Пептидная группа Амидная группа

Было высказано предположение, что превращение ряда прогормонов в активные гормоны происходит путем аминолиза, а не гидролиза пептидной цепи. Расщепление посредством замещения на NH3 приводит к появлению на С-конце пептида амидной группы, которая весьма часто обнаруживается в пептидных гормонах небольшого молекулярного веса. Вазопрессии, окситоцин, а-меланотропин, либерины и некоторые другие гормоны образуются, по-видимому, таким путем. [c.322]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Измерение изотерм сорбции и десорбции воды позволило оценить число молекул воды в более прочно удерживаемом первом слое на поверхности белка. Оно составляет от нескольких десятков (лизоцим 45-64) до сотен (а-химотрипсин 72-103) молекул. Основными центрами первичной гидрации белка являются гетероатомы боковых полярных групп аминокислот и пептидные группы. Амидные группы и ионные пары не принимают такого активного участия в удержании гидратационной воды и представляют собой более слабые центры связывания. Среднее число молекул воды составляет в среднем четыре на один центр. [c.235]

Значение R в этой формуле весьма различно это может быть просто алкил (например, СНз), но может содержать и свободные амино- или карбоксильные группы, амидные группы и др. При образовании полипептидов из разных аминокислот следует учитывать последовательность расположения их остатков (стр. 207), т. е. порядок образования пептидной связи [c.210]

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов —СО—N14— их называют амидными, или в химии белков — пептидными группами, Соответственно белки относят к при- [c.498]

Это значит, что такие денатурирующие агенты взаимодействуют в растворе с тетрапептидом, моделирующим амидные группы полипептидной цепи, понижая его энергию. Следовательно, можно ожидать, что они будут способствовать денатурации белка, аналогичным образом взаимодействуя с его амидными группами. Этот эффект уменьшается при замощении атомов водорода денатурирующего агента алкильными группами, и тетралкилмочевина и гидрохлорид тетраметилгуанидина вызывают уже уменьшение растворимости ЭЭАТГ. Так как алкилирование приводит к возрастанию солюбилизирующей способности мочевины и гидрохлорида гуанидина по отношению к неполярным молекулам [33], то их взаимодействие с пептидом не может быть по своей природе гидрофобным. Денатурация бычьего сывороточного альбумина денатурирующими агентами этого типа также требует наличия незамещенных атомов водорода [32], Проще всего это можно объяснить тем, что денатурирующий агент взаимодействует с пептидными группами с образованиел водородных связей. [c.262]

Вторичная структура белка определяет спиралевидное закручивание белковой молекулы при помощи водородных связей между амидными группами (—СО...Н—Н—) поли-пептидной цепи. Энергия одиночной водородной связи невелика, однако таких связей в белковой молекуле может быть несколько десятков или сотен, так что общая энергия водородных связей достигает значительных размеров. [c.100]

Крайний случай конформационно о изменения — денатурация белков, которая может быть вызвана нагреванием или обработкой различными реагентами, например сильными кислотами и основаниями, мочевиной, гуанидингидрохлоридом и додецилсульфатом натрия. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (здесь уже почти нет ни спиралей, ни (3-слоев, ни любых других типов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Специфическая биологическая активность белка при денатурации теряется, изменяются и физические свойства, например меняется константа седиментации, вязкость и поглощение света. Легкость, с которой происходит денатурация белка, и тот факт, что денатурация в принципе обратима, свидетельствуют о том, что различия в энергии между свернутыми конформациями и открытой конформацией статистического клубка невелики. [c.105]

Из приведенных данных следует, что переход от свободных молекул к ассоциированным сопровождается значительным укорочением связи N-0, удлинением С=0 и некоторым уменьшением угла между ними. Кроме ОГО, связи амидного азота у молекулы в парах образуют тупую пирамиду, а в кристалле расположены в одной плоскости. Следовательно, смена фазового состояния затрагивает структуру всей пептидной группы, что свидетельствует о происходящих при этом существенном перераспределении электронной плотности и изменении гибридизации атомов. Прежде всего это касается пептидной и карбонильной связей (N-0, С-О). Длины же связей С -Ы и С -С (О) в парах и кристалле остаются [c.131]

Структуры смешанных биополимеров чрезвычайно сложны, а их подробное изучение в сущности лишь только начинается. В отличие от полисахаридов систематически описать и классифицировать типы структур смешанных биополимеров весьма затруднительно прежде всего из-за ограниченного количества надежно и полно расшифрованных структур. Укажем лишь, что связь олиго-или полисахаридной компоненты с пептидной, белковой или липидной осуществляется обычно при помощи гликозидной связи либо по гидроксильным группам (например, в остатках оксиаминокислот пептидной цепи), либо по амидной группе амидов двухосновных аминокислот. Возможна также фосфодиэфирная связь, подобная той, которая лежит в основе строения нуклеиновых кислот. [c.44]

В отличие от многих ранее распространенных точек зрения в настоящее время известно, что обсуждаемая реакция совершенно неспецифична. Противоречивые объяснения, имевшиеся в ранних публикациях, были вновь обсуждены в серии исследований Френкель-Конрата с сотр. [151 — 155), причем этими авторами были рассмотрены и изучены типы реакций, которые имеют место при взаимодействии формальдегида с белками. Так, было показано [151 ], что при pH 3—7 и температуре 70° происходит взаимодействие альдегида с первичными аминными и первичными амидными группами белков, но при этом лишь в незначительной степени затрагиваются фенольные группы или пептидные связи основной цепи. Эти выводы были сделаны на основании опытов с производными белков, синтетическими полипептидами, а также с простыми модельными соединениями, содержащими максимальное или минимальное количество потенциально реакционноспособных групп. Полиглутамид, полученный из полиглутаминовой кислоты, как оказалось, связывает большее количество формальдегида (88 молекул формальдегида на 100 амидных остатков), чем любой из изученных белков. Однако полиглутаминовая кислота, полиглицин и полигексаметиленадипамид связывают менее одной молекулы формальдегида на 100 элементарных звеньев, из чего следует, что карбоксильная и пептидная или вторичная амидная группы не реагируют с формальдегидом в сколько-либо значительной степени. Белки, предварительно модифицированные реакцией с фенилизоцианатом или подвергнутые дезаминированию, проявляют пониженную способность к взаимодействию с формальдегидом. Продукты реакции в рассматриваемой работе анализировали на общее количество связанного формальдегида, а также на содержание свободных аминогрупп (по методу Ван-Сляйка), общее содержание групп основного характера и содержание первичных амидных групп. Проведение реакции при pH 3,5 и температуре 70° в течение 4 суток приводит к получению продуктов, содерн ащих максимальное количество связанного формальдегида, причем 50% от этого максимального количества формальдегида связывается с белком за 8 час, а 90% — за 24 час. Полиглутамин связывает 47 молекул формальдегида на 10 г при pH 3,4 и 31 молекулу при pH 6,7. Оказалось, что основные группы проявляют большее сродство к формальдегиду при увеличении pH. Так, изменение соотношения амидных групп и групп основного характера может в значительной [c.363]

В этом уравнении указана только концевая часть пептидной цепи. Карбоксипепти-даза атакует только амидную группу иа конце цепи. Однако ее активность не зависит от природы боковых цепей К и К. Карбоксипептидазы катализируют гидролиз пептидов, но не обладают никакой активностью в гидролизе жиров последнюю реакцию катализирует совершенно другая группа ферментов. Присущая ферментам высокая степень специфичности необходима для того, чтобы все реакции, протекающие в сложных организмах, были в определенной мере независимы друг от друга. [c.451]

Многие металлопротеиды содержат особые металл-связывающие простетические группы, примером которых может служить порфириновая группа в гемоглобине (рис. 10-1). Иногда специфический центр связывания создается кластерами из карбоксильных, имидазольных или других групп. В качестве одного из лигандов в некоторых белках может выступать МН-группа пептидной связи, которая утратила протон. Небольшие пептиды реагируют с ионами Си +, образуя комплексы [30, 31] в некоторых из них ион меди ковалентно связан с азотом амидной группы [уравнение (4-38), стадия б]. [c.268]

Основная масса азота на Земле сосредоточена в атмосфере, состоящей из. молекул N2 на 75,6% (мае.) или 78,1% (об.), что составляет 4-10 т. Лишь 0,01% от массы земной коры приходится на долю этого элемента, образующего залежи нитратов — ЫаНОз (чилийская селитра) и КЫОз (индийская селитра). Азот входит в состав всех белков, образуя специфичную для макромолекул белков функциональную группу - СО—МН—, которая в химии полимеров называется амидной, а применительно к белкам — пептидной группой (поэтому их называют полипептидами). До 17% от массы углей и нефти приходится на долю азота. [c.252]

Амид карбоновой кислоты представляет собой нейтральную функциональную группу, которая блокирует карбоксильную функцию и поэтому не нуждается в дополнительной зашите. Это верно также и для концевой а-амидной функции в условиях обычных реакций конденсации и деблокирования, если не считать иногда наблюдающейся дегидратации с образованием нитрила. Гораздо чаще побочные реакции происходят у ш-амидных групп аспарагина и глутамина. Дегидратация амидной группы до нитрила может происходить при применении дициклогексилкарбодиимида и, кроме того, при гидразинолизе, если он необходим в ходе пептидного синтеза ш-амидные группы могут переводиться в гидразидные. Отщепление защитных групп в спиртовых растворах может приводить к алкоголизу амидных группировок. Образование сукцинимидных производных в случае пептидов, содержащих аспарагин с незамещенной амидной функцией, влечет за собой нежелательную транспептидацию (а) [c.121]

Группировка -С-КН- называется амидной или пептидной группой, а связь С-К в ней — пептидной или амидной связью. В белках аминокислоты связаны между собой пептидными связями в полипептид. [c.83]

На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [c.695]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

Конформация. — В 1951 г. Полинг и Kopи предложили конформацию полипептидной цепи, в частности фибриллярных белков. Эта конформация в настоящее время подтверждена множеством доказательств. Основанием гипотезы Полинга и Кори были точные рентгеноструктурные определения межатомных расстояний в простых пептидах, таких, как L-aлa(Hил-L-aлalHИн, данные для которого представлены на диаграмме а. Вследствие резонанса пептидных групп связь С—N укорочена, а связь С = 0 удлинена, амидные группы лежат в одной плоскости в грамс-положении. [c.709]

Дпейдинга, в которых связи атома азота уплощены для лучшего понимания почти линейности связи N—Н---0 = С и транс-расположения амидных групп (цилиндр, имеет диаметр 7,5 см). -Пептидная спираль закручена В1низ налево (Ы-конец — наверху), Д-пептндная —направо. Полный оборот спирали включает 3,67 аминокислотных остатка. Группа С=0 направлена вниз и связана с группой М—Н, направленной вверх. Следует отметить, что при образовании связей возникает ряд кольцевых хелатных структур. Так, водородные связи между С0(,) и ЫН(з), между С0(2) и ЫН(4) замыкают двенадцатичленное кольцо, в [c.710]

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ, связь С—N, к-рая соединяет остатки а-аминокислот в пептидах и белках. Входит в состав пептилпой группы —С(0)—NH—. См. также Амидные группы. [c.428]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

В специальных кальций-связывающих белках, или парвальбуми-нах , ион Са + связан как с амидной группой, так и с кластером карбок-силат-ионов. Установлена трехмерная структура такого белка из мышцы карпа (рис. 4-5). В этом белке имеется два центра связывания для кальция. В одном из них (рис. 4-5, Л, слева) ион Са + связан с четырьмя карбоксильными группами боковых цепей остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, с гидроксильной группой остатка серина, а также с карбонильным кислородом 57-го остатка пептидной цепи. Заметим, что эта Же самая пептидная группа связана водородной связью с карбонильной группой другого сегмента полипептидной цепи, расположенного рядом со вторым центром связывания иона Са + (рис. 4-5, Л справа). Этот центр содержит четыре карбоксилат-иона (один из которых осуществляет координационное связывание иона a + обоими ато-мами кислорода) и карбонильную пептидную группу. Значение данной [c.268]

Соединение представляет собой дипептид, образуюшийся в результате взаимодействия карбоксильной группы фенилаланина с аминогруппой валина. Чтобы осушествить целенаправленное образование этой пептидной связи (амидная связь), аминокислота, используемая в качестве кислотного компонента, должна быть блокирована по аминогруппе (Р-17г) и активирована по карбоксильной группе (Р-17д). В аминокислоте, используемой в качестве аминного компонента, карбоксильная группа должна быть блокированной, а аминогруппа - свободной и активированной (ср. Р-236) [656]. [c.561]

Описанный способ не является универсально применимым, поэтому для защиты карбоксильной функции аминокислоты (или пептида), подлежащей-ацилированию, необходимо применять обратимо отщепляемые группировки. Для этой цели в первую очередь подходят различного типа эфиры. Амидные группы служат, как правило, достаточной защитой, если входят в состав растущего пептида. Для улучшения растворимости амидов пептидов в органических растворителях нужно блокировать амидную группу. Следует различать карбоксизашитные группы, которые по окончании синтеза пептида или пептидного фрагмента снимаются с регенерацией свободной карбоксильной группы и такие, которые после получения фрагмента либо прямо, либо после соответствующей обработки превращаются в группы, способные к дальнейшему аминолнзу. Эти защиты названы Вюншем [125] ка.к истинные, или потенциально активные, карбоксизащитные группы. Принята следующая классификация защитных групп [c.116]

Метиловые эфиры (-ОМе) и этиловые эфиры (-ОЕ1) применялись в пептидном синтезе уже Фишером и Курциусом. Снятие этих защит по окончании пептидного синтеза проводят мягким щелочным гидролизом в диокса-не, метаноле (этаноле), ацетоне, ДМФ с добавлением различных количеств воды. Названные алкиловые эфиры следует применять для синтеза коротких пептидов, так как с ростом цепи гидролитическое расщепление затрудняется, а применение жестких условий гидролиза повышает опасность побочных реакций. Следует избегать избытка щелочи, в противном случае может произойти рацемизация и другие побочные реакции. Оба алкильных эфира устойчивы к гидрогенолизу и мягкому ацидолизу. При гидразиноли-зе они переходят в гидразиды, что можно использовать для дальнейшей конденсации фрагментов с помощью азидного метода. При аммонолизе метиловые и этиловые эфиры дают амиды. Это применяют в тех случаях, когда С-концевая аминокислота должна нести амидную группу. [c.117]

Этот мягкий метод отщепления, который дает пептиды с С-концевыми амидными группами, приводит к высоким выходам также в случае пептидов со стерически затрудненными концевыми аминокислотными остатками. Фотолиз а-метилфенациловых эфиров был перенесен и на твердофазный синтез [419]. Фотолитические методы отщепления позволяют проводить синтез защищенных пептидных фрагментов. [c.185]

Пенициллин G, называемый также бензилпенициллином (R = -СН2- gHj), очень часто применяют в медицине. Образование его из аминокислот (цистеин, валнн и др.) дает формальное основание отнести пенициллин к пептидным антибиотикам. Антибиотическая активность пенициллина тесно связана с лабильностью лактамного кольца, в частности с реакционноспособностью амидной группы. Пенициллин тормозит последнюю стадию биосинтеза клеточной стенки — поперечную сшивку между цепями пептидоглюкана. [c.298]

Рис. 4.5 демонстрирует возможность образования водородных связей для симметричных и асимметричных пептидных ассоциатов. В последнем случае эндотермический эффект гидрофобных взаимодействий между гидратированными боковыми цепями пептидов будет усиливаться благодаря эндоэффекту взаимодействия полярных (амидных) групп с неполярными радикалами. Оба типа взаимодействий дают положительный вклад в величину Лг- Большйе значения Й2 и /13 для ВЬ-а-аланил-р-аланина и глицил-у-аминомасляной кислоты по сравнению со значениями указанных величин для их структурных изомеров Ь-а-аланил-Ь-а-аланина и р-аланил-р-аланина (см. табл. 4.2) служат доказательством данного заключения. Первая пара пептидов формирует ассоциаты с асимметричной структурой в растворе, а вторая формирует симметричные ассоциаты. Изображенная на рис. 4.6 линейная зависимость между /13 и числом сольват1фованных молекул в первой сольватной оболочке свидетельствует о том, что значения величин [c.200]

В.Н. Желтовой заряды на атомах амидной группы оценены путем теоретического анализа интенсивностей инфракрасных полос поглощения формамида и его изотопозамещенных [94]. Свойства пептидной (амидной) группы подробно обсуждаются в главе 4, а сейчас отметим, что ее электронная структура отличается чрезвычайной лабильностью. Поэтому 118 [c.118]

Простейшими молекулами, моделирующими конформационные возможности свободных аминокислотных остатков, являются метиламиды К-ацетил-а-аминокислот, СНз-СОНН-С НК-СОНН-СНз. В состав таких молекул (назовем их ради краткости монопептидами) входят две пептидные группы, структура которых во многом определяет их свойства, в частности конформационные возможности. Поэтому перед рассмотрением структурной организации монопептидов а-аминокислот целесообразно остановиться на электронных и конформационных особенностях простых органических молекул, содержащих пептидные (амидные) группы. [c.129]

На исключительность структурной организации пептидной группы указывает уже простое сопоставление наблюдаемых частот и интенсивностей ИК-спектров. В табл. II.4 приведены частоты так называемых амидных полос поглощения N-метилацетамида (v h, Vi-Vvj) в ИК-спектрах в газовой фазе, растворе I4 и двух кристаллических модификациях. [c.141]

В табл. 11.12 приведены экспериментальные и теоретические значения дипольных моментов (д) серии монопептидов и их М-метильных производных [88]. Дипольные моменты измерены в растворах СС14 и СНС1з они представляют собой усредненные по всем конформациям молекул величины. Для суждения о зависимости значения ц от величин двугранных углов ф, у монопептидов была построена соответствующая карта, которая на рис. 11.15 совмещена с потенциальной поверхностью метиламида М-ацетил- -аланина. Дипольный момент всей молекулы определялся путем векторного сложения моментов амидных групп, которые, согласно данным Курланда и Вильсона, равны 3,7 В и направлены под углом 40° к пептидной связи С -Ы [1]. Из сопоставления экспериментальных данных с результатами расчета следует, что в конформационном равновесии соединений 1-Х в неполярном и слабополярном растворителях возможно [c.164]