Миоглобин аминокислотный структура

Вторичные структуры миоглобина и гемоглобина представлены главным образом а-спиралями. Восемь отрезков полипептидной цепи являются относительно прямолинейными ю-спиралями эти отрезки содержат 80% аминокислотных остатков всей цепи, остальные 20% остатков приходятся на места сгибов, соединяющие между собой ja-спираль-ные отрезки. При укладывании цепи (третичная структура) образуется полость, в которой расположена гем-группа. [c.439]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

В первичной структуре а-, /3- и 7-цепей находят многочисленные гомологичны области. /3-, 7-, а также 6 -цепь построены каждая из 146 аминокислотных остатков а-цепь на 5 остатков короче. Для анализа степени гомологичности различных полипептидных цепей необходимо рассматривать более короткие последовательности. Различие между а- и /3-цепями гемоглобина незначительно, в то время как между этими цепями и цепью миоглобина оно намного существеннее (рис. 3-40). [c.416]

Структурное подобие цитохромов -типа и глобинов. Аминокислотная последовательность цитохрома 562 отличается от последовательностей 2-гсф и 5-гсф, но, по-видимому, гомологична последовательности миоглобина [558]. Эти данные, а также результаты некоторых других исследований [559], показавших возможность существования непрерывного набора гомологичных структур в интервале от цитохромов 6-типа до глобинов, дали толчок к сравнительным исследованиям [406, 560] известных пространственных структур 5-гсф и (3-цепи гемоглобина. Это сопоставление показало 1560], что из 85 остатков цитохрома 5-гсф, пространственное расположение которых известно, 51 остаток имеет свой аналог в глобине. При совмещении обеих структур атомы железа гема оказываются [c.224]

Использование этих стандартных спектров КД для подсчета соотношений а-спирали, -формы и неупорядоченных конформаций глобулярных белков с попыткой воссоздания экспериментально измеренного спектра КД белка по алгебраической сумме различных долей спектра из трех чистых конформаций стало главным применением этого спектроскопического метода в данной области. Достигаемая при этом точность зависит от того, насколько конформационно чистым является стандарт, и для этой цели были рекомендованы и несколько поли ( -аминокислот). Неопределенностью, однако, является то, в каких условиях эти поли (аминокислоты) становятся полностью конформационно неупорядоченными. В качестве стандарта с неупорядоченной конформацией предложен поли ( -серин) при высоких солевых концентрациях [23]. КД-спектры, вычисленные для миоглобина, лизоцима и рибонуклеазы на основе их третичных структур, которые ранее были установлены для этих глобулярных белков по данным рентгеноструктурного анализа, согласуются по всем характеристическим точкам с экспериментальными спектрами КД при использовании в качестве одного из стандартов поли ( -серина) [35]. Подобные данные по анализу соответствия кривых по нативным белкам и полипептидам многочисленны, и они дают информацию о степени конформационной упорядоченности этих веществ в растворах [36]. Эти данные не дают, конечно, ответа на вопрос, какая именно часть первичной структуры а-спирализована, какая отвечает -форме и какая— неупорядоченной, однако основываясь на последовательности аминокислотных остатков белка или полипептида, можно строить рискованные предположения о том, где эти конформации локализованы. Как отмечалось в разд. 23.7.2.4, аминокислоты белков разделяются на те, которые при включении в полипептиды способствуют принятию упорядоченной конформации, и те, которые тому не способствуют. Такая информация получена при рассмотрении [c.437]

Белки благодаря многообразию, сложности своих структур и особым свойствам, перечисленным выше, определяют все биологические процессы и биологические функции организмов. Белки имеют несколько уровней структур, которые строятся на самой простой — первичной структуре. Первичная структура — это молекулярная структура белка, которая определяется числом и порядком расположения в макромолекуле различных аминокислот. Ниже приведено расположение аминокислотных остатков на некотором участке миоглобина (гемсодержащего белка мышц, который связывает атмосферный кислород и сохраняет его) Val — Leu — Ser - Glu — Gly — Gly — Trp — Glu —Leu — Val — Leu — His — Val —Trp — Ala — Lys — Val — Ala — Asp — Val — Ala — Gly — His — Gly — Glu — Asp — Heu — Leu [c.721]

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), а-цепи (141) и 3-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина (выделена темными кружками), состоящая из двух цепей (А-21 и В-30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника-проинсулина (84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. Строение молекулы инсулина (51 аминокислотный остаток) схематически можно представить следующим образом [c.57]

Белковая структура гемоглобина более сложна. Гемоглобин млекопитающих (в том числе человека) имеет мол. массу 64 500 и состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит свой собственный гем. Преобладающая форма гемоглобина у взрослых людей — гемоглобин А —имеет две пары полипептидных цепей а-цепей, каждая из которых состоит из 141 аминокислотного остатка, и р-цепей — по 146 остатков в каждой. В содержащемся в небольшом количестве у взрослых людей гемоглобине Аг и в зародышевом гемоглобине Р Р цепи замещены другими полипептидами. Несмотря иа то что аминокислотные последовательности полипептидных цепей гемоглобина и миоглобина в значительной степени различаются, трехмерные структуры их чрезвычайно сходны и гемы в молекулах того и другого занимают гидрофобные полости внутри свернутых полипептидных цепей. Проксимальный и дистальный остатки гистидина входят в число девяти аминокислот, которые одинаковы во всех миоглобинах и гемоглобинах у ряда изученных в этом отношении видов животных. [c.169]

Детальный анализ структуры этих белков приводит к важным выводам [ПО—ИЗ]. Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. То же справедливо для каждой из четырех цепей гемоглобина [114]. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. С учетом Гли, но не Про, общее число неполярных остатков в цепях гемоглобина лошади равно 72 (в каждой из двух а-цепей) и 78 (в каждой из двух р-цепей). Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном pH, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью [ПО]. В целом в миоглобине из 77 полярных групп (включая Три) только 5—6 расположено внутри глобулы, а остальные находятся на ее поверхности [П4]. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных (приматы, лошадь, свинья, кролик, лама, карп, минога) и миоглобинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков в подавляющем большинстве случаев сохраняется их неполярный характер (табл. 4.12) [П1]. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [c.232]

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

В молекуле нет дисульфидных мостиков. Известна последовательность аминокислот [47] и конформация цепи [48—51] миоглобина кашалота. Это был первый белок, структура которого определена с помощью рентгеноструктурного анализа. Он отличается от лизоцима и рибонуклеазы тем, что 121 аминокислотный остаток находится в а-спиральных участках [12]. Молекулу можно рассматривать как корзину, состоящую из восьми спиралей, которая содержит гем-группу внутри гидрофобной полости. Выступает на- [c.369]

На рис. 8-4 показана детальная, с учетом каждого остатка, вторичная структура полипептидного остова миоглобина, изображенного внутри общего контура молекулы, свернутой наподобие колбасы, а также его третичная структура, т. е. укладка всей цепи в трех измерениях. Остов молекулы миоглобина построен из восьми относительно прямолинейных сегментов, чередующихся с изогнутыми участками полипептидной цепи. Каждый прямолинейный сегмент-это отрезок а-спирали, причем самьш длинный из них содержит 23 аминокислотных остатка, а самый короткий-всего лишь 7. Оказалось, что все а-спи-ральные сегменты представляют собой правую а-спираль. На долю а-спи-ральных участков в молекуле миоглобина приходится почти 80% всех аминокислотных остатков. Рентгеноструктурный анализ позволил также установить точное расположение каждой из К-групп, выступающих из изображенных на рисунке контуров и занимающих практически все свободное пространство между изогнутыми петлями молекулы. [c.190]

Одним из путей разрешения вопроса о том, насколько сильно влияет металл (и связанные с ним лиганды) на структуру белковой молекулы, может служить сравнение холофер-мента (содержащего металл) с соответствующим апоферментом (тем же белком, но без простетической группы). У гемсодержащих белков, таких, как гемоглобин и миоглобин, эти структуры очень сильно отличаются друг от друга, что не удивительно, поскольку в нативной молекуле с гемом контактирует большое число аминокислотных остатков. Удаление гема оказывает слишком сильное влияние на окружающую его часть молекулы, чтобы структура в целом могла остаться неизменной. [c.62]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

А (Б. Меррифилд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б.-секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967) Благодаря созданию прочной методнч. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепиХ полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилн-зин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии. [c.248]

Под названием гемоглобин объединяют многие виды белка, осуществляющего перенос кислорода. Гемоглобин имеет молекулярный вес порядка 64000, каждая его молекула содержит четыре группы гема, четыре атома железа и при насыщении связывает четыре молекулы кислорода. Миоглобин — это белок, который служит как депо кислорода. Он выделен из мышц. Его молекулярный вес равен 16000, каждая молекула содержит одну группу гема, один атом железа и при насыщении связывает одну молекулу кислорода. Миоглобин был первым белком, для которого была установлена детальная молекулярная структура (методом дифракции рентгеновских лучей, Кендрю, 1959 г.). Молекулярная структура гемоглобина также найдена с помощью этого метода. В действительности гемоглобин представляет собой тетрамер, все четыре составляющие которого имеют молекулярный вес порядка 16000 каждая и очень сходны с миоглобином как по аминокислотному составу, так и по пространственной конформации. [c.231]

Большинство белков н<ивой клетки характеризуется значительно более сложным способом свертывания цепи по сравнению с фибриллярными белками . Первым белком, для которого методом рентгеноструктурного анализа была установлена полная трехмерная структура, стал миоглобин — небольшой (мол. вес 17 500) кислород-связывающий белок, присутствующий в мышцах. 153 аминокислотных остатка миоглобина распределено в основном по 8 а-спиральным участкам различной длины, содернощим от 7 до 26 остатков. Спиральные участки, имеющие вид прямолинейных стерн<ней, расположены в пространстве весьма нерегулярным образом, как это показано на рис. 2-8. Рисунок не дает полного представления о строении белка, поскольку пространство мен<- [c.94]

Многие ферменты, чехлы вирусов и более сложные молекулярные структуры построены из протомерав двух или большего числа типов. Наиболее детально изучен гемоглобин — тетрамерный белок (02 2), построенный из двух хотя и похожих, но не идентичных субъединиц, аир (обе имеют мол. вес, равный 16100). Аминокислотные последовательности субъединиц весьма сильно различаются, и тем не менее укладка полипептидных цепей в обеих субъединицах гемоглобина почти одинакова (и весьма сходна с укладкой полипептидной цепи в мономерном миоглобине) [56]. Если бы не эти различия, молекула гемоглобина была бы высокосимметричной с указанным на рис. 4-9, В типом взаимодействий и тремя осями симметрии 2-го порядка. Принято говорить, что молекула гемоглобина имеет одну истинную ось симметрии 2-го порядка и две оси псевдо-2-го порядка. В ней имеется два набора чисто изологических взаимодействий (между двумя а-субъеди-ницами и двумя р-субъединицами) и две пары несимметричных взаимодействий (между а- и р-субъединицами). На прекрасных рисунках Дикерсона и Гейса [57] ясно видна почти симметричная ориентация различных участков полипептидной цепи. [c.296]

Миоглобин — первый глобулярный белок, пространственная структура которого установлена рентгенографически [231]. Поскольку к моменту начала исследований первичная структура миоглобина была еще не известна, установление первичной и третичной структур должно было проходить параллельно. По Эдмундсону [232], миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, включающей 153 аминокислотных остатка, и одной железопорфири-новой группы (гем) на молекулу. Миоглобин относится к гемопротеинам, могущим обратимо связывать кислород в клетках скелетной мышцы он [c.412]

Структура оксигемогпобина лошади при грубом разрешении установлена Пфут-цем с сотр. [237, 238]. Хотя при разрешении 0,35 нм (6 изоморфных производных, 1200 рефлексов) оказалась невозможной непосредственная локализаши отдельных аминокислотных остатков, было однозначно показано тетрамерное строение молекулы и положение четырех гемов. На основании зтих данных а- и /3 цепи обладают почти идентичной третичной структурой, очень близкой структуре миоглобина. [c.418]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Рис. 11.23. Конформационная карта метиламида Ы-ацетил-1-аланина и конформационные точки аминокислотных остатков (за исключением Gly) в трехмерных структурах миоглобина (а), а-химотрипсина (6), белка хрусталика глаза (в), лизоцима (г), нейротоксина II (точки) и рубредоксина (крестики) (д), панкреатического трипсинового ингибитора (точки) и ферроцитохрома с (крестики) (е)

Рис. 11.24. Конформационная карта метиламида N-ацетилглицина (а), диметиламида N-aцeтил- -aлaнинa (б) и конформационные точки Gly и других аминокислотных остатков, предшествующих Pro в трехмерных структурах миоглобина, а-химотрип-сина, белка хрусталика глаза, лизоцима, нейротоксина II, рубредоксина, панкреатического трипсинового ингибитора и ферроцитохрома с

В 1962 г. М. Перутц и Дж. Кендрью (Кембриджский университет) были удостоены Нобелевской премии по химии за работу по установлению структуры гемоглобина и родственного ему миоглобина — молекулы, способной хранить кислород. На основании данных рентгеноструктурного анализа и зная аминокислотную последовательность (стр. 1050), они определили трехмерную структуру этих очень сложных молекул совершенно точно для миоглобина и почти точно для гемоглобина. Они установили, например, что молекула закручена в а-спираль на протяжении шестнадцати звеньев, начиная с концевого Ы-звена, после чего цепь поворачивает под прямым углом. Исследователи смогли даже сказать, почему она поворачивает в углу находится звено аспарагиновой кислоты, карбоксильная группа которой нарушает водород >ые связи, необходимые для продолжения спирали, что и приводит к изменению формы цепи. Четыре сложенные цепи гемоглобина образуют вместе сфероидную молекулу с размерами 64 А х 55 А х 50 А. Четыре плоские группы гема, каждая из которых содержит атом железа, способный связывать молекулу кислорода, укладываются в отдельных карманах в этой сфере. Когда переносится кислород, то цепи слегка смещаются, в результате чего эти карманы становятся немного меньше по размеру Перутц описал гемоглобин как дышащую молекулу . Эти карманы оторочены углеводородными остатками аминокислот подобное неполярное окружение предотвращает перенос электронов между кислоредом-и-ионом железа и допускает комплексеобразование, необходимое для переноса кислорода. [c.1061]

Аминокислотная последовательность Й582 [613] может быть гомологична последовательности миоглобина кнта [554]. Начат анализ третичной структуры Ьь,, [563] [c.223]

Апомиоглобин имеет богатую спиралями глобулярную структуру, подобную структуре миоглобина. В отличие от неустойчивой напоминающей кокон оболочки гема в цитохроме с в гемоглобине полость гема образована из жестких стабильных а-спиралей. Группа гема здесь не является основным элементом, определяющим укладку цепи апомиоглобин, например, образует третичную структуру и в отсутствие простетических групп (гл. 8), однако группа гема увеличивает ее стабильность [415, 461, 645, 646]. Более мягкие структурные требования к взаимодействию гема и белка в гемоглобинах отражает также тот факт, что для членов семейства глобинов [277, 634] инвариантна только общая картина неполярных контактов гема. Структурно эквивалентные положения у них заняты различными аминокислотными остатками. [c.251]

Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, оказался мпо-глобпн кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка (полностью выяснена первичная структура), представленный одной полипептидной цепью. Основная функция миоглобина - перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь мпо-глобпиа (рис. 1.20) представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелковый компонент, содержащий железо см. главу 2). [c.65]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Г1од третичной структурой белков понимают суммарную конформацию или пространственную упорядоченность отдельных участков поли-пептидных цепей в целом. Упорядоченность такого рода также определяется последовательностью а-аминокислотных остатков и стабилизуется силами Ван-дер-Ваальса, действующими между неполярными группировками, а в отдельных случаях также и образованием дисульфидных мостиков. До настоящего времени точные данные о третичной структуре известны только для очень небольшого числа белков, лучше всего они установлены для глобина и миоглобина (Перуц, Кендрью, 1962 г.). [c.657]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

МИОГЛОБИН.гемсодержащвй хммопротеид, накапливающий О] в мышцах позвоночных. Состоит из одной полипептидной цепи мол. м. 17 ООО. Молекула содержит 153 аминокислотных остатка, 77% к-рых включено в 8 а-спира-лей (см. Вторичная структура). Гем размещен в гидрофоб- [c.343]

Гемоглобин состоит из двух а-цепей и двух р-цепей, которые отличаются друг от друга и от цепи миоглобина лишь небольшими деталями, но в основных чертах имеют большое сходство с последней. Каждая из четырех составляющих гемоглобин цепей содержит гем-группу, образуя вокруг нее гидрофобную полость, как и в миоглобине. а-Цепь состоит из 141 аминокислотного остатка, а р-цепь — из 146 остатков. Молекулярная масса гемоглобина равна примерно 64500. Отдельные цепи не связаны ковалентно, но удерживаются друг возле друга, по-видимому, в основном за счет гидрофобных связей. Подобно мпоглобинам, гемоглобины различного происхождения несколько отличаются последовательностью аминокислот в цепях. Кроме того, известно много разновидностей патологических видоизменений гемоглобина человека. Детальную информацию о последовательности аминокислотных остатков и структур пептидных цепей можно найти в работе Дикерсона и Гейса [12]. [c.375]

Мы уже видели, что в гомологичных белках из разных видов, например в ряду цитохромов с, в определенных положениях полипептидных цепей находятся инвариантные, т. е. всегда одни и те же, аминокислотные остатки, тогда как в других положениях аминокислотные остатки могут бьггь разными (см. рис. 6-14). То же справедливо и для миоглобинов, выделенных из разных видов китов, тюленя и некоторых наземных позвоночных. Это уже само по себе является серьезным основанием считать, что все миоглобины произошли от общего предшественника и потому имеют определенное сходство в укладке полипептидных цепей. Но еще более веским подтверждением гипотезы общем происхождении миоглобинов служат результаты рентгеноструктурного анализа миоглобинов некоторых других видов они показали, что по третичной структуре все эти белки сходны с миоглобином кашалота. Сходство третичной структуры различных миоглобинов и гомология их аминокислотньк последовательностей позволяют сделать вывод, что аминокислотная последова- [c.192]

Может бьггь, и все другие глобулярные белки свернуты точно так же, как миоглобин На этот вопрос ответ уже получен, так как методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура целого ряда других, небольших по размеру белков, состоящих из одной полипептидной цепи. Особенно интересны результаты, полученные при изучении митохондриального белка цитохрома с, который служит переносчиком электронов. Аминокислотная последовательность цитохрома с была определена более чем для 60 видов (разд. 6.10). Как и миоглобин, цитохром с-это небольшой гемсодержащий белок (мол. масса 12400), имеющий одну полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 100 аминокислотных остатков, и одну гемогруппу, которая в этом случае ковалентно связана с полипептидом. Подобно миоглобину, цитохром с тоже свернут в компактную глобулу, причем большинство его гидрофильных К-групп расположено снаружи, а большинство гит дрофобных К-групп-внутри глобулярной структуры. Поскольку и цитохром с, и миоглобин-гемсодержащие белки, можно было бы думать, что они сходны и по третичной структуре. Но это не так. Рентгеноструктурный анализ цитохрома с показал, что он имеет совсем иную трехмерную структуру (рис. 8-5 и табл. 8-2). Если в миоглобине почти 80% аминокислотных остатков содержится в а-спиральных сегментах, то в цитохроме с на долю а-спиралей приходится только 40% остатков. В остальной части полипептидной цепи цитохрома с [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология