ее главному неорганическому субстрату — Na+. Как выяснилось, кажущаяся величина Кш для Na+ в весьма отчетливой форме зависит от экологии данного вида. [c.146]

Механизм большинства ферментативных реакций гораздо проще, чем механизм Уонга—Хейнса. Среди этих механизмов можно выделить две основные группы для одних реакция протекает с образованием в качестве промежуточного соединения тройного комплекса ЕСХУ (названного тройным в связи с тем, что он содержит три реагента — фермент и оба субстрата), а для других— замещенной формы фермента ЕС. Ранние исследователи, например Вульф [151,152] и Холдейн [64], предполагали, что реакции должна протекать через промежуточную стадию образования тройного комплекса, который возникает либо из двойного комплекса ЕОХ, либо из двойного комплекса ЕУ. Иными словами, субстраты могут связываться с ферментом в произвольном порядке, как это показано на рис.5.1. Строгое уравнение стационарной скорости для этого механизма имеет сложный вид и содержит члены, включающие [СХ] и [У] . Однако вклад этих членов в скорость, реакции невелик, и Гулбински и Клеланд [61], используя метод моделирования с применением ЭВМ, показали, что если не брать, маловероятные значения для констант скорости, то получаемые-зависимости скоростей концентраций субстратов имеют точно такой же вид, как и соответствующие зависимости для случая,. коГда все стадии, за исключением стадии взаимного превращении ЕХС-У и ЕХ - СУ, являются равновесными. При этом уравнение-скорости не содержит квадратичных членов, и для простоты мы будет использовать уравнения, выведенные в предположении, что скорость установления равновесий очень велика (речь идет только о механизмах с неупорядоченным присоединением субстратов). Следует, однако, подчеркнуть, что факт выполнимости подобных уравнений нельзя рассматривать как доказательство быстрого установления равновесия, точно так же как на основании выполнимости уравнения Михаэлиса—Ментен для большинстваг ферментов нельзя сделать вывод, что при этом справедливо до- [c.104]

ТИПОВ ферментативных реакций. Большая часть соответствующих уравнений интегрируется гораздо проще, чем обычно полагают. Для этого нужно быть лишь немного знакомым с интегральным исчислением, а не просто уметь находить стандартные интегралы в таблице. Альберти и Корбер [5] проанализировали интегральную форму уравнения для обратимого механизма Михаэлиса — Ментен и применили его к фумаразе. Шверт [131] получил интегральные формы уравнений скорости для ряда более сложных механизмов. Хотя интегрирование этих уравнений не представляет особых трудностей, конечные выражения имеют обычно довольно сложный вид, и поэтому их анализ весьма трудоемок. Кроме того, интегральные уравнения так мало применялись в ферментативной кинетике, что дальнейшее более или менее детальное обсуждение этого вопроса нецелесообразно. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология