Белки кислотные свойства

Для большинства белков изоэлектрическая точка близка к нейтральной среде, но несколько сдвинута в кислую сторону. Это объясняется тем, что кислотные свойства у них преобладают над щелочными и в нейтральном растворе они реагируют как слабые кислоты. Молекула таких белков содержит больше свободных карбоксильных групп, чем аминных, а при гидролизе дает преобладание дйкарбоновых и других кисло реагирующих аминокислот над теми, у которых преобладают основные свойства. Некоторые белки, наоборот, относительно богаче аминными группами и в своем составе содержат больше остатков диаминокислот. В нейтральном растворе они ведут себя как слабые основания. Такие белки (например, гистоны и протамины) имеют изоэлектрическую точку при слабо щелочной реакции. [c.32]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

В зависимости от числа аминных и карбоксильных групп в молекуле ациклические аминокислоты можно разделить на три группы 1) моноаминомонокарбоновые кислоты, в которых одной аминогруппе соответствует одна карбоксильная группа эти аминокислоты обычно нейтральны на лакмус 2) моноаминодикарбоновые кислоты, содержащие две карбоксильные группы, вследствие чего они обладают кислотными свойствами 3) диаминомонокарбоновые кислот ы, содержащие две аминогруппы и одну карбоксильную группу, благодаря чему эти аминокислоты имеют выраженный основной характер. В соответствии с тем, какие аминокислоты преобладают в данном белке, его изоэлектрическая точка лежит в слабокислой, слабощелочной или нейтральной зоне. [c.27]

Подобным же образом таутомеризация имидазольной группы, присутствующей в большинстве белков, связана с резонансом имидазолий-катиона. Представим себе, что протон при взаимодействии со структурой А [уравнение (2-6)] присоединится к атому азота, находящемуся в 1-м положении тогда вследствие резонанса положительный заряд немедленно распределится между обоими атомами азота. Это придаст кислотные свойства протону при атоме азота, находящемся в 3-м положении, протон диссоциирует и образуется таутомер В. Таутомеризации [c.79]

Слишком сильные изменения окружающей среды, однако, могут привести к потере белком его свойств из-за чрезмерного изменения формы молекулы. Тепло, спирт или другие растворители, соли тяжелых металлов или изменение кислотности могут изменить форму белка из-за разрушения связей между цепями (рис. VII.11). В некоторых случаях изменения, называемые дена- [c.455]

Важнейшим представителем группы высокомолекулярных ссединений, называемых высокомолекулярными электролитами, служат белки, молекулы которых построены из аминокислот. Аминокислоты содержат карбоксильную группу, определяющую кислотные свойства, и аминогруппу, определяющую основные свойства, т. е. белки обладают как кислотными, так и основными свойствами, благодаря чему молекулы белков являются амфотерными электролитами. Вследствие наличия заряда высокополимерные соединения, так же как и лиофобные коллоиды, могут коагулировать под действием электролитов. [c.207]

Но не у всех белков амфотерность одинакова, у одних преобладают кислотные свойства, у других — основные. Так, на нейтрализацию казеина расходуется едкого натра в два раза больше, чем соляной кислоты. При гидролизе его кислых аминокислот получается вдвое больше, чем основных. [c.381]

Хотя все белки являются амфотерными электролитами, однако кислотные и основные свойства в различных белках выражены неодинаково. Зависит это от составляющих белок аминокислот. Если некоторые аминокислоты, входящие в молекулу белка, имеют лишние карбоксилы (двухосновные аминокислоты), то можно ожидать, что эти карбоксилы проявят свои кислые свойства и белок будет иметь кислотные свойства. Точно так же, если некоторые аминокислоты будут иметь лишние аминогруппы (диаминокислоты), то белковое вещество будет иметь свойства основания. Исследования продуктов гидролиза различных белков вполне подтверждают это положение. [c.342]

Белки являются коллоидными амфотерными электролитами их основные свойства обусловлены наличием аминного азота, а кислотные свойства—главным образом присутствием карбоксильных групп [c.350]

Кислотные свойства белка 351 [c.351]

Кислотные свойства белка [c.351]

Одним из основных продуктов питания, особенно для детей, является молоко, обеспечивающее организм ребенка белками, важнейшими минеральными веществами и витаминами. Различные виды молока отличаются по своему химическому составу, что оказывает влияние на его усвояемость, например, организмом ребенка грудного возраста. По своему химическому составу женское молоко, как известно, отличается от коровьего и козьего (см. табл. 1). В нем содержится значительно меньше белков и минеральных солей и несколько больше сахара. Женское молоко створаживается нежными хлопьями, в то время как коровье образует грубый плотный сгусток. Характер сгустка зависит от свойств белка, кислотности, буферности и солевого состава молока. С целью смягчения сгустка из коровьего молока и облегчения его перевари-ваемости в детском питании применяют различные молочные смеси, снижая концентрацию белка в молоке добавлением крахмалсодержащих веществ. [c.209]

Так как белки содержат аминные и карбоксильные группы, то они являются амфотерными электролитами в щелочном растворе проявляют кислотные свойства, в кислом — основные. Поэтому при пропускании электрического тока через щелочной раствор белка его молекулы будут двигаться к аноду, а при пропускании через кислый раствор к катоду. Однако при определенной реакции среды (так называемая изоэлектрическая точка), количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка будет одинаковым. Это одна нз основных констант белка. [c.265]

КИСЛОТНЫЕ СВОЙСТВА БЕЛКА [c.316]

Линейные цепи белка могут быть связаны между собой поперечными мостиками или водородными связями, возникающими между кислородом и водородом функциональных групп, которые содержатся в различных цепях. Функциональные группы, расположенные в боковых ветвях макромолекулярной цепи (—ОН, —NHg, —СООН) могут взаимодействовать между собой и с другими органическими и неорганическими соединениями. Наличие в макромолекуле основных (NHj) и кислотных (СООН) групп придает казеину свойства полиамфолита, с преобладанием кислотных свойств. С металлами казеин может образовывать соли. [c.87]

Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]

Радикалы молекулы белка имеют следующий характер нейтральные углеводородные радикалы, основного характера амино-группы ННг и, увеличивающая кислотные свойства карбоксила, пептидная группа СО МН. Одновременное присутствие кислотного и основного радикалов делает молекулу белка амфотерной (амфолит), имеющей основной характер, когда преобладает влияние амино-группы [c.351]

Так как белки содержат аминные ННг- и карбоксильные СООН-группы, та они являются амфотерными электролитами в щелочном растворе проявляют кислотные свойства, в кислом — основные. [c.312]

Каждый белок имеет изоэлектрическую точку при характерном для него pH среды. Для большинства белков изоэлектрическая точка наступает в слегка кислой (почти нейтральной) среде. Такой сдвиг кислотности объясняется тем, что в большинстве белков кислотные свойства преобладают над щелочными и при pH = 7,0 в них больше свободных карбоксильных групп, чем щелочных. Однако часть белков содержит больше аминных, чем карбоксильных групп, т. е. в белках больше диа-миномонокарбоновых кислот. Поэтому такие белки при pH = 7,0 ведут себя как слабые основания. К ним относятся гистоны и протамины. Изоэлектрическая точка у гистонов и протаминов наступает при слабощелочной реакции. [c.37]

Все составные компоненты белков (за исключением пролина) представляют собой а-аминокислоты с общей формулой К H(NH2)-СООН. Группировка И может обладать нейтра.11ь-ными, основными или кислотными свойствами и представляет собой гидроксильный, ароматический или серусодержащий заместитель. [c.204]

Кислотно-оснданые и буферные свойства. Белки подобно аминокислотам проявляют кислотные и основные свойства. Однако амфотерность белковых молекул обусловлена главным образом наличием кислотно-ос-новных групп в составе боковых радикалов аминокислот белка, а также концевых сс-амино- и а-карбоксильной групп. У белка с четвертичной структурой число концевых амино- и карбоксильных групп равно числу протомеров. Однако их количество недостаточно для того, чтобы обеспечить амфотерность макромолекулы белка. Кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы главным образом определяются наличием полярных аминокислотных радикалов, большая часть которых находится на поверхности глобулярных белков. Кислотные свойства белку придают аспарагиновая, глутаминовая и аминолимонная кислоты, а основные свойства — лизин, аргинин, гистидин. Слабая диссоциация 8Н-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на кислотные свойства белков. [c.72]

Белки повторяют свойства аминокислот. Они также являются амфотерными соединениями и их свойства зависят от pH среды. В сильнокислой среде на белковой макромолекуле преобладают положительно заряженные ионы и белок имеет свойства катиона. И, наоборот, при щелочной среде реагируют кислотные остатки и белок проявляет свойства аниона. Существуют белки, имеющие явно выраженный кислотный характер (состоят преимущественно из остатков двухосновных кислот) или щелочной (в их составе больше аминогрупп), и, наконец, встречаются белки нейтральн >1е (число карбоксильных и аминогрупп в их молекуле равное). [c.214]

Молекулы белка приобретают отрицательный заряд, т. е. проявляют кислотные свойства. [c.357]

Получают аминокислоты гидролизом белка. Свойства. Так как в аминокислотах есть две функциональные группы, одна из которых (карбоксил) обладает кислотными свойствами, а другая (аминогруппа) — основными свойствами, то в молекуле эти группы взаиню-действуют, приводя к внутримолекулярной нейтрал.i-зации и образованию ионизованной (биполярной) структуры [c.255]

Нуклеиновые кислоты, подобно белкам, представляют собой высокомолекулярные соединения. Самые большие из всех известных макромолекул встречаются именно среди нуклеиновых кислот. Есть веские основания полагать, что у некоторых микроорганизмов вся их дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) представлена, по существу, одной-единственной молекулой с молекулярным весом порядка 10 —10 и даже больше. Нуклеиновые кислоты, как показывает само их название, обладают сильно выраженными кислотными свойствами и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд высокой плотности. Вследствие этого они легко взаимодействуют в клетке с различного рода катионами, чаще всего с основными белками (такими, например, как гистоны и гистоноподобные комплексы), и с ионами щелочноземельных, металлов, особенно с а также [c.121]

Наличие в макромолекулах белков двух свободных ионогенных групп основной —NH2 и кислотной —СООН сообщает белкам амфотерныв свойства. В водных растворах макромолекула белка может диссоциировать как кислота и как основание [c.262]

Поэтому имеет смысл говорить о химических свойствах не молекулы белка в цепом, а отдельных ее участков. Во-первых, мы можем выделять гидрофильные и гидрофобные (липо-фильные) участки молекул, в молекулах белков могут быть участки цепи с доминирующими кислотными свойствами (локализация Asp и Glu) или доминирующими основными свойствами (локализация Arg, Lys и His) и т.д. Кроме того, определенные свойства участков цепи могут быть обусловлены взаимодействием соседних аминокислотных фрагментов соседство аспаргиновой [c.100]

Анализы Ы-концевой последовательности аминокислот этих субъединиц указывают на высокую гомологичность полипептидам с кислотными свойствами, с одной стороны, и полипептидам с основными свойствами — с другой это наводит на мысль, что белки каждого из этих семейств происходят от одного общего генетического предка (теория Оно — ОКпо). [c.60]

Изучение структуры глобулинов в большинстве работ проводилось на глицинине, 115-белке из семян сои. Этот белок состоит из 12 субъединиц, которые, в свою очередь, составлены из шести различных полипептидных цепей. Различают три полипептидные цепи с кислотными свойствами А1, Аг и Аз с изоэлектрическими точками (р1) соответственно 5,5 5,4 и 4,75, и три цепи с основными свойсгвами Вь В2 и Вз с р1 соответственно 8,0 8,25 и 8,50 [21]. С помощью электрофореза с ДДС-Ыа эти авторы установили, что субъединицы типов А и В имеют молекулярные массы соответственно около 37 200 и 22 300 Да. В такой ситуации белок, состоящий из шести субъединиц кислотного типа и шести субъединиц основного типа, должен иметь теоретическую молекулярную массу 357 000 Да (6-37 200 + + 6-22 000). Это значение согласуется с данными экспериментов, полученными большинством авторов (309 ООО ч- 380 ООО Да) [c.156]

Сравнение биохимических свойств большинства 115-глобули-нов бобовых показывает, что у многих из них имеются большие аналогии. Так, легумины конских бобов и гороха имеют одинаковые константы седиментации, близкие к 125, и молекулярные массы около 350 ООО Да. Кроме того, как и в случае с соей, речь идет о белках, состоящих из 12 субъединиц — шести а-субъединиц с кислотными свойствами и шести р-субъединиц с основными свойствами (с молекулярными массами соответственно 40 000 и 20 000 Да), связанных дисульфидными мостиками. Райт и Боултер [123] предположили, что легумин конских бобов имеет структуру оерб. Мосс и Пернолле [84] полагают, что здесь речь идет скорее о структуре (а—р)б, в которой субъединицы аир представляют собой половинки двухцепочечных белков, соединенных дисульфидными мостиками. [c.160]

Е. В. Штанников [174], изучавший возможность использования ионообменных смол для обеззараживания воды, указывает, что характер взаимодействия вирусов и бактерий с полимерами не тождествен. Взаимодействие бактерий со смолами подчиняется, в известной мере, законам электростатического притяжения и определяется свойствами функциональных групп ионитов и зарядом клетки. Данные закономерности не обнаружены при изучении взаимодействия ионообменных смол и вирусов. Оказалось также,, что физико-химическая структура (степень сшитости) полимера, играющая большую роль при удалении бактерий, не оказывает существенного влияния на устранение вирусов. Наоборот, диспергированность полимера повышает его сорбционную активность к вирусу вследствие увеличения активной поверхности смолы. Эффективность процесса зависит от типа реагента,, изоэлектрической точки вируса белка, кислотности растворов, используемых для обработки ионообменника, и ряда других условий. [c.351]

Гликокол—а-аминоуксусна г кислота—входит в состав большинства белков (см. гл. XXII). Благодаря наличию в молекуле аминогруппы резко ослабляются кислотные свойства уксусной кислоты (,ср. опыт 75) для гликокола 7(1= ЫО , и водный его раствор имеет лишь очень слабую кислую реакцию (опыт А). Свободный гликокол имеет строение внутренней соли и в растворе образует биполярный ион +NH8 H2 OO (ср. опыт 207). [c.183]

Как же соединяются хмежду собой аминокислоты в белке Любая молекула аминокислоты, благодаря наличию в ней карбоксильной группы, имеет кислотные свойства. Одновременно молекула аминокислоты обладает и основными свойстзамя, которые обусловливаются присутств ием в ней аминогруппы. [c.62]

К первому относятся денатурационные изменения белков под действием нагревания в присутствии воды, трения и давления, а также под действием растворителей. Второе связано с гидролитическим расщеплением белков, которое может протекать при обработке мятки и шрота водяным паром. К третьему направлению относятся взаимодействия свободных аминогрупп белков с разнообразными соединениями семян альдегидной и кетонной природы с образованием новых соединений. К этому направлению относятся также взаимодействия свободных аминогрупп с липидами, имеющими кислотные свойства, — фосфолипидами и свободными жирными кислотами. [c.231]

Путь электрона от воды к Хл+ — окисленному реакционному центру фотосистемы II — не выяснен. Фотовозбужденный хлорофилл в опытах in vitro обладает недостаточным окислительным потенциалом, чтобы окислить воду. Хотя Кутюрин показал, что таким непосредственным акцептором может быть или Хл +, или комплекс Хл+ с аминокислотами (белками) [42], среди биохимиков прочно утвердилось мнение, что между Хл и водой существует цепь переносчиков, обязательной компонентой которой являются соединения (комплексы) Мп(П) неустановленной природы. Семенов, Шилов и Лихтенштейн предполагают, что процесс образования Оа из HgO может состоять в одновременном (синхронном) переходе 4е от 4 ионов Мп(П) к Хл+ и депротонизации воды в кластере, образованном ионами марганца [43]. При возрастании степени окисления марганца в комплексах усиливаются их кислотные свойства, что и облегчает необходимую для реакции депротонизацию [c.28]

Если такое предположение верно, то удаление аминогрупп из молекул белка, приводяшее к ослаблению его основных свойств и к усилению кислотных свойств, должно понижать способность белка тормозить реакцию растворения стали в кислотах. Для проверки этого предположения нами были поставлены опыты по сравнению защитного действия нативного фибрина и фибрина, подвергнутого дезаминированию. Дезаминированный фибрин был выделен и очищен от примесей электродиализом. Результаты испытаний нативного и дезаминированного фибрина в качестве ингибитора растворения стали (Ст. 4) в соляной и серной кис- ютах приведены в табл. 7. [c.62]

Особенно хорошо изучены функции свободных аминогрупп карбоксилов, гидроксила, тиоловых групп, имида-зола, гуанидина, фенольной группы, тиоэфирных групп и некоторых других. Свободная и удаленная от карбоксила аминогруппа лизина ведет себя почти самостоятельно , и сосредоточивание таких групп в определенных белках (лизоцим) придает этим белкам основные свойства. Карбонильные соединения образуют с аминогруппой аль-диминную группировку, способную к различным дальнейшим превращениям гидролизу, восстановлению, замещению, присоединению. Аминогруппа, конечно, играет роль фиксатора для кислотных — анионных групп (фосфатные группы флавиновых коферментов и др.). [c.174]

Как видно из этой схемы, у белковой молекулы, с одной стороны, имеется аминная группа —NH2, которая в водной среде превращается в группу NH3OH и обладает основными свойствами, а с другой — карбшсильная группа —СООН, определяющая кислотные свойства белка. Известно, что в водной среде и аминная и карбоксильная группы белка способны к диссоциации. Следовательно, белки, наряду с их коллоидными свойствами, имеют свойства типичных электролитов, причем слабо диссоциирующих. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология