Белки кислотный

Нормальное сырье имеет слабокислую реакцию, соответствующую pH 6,0—6,2, которая обусловлена наличием фосфорно-органических соединений, белками кислотного характера, жирными кислотами и небольшим количеством органических кислот (яблочной, щавелевой и др.). В дефектном сырье, подвергавшемся самосогреванию и гниению, количество кислых продуктов значительно увеличивается в результате превращения микроорганизмами углеводов в молочную, уксусную, масляную и другие кислоты. Чем больше начальная кислотность сырья, тем разнообразнее и глубже гидролитические реакции, протекающие при разваривании. [c.86]

Одним из основных продуктов питания, особенно для детей, является молоко, обеспечивающее организм ребенка белками, важнейшими минеральными веществами и витаминами. Различные виды молока отличаются по своему химическому составу, что оказывает влияние на его усвояемость, например, организмом ребенка грудного возраста. По своему химическому составу женское молоко, как известно, отличается от коровьего и козьего (см. табл. 1). В нем содержится значительно меньше белков и минеральных солей и несколько больше сахара. Женское молоко створаживается нежными хлопьями, в то время как коровье образует грубый плотный сгусток. Характер сгустка зависит от свойств белка, кислотности, буферности и солевого состава молока. С целью смягчения сгустка из коровьего молока и облегчения его перевари-ваемости в детском питании применяют различные молочные смеси, снижая концентрацию белка в молоке добавлением крахмалсодержащих веществ. [c.209]

Нагреть до кипения сначала сильно подкисленный, а затем сильно подщелоченный раствор белка. Осаждения не наблюдается, так как в этих условиях образуются продукты неглубокого гидролиза белка кислотный или щелочной альбуминаты. [c.150]

Каждый белок имеет изоэлектрическую точку при характерном для него pH среды. Для большинства белков изоэлектрическая точка наступает в слегка кислой (почти нейтральной) среде. Такой сдвиг кислотности объясняется тем, что в большинстве белков кислотные свойства преобладают над щелочными и при pH = 7,0 в них больше свободных карбоксильных групп, чем щелочных. Однако часть белков содержит больше аминных, чем карбоксильных групп, т. е. в белках больше диа-миномонокарбоновых кислот. Поэтому такие белки при pH = 7,0 ведут себя как слабые основания. К ним относятся гистоны и протамины. Изоэлектрическая точка у гистонов и протаминов наступает при слабощелочной реакции. [c.37]

Создание точных методов изучения ионизации индивидуальных групп таких полиэлектролитов, как белки, которые, например, при молекулярном весе 20 000 могут насчитывать до 60 групп, способных к ионизации, представляет собой крайне трудную задачу. В табл. 8 приведены обычно встречающиеся в белках кислотные и основные группы с указанием области pH, в которой происходит их ионизация, и соответствующих величин теплоты ионизации (АЯ). Последние могут быть использованы для идентификации и подтверждения предполагаемого строения групп, хотя величины их варьируют довольно сильно — в пределах 2 ккал/моль. [c.103]

При небольшом закислении бактерии используют антипорт протонов с Na и К . При скачкообразном падении pH включается синтез специальных шаперонов (белков кислотного шока ). Они предотвращают кислотную денатурацию белков и восстанавливают конформацию уже денатурированных белков. [c.91]

Кислотно-оснданые и буферные свойства. Белки подобно аминокислотам проявляют кислотные и основные свойства. Однако амфотерность белковых молекул обусловлена главным образом наличием кислотно-ос-новных групп в составе боковых радикалов аминокислот белка, а также концевых сс-амино- и а-карбоксильной групп. У белка с четвертичной структурой число концевых амино- и карбоксильных групп равно числу протомеров. Однако их количество недостаточно для того, чтобы обеспечить амфотерность макромолекулы белка. Кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы главным образом определяются наличием полярных аминокислотных радикалов, большая часть которых находится на поверхности глобулярных белков. Кислотные свойства белку придают аспарагиновая, глутаминовая и аминолимонная кислоты, а основные свойства — лизин, аргинин, гистидин. Слабая диссоциация 8Н-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на кислотные свойства белков. [c.72]

Амфотерность белков (наличие у молекул как кислотных, так и основных свойств) обусловлена присутствием в их молекулах свободных карбоксильных групп (кислотные группы) и аминогрупп (основные группы). Эти фуппы входят в состав радикалов аминокислот и, как было выше указано, не участвуют в образовании пептидных связей. Проявление белками кислотных или основных свойств зависит от кислотности среды. [c.9]

Эта реакция лежит в основе широко используемого метода обнаружения шиффовых оснований в белках и введения изотопных меток. Например, можно использовать меченный изотопом альдегид или амин либо ввести радиоактивную метку, используя Н-содержащий боргидрид натрия (так называемый бортритид) для восстановления в реакции (7-39). Последующий гидролиз белка (кислотный или ферментативный) позволяет установить, с боковой группой какой аминокислоты был связан субстрат, а частичный гидролиз позволяет локализовать центр связывания в пептидной цепи. [c.144]

Е. В. Штанников [174], изучавший возможность использования ионообменных смол для обеззараживания воды, указывает, что характер взаимодействия вирусов и бактерий с полимерами не тождествен. Взаимодействие бактерий со смолами подчиняется, в известной мере, законам электростатического притяжения и определяется свойствами функциональных групп ионитов и зарядом клетки. Данные закономерности не обнаружены при изучении взаимодействия ионообменных смол и вирусов. Оказалось также,, что физико-химическая структура (степень сшитости) полимера, играющая большую роль при удалении бактерий, не оказывает существенного влияния на устранение вирусов. Наоборот, диспергированность полимера повышает его сорбционную активность к вирусу вследствие увеличения активной поверхности смолы. Эффективность процесса зависит от типа реагента,, изоэлектрической точки вируса белка, кислотности растворов, используемых для обработки ионообменника, и ряда других условий. [c.351]