Кетоглутарат-дегидрогеназа

На рис. 17-1 приведена схема, помогающая понять общую организацию процесса переноса электронов и окислительного фосфорилирования. В каждом обороте цикла лимонной кислоты специфичные дегидрогеназы отщепляют от изоцитрата, а-кетоглутарата, сукцината и малата четыре пары атомов водорода. Эти атомы водорода в определенной точке отдают свои электроны в цепь переноса электронов и превращаются таким образом в ионы Н, которые поступают в водную среду. Электроны, переходя от одного переносчика к другому, достигают в конце концов цитохрома аяз, или цитохромоксидазы, при участии которой они и передаются на кислород— конечный акцептор электронов у аэробных организмов. Всякий раз, когда атом кислорода присоединяет два электрона, поступающие к нему по цепи переноса, из водной среды поглощаются два иона Н, равноценные тем, в которые превратились два атома водорода, отщепленные ранее дегидрогеназами в результате этого образуется молекула НгО. [c.508]

А. Одна из ключевых функций ГДГ —это содействие дезаминированию различных аминокислот трансаминазами, превращающими их аминогруппы в а-аминогруппу глутамата. Сочетание этих трансаминаз с ГДГ дает такой же эффект, какой мог бы быть получен, если бы существовали индивидуальные дегидрогеназы для каждой из остальных аминокислот. Рассмотрим, например, судьбу накапливающегося аланина в присутствии аланин-аминотрансферазы и ГДГ (рис. 62). В результате реакции аланина с а-кетоглутаратом образуются глутамат и пируват. Образующийся глутамат окисляется под влиянием НАД, что ведет к высвобождению МН " и регенерации ос-кетоглутарата. Конечным итогом будет окисление аланина восстанавливающимся НАД с образованием пирувата, МНТ и НАД-Н. [c.183]

Рис. 38. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления, катализируемой М-ме-тилглутамат-дегидрогеназой. Концентрации ингибитора (а) —0 б)-6-10- М (в)-3-10-3 М

Липоевая кислота является коферментом (одним из пяти) пируват- и а-кетоглутарат-дегидрогеназ. Эти мультиферменты осуществляют реакции окислительного декарбоксилирования названных кетокислот. Пируватдегидрогеназная реакция является ключевой в обмене глюкозы, а а-кетоглутаратдегидрогеназа — один из ферментов центрального метаболического пути клетки (цикла Кребса). В этих реакциях липоевая кислота выполняет роль переносчика электронов и ацильных групп. [c.88]

В работе [8] было показано, что а-кетоглутарат является конкурентным ингибитором реакции окисления Ы-метил-Ь-глутама-та, катализируемого Ы-метилглутамат-дегидрогеназой. Определить константу диссоциации комплекса фермент-ингибитор, исходя из данных табл. 9. [c.89]

Пируват дегидрогеназа -Кетоглутарат дегидрогеназа [c.449]

Витамин N (липоевая кислота) обнаружен в 1951 г. как фактор роста дрожжей и других микроорганизмов. Он является коферментом мультиферментных комплексов пируватдегидрогеназы, а-кетоглутарат-дегидрогеназы и др., осуществляет окислительное декарбоксилирование а-оксокислот и участвует в биосинтезе ацильных производных кофермента А. Липоевая кислота участвует в окислительном фосфорилирова-нии, преобразовании арахидоновой кислоты в простагландин Н, в различных тиол-дисульфидных превращениях. [c.109]

Селекционная работа с продуцентами этой аминокислоты идет главным образом в направлении получения ауксотрофных мутантов, отличающихся слабой активностью а-кетоглутарат-дегидрогеназы (фермента, включающего предшественник глутаминовой кислоты в цикл трикарбоновых кислот), регуляторных мутантов, характеризующихся слабой чувствительностью -глу-таматдегидрогеназы к ингибированию конечным продуктом, и мутантов, способных ее продуцировать в присутствии увеличенных количеств биотина. Основной селекционный прием — ступенча- [c.21]

Реакции типа (8-47) протекают неферментативным путем только в присутствии сильного основания. В то же время дегидрогеназы часто обеспечивают относительно быстрое и обратимое протекание подобных реакций конденсации. Эти реакции специфичны для тех кетонов, которые возникают в реакциях, катализируемых дегидрогеназами пируват ингибирует только лактатдегидрогеназу, а-кетоглутарат — глутаматде-гидрогеназу и т.д. [91] Мы уже видели (гл. 6, разд А, 9), что ингибирование продуктом является одним из типичных факторов регуляции метаболизма явления, которые мы здесь обсуждали, могут быть частью таких механизмов регуляции. [c.251]

К э-йэму можно добавить, что-митохондрии являются активными участниками некоторых этапов азотного обмена. В матриксе функционирует глутамат дегидрогеназа, продуцирующая при работе в направлении образования а-кетоглутарата [c.433]

Биосинтетические пути, ведущие к трем родственным аминокислотам — глутамату, глутамину и пролину (рис. 22-1), несложны и у всех форм жизни, по-видимому, одинаковы. Глутамат образуется из аммиака и а-кетоглутарата (промежуточного продукта цикла лимонной кислоты) под действием L-глутамат-дегидрогеназы. В качестве источника восстановительных эквивалентов в глу-таматдегидрогеназной реакции используется NADPH [c.654]

Е означает здесь а-кетоглутарат-декарбоксилазу, — редуктазу-транс-ацетилазу липоевой кислоты и Е — дегидрогеназу дигидролипоевой кислоты. [c.355]

Таким образом, этот метаболический путь предстайляет собой еще один потенциальный механизм анаэробного синтеза АТФ. НАД для пнруватдегидрогеназы, так же как и в случае а-кетоглутаратдегидрогеназы, может регенерироваться с помощью фумаратредуктазы. Вероятно, этот путь более выгоден для тех факультативных анаэробов, для которых глюкоза служит единственным источником углерода и энергии. В отличие от этого у двустворчатых моллюсков концентрации свободных аминокислот могут быть в 100 раз выше, чем в тканях млекопитающих, и эти вещества считают важным потенциальным источником энергии. Для таких организмов, вероятно, более выгоден путь, проходящий через а-кетоглутарат, поскольку в этом случае обмен глюкозы оказывается сопряженным с катаболизмом аминокислот. Возможно даже, что именно наличие аминокислот привело в ходе эволюции к появлению у пируват-дегидрогеназы новой функции, состоящей в генерировании аце-тил-КоА для конденсации с оксалоацетатом, в результате которой образуется цитрат. [c.71]

Биологическое действие. Никотинамидные нуклеотиды выполняют коферментную функцию в двух типах реакций 1) НАД" входит в состав дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные превращения пирувата (гликолиз), изоцитрата, а-кетоглутарата, малата (ЦТК). Эти реакции чаще локализованы в митохондриях и служат для освобождения энергии в сопряженных митохондриальных цепях переноса протонов и электронов 2) НАДФ+ входит в состав дегидрогеназ (редуктаз), которые чаще локализованы в цитозоле или эндоплазматическом ретикулуме и служат для восстановительных синтезов (НАДФ-зависимые дегидрогеназы пентозофосфатного пути, синтез жирных кислот и холестерина, микросрмальные и митохондриальные монооксигеназные системы — синтез желчных кислот, кортикостероидных гормонов). [c.349]

Если редокс-потенциал субстратов окисления намного отрицательней такового пары НАДН/НАД+, то специальный механизм накопления энергии может быть включен в систему переноса водорода еш,е до дыхательной цепи. Известны два важных примера такого рода механизма. Это дегидрогеназы кетокислот а-кетоглутаровой и пировиноградной. В процессе а-кетоглутаратдегидроге-назной реакции энергия, высвобождающаяся при переносе водорода с а-кетоглутарата (редокс-потенциал —0,67 В) на НАД+, используется, чтобы образовать ГТФ из ГДФ и фосфата. Аналогичная реакция в случае пирувата (редокс-потенциал —0,7 В) также сопряжена с восстановлением НАД+, но высвобдждающая-ся энергия используется для ацетилирования КоА посредством ацетильной группы, образующейся из пирувата. [c.79]

Смотреть страницы где упоминается термин Кетоглутарат-дегидрогеназа: [c.270] [c.355] [c.351] [c.400] [c.91] [c.238] [c.397] [c.403] [c.514] [c.163] [c.69] [c.72] [c.123] [c.128] [c.137] [c.337] [c.14] [c.437] [c.269] [c.386] [c.150] [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология