Свойства боковых цепей

Структура и химические свойства боковых цепей аминокислот [c.81]

Во-вторых, свойства каждой части молекулы должны изменяться под влиянием другой части. Этильная группа должна повлиять на ароматические свойства кольца, а кольцо должно изменять алифатические свойства боковой цепи. [c.357]

Свойства боковых цепей [c.20]

Свойства бензольного ядра в молекулах гомологов бензола приближаются к свойствам самого бензола, для которого характерна прочность кольца и склонность вступать легче в реакции замещения, нежели в реакции присоединения (в то время как исходя из формулы, предложенной Кекуле, можно было ожидать обратного). Свойства боковых цепей, являю-щихся остатками углеводородов жирного ряда, приближаются к свойствам углеводородов с открытой цепью. [c.53]

Белки, имеющие одинаковую или почти одинаковую конформацию, могут существенно различаться по первичной структуре. Например, миоглобин, а-прото-меры и Р-протомеры гемоглобина имеют почти одинаковую конформацию (см. рис. 1.9), но их первичная структура заметно различается примерно в 70 % позиций аминокислоты не совпадают. Однако в таких случаях несовпадающие аминокислоты, как правило, сходны по физико-химическим свойствам боковых цепей. [c.36]

Различие в механизмах гидролиза под действием химотрип-сина и карбоксипептидазы и в механизмах декарбоксилирования под действием металлозависимых ферментов и ферментов, действующих через основание Шиффа, является отражением различия в восприимчивости карбонилсодержащих соединений к кислотному и основному катализу. Нуклеофильные и основные свойства боковых цепей белковой молекулы вполне достаточны для проявления ферментом каталитической активности, тогда как ионы металлов являются гораздо более эффективными кислотными катализаторами по сравнению с протонами, о чем убедительно свидетельствует пример металлоферментов. Другая причина широкой распространенности металлоферментов связана, вероятно, с полидентатным характером комплексов металлов. Строго определенное пространственное расположение не- [c.148]

Замеченный Келласом обратный порядок влияния природы галогенов на скорость этерификации по сравнению с аналогичными зависимостями в алифатическом ряду обусловливается своеобразным влиянием строения ароматических соединений на скорость их превращений, что было отмечено еще Менщуткиным в 1881 г. [72]. Позже (в 1897 г.) Меншуткин начал разрабатывать другой ( химический ) аспект влияния орто-заместителей на скорости превращений ароматических молекул. Рассматривая скорости взаимодействия бромистого аллила с замещенными анилинами, Меншуткин пришел к выводу, что при резко выраженных химических свойствах боковой цепи ее влияние будет направлено в одну сторону при всех положениях (подчеркнуто мной.— В. К-) относительно амидогруппы. При слабовыраженных химических свойствах боковой цепи, напротив, смотря по положению ее в бензольном кольце (подчркнуто мной.— В. К.), может иметь место или повышение, или понижение константы скорости [85, стр. 618]. [c.33]

Гомологи бензола имеют в своей молекуле бензольное ядро и боковую цепь, например в углеводороде СвН —СзН группа СеНа — бензольное ядро, а СгНб — боковая цепь. Свойства бензольного ядра в молекулах гомологов бензола приближаются к свойствам самого бензола (хотя и не совершенно тождественны). Свойства боковых цепей, являющихся остатками углеводородов жирного ряда, приближаются к свойствам жирных углеводородов. [c.117]

Свойства белковых молекул определяются частично общими свойствами полимеров с длинными цепями, частично—присутствием полярных амидных групп, а также свойствами боковых цепей. Первые определенные сведения о конфигурации белковой цепи были получены в работе Мейера и Марка (Меуег, Mark, 1928b), которые в результате изучения диффракции рентгеновых лучей пришли к заключению, что молекулы шелка состоят [c.305]

Утверждая, что результаты аминокислотного анализа являются неутешительными , Бейли [70] отразил точку зрения большинства исследователей, занимающихся анализом белков. Аминокислотный анализ представляет собой необходимую предварительную стадию всякого всестороннего исследования структуры и функции белков. Однако подобно другим аналитическим исследованиям аминокислотный анализ оказывается полезным только в сочетании с результатами других исследований. Химики, занимающиеся изучением белков, со времени Риттхаузена [68] (1872 г.) до Викери [69] (1946 г.) придерживались довольно естественной точки зрения о том, что знание аминокислотного состава даст возможность объяснить свойства белка, так как последние должны быть интегральной функцией входящих в их состав аминокислот. В настоящее время признано, что свойства боковых цепей белка не являются простыми функциями свойств свободных аминокислот, а представляют собой в действительности весьма сложные функции, зависящие от многих факторов, в частности от относительного расположения боковых цепей в главной пептидной цепи и в свернутой молекуле натив-ного белка. [c.243]

Кроме состояния самой расщепляемой группы важными характеристиками субстратов протеаз являются свойства боковых цепей аминокислотных остатков и рос конформация. Структура и свойства боковых цепей природных аминокислот варьируют в широких пределах. С точки зрения ферментативного катализа наиболее существе1шыми характеристиками являются зарядовое состояние боковой цепи, ее размер, гидрофобность, конформация как основной цепи полипептида, так и боковых цепей и конформационная подвижность. Эти свойства будут рассмотрены в этом разделе на примере ациламинокислот и простых пептидов. [c.25]