Биуретовая реакция с пептидами

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Характерная для пептидов и белков биуретовая реакция заключается в образовании комплекса Си с пептидной группой [c.455]

Биуретовая реакция является не только качественной, но и количественной. Она позволяет следить за ходом гидролиза белков и устанавливать содержание пептидов в смесях с различной длиной цепи. Значительный вклад в изучение биуретовой реакции и способов ее использования для определения строения белков внесли Н. И. Гаврилов,. М. И. Плехан и К- Т. Порошин. [c.504]

Для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках жит биуретовая реакция (см. 7.5), в которую вступают Ь пептиды и белки, содержащие по крайней мере две такие 1зи. [c.335]

Пептиды вступают во все реакции, свойственные аминогруппе и карбоксильной группе. Специфической реакцией пептидов является так называемая биуретовая реакция (см. стр. 846). Щелочные растворы пептидов при добавлении солей окисной меди дают характерную окраску, обусловленную образованием комплексных анионов, содержащих медь. [c.811]

Специфической реакцией на пептиды является так называемая биуретовая реакция (стр. 700). Щелочные растворы пептидов при добавлении солей окисной меди окрашиваются в синий, фиолетовый или красно-фиолетовый цвет. Дипептиды окрашиваются в синий, трипептиды — в фиолетовый, тетрапептиды и более сложные пептиды окрашиваются в красно-фиолетовый цвет. Окраска обусловлена образованием комплексных анионов, содержащих медь. [c.686]

Пептиды дают все реакции, которые характерны для аминокислот, с теми, однако, коррективами, которые вносят увеличение молекулярного веса, увеличение расстояния между аминной и карбоксильной группами и главное — появление новой функциональной группы — амидной. Специфической для пептидов является биуретовая реакция с солями меди в щелочной среде пептиды дают окрашенные комплексы,, например, [c.504]

Цветные реакции на белки. 1. Биуретовая реакция. При добавлении к раствору белка едкого натра и нескольких капель разбавленного раствора медного купороса появляется фиолетовое окрашивание, которое связано, как показывает опыт, с наличием в молекуле белка многочисленных пептид- [c.277]

Пепсин действует на внутренние пептидные связи, расщепляя белки на пептиды. О действии пепсина на белок, например на фибрин (нерастворимый белок плазмы), можно судить, наблюдая растворение кусочков фибрина. Полученный раствор дает положительную биуретовую реакцию, указывающую на появление в растворе пептидов. [c.165]

Окраска комплекса зависит также и от тех аминокислотных остатков, которые входят в состав пептида. Так, оксиаминокислоты смещают спектр поглощения в сторону более коротких волн. Пептиды, образованные по у Карбоксильной группе глутаминовой кислоты, не дают биуретовой реакции. [c.504]

Пептиды обладают некоторыми свойствами белков. Водные растворы пептидов с большими молекулами, подобно растворам белков, легко образуют пену. Пептиды, состоящие из более чем трех или четырех аминокислот, дают биуретовую реакцию. Некоторые из них осаждаются из раствора при добавлении электролитов и вновь растворяются после их удаления. [c.411]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Соли трехва.лентного железа дают хорошо известные окраски с фенолами (см. стр. 303), енолами, а-оксикислотами и с гидроксамовыми кислотами (см. стр. 235, 237, 643). Две известные цветные роакции, проводиАгые в щелочной среде, а именно реакция барбитуровых кислот с солядш кобальта и биуретовая реакция пептидов с медной солью, на бумаге оказываются сравнительно мало чувствптельпылгн. [c.169]

В сильно щелочном растворе при добавлении соли меди такие вещества, как биурет (НгМ—СО—ЫН—СО—-ЫНг), оксакид (НгЫ—СО—СО—хМНг), полипептиды и белки образуют окрашенные в сине-фиолетовый и красновато-фиолетовый цвет комплексные С0.Т1И. Биуретовая реакция, таким образом, обусловлена присутствием в молекуле или двух —СО—ЫН-групп или — СО—ЫН-группы и групп — С (-ЫН)—ЫНг или — СНг—ЫН—, связанных непосредственно между собой или через посредство атома углерода или азота. Биуретовую реакцию поэтому дают пептиды, содержащие, по крайней мере, три остатка аминокислот. Однако некоторые соединения, как, например, гистидин, [c.157]

Признаком полного гидролиза белка обычно служит отрицательная биуретовая реакция гидролизата. Следует, однако, помнить, что этот признак указывает скорее на приближение окончания гидролиза, чем на его завершение, так как некоторые простые пептиды могут не давать фиолетового окрашивания при биуретовой реакции (см. стр. 9). Поэтому после констатирования отрицательной биуретовой реакции на белок гидролиз следует продолжать еще 1—2 часа и только после этого его можно считать законченным. [c.34]

Вслед за этим в 1902 г. Гофмейстер выдвинул гипотезу об амидообразной связи аминокислотных остатков в белке, которая и легла в основу полипептидной гипотезы. Она же послужила основанием Э. Фишеру н Т. Курциусу для разработки методов синтеза пептидов. Одновременно с синтезом многочисленных пептидов, завершившихся синтезом нонадека-пептида, проводились исследования то выделению пептидов из белков. Был выделен ряд пептидов, тождественных с синтетическими. Они давали биуретовую реакцию и расщеплялись протеолитическими ферментами высшие пептиды обладали коллоидны ми свойствами. Все эти факты в тот период были достаточным подтверждением выдвинутой полипептидной теории. Однако методы органической химии, применявшиеся для выделения пептидов из гидролизатов белков, а именно фракционированная кристаллизация, извлечение органическими растворителями, получение производных и т. д. оказались для этой цели мало пригодными. Число выделенных пептидов было настолько незначительным, что возникли сомнения в справедливости выдвинутой теории. [c.520]

Мешающие соединения. Пептиды, трис, сахароза и желчные пигменты дают окраску в биуретовой реакции соли аммония, трис, сахароза и глицерин оказывают влияние на окраску, даваемую белками. Липиды и детергенты могут вызывать помутнение. [c.466]

Биуретовая реакция и проба с аргинином по Веберу [96] служат для обнаружения пептидов в препаратах нуклеиновых кислот. Две другие цветные реакции — предложенная Дпше проба на дезоксирибонуклеиновую кислоту и флороглюциновая проба по Эйлеру и Хану — позволяют определить рядом оба вида нуклеиновых кислот. [c.439]

При нагревании мочевины до температуры 150—160 С происходит отщепление молекулы аммиака от двух молекул мочевины и образуется биурет. С гидроксидом меди в щелочной среде биурет дает комплекс красно-фиолетового цвета (биуретовая реакция). Биурето-вая реакция является качественной реакцией для обнаружения пептидов и белков — соединений, содержащих группу —СО—NH— (см. 16.2.1). [c.291]

Производные мочевины по своим реакциям напоминают амиды изоцианаты образуют нри гидролизе амины и двуокись углерода. Производные мочевины, пептиды и белки дают биуретовую реакцию. Алкалоид физостигмин СНдМНСООК представляет собой карбамат при обработке этилатом натрия он образует метилуре-тан и фенол — эзеролин [293]. [c.32]

Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с разными пептидами, несколько различен и зависит, согласно исследованиям Н. И. Гаврилова, от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды — фиолетовый, а дипептиды—синий. [c.10]

Биуретовая реакция (см. опыт 118) обнаруживает наличие в молекуле белка пептидных групп —СО—N11—. Продукты распада бе.чка — полипептиды также дают биуретовую реакцию, причем цвет образующихся медных комплексвв определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипеитиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. [c.321]

Появление цветного окрашивания при биуретовой реакции вызвано образованием комплексного соединения меди с белком или пептидом, причем в образовании комплекса участвуют пептидные связи. [c.51]

S. В их состав часто входит малое количество фосфора в виде Н3РО4 (протеиды), галоидов, металлов. Белки обладают свободными карбоксильными и (или) аминогруппами, в результате чего они амфотерны (обычно с преобладанием кислотного или основного характера, в зависимости от преобладания групп СООН или NH2 в молекуле). Поэтому белки растворимы также в кислотах и щелочах. Постепенно был открыт ряд цветных реакций иа белки, исторически сыгравших большую роль. Некоторые из этих реакций были общими для всех белков (или пептидов), например биуретовая реакция (фиолетовое окрашивание с щелочным раствором двухвалентной меди), нингидрин-ная реакция (свойственная аминокислотам и заключающаяся в возникновении фиолетовой окраски при обработке, смеси, содержащей а-аминокислоты, нингидрином — гидратом трикетогидриндена). Другие цветные реакции характерны для отдельных аминокислот, входящих в состав белка (например, ксантопротеиновая реакция — появление желтой окраски при нитровании азотной кислотой тирозина и т. д.). [c.654]

Наличие в гидролизате пептидов доказывают биуретовой реакцией к 3 каплям гидролизата добавляют 1 каплю раствора сернокислой меди и по каплям раствор 10%-ного едкого натра до появления сине-фиолетового окрашивания. [c.71]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

Биуретовая реакция. а-Аминокнслоты в пептидах дают биуретовую реакцию, которая используется для качественного и количественного определения белка в растворе с помощью спектрофотометрнческих методов. Бнурет образуется при нагревании мочевины до 180°С. [c.119]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Большинство полипептидов проходит через полупроницаемые перепонки, хотя многие синтезированные полипептиды обладают свойствами коллоидов. Биуретовую реакцию дают более сложные пептиды, начиная с некоторых трипептидов. Дипептиды этой реакции не дают. Многие полипептиды высаливаются сернокислым аммонием, подобно высаливаемым пептонам (альбу-мозам). Способность полипептидов высаливаться зависит как от характера компонентов (тирозин и цистин способствуют высаливанию), так и от порядка сочетания аминокислот в молекуле пептида. Полипептиды, особенно высокомолекулярные, проявляют в водных растворах способность к ассоциации. [c.318]

Итак, простейший полипептид, дипептид, должен образоваться из двух молекул аминокислот (одинаковых или разных) в результате потери одной молекулы воды. Так как аминокислоты не дают биуретовой реакции, а для образующихся из них пептидов эта реакция характерна, А. Я. Данилевский еще в 1888 году пришел к заключению, что в молекулах пептидов и биурета [c.327]

В присутствии сильной щелочи бнурет дает с раствором Си504 фиолетовое окрашивание. В биуретовую реакцию вступают пептиды, содержащие по крайней мере две пептидные связи, т. е. трипептиды и т. д. Дипептиды и аминокислоты (кроме гистидина, серина и треонина) не вступают в эту реакцию. [c.119]

Кривая Ili получена в результате реакции ( акагучй как со свободным аргинином, так и с его остатками, содержащимися в пептидах пепсинового лидролизата ли- зоцима. Точки точно ложатся на одну прямую. Это свидетельствует о том, что в гидролизате, осажденном ТХУ. весь аргинин полностью реагирует с реактивом Сакагучи. Взаимодействие реактива Фолина с тирозином не специфично. Кроме тирозина, в пептидах с реактивом Фолина реагируют триптофан, цистеин, и, возможно, некоторые другие остатки аминокислот. Образуемые медью с тетрапептидами и полипептидами биуретовые комплексы облегчают такое взаимодействие. Следовательно, выражать величину активности протеолитических ферментов в тирозиновых эквивалентах по Фолину, как это иногда делают, неправильно. [c.212]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология