Ретинальдегид

Образование ретинальдегида и зрительных пигментов [c.83]

Рис 2 32 Образование ретинальдегида путем окислительного расщепления [c.85]

Связывание ретинальдегида с опсином [c.306]

Почти все исследования по связыванию ретинальдегида и опсина были проведены с родопсином, выделенным из палочек сетчатки позвоночных, главным образом на примере крупного рогатого скота. По-видимому, другие зрительные пигменты в основном сходны с этим родопсином. Необходимо рассмотреть два вида связывания — первичное связывание, с помощью которого ретинальдегид ковалентно присоединяется к функциональной группе опсина, и вторичное, обусловленное нековалентными взаимодействиями. [c.306]

Чрезвычайно важны также нековалентные взаимодействия между ретинальдегидом и опсином, особенно взаимодействия между боковыми группами аминокислот и я-электронной системой полнена. Подобные взаимодействия определяют конформацию хромофора, а также вызывают поляризацию я-электронной системы. Именно эти эффекты и обусловливают незначительные вариации величины Ятах у разных зрительных пигментов. [c.306]

Рис. 9.10. Спектры поглощения света 11-чис-ретинальдегидом (в гексане /) и родопсином палочек быка (в водном растворе II).

После достаточно долгого пребывания в темноте сетчатка адаптируется к ней и молекулы зрительных пигментов находятся в полностью регенерированной форме (см. ниже), т. е. хромофор 11-г с-ретинальдегид связан с белком опсином в специфической 6-з-цис, 12-5-транс-конформации. Молекулы пигментов в рецепторной мембране ведут себя как самостоятельные функциональные единицы. Попадающий в глаз свет падает на рецепторные клетки сетчатки и поглощается молекулами зрительного пигмента. Затем происходит обесцвечивание пурпурного зрительного пигмента в ходе серии изменений, которую мы все еще не в состоянии описать на молекулярном уровне. Вместе с тем в общих чертах стадии процесса уже выяснены (рис. 9.11). [c.310]

Процесс фотообесцвечивания приводит к расщеплению родопсина на составляющие компоненты — опсин и ретинальдегид. Ретинальдегид, высвободившийся в виде полностью транс-изомера, прежде чем вновь связаться с опсином, должен превратиться в И-г ис-форму. Однако такое превращение не простая изомеризация. Ряд возможных реакций, протекающих при этом, суммирован на рис. 9.13, причем все они проверены в эксперименте. [c.314]

Рис. 9.13. Возможные пути превращения полностью гра с-ретинальдегида в 11-Чис-ретинальдегид в процессе регенерации родопсина.

Было показано, что у млекопитающих, лягушек и змей ретинен представляет собой ретинальдегид (ХХУП )—продукт окисления витамина А,.. [c.184]

Опсин+ретинальдегид (П 387) (полностью транс-ретиналь) [c.248]

Разработка теории фотохимических реакций необходима не только для препаративных целей, но и для понимания многих важных биохимических явлений. В основе фундаментального процесса усвоения света растением фотосинтеза лежит способность органической молекулы хлорофилла поглощать космическую энергию Солнца и затем трансформировать ее для удовлетворения энергетических потребностей всей биосферы. Восприятие света глазом сопровождается сложными фотохимическими превращениями, в частности, цис-транс-изомерязацт ретинальдегида [c.286]

Процесс зрения зависит от группы фоточувствительных пигментов, которые локализованы в сетчатке глаза. Эти зрительные пигменты представляют собой комплексы опсинов (глико-липопротеинов) и 1 Ь ис-ретинальдегида или 11-1 ис-дегидро-ретинальдегида. Более детально эти комплексы и их функции в процессе зрения обсуждаются в гл. 9. [c.84]

Белок, с которым связывается ретинальдегид, известен под названием опсина. Получить опсиновый белок, свободный от липидов и углеводов, довольно трудно. Это обстоятельство, а также нестабильность очищенного свободного белка затрудняет его изучение. Термин опсин иногда применяют ко всему [c.305]

Ретинальдегид ковалентно связывается с белком путем образования шиффова основания (или альдимина) между его альдегидной группой и аминогруппой опсина. По общепринятому представлению в этом процессе участвует е-аминогруппа лизи-нового остатка (рис. 9.9). Однако имеются некоторые экспериментальные данные, свидетельствующие в пользу альтернативной гипотезы, согласно которой шиффово основание, по крайней мере на некоторых стадиях процесса зрения, может образовываться при участии аминогруппы этаноламинового остатка фос-фатидилэтаноламина. [c.306]

Рис. 9.9. Ковалентное связывание 11-чис-ретинальдегида с опсином путей образования шиффова основания (или альдимина) с е-амнногруппой лизино-

Конформация, принимаемая опсином в результате различных нековалентных взаимодействий, позволяет связываться с ним лишь небольшому числу изомеров ретинальдегида и его аналогов. В природном родопсине с белком связан только 11-Ч с-ретинальдегид (по-видимому, может связываться также его искаженный 6-5-ч с-изомер). Результаты, полученные с помощью резонансной рамановской спектроскопии и кругового дихроизма, свидетельствуют против считавшегося ранее вероятным связывания 12-5-к с-изомера (9.6). Полностью транс-ре-тинальдегид не связывается с опсином, и изомеризация связанного 11-г с-ретинальдегида в полностью транс-изомер в процессе зрительного цикла (разд. 9.4) приводит к отщеплению ретинальдегида от опсина. [c.307]

Поглощение света. Спектры поглощения света 11-ч с-рети-нальдегида и родопсина из палочек сетчатки быка приведены на рис. 9.10. Для того чтобы объяснить, каким образом связывание с опсином вызывает столь значительный сдвиг максимума поглощения света, была проделана огромная работа свободный 11-ч с-ретинальдегид поглощает при - 375 нм, а зрительные пигменты — при значительно больших длинах волн, например бычий родопсин — при - 500 нм. Этот феномен нельзя объяснить лишь одним образованием шиффова основания, поскольку простые Ы-ретинилиденальдимины (9.7) поглощают в диапазоне 360—380 нм. При протонировании альдимина (9.8) [c.308]

Путь регенерации родопсина через фонды ретинола и ретиниловых эфиров в пигментном эпителии обеспечивает эффективное обновление ретинальдегидной части всех зрительных пигментов палочек и колбочек. Потери ретинальдегида возмещаются из запасов в пигментном эпителии. Эти запасы в свою очередь по мере надобности восполняются путем транспорта рети- [c.315]

У некоторых видов земноводных и рыб ретинол может превращаться в 3,4-дидегидроретинол (или наоборот), в результате чего пигмент в рецепторе изменяется с родопсина на порфиропсин. Опсин в рецепторе может соединяться с 11-цис-изо-мером как ретинальдегида, так и 3,4-дидегвдроретинальдегида, [c.316]

У многих земноводных ситуация намного сложнее. Лягушки, как правило, имеют палочки двух типов, называемые красными и зелеными палочками, которые поглощают соответственно зеленые и синие лучи. Кроме того, они имеют колбочки разных типов, в том числе двойные колбочки, которые содержат два или три разных пигмента, чувствительные в разных участках спектра. У взрослых амфибий это родопсин с -цис-ретинальдегидом в качестве хромофора у головастиков пигменты очень сходны с пигментами взрослых особей, но содержат 11-1(мс-3,4-дидегидроретинальдегид (порфиропсины). [c.320]

В животном царстве встречается много разных структур глаза, однако, насколько это известно, всем им присуш,и одни и те же механизмы зрения и сходные ретинальальдегид-белковые пигменты. Ряд усовершенствований основного механизма (например, наличие пигментов с различными величинами Я,тах в качестве цветных фильтров) обеспечивает оптимальную эффективность зрения при слабом свете или различение цветов при обычном освещении, что необходимо животному в природных условиях обитания (например, на земле или в воде). Вызывает удивление поразительное сходство зрительных пигментов и циклов их превращения. Ретинальдегид-опсиновый комплекс представляется идеальным для целей улавливания света. Предполагают, что системы зрительных пигментов возникали совершенно независимо друг от друга по крайней мере трижды в ходе эволюции животного мира. [c.325]

Большинство доказательств (хотя и не очень строгих) свидетельствует в пользу того, что рецепторными веш,ествами дермы являются каротиноиды или ретинальдегид-белковые комплексы. Зарегистрированные спектры действия, например максимумы чувствительности фоторецепторных пигментов некоторых двустворчатых моллюсков, усоногих раков и рыб, часто находятся в том же диапазоне, что и в случае родопсин — порфиропсина. [c.382]

Картина до некоторой степени усложняется вследствие существования нескольких цис- и т эанс-изомеров ретинальдегида, которые легко превращаются друг в друга в результате фотохимических реакций. Ретинен родопсина, по-видимому, представляет собой моно-г с-изомер, имеющий вид [c.185]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология