Белки мембранный рецепторный

Как может связывание гормона с рецептором на наружной поверхности клеточной мембраны влиять на хим.ические процессы внутри клетки Весьма вероятно, что в некоторых случаях рецептор пронизывает мембрану насквозь и контактирует с ферментом, связанным с внутренней поверхностью мембраны Изменение конформационного состояния рецепторного белка, обусловленное связыванием гормона, мо- [c.386]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Наружные мембраны клеток отличаются от внутренних по липидному составу (последние почти не содержат стеринов, имеют соотношение ФХ/ФЭ > 1) и обладают специфическим набором ферментов и рецепторов. Как правило, белки плазматических мембран со стороны внеклеточной среды обильно гликозилированы. Внутриклеточные мембраны содержат мало гликопротеинов и гликолипидов и характеризуются меньшей микровязкостью. Благодаря этому они могут образовывать органеллы малого размера. Мембранные белки выполняют различные специфические функции рецепторные, транспортные, ферментативные, энергопреобразующие и т.д. (см. далее). [c.303]

После достаточно долгого пребывания в темноте сетчатка адаптируется к ней и молекулы зрительных пигментов находятся в полностью регенерированной форме (см. ниже), т. е. хромофор 11-г с-ретинальдегид связан с белком опсином в специфической 6-з-цис, 12-5-транс-конформации. Молекулы пигментов в рецепторной мембране ведут себя как самостоятельные функциональные единицы. Попадающий в глаз свет падает на рецепторные клетки сетчатки и поглощается молекулами зрительного пигмента. Затем происходит обесцвечивание пурпурного зрительного пигмента в ходе серии изменений, которую мы все еще не в состоянии описать на молекулярном уровне. Вместе с тем в общих чертах стадии процесса уже выяснены (рис. 9.11). [c.310]

Рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гормонального сигнала в клетку или в ее некоторые компартменты. Рецепторы локализованы в мембранах, и механизмы передачи информации связаны в основном с изменениями конформации белка, поглощением или выделением энергии и т. д. [c.46]

БеЛки и пептиды занимают особое место среди биологически важных веществ. Они не имеют себе равных по многообразию и спектру выполняемых ими биологических функций и участвуют, по существу, во всех процессах жизнедеятельности. Среди них мы встречаем ферменты, гормоны, антибиотики, токсины, белки-рецепторы и белки-регуляторы белки образуют строительный материал тканей и органов, лежат в основе защитных систем живого организма (антитела, интерфероны и т. п.), являются ключевыми элементами всех биологических транспортных и энергетических систем. Несмотря на то что многие белки уже хорошо изучены, перед исследователем предстают новые неизведанные просторы мира белков, и в этом отношении надо говорить лишь о нашем вступлении в этот удивительный и загадочный мир. Если вы стремитесь найти новый белок, прослеживая его роль по определенной биологической функции, то сейчас все чаще и чаще вам приходится встречаться с белками новых типов, меняющими наши традиционные представления о свойствах белка и принципах проявления его активности. Это и мембранные белки, существующие и действующие в неполярных средах, и белки рецепторных систем, способные к скачкообразному изменению своей пространственной структуры и, наконец, огромные по размеру белки-ансамбли, с молекулярным весом, достигающим многих сотен тысяч. Все это ставит перед исследователем сложнейшие проблемы, заставляет его постоянно обновлять свой методический арсенал, а колоссальные темпы развития современной науки и стремительный прогресс в изучении живой материи обязывают его находить и идентифицировать эти белки точно и в кратчайшие сроки, отводя не так уж много времени для полного распознания всех уровней структурной организации белка. Это естественно, поскольку настоящее изучение белка, подступ к пониманию его функционирования, начинается лишь тогда, когда структура белка уже расшифрована. [c.3]

Мембранные рецепторные молекулы — белки, гликонротепды и др.— участвуют в важнейших биологических явлениях. О формировании иммунитета рассказано в 4,8 и 17.11. Межклеточные взаимодействия, ответственные за морфогенез (см. 17.10), осуществляются посредством молекулярных, химических сигналов. Это доказывается прямыми опытами, в которых взаимодействие клеток нарушалось введением между ними кусочка целлофана. При замене целлофана агаром взаимодействие восстанавливалось. Давно было показано, что разделенные клетки губки объединяются вновь при помещении в морскую воду, причем образуются вполне сформированные маленькие губки. Регенерация оказывается видоспецифической. Очевидно, что узнавание, приводящее к упорядочению клеток, требует молекулярной сигнализации, контакта и адгезии клеточных поверхностей. [c.358]

Главное действие некоторых гормонов направлено на плазматическую мембрану клеток-мишеней. Под термином рецептор обычно понимают компоненты плазматических мембран, которые вовлечены во взаимодействие с данным гормоном. Они, ио-види-MOiMy, локализованы исключительно на поверхности мембранных клеток. Для того чтобы выяснить действие гормонов на молекулярном уровне, необходимо очистить и идентифицировать эти специфические мембранные рецепторные структуры, количество которых в тканях очень мало по сравнению с другим присутствующим материалом. Например, концентрация рецептора глюкагона в мембранах клеток печени очень низка и составляет 2,6 пмоль в 1 мг белка [30]. При столь малых количествах взаимодействие с иммобилизованными гормонами должно быть очень эффективным, чтобы обеспечить прочное связывание крупных мембранных фрагментов. Взаимодействие гормонов с их комплементарными рецепторами специфично и характеризуется высоким сродством. Константа диссоциации для глюкагона равна 10 —10 ° моль/л, для инсулина—5-10 " моль/л, а для норэпи-нефрина—10 —10 моль/л [35]. Очень трудно выделять такие малые количества стандартными методами. Использование биоспецифической хроматографии а высокоэффективных иммобилизованных рецепторах позволяет избирательно концентрировать [c.122]

Химическая передача в синапсах основана на тех же принципах, что н химическая сигнализация с помошью водорастворимых гормонов (гл. 13). В обоих случаях клетка путем экзоцитоза высвобождает в межклеточное пространство химическое вещество-посредник, которое затем воздействует на другую клетку нли группу клеток, связываясь с мембранными рецепторными белками. В синапсе такой посредник-кейролкдиатор-проходит путем диффузии от своего источника до мишени расстояние всего лишь в долю микрометра, тогда как гормон может перемешаться с током крови в отдаленные участки тела. Однако это не принципиальное различие. Некоторые вещества выполняют двойные обязанности-действуют и как циркулирующие гормоны, выделяемые клетками эндокринных желез, и как нейромедиаторы, высвобождаемые нервными окончаниями. Более того, некоторые клепси по своей форме и способности к проведению импульсов представляют собой типичные [c.93]

Перед тем как приступить к дальнейшему выделению и изучению мембранных рецепторных белков, следует по возможности более полно удалить избьггок детергента, поскольку он может оказывать нежелательное действие на биологическую активность и последующий физико-химический анализ структуры нейрорецептора. [c.268]

Все составные части аденилатциклазного комплекса являются интегральными белками мембран. Они имеют на своей поверхности гидрофобные участки, о чем свидетельствует связывание этих белков с неионными детергентами. В результате гидродинамических исследований детергентных экстрактов мембран было показано, что yV-белок имеет сравнительно небольшую гидрофобную-зону, так как ои связывает меньшее количество детергента [16, 17], чем каталитический [4, 18] или рецепторный белок [4]. В эритроцитах человека iV-белок обнаруживается на внутренней поверхности плазматической мембраны [19], однако какая-то часть его все же связана с липидным бислоем, так как селективные агенты, высвобождающие из мембран неинтегральные белки не способны полностью солюбилизировать N-белок [16, 20]. Каслов с сотр. предполагают, что Л -белок имеет вытянутую форму и пронизывает мембрану таким образом, что его гидрофобный участок связывается с липидным бислоем, тогда как гидрофильная часть экспонирована в цитоплазму [16]. О прочной связи с бислоем каталитического и рецепторного белков может свидетельствовать тот факт, что хорошая реконструкция стимулируемой катехоламинами аденилатциклазной активности происходит только в тех случаях, когда в солюбилизированном виде находится Л -белок, а каталитический белок и рецептор встроены в мембрану [8]. [c.95]

Один из важных механизмов регуляции чувствительности к гормону — образование в цитоплазматической мембране рецепторных кластеров, которые, в зависимости от их формы, носят название заплаты или шапки (рис. 61). Предполагается, что такое концентрирование рецепторов в определенном участке мембраны может происходить за счет неоднородного распределения липидов в мембране, т. е. за счет существования в мембране липидных ареалов с разной вязкостью. Более определенно известно об участии в этом процессе микротрубочек и микрофиламентов (см. раздел 1.2), которые словно якори, дерл<ат мембранные белки в [c.153]

Эту роль выполняют прежде всего белки, являющиеся компонентами различных биологических мембран, исключая, конечно, те из них, что обладают иной функциональной активностью (мембранносвязанные ферменты, по-ровые белки, белки переносчики, рецепторные белки и т. п.). [c.90]

Л. широко используют в качестве модельных систем при изучении принципов мол. организации и механизмов функционирования биол. мембраи. Они пригодны для изучения пассивного транспорта ионов н малых молекул через липидный бислой. Изменяя состав липидов в Л., можно направленно менять св-ва мембран. Включением мембранных белков в липидный бислой получают т. наз. п р о т е о-липосомы, к-рые используют для моделирювания разнообразных ферментативных, транспортных и рецепторных ф-ций клеточных мембран. Л. используют также в иммунологич. исследованиях, вводя в них разл. антигены или ковалентно присоединяя к Л. антитела. Они представляют собой удобную модель для изучения действия на мембраны мн. лек. ср-в и др. биологически активных в-в. Во виутр. водный объем Л. (в т. ч. полимерных) можно включать лекарства, пептиды, белки и нуклеиновые к-ты, что создает возможность практич. примеиеиия Л. в качестве ср-ва доставки разных в-в в определенные органы н ткани. [c.604]

Биосинтез С. г. в организме происходит в органах, производящих гормоны (надпочечники, яичники, семенники и др.), откуда они (обычно в виде комплексов с белками) разносятся током крови к клеткам органов-мшпеней, где вступают во взаимод. со специфич. белковыми (цитоплазматич.) рецепторами, расположенными либо на клеточной мембране, либо в цитоплазме. С. г. обратимо связываются с рецепторами за счет водородных связей и гидрофобных взаимод., образуя стероид-рецепторные комплексы. Последние пере-дают,.гормональный сигнал, либо оставаясь на месте (мембранные рецепторы), либо проникая в ядро клетки и вступая там во взаимод. с генами. Эффективность гормонального сигнала определяется законом действующих масс, специ- [c.436]

Ангиотензин II - основной действующий элемент ренин-ангиотен-зиновой системы, регулирующий водно-солевой обмен в организме млекопитающих. Общий эффект, производимый пептидом широкого спектра действия в организме, складывается из суммы разнообразных откликов, характер которых зависит от органов и тканей, на которые действует гормон. Имеющийся экспериментальный материал свидетельствует о том. что АТ II, как и большинство других гормонов, полифункционален. Малая изученность рецепторов пептидных гормонов, являющихся, как правило, интегральными мембранными белками, оставляет нерешенным вопрос о причине полифункциональности пептидных гормонов. Согласно одной точке зрения способность гормона стимулировать различные процессы в разных частях организма объясняется наличием нескольких специфических для данного гормона рецепторных белков, согласно другой - каждый гормон образовывает комплекс только с одним специфическим рецептором и. следовательно, вызьшает всегда одно и то же аллостерическое изменение его конформации. В этом случае полифункциональность гормона объясняется уже не спецификой гормон-рецепторных взаимодействий, а осо- [c.566]

Наружные сегменты палочек сетчатки позвоночных интенсивно иследовались с помощью дифракции рентгеновских лучей, электронной микроскопии и других современных методов. В результате было показано, что они содержат стопки мембранных дисков (рис. 9.7). Эти диски представляют собой структуры, состоящие пз двух слоев глобулярного белка (в основном это зрительный пигмент родопсин) и слоя липидов (главным образом фосфолипидов) между нимн. Родопсин составляет большую долю ( 85%) мембранного белка. Молекулы зрительного пигмента ориентированы в рецепторной мембране таким образом, что поглощение света, проходящего вдоль оси палочки, максимально. Была предложена модель, согласно которой молекулы зрительного пигмента могут латерально перемещаться в мембране и вращаться вокруг оси, перпендикулярной поверхности мембраны, причем любые другие перемещения исключены. По- [c.302]

Рецепторы исследуются на трех уровнях в интактной ткани или в отдельных интактных клетках, в суспензиях мембран, полученных из этой ткани, и на молекулах, выделенных из нее. Считается, что биохимические исследования отражают физиологические свойства, если на всех уровнях получены согласующиеся результаты. Биохимические исследования рецепторных молекул увенчивались успехом только тогда, когда удавалось отделить эти молекулы от окружающих мембранных компонентов с сохранением присущих свойств. Наиболее полезными инструментами при таких исследованиях являются неионные детергенты, типа, например, тритона Х-100, эмульфогена или бриджа. Они солюбилизируют мембрану, но стабилизируют гидрофобный мембранный белок в воде и благодаря своим амфо-фильньш свойствам заменяют липиды на белковой поверхности. Тем самым они предотвращают агрегацию и осаждение белка и позволяют избежать денатурации, которая всегда происходит при применении ионного детергента додецилсульфата натрия (ДСН) (гл. 3). [c.242]

Поскольку в электропластинках Torpedo на долю ацетилхолинового рецептора приходится 2% мембранного белка, достаточно всего 50-кратной степени очистки для получения этого рецепторного белка в чистом виде. Напротив, для выделения ацетилхолинового рецептора из мышц необходима >10 000-кратная степень очистки. Но даже и это достигается только с применением специального приема — использования денервиро-ванной мышцы, а денервация сама по себе приводит к 20-кратному увеличению концентрации рецептора (см. ниже). [c.264]

Рецепторы являются белками, которые, будучи центрами связывания и действия физиологических эффекторов (гормонов, нейромедиаторов), передают внеклеточные сигналы внутрь клетки. Они состоят из узнающих и связывающих белков, принимающих сигнал, и из эффектора, трансформирующего этот сигнал в определенный эффект. Эффектор может быть ионным каналом, транспортной системой или ферментом. Мы обсуждали различные модели механизма сопряжения связывания лиганда (гормона, медиатора) и его действия самая вероятная из них основана на аллостерической модификации рецепторного белка. Функции связывания и осуществление эффекта относятся, возможно, к различным субъединицам рецепторного комплекса. В качестве примера можно привести гормончувствительную аденилатциклазу, которая в качестве эффектора может быть отделена от связывающего участка и биохимически очищена. Согласно гипотезе плавающего рецептора, этот фермент латерально диффундирует в клеточной мембране и регулируется разнообразными рецепторами. Внеклеточный сигнал переносится к этому ферменту через третий компонент — группу сопрягающих белков, называемых N-белками. Они могут обладать стимулирующим (Ns) или ингибирующим (N ) действием. В свою очередь N-белки активируются GTP, а функция рецеп- [c.299]

Биохимические функции. Так же как и другие стероиды, эстрогены проникают в цитоплазму и далее в составе гормон-рецепторного комплекса в ядро клеток. Эстрогены не влияют непосредственно на РНК-полимеразу, но резко стимулируют процессы инициации транскрипции. Усиление синтеза специфических белков в репродуктивных органах инициирует ряд зависимых процессов на клеточном и органном уровнях. Так, эстрогены контролируют процессы овуляции за счет индукции секреции лютеинизирующего гормона по принципу обратной связи. Прогестерон обеспечивает эффективность имплантации оплодотворенной яйцеклетки в матке, а также стабилизирует мембранный потенциал миометрия, что способствует сохранению беременности. [c.163]

Как модели, липосомы значительно ближе к биологическим мембранам, чем бислойные липидные пленки. Как и биологические мембраны, они предстввляют собой замкнутые системы, что делает их пригодными для изучения пассивного транспорта ионов и малых молекул через липидный бислой. В отличие от БЛМ, липосомы достаточно стабильны и не содержат органических растворителей. Состав липидов в липосомах можно произвольно варьировать и таким образом направленно изменять свойства мембраны. В настоящее время хорошо разработаны методы включения функционально-активных мембранных белков в липосомы. Такие искусственные белково-лнпидные структуры обычно называются протеолипо-сомами (рис. 310). Благодаря возможности реконструкции мембраны из ее основных компонентов удается моделировать ферментативные. транспортные и рецепторные функции клеточных мембран. В липосомы можно авести антигены, а также ковалентно присоединить антитела (рис. 311) и использовать их в иммунологических исследованиях. Они представляют собой удобную модель для изучения действия многих лекарственных веществ, витаминов, гормонов, антибиотиков и т. д. Как уже отмечалось, при образовании липосом водорастворимые вещества захватываются вместе с водой и попадают во внутреннее пространство липосом. Таким путем можно начинять липосомы различными веществами, включая [c.579]

Последовательность явлений, приводящих к такому поведению бактерий при напичии в среде аттрактантов и репеллентов, в настоящее время представляют себе следующим образом [10J. Присутствующие в растворе аттрактанты или репелленты связываются с хеморецепторами бактерий -белками, находящимися либо в мембране, либо вблизи нее, в поверхностном слое бактериальной клетки (в периплазме). При образовании комплекса аттрактант — хеморецептор (или репеллент — хеморецептор) происходит конформационное изменение белка-хеморецептора и окружающей его структуры, приводящее одновременно к двум явлениям. Во-первых, конфЬрмационное изменение передается по мембране от рецептора к эффектору, т.е. мотору, приводящему в движение бактерию, вызьшая изменение характера его вращения во-вторых, при этом конформационном изменении хеморецептора "обнажается группа —СО-0 , которая таким образом становится доступной для присоединения к ней метильной группы СНз (которая переносится от S-аденозилметионина на рецепторный белок ферментом метилтрансферазой). Сигнал, приходящий от хеморецептора к мотору, воздействует на так назьшаемый регулятор дрожания, вызывая изменения частоты дрожания бактерий. Метилирование -С0-0 -группы происходит медленно, в течение нескольких минут, и его результатом является возвращение конформации окрз жения хеморецептора к исходной, что приводит к исчезновению сигнала, поступающего от хеморецептора к регулятору дрожаний и восстановлению первоначальной (т.е. существовавшей до присоединения аттрактанта) скорости дрожаний бактерий, т.е. к адаптации бактерии к аттрактанту (рис. 5.7). [c.99]

Плазматические мембраны лимфоцитов (содержащие 20 мг общего белка) экстрагировали 5 мл 1%-ного дезоксихолата, после чего растворимую фракцию (содержащую 85% мембранного белка) фильтровали через колонку с аффинным сорбентом. При элюировании 1 % -ным раствором дезоксихолата до нулевой базовой линии (при 280 нм) отмывали примерно 75% сорбированного белка. Рецепторные гликопротеины (составляющие 5% от фракции мембранных белков) элюировали раствором метил-а-D-глюкоииранозида (20 мг/мл) в 1%-ном дезоксихолате. Элюат подкисляли 2%-ной уксусной кислотой (добавляя 0,1 объема элюата), выпавший осадок промывали тремя порциями по 10 мл 95%-ного этанола для удаления моносахарида и дезоксихолата, а затем высушивали в токе воздуха. По данным электрофореза в акрил амидном геле (в присутствии 0,1%-ного додецилсуль-фата натрия) полученный препарат содержал пять компонентов. [c.454]

Рецепторные белки для конканавали-па Л из мембран эритроцитов человека [c.353]

Значение различных иейромедиаторов связано не столько с их химической структурой, сколько с различным поведением постсинаптических рецепторных белков, к которым онн присоединяются. Как мы уже видели, ацетилхолиновый рецептор в мембране волокна скелетной мышцы-это катноиный канал, который открывается под действием ацетилхолина, в результате чего [c.101]

Нервные сигналы переходят от клетки к клетке через синапсы, которые могут быть электрическими (щелевые контакты) или химическими. В химическом синапсе деполяризация пресинаптической мембраны в результате прибытия нервного импульса открывает потенциал-зависимые кальциевые каналы, вызывая тем самым приток Са в клетку, что приводит к освобождению нейромедиатора из синаптических пузырьков. Медиатор диффундирует в синаптическую щель и связывается с рецепторными белками в мембране постсинаптической клетки в конечном итоге медиатор удаляется из синаптической щели путем диффузии, ферментативного расщепления или обратного поглощения выделившей его клеткой. Через рецепторные белки, образующие лиганд-зависимые каналы, реализуется быстрый постсинаптический эффект нейромедиатора-открытие каналов приводит к возникновению возбуждающего или тормозного постсинаптического потенциам в соответствии с ионной специфичностью каналов. При участии рецепторов, сопряженных с ферментог ми, например с аденилатциклазой, обычно осуществляются медленные и более продолжительные эффекты. [c.111]

Объединим теперь описанные выше явления и проследим цепь событий, в результате которых адреналин стимулирует в печени распад гликогена до глюкозы, поступающей в кровь (рис. 25-11). Адреналин достигает поверхности клеток печени, где он связывается со специфическим адренорецептором. Связывание адреналина (который никогда не входит внутрь клетки) вызывает изменение рецепторного белка. Это изменение каким-то образом передается через мембрану и включает аденилатциклазу, связанную с внутренней поверхностью клеточной мембраны. Теперь активированная аденилатциклаза начинает превращать АТР в сАМР-вторичный передатчик, причем концентрация сАМР в цитозоле быстро достигает максимума, равного 10 М. Образованный сАМР в свою очередь связывается с регуляторными субъединицами протеинкиназы, что приводит к высвобождению ферментативно активных каталитических субъединиц протеинкиназы. Далее активированная протеинкиназа катализирует фосфорилирование посредством АТР неактивной дефосфорилированной формы киназы [c.791]

Рис. 25-26. Схема, иллюстрирующая действие эстрогена на клетки-мишени в яйцеводе курицы. Будучи жирорастворимым соединением, эстроген проходит через клеточную мембрану и связывается с эстрогенным рецептором-белком с коэффициентом седиментации 48. Далее эстро-ген-рецепторный комплекс превращается в активную 58-форму и в качестве вторичного посредника проникает в ядро, где, взаимодействуя со специфическими участками хроматина, вызывает транскрипцию определенных генов с образованием соответствующих мРНК. Последние выходят из ядра и используются в качестве матриц белкового синтеза на рибосомах. В результате синтезируется ряд белков, характерных для яйцеводов в стимулированном состоянии, например овальбумин.

Смотреть страницы где упоминается термин Белки мембранный рецепторный: [c.72] [c.531] [c.318] [c.222] [c.32] [c.247] [c.124] [c.522] [c.313] [c.340] [c.205] [c.246] [c.357] [c.367] [c.35] [c.166] [c.245] [c.628] [c.32] [c.10] [c.351]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология