Белки кислотные и основные связи

Следует напомнить об известных трудностях идентификации функциональных групп активных центров ферментов по величинам рК, полученным из изучения зависимости скорости реакции от pH. Во-первых, одна и та же группировка в белках разного строения может иметь неодинаковое значение рК из-за влияния соседних групп. Некоторую помощь в этом случае может оказать измерение теплоты диссоциации ионогенных групп, рассчитываемой по измерениям температурной зависимости рК. К сожалению, для холинэстераз эти термодинамические константы достаточно надежно не измерены. Согласно данным Шукудза и Шинода [122], теплоты диссоциации основной группировки ацетилхолинэстеразы эритроцитов и холинэстеразы сыворотки крови человека составляют соответственно 8,5 и 6,5 ккал1моль. Эти величины выше или ниже найденной для диссоциации имидазольной группы гистидина в других белках (6,9—7,5 ккал моль [123]). Если признать, что в обеих холинэсте-разах в качестве основной группировки активного центра выступает имидазол гистидина, то трудно понять столь существенное различие в величинах теплот диссоциации. Во-вторых, даже если измерение активности фермента при разных pH рассматривать в качестве своеобразного титрования функциональных групп активного центра, то полученные результаты нельзя безапелляционно считать отражением прямого участия этих групп в каталитическом акте. Можно представить, что ионы Н и ОН -среды выполняют свою функцию, вызывая не только протонизацию или депротонизацию функциональных групп активного центра, но также и более общую функцию создания и поддержания специфической для каждого фермента третичной структуры. Можно думать, что в создании третичной структуры фермента большую роль играют ионные связи между такими группировками, которые расположены вне активного центра и непосредственно не участвуют в реакции с субстратом. Такие ионогенные группировки при взаимодействии могут сближать друг с другом (или наоборот удалять друг от друга) определенные функциональные группы белка, которые непосредственно участвуют в каталитическом акте. Внешне эта непрямая роль кислотно-основных группировок фермента будет отражаться в форме обычной зависимости кинетических констант (и, V, Кт) от pH, но по существу такая зависимость не дает оснований для решения вопроса, является ли она следствием влияния pH на конформацию белка в районе активного центра или диссоциацию группировки, прямо участвующей в реакции с субстратами. [c.184]

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

Проведенный анализ роли кислотности нуклеофильных и кислотно-основных каталитических групп, имеющихся в молекулах ферментов, позволяет заключить, что для осуществления ферментативного катализа реакций данного типа пригодны не все кислотные функциональные группы белка. Для каждого интервала pH выбор ограничен примерно двумя различными аминокислотными боковыми группами. В связи с этим набор механизмов, с помощью которых ферменты какого-либо класса катализируют однотипные реакции, весьма узок. Подробно останавливаясь на этой стороне взаимосвязи структуры и функции в ферментативных реакциях, мы не ставили себе целью продемонстрировать предсказательную силу логических рассуждений вообще, а стремились подчеркнуть важнейшую роль кислотноосновного катализа в ферментативных процессах по сравнению с другими аспектами переноса протона, которые обычно имеют второстепенное значение [3—51. [c.141]

Важнейшее химическое свойство белков — способность к гидролизу, который мои<ет протекать при нагревании с сильными кислотами или с щелочами (кислотно-основный гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, разрушающие пептидные связи (протеазы), обладают обычно селективным действием — разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, так что при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты. [c.547]

В ЭТОЙ книге мы рассматриваем термодинамические основы биологических реакций, вопросы кислотно-основного равновесия и свойства, функции и взаимные связи таких биологически важных макромолекул, как белки и нуклеиновые кислоты. Поскольку наш подход является в первую очередь химическим, слово химия фигурирует в названии этой книги в качестве существительного, тогда как биофизика занимает место определения. Книга предназначена для химиков, интересующихся биологическими проблемами, и для биохимиков, желающих ближе познакомиться с (физико-химическими методами исследования. Хотя ее целесообразно использовать как учебник для студен-тов-выпускников или аспирантов, она может быть рекомендована также в качестве дополнительного чтения. [c.8]

Линейные цепи белка могут быть связаны между собой поперечными мостиками или водородными связями, возникающими между кислородом и водородом функциональных групп, которые содержатся в различных цепях. Функциональные группы, расположенные в боковых ветвях макромолекулярной цепи (—ОН, —NHg, —СООН) могут взаимодействовать между собой и с другими органическими и неорганическими соединениями. Наличие в макромолекуле основных (NHj) и кислотных (СООН) групп придает казеину свойства полиамфолита, с преобладанием кислотных свойств. С металлами казеин может образовывать соли. [c.87]

Амфотерность белков (наличие у молекул как кислотных, так и основных свойств) обусловлена присутствием в их молекулах свободных карбоксильных групп (кислотные группы) и аминогрупп (основные группы). Эти фуппы входят в состав радикалов аминокислот и, как было выше указано, не участвуют в образовании пептидных связей. Проявление белками кислотных или основных свойств зависит от кислотности среды. [c.9]

В свое время считали, что значение р/Са = 4,2, полученное из рН-зависимости активности фермента, относится к карбоксильной группе боковой цепи, поскольку обычно эти группы ионизируются именно в данной области pH. Однако ближайшая к ys-25 карбоксильная группа ( Asp-158) находится от этого остатка на расстоянии 7,5 А [92], т. е. слишком далеко, чтобы выступать в роли кислотно-основного катализатора, в отличие от благоприятно расположенного имидазольного кольца His-159. Низкое значение р/Са гистидина связано в основном с тем, что этот остаток частично погружен в гидрофобную область белка. Системы, эквивалентной системе с переносом заряда, у сериновых протеаз нет имидазольное кольцо His-159 не взаимодействует с погруженной в белковую молекулу карбоксильной группой. [c.375]

Наиболее важными для жизни органическими соединениями являются белковые вещества. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с -каким-либо белковым телом (Энгельс). В состав белков, кроме углерода (50—55%), водорода (6,5—7,5), кислорода (19—24) и азота (15—19), входит обычно сера (до 2,5%), а иногда и некоторые другие элементы (Р, Fe, u и т. д.). Структурные формулы природных белковых веществ известны только для отдельных их представителей. Изучение продуктов их распада показало, что основную роль при образовании белковых молекул играют органические соединения, содержащие в своем составе группы NH2 и СООН, так называемые аминокислоты. Соединения эти, характеризующиеся одновременным наличием у них функций основной (из-за группы ЫНг) и кислотной (из-за группы СООН), способны присоединяться друг к другу, образуя сложные частицы, приближающиеся по свойствам к молекулам простейших белков. Таким образом, искусственный синтез важнейших натуральных белков еще не осуществлен, но на пути к нему уже сделаны некоторые важные шаги. [c.541]

В гл. 7 мы рассмотрели разрыв связи между двумя атомами углерода, один из которых связан также с атомом углерода карбонильной группы. Такие реакции р-расщепления катализируются обычными кислотными и основными группами боковых цепей белка, В то же время декарбоксилирование а-кетокислот [уравнение (8-10)] [c.201]

Поскольку ионный обмен относится к любой ионизированной молекуле, некоторые аминокислоты, входящие в состав белков и имеющие кислотные или основные группы, не включенные в пептидные связи, придают белковой молекуле свойства амфотер-ного электролита, который можно использовать в хроматографии ионного обмена. [c.77]

В настоящей главе мы сначала рассмотрим химию аминокислот, а затем кратко обсудим получаемые из них белки. Наша главная цель при этом состоит в том, чтобы показать, каким образом выводятся структуры этих невероятно сложных молекул, и продемонстрировать, что в конце концов химия белков основана на тех же принципах органической структурной теории на представлениях об углах и длинах связей, величине и размерах групп, водородных связях, резонансе, кислотности и основности, оптической активности, конфигурации и конформации. [c.1037]

Кроме того, в этой главе рассматриваются три типа бифункциональных реагентов. Реагенты первого типа К—О—К содержат две реакционноспособные группировки. При обработке такими реагентами белков образуются внутри- и межмолекуляр-ные связи. Реагенты второго типа имеют аналогичную группировку Н, а также группу А, обладающую специфическим сродством к боковой цепи одной из аминокислот. Благодаря этой группе реагент, сорбируется на определенном участке, например в области связывания, узнавания или на регуляторном участке фермента, а также в областях с иными свойствами, например, на гидрофобных, основных или кислотных, положительно или отрицательно заряженных областях или участках белковой молекулы. Реагенты третьего типа обозначаются 5—О—А или 5—О—Р, где 5 означает сигнальную группировку. При сорбции или химическом связывании такой группировки с участком белковой молекулы она (благодаря изменению окраски, флуоресценции или спинового состояния) передает информацию о своем непосредственном окружении. [c.345]

На электросорбцию трипсина, кроме влияния кислотности среды, влияет взаимодействие заряженных форм белка с поляризованной поверхностью. Уменьшение адсорбционной емкости отрицательно заряженного сорбента определяется отталкиванием анионов белковой молекулы от одноименно заряженной поверхности. Возрастание адсорбции при увеличении положительного потенциала связано с процессом изменения структуры этого белка с основным. [c.6]

До недавнего времени считалось, что обязательным компонентом всех ферментов являются белки. Был накоплен огромный материал, свидетельствующий, что именно белки способны опознавать определенные субстраты, обеспечивая тем самым высокую специфичность биологического катализа. Кроме того, многочисленные данные демонстрировали, что белки обеспечивают оптимальную ориентацию субстратов относительно функциональных групп фермента, осуществляющих химическое превращение. Этими группами в случае кислотного, основного и нуклеофильного катализа чаще всего являются группы, входящие в состав белка. В случае электрофильного и окислительно-восстановительного катализа в химическом превращении, как правило, участвуют специальные кофакторы — ионы металла или сложные органические молекулы. Но в этом случае белковая часть фермента организует работу кофактора так, чтобы обеспечивалась свойственная ферменту специфичность и одновременно с Высокой эффективностью реализовался каталитический потенциал кофактора. Однако в начале 80-х годов были от крыты и стали объектом интенсивных исследований ферменты, построенные из молекул рибонуклеиновых кислот (рибозимы). Интерес к этой группе ферментов резко усилился в связи с разработкой методов молекулярной селекции нуклеиновых кислот, позволившей, в частности, начать направленное конструирование рибозимов с разнообразными типами каталитической активности. [c.11]

Помимо кислотно-основного катализа белки могут в отдельных случаях осуществлять нуклеофильиый катализ. Наиболее изученрюй группой белков-фер-ментов, осуществляющих нуклеофильный катализ, являются довольно многочисленные ферменты, катализирующие гидролиз пептидных связей в полипептидах, относящиеся к так называемым сериповым протеазам. С точки зрения ме.ханизма [c.204]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Начиная со 2-й пол. 20 в. бурно развиваются кинетич. методы исследования, происходит становление теории цепных реакций (Н. Н. Семенов), основ теории кислотно-основного (Бренстед — Лоури) и гетерог. катализа, на базе к-рых разрабатываются пром. методы дегидрирования углеводородов, в т. ч. нефтяных, с получением олефинов, бензола и его гомологов, алкилирования парафивов олефинами и др. Большое значение приобрели синтез Фишера — Тропша (восстановление окиси углерода водородом) с получением метанола и тедельных углеводородов, р-ция Дильса — Альдера, карбодиимидный синтез пептидов, методы определения последовательности аминокислот в белках. В связи с возникшей проблемой дефицита жидкого топлива огромное значение приобрела р-ция Бергиуса (гидрирование угля в жидкие углеводороды, 1912—13). [c.413]

Невозможность применения методов определения активности холинэстераз с использованием кислотно-основных индикаторов для кинетических измерений связана с теми же их недостатками, которые характерны для метода Мичела, а также и с некоторыми другими, специфическими причинами, как, например, взаимодействие индикаторов с белками неточность визуального определения изменения окраски и невозможность инструментального ее измерения в случае мутных препаратов и т. п. Вместе с тем, эти чрезвычайно простые по осуществлению методы зарекомендовали себя [c.145]

Принято считать, что амино-(и имино-)кислоты, освобождаюш,иеся при полном кислотном гидролизе, являются фрагментами, точно соответ-ствуюш ими первоначальной ковалентной структуре белков. Аминокислоты рассматривают как единицы, образующие полипептидные цепи за счет повторяющихся пептидных связей (амидного типа) между их карбоксильными и а-аминогруппами [схема (1)]. Большинство сведений (например, растворимость белков, кривые титрования, образование производных) о доступности или реакционной способности функциональных группировок боковых цепей аминокислот в интактных белках определенно подтверждает, что эта точка зрения на структуру белка в основном правильна. Однако этот вывод не окончательный и необходимо иметь в виду возможные отклонения. [c.130]

Многие физические свойства амидов и имидов могут быть поняты с точки зрения делокализации неподеленной пары электронов азота на я-электроны карбонильной группы. Этот эффект приводит к тому, что связь С (О)—N до некоторой степени имеет свойства двойной связи (кратность связи в амидах да 1,5, в ими-дах Л 1,3). Вместе с тем возникает 1,3-диполь, в котором азот обладает частичным положительным зарядом, а кислород — частичным отрицательным. Планарная природа амидной группы и существование конфигурационных изомеров также являются следствием частично непредельного характера связи. Вместе с тем донорно-акцепторные свойства амидной группы, проявляющиеся в кислотно-основных взаимодействиях, в склонности к комплексооб-разованию, а также в тенденции к ассоциации, являются следствием ее биполярного строения. Универсальность амидной группы в образовании частичных связей между собой и с многими другими функциональными группами в значительной мере определяет структурное многообразие производных биологически важных белков (см. части 23 и 24). [c.426]

Ткани живых и мертвых растений составляют основной компонент почвы и являются главным источником органического вещества для биодеградации. Основные компоненты растений, которые попадают в почву, — это целлюлоза (40%), гемицеллюлоза (30%) и лигнин (25%), остальное приходится на белки, жиры, нуклеиновые кислоты и т. д. Эти вещества в конце концов разрущаются под действием биологических и химических процессов с образованием множества простых и сложных химических соединений, часть из которых неблагоприятно влияет на рост растений. Первоначально исследования были в основном связаны с изучением возможного влияния растительных отходов и продуктов их распада на плодородие почвы. Пикеринг одним из первых обнаружил, что продукты распада токсичны для растений. Впоследствии многие исследователи подтвердили н расширили эти данные. В своем превосходном обзоре Патрик с сотр. 485] обобщили эти ранние исследования по определению и испытанию фитотоксинов, их специфическому действию на растения и специфичности отдельных фитотоксинов по отношению к определенным видам растений. Они установили, что пшеничная солома, оставленная на поверхности земли, иногда вызывает снижение урожая при следующем посеве пшеницы. Было показано, что этот негативный эффект частично связан с фитотоксичными веществами, образующимися при гниении растительных остатков [486, 487]. Более того, водные кислотные экстракты соломы злаков обладали умеренной ростоподавляющей активностью по отношению к корням и побегам пшеницы, кукурузы и сорго [488]. В Австралии Кимбер [489] обнаружил краткосрочное влияние гниющей пшеничной соломы на прорастание зерен пшеницы и овса. Он отметил, что в асептических условиях, исключающих влияние патогенной микрофлоры, степень ингибирования зависит от времени гниения. В ходе эксперимента измерялся рост корней и побегов в течение различных промежутков времени. Начальный рост корней при проращивании [c.258]

Ферментативный перенос фосфорильной группы осуществляют трансферазы (киназы), которые в качестве специализированного субстрата используют АТР. Во многих изученных случаях активация АТР в комплексе с ферментом не сопровождается переносом фосфорильной группы на фермент. Строго стереоспецифическая адсорбция АТР на ферменте позволяет каталитическим группам белка осуществить перенос фосфорильной группы с АТР на второй субстрат без ее предварительного переноса на белок. Роль каталитических групп фермента играют кислотно-основные заместители белковой молекулы. Механизмы таких реакций рассматриваются подробней в гл. V на примере гексокиназы и креатинкиназы. Однако для некоторых ферментов все-таки предполагается образование промежуточного соединения с переносом фосфорильной группы на белок. Поскольку связь в фоофосерине не является макроэргической, в подобных случаях предполагается образование фосфоимидазола, так как осуществление ферментом киназной функции требует сохранения макроэргической связи, к которым относится, например, Р М-связь в фосфоимидазоле и креатинфосфате. [c.151]

Построение цепи перераспределения связей, в которую входят отдельные участки молекул субстрата, простетические и каталитические группы белка, является наиболее эффективным из всех известных механизмов кислотно-основного катализа, и в этом отношении оно далеко превосходит простые пуш-пульные механизмы гомогенного катализа. Однако такая система может оказаться достаточно устойчивой только в составе белковой глобулы и поддерживаться многочисленными связями адсорнбционого центра фермента и третичной структурой глобулы в целом. Это обстоятельство позволяет достичь [c.265]

При образовании пептидных связей в белках и полипептидах отдельные аминокислотные остатки теряют свой цвиттерионный характер. Их кислотно-основные свойства определяются лишь двумя концевыми остатками и боковыми группами. При этом изменение кривой титрования на участках, соответствующих отдельным остаткам, объясняется в основном двумя эффектами во-первых, электростатическими взаимодействиями, вызванными изменениями локальной химической структуры, и, во-вторых, термодинамическими взаимодействиями, обусловленными сопряжением ионного и конформацион-ного равновесий. Рассмотрим разницу между N- и С-концами белков, с одной стороны, и амино- и карбоксильными группами свободных аминокислот — с другой. При pH 7 в свободных аминокислотах имеет место значительное электростатическое притяжение между положительно заряженной НН группой и отрицательно заряженной СОО -группой. Данные по ионному равновесик олигоаланинов, приведенные в табл. 2.1, показывают, что это затрудняет удаление протона от NH , а также присоединение протона к СОО . Таким образом, если для Ala или (А1а)2 влияние заряженных групп очень велико, то уже для (А1а)4 взаимодействие между концевыми заряженными группами не столь важно. В Дополнении 2.1 рассмотрены основные принципы ионизационного равновесия и проиллюстрировано использование данных титрования для оценки энергии электростатического взаимодействия. [c.44]

Определение трехмерной структуры кристаллической нуклеазы показывает, что большинство кислотных и основных боковых групп белка взаимодействует друг с другом, образуя кластеры водородных связей. Столь же интересно распределение водородных связей между ферментом и 5 -фосфатной группой специфического ингибитора — дезокситими- [c.124]

При получении аминокислот белки прежде всего расщепляют с помощью основного, кислотного или ферментативного гидролиза [54]. В классическом методе кислотного гидролиза [55, 56] используют 6 н. НС1 ( 110 °С) или 8 н. H2SO4. Время реакции от 12 до 72 ч в зависимости от строения белка. Очень устойчивы к гидролизу пептидные связи, образованные лейцином, изолейцином и валином. При этом триптофан разрушается полностью, серин и треонин до 10%. [c.38]

Кислые мукогюлисахариды в соединительной ткани связаны с белка- ми (см. стр. 602), поэтому для их выделения, как правило, проводят предварительное разрушение белков протеолитическими ферментами или расщепление углевод-белковых связей щелочами, после чего полисахариды экстрагируют растворами солей . Белки, также переходящие при этом в раствор, удаляют с помощью денатурирования. Смеси мукополисахаридов можно разделить на компоненты фракционированным осаждением спиртом в виде солей с различными катионами , но лучшие результаты дает фракционированное осаждение цетавлоном или ионообменная хроматография . Особенности химического поведения мукополисахаридов сделали чрезвычайно сложной задачу установления их строения. Даже идентификация моносахаридов после полного кислотного гидролиза (обычно одна из самых простых операций) является в мукополисахаридах трудной проблемой. Наличие в одной молекуле уроновых кислот и аминосахаров приводит к тому, что полисахариды гидролизуются лишь в жестких условиях, при которых освобождающиеся уроновые кислоты подвергаются интенсивному разрушению. Поэтому в последнее время работу по установлению строения этих веществ проводят на модифицированных полисахаридах, в которых сульфатные группы удалены, а все карбоксильные группы уроновых кислот восстановлены в первичноспиртовые. Ряд других классических методов установления строения полисахаридов применим к мукополисахаридам с трудом это относится к перйодат ному окислению, вызывающему разрушение остатков уроновых кислот вследствие сверхокисления, к метилированию, в применении которого успехи достигнуты сравнительно недавно. Основными методами, позволившими выяснить строение мукополисахаридов, послужили методы частичного гидролиза и частичного ферментативного расщепления. [c.541]

Для белков и биологически активных веществ потенциал-опреде-ляющим ионом, как правило, является Н+, так как степень диссоциа-цпп их кислотных и основных групп зависит от pH раствора. Если руководствоваться определением, данным в разд. 1У-3, то ясно, что ионы Н+ и Ag+ сами по себе не являются частью щтерновского слоя. Более того, не обязательно, чтобы потенциал-определяющий ион входил в состав коллоидной частицы. Так, С1 является потенциал-определяю-щим ионом для золей золота, по-видимому, потому, что он образует прочные хлоридные комплексы с атомами, аходящим ися па поверхности частиц золя. Представляется вполне разумным считать, что такие потенциал-определяющие ионы полностью покидают раствор и, десоль-ватируясь, вступают в тесную химическую связь с твердым телом. [c.170]

Кроме стерических факторов, большое влияние на гидролиз пептидных связей оказывают соседние группы, несущие заряд.. В кислых растворах карбоксильные группы не заряжены и основные положительно заряженные группы стремятся оттолкнуть ион водорода. Если основная группа находится в боковой цепи,, она оказывает меньшее влияние на гидролиз, чем свободнаяа-ами-ногруппа, соседняя с пептидной связью. Доказательством этого является накопление дипептидов при частичном кислотном гидролизе белков [63, 167]. [c.389]

В 1949 г. для гидролиза белков впервые применили карбокси-пептидазу, которая специфически гидролизует С-концевые пептидные связи [99]. В дальнейшем было показано, что на скорость расщепления карбоксипептидазой влияют многие факторы, причем наиболее важным является характер боковой цепи С-концевой аминокислоты и до некоторой степени природа соседней с ней аминокислоты [57]. Легче всего отщепляются С-концевые аминокислоты, содержащие ароматическую боковую цепь, за ними следуют аминокислоты с большой алифатической боковой цепью и затем аминокислоты с алифатической боковой ценью меньшего размера. Еще больше уменьшается скорость отщепления при наличии в боковой цепи кислотных или основных групп С-концевой нролин и оксипролин устойчивы к отщеплению. [c.406]

Дальнейшее скручивание скрученных или сложенных цепей определяет внешнюю форму 1молекулы белка, котсра.я называется третичной структурой. Эта форма поддерживается слабыми силами притяжения, такими, как водородные связи, 5—5-связи в остатках цистина и ионными [электростатическими) мостиками между кислотными и основными аминокислотными остатками (рис, 12.15). Скручивание цепей происходз т также в областях расположения пролинового и оксипролинсвого остатков из-за жесткости, вызванной включением атома азота в гетероциклическое кольцо. [c.272]

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число кислотных функций, называют основными аминокислотами (например, лизин и аргинин), тогда как при избытке кислотных групп их называют кислыми аминокислотами (например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Три из перечисленных в табл. 20-1 кислот — цистеин, цистин и метионин — содержат серу. Образование й разрыв связей 8—5 при взаимном превращении цистеина и цисти-на являются важными процессами в биохимии серусодержащих пептидов и белков. Более подробно особенности этих реакций, опи- [c.99]

Все проферменты поджелудочной железы активируются по сходному механизму для превращения в активную форму необходимо расщепление пептидной связи, образованной остатком аргинина или лизина около начала пептидной цепи предшественника. Именно это расщепление и производится трипсином или иным протеолитическим ферментом, осуществляющим активацию. Механизм действия всех таких ферментов, по-видимому, одинаков в основе его лежит гидролиз точно определенной пептидной связи, производимый в соответствии со специфичностью гидролизирующего фермента, причем необходима специфичность именно такого типа, как та, которой обладает трипсин. В трипси-ногене быка, например, разрывается связь между 6- и 7-амино-кислотными остатками, в химотрипсиногене — при действии трипсина — между 15-м и 16-м. Активация трипсиногена сопровождается отщеплением от белка гексапептида при активировании же химотрипсиногена фрагмент не отщепляется, так как его первый остаток остается соединенным с основной частью молекулы дисульфидной связью. [c.94]

Карбоксильные группы различных органических кислот, аминокислот и белков гораздо слабее и характеризуются величинами рК, лежащими в пределах от 1,5 до 5. Еще более слабыми кислотными группировками являются сульфгидрильные (рК около 8—10) группы, гидроксильные группы (рК около 10) в нуклеози-дах и фенольные в тирозине. К сильноосновным группам относится в первую очередь гуанидиновая группировка в аргинине с рК 12,5 (сам гуанидин имеет рК около 14). Средней степенью основности рК от 8,0 до 10 обладают различные аминогруппы. Особое место занимает имидазольная группировка гистидина. Имея рК 6,0, т. е. близко к нейтральному pH физиологических жидкостей, эта группа играет большую роль, обеспечивая буферные свойства раствора белковых молекул. Аминные группы нуклеотидов являются крайне слабыми основаниями и имеют рК, как правило, ниже 5. Все эти группы испытывают влияние со стороны соседних ионизированных или просто полярных групп той же молекулы, внутренних связей в молекулах, о чем говорилось выше, и т. д. [1, 2, 10, 13]. Поэтому большое значение имеют экспериментальные методы определения рК групп и их количества в различных соединениях и изучение изменения рК в процессе конформационной перестройки одной и той же молекулы. Рассмотрим основные методы титрования различных групп. [c.25]